HEMOGLOBINA Y MIOGLOBINA:

ESTRUCTURA, CARACTERSTICAS,
SEMEJANZAS Y DIFERENCIAS.
MIRCOLES, NOVIEMBRE 23, 2011 LOURDES SNCHEZ

Hemoglobina y mioglobina
HEMOGLOBINA

Caractersticas
La hemoglobina (HB) es una protena globular, que est presente en altas
concentraciones en lo glbulos rojos y se encarga del transporte de O2 del
aparato respiratorio hacia los tejidos perifricos; y del transporte de CO2 y
protones (H+) de los tejidos perifricos hasta los pulmones para ser
excretados. Los valores normales en sangre son de 13 18 g/ dl en el
hombre y 12 16 g/ dl en la mujer. Las hemoglobinas estn presentes en
todos los reinos de la naturaleza con particulares especializaciones de
acuerdo con las necesidades de cada organismo.

Estructura
La hemoglobina es una protena con estructura cuaternaria, es decir, est
constituida por cuatro cadenas polipeptdicas: alfa, beta, gamma y delta.
La hemoglobina A la forma ms frecuente en el adulto- es una
combinacin de dos cadenas alfa y dos cadenas beta. Debido a que cada
cadena tiene un grupo proteico hem, hay 4 tomos de hierro en cada
molcula de hemoglobina; cada una de ellas puede unirse a una molcula
de oxgeno, siendo pues un total de 4 molculas de oxgeno las que pueden
transportar cada molcula de hemoglobina.

MIOGLOBINA

Caractersticas
La mioglobina es una hemoprotena encontrada principalmente en el tejido
muscular donde sirve como sitio de almacenamiento intracelular para el
oxgeno. Es una protena relativamente pequea que contiene un grupo
hemo con un tomo de hierro, y cuya funcin es la de almacenar y
transportar oxgeno. Las mayores concentraciones de mioglobina se
encuentran en el msculo esqueltico y en el msculo cardaco, donde se
requieren grandes cantidades de O2 para satisfacer la demanda energtica
de las contracciones.

Estructura
La mioglobina es una cadena polipeptdica sencilla de 153 residuos
aminoaciso (PM 17.000 daltons). Es una protena globular con la superficie
polar (rojo) y el interior apolar (amarrillo), patrn caracterstico de las
protenas globulares. Sin contar los dos residuos de His que intervienen en
el proceso de fijacin del oxgeno, el interior de la mioglobina slo contiene
residuos no polares (por ejemplo, Leu, Val, Phe y Met).

Semejanzas entre la hemoglobina y mioglobina

Son dos protenas globulares con un ncleo de hierro.
Tienen la misin de transportar oxgeno y por ello tienen similitudes
estructurales.
Son coloreadas
Su color depende del estado de oxidacin del hierro que contienen y de
la presin parcial de O2
Tambin ligan molculas como CO o NO
 Ambas contienen grupos hemo formado por 4 anillos pirrlicos que
complejan a un in hierro divalente Fe+2

Diferencias entre la hemoglobina y mioglobina

La mioglobina aparece en el tejido muscular, mientras que la
hemoglobina aparece en la sangre.
La funcin principal de la hemoglobina es trasportar por la sangre el
oxgeno capturado en los pulmones. La mioglobina, que tiene una afinidad
por el oxgeno superior a la hemoglobina, se lo quita cuando la sangre
llega al msculo, actuando como aceptor y reserva de oxgeno del msculo.
Tienen una forma muy diferente de ligar oxigeno: mientras que la
mioglobina presenta una adsorcin hiperblica, la hemoglobina da una
marcada sigmoide.