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FATORES QUE INFLUENCIAM A ATIVIDADE ENZIMÁTICA Prof. David Duarte

FATORES QUE

INFLUENCIAM A

ATIVIDADE ENZIMÁTICA

Prof. David Duarte

Fatores que influenciam a atividade

enzimática

Vários fatores influenciam a atividade enzimática:

Temperatura;

pH;

Concentração da enzima;

Concentração do substrato.

Temperatura

Quanto maior a temperatura, maior a velocidade da

reação moléculas com energia suficiente para atingir o estado de transição.

Para reações enzimáticas velocidade aumenta com o

aumento da temperatura até uma dada temperatura (ótima) onde a eficiência catalítica é máxima. Acima disso a atividade enzimática cai abruptamente por desnaturação protéica.

Temperatura

Temperatura

pH

Atividade catalítica diretamente relacionada com a ionização de aminoácidos no sítio ativo.

Por exemplo: atividade catalítica de certa enzima necessita

da forma protonada de determinado aminoácido no sítio

ativo.

Se o pH se tornar alcalino (pH>pKa) o aminoácido perde o próton e a atividade catalítica diminui gradativamente.

Mudanças drásticas de pH provocam desnaturação.

pH

pH

Concentração da enzima

A velocidade máxima é uma função da quantidade de

enzima disponível, que aumenta proporcionalmente pela introdução de mais enzima ao sistema.

Assim, a velocidade inicial da reação enzimática é

diretamente proporcional à concentração de enzima (existindo substrato em excesso).

Concentração da enzima

Concentração da enzima

Concentração do substrato

A velocidade de uma reação bioquímica é descrita em

termos de formação de produto ou pelo consumo do reagente por unidade de tempo.

Assim, a presença de mais substrato disponível faz com que

a velocidade aumente em função desta quantidade.

Concentração do substrato

Concentração do substrato

Inibição enzimática

Inibidores enzimáticos são agentes moleculares que

interferem sobre a catálise, diminuindo ou parando as reações enzimáticas.

Há duas grandes classes de inibidores enzimáticos:

reversíveis e irreversíveis.

Inibição enzimática reversível

Inibição competitiva: um inibidor competitivo compete com

o substrato pelo sítio ativo de uma enzima e, enquanto o inibidor está ligado ao sítio ativo, impede a ligação do

substrato à enzima.

Inibidor competitivo

Inibidor competitivo

Inibição enzimática reversível

Inibição incompetitiva: um inibidor incompetitivo liga-se a

um sítio distinto do sítio ativo do substrato e, ao contrário do inibidor competitivo, liga-se apenas no complexo ES.

Inibição mista: um inibidor misto também se liga em um sítio

distinto do sítio ativo do substrato, mas ele se liga tanto em E quanto em ES.

Inibição enzimática reversível

Inibição enzimática reversível

Inibição enzimática reversível

Inibição enzimática reversível

Inibição enzimática irreversível

Os inibidores irreversíveis são aqueles que se ligam de

forma covalente com ou destroem um grupo funcional de uma enzima que é essencial para a atividade da enzima, ou

aqueles que formam uma associação não-covalente

particularmente estável.

Fármacos inibidores enzimáticos

FÁRMACO

FÁRMACO Sulfanilamida Metrotexato Omeprazol (SS) Fluorouracil (SS) 6- mercaptopurina SUBSTRATO COMPETIDOR Ácido

Sulfanilamida

Metrotexato

Omeprazol (SS)

Fluorouracil (SS)

6-

mercaptopurina

SUBSTRATO COMPETIDOR

Ácido p-aminobenzóico

Ácido p-aminobenzóico

Diidrofolato

Bomba de ácido gástrico

Timidilato-sintase

Diidrofolato Bomba de ácido gástrico Timidilato-sintase Adenina e Guanina AÇÃO Impede o crescimento bacteriano

Adenina e Guanina

AÇÃO

Impede o crescimento

bacteriano

Tratamento da leucemia infantil

Combate à acidez estomacal

Tratamento do CCR

Tratamento de leucemia

infantil

Regulação enzimática

No metabolismo celular, grupos de enzimas trabalham

juntas em vias sequenciais para realizar um certo processo metabólico.

Ex. Reações múltiplas de degradação da glicose até lactato

ou reações múltiplas de síntese de um aminoácido a partir de precursores mais simples. Produto de uma reação se torna o substrato para a reação seguinte.

Regulação enzimática

Em sistemas enzimáticos (vias metabólicas) enzimas

reguladoras que aumentam ou diminuem a atividade catalítica em resposta a certos sinais.

As atividades das enzimas reguladoras são moduladas de

várias maneiras.

Regulação enzimática

Enzimas alostéricas funcionam ligando-se a compostos

reguladores não-covalentes, reversíveis, chamados moduladores alostéricos ou efetores alostéricos, que são

geralmente metabólitos pequenos ou co-fatores, que se

ligam a sítios adicionais.

A ligação de efetores alostéricos regula a afinidade enzima-substrato.

Regulação enzimática

Regulação enzimática

Regulação enzimática

Os efetores alostéricos podem ser:

Efetor alostérico positivo aumenta a afinidade da enzima pelo substrato e, assim, eleva a velocidade da

reação.

Efetor alostérico negativo reduz a afinidade da enzima pelo substrato e, assim, diminui a velocidade da reação.

Bibliografia

BACILA, M. Bioquímica Veterinária. São Paulo: Varela, 1980.

CAMPBELL, M. K. FARRELL, S. O. Bioquímica Tradução da 5ª Edição Americana. São Paulo: Thomson Learning, 2007.

FELTRE, R

Fundamentos de Química Volume Único. 3ª ed.

São Paulo: Moderna, 2002.

MOTTA, V. T. Bioquímica. Caxias do Sul: Educs, 2001.

MURRAY, R. K. et al. Harper’s Ilustrated Biochemistry. 26th

ed. New York: Lange Medical Book, 2003.

NELSON, D. L. COX, M. M. LEHNINGER Principles of Biochemistry. 4th ed. New York: W.H. Freeman and Co.,

2004.

Até a próxima!

Para refletir:

“As misericórdias do SENHOR são a causa de não sermos consumidos, porque as suas misericórdias não têm fim. Novas são cada manhã; grande é a tua fidelidade.”

Lamentações 3.22 e 23