RESULTADOS Y DISCUCIONES

Se observ que en la parte experimental, se form una torta blanca luego del
centrifugado que suponemos que es all est la casena ya que esta se encuentra en
mayor proporcin ; las casenas, que representan 80% del total, y las protenas del suero
o seroprotenas, con el 20% restante, (Badui, 1981). Al adicionarle a la leche
descremada cido actico y acetato de sodio, al parecer el cido actico adicionado hizo
que se precipitara las protenas de la leche; segn Badui, 1981, las casenas, su
estabilidad en el seno de la leche se debe a su carga elctrica negativa, cuando se
neutralizan en el punto isoelctrico, las hace inestables.
Lo dicho por Badui, da a entender que las casenas contienen una gran cantidad de
aminocidos cargados negativamente y al adicionarle los compuestos ya mencionados
hacen que estos reaccionen.
Segn Ortuo, (2006) La propiedad caracterstica de la casena es su baja solubilidad a
pH 4.6. El pH de la leche es 6.6 aproximadamente, estando a ese pH la casena cargada
negativamente y solubilizada como sal clcica. Si se aade acido a la leche, la carga
negativa de la superficie de la micela se neutraliza (los grupos fosfato se protonan) y la
protena neutra precipita. En efecto como ya es conocido, las casenas de la leche
contienen un alto contenido de aminoacidos como es el caso de los cidos glutmico y
asprtico que tienen carga negativa a pH de la leche. Segn Badui (1981), esto hace que
se mantenga una carga negativa que las estabiliza gracias a la repulsin que se genera
entre ellas.
Una hiptesis es que las casenas a diferencia de las protenas del suero contienen sitos
ms reactivos con estos compuestos ya que son las nicas que se ven afectadas.
Se admite desde hace mucho tiempo, que las casenas presentan una estructura poco

ordenada, porque son pobres en hlice. Actualmente se piensa que la casena

s1 .
posee una parte de su molcula en estructura y otra en curvatura

Sin embargo la estructura es lo suficientemente abierta para permitir una entrada

ms fcil de proteasas en la molcula que en el caso de una protena globular como es la

-latoalbmina (Cheftel, 1989).

Esto se sustenta con lo dicho por Fennema (1992), la prevalencia de los residuos prolilo,
que interrumpen la estructura secundaria y promueven la formacin de vueltas ( turns),
pueden en parte ser responsables de su apertura y flexibilidad.

Las casenas , y son muy sensibles a la alta concentracin de los iones

calcio propios de la leche; stas precipitaran si no se contara con la casena k, que
cumple una funcin protectora y estabilizadora.

CUADRO 3: SUSTANCIAS AADIDAS A LAS PROTEINAS DE LA LECHE

SUSTANCIA AADIDA OBSERVACIONES

Sulfato de amonio
Sulfato de amonio + cristales de sulfato de
amonio
cido clorhdrico (HCl) 0.2 N
Hidrxido de sodio (NaOH) 2N
Se formaron una saturacin con cristales.
Se form un precipitado color blanco y la
coloracin del sobrenadante color blanco
tenue.
No se observ mayor cambio en el color,
se mantuvo a simple vista igual al control.
Se form tres fases, una primera con un
precipitado color amarillento, un
sobrenadante blanco tenue y la ltima
incolora.

La casena presente en el sobrenadante es precipitable por el sulfato amnico

(Cheftel, 1989). Comnmente se usa sulfato de amonio (NH4)2SO4 para tal fin, a causa
de su gran solubilidad (760 g de sulfato de amonio/1000 mL de agua a una temperatura
de 20C) y porque el in sulfato divalente permite alcanzar altas fuerzas inicas. La
adicin gradual de sta sal permite el fraccionamiento de una mezcla de protenas, las
cuales son precipitadas pero no desnaturalizadas.

En el caso del sobrenadante, donde se encontraban las protenas del lactosuero, Entre las
principales fracciones proteicas de la leche liberadas en el suero, se encuentran en
mayor cantidad las protenas globulares solubles -lactoglobulina (-LG) y -
lactoalbmina (-LA) en una relacin 3:1 y como constituyentes menores seroalbmina,
inmunoglobulinas, lactoferrina, proteosaspeptonas y transferrina (Carrasco & Guerra,
2010).

A las tubos se les someti a altas temperaturas, en el cual se observ un precipitado.

Cheftel, (1989), establece que las protenas de lactosuero son relativamente
termolbiles, sufriendo una intensa desnaturalizacin a 80 C, y que esta
desnaturalizacin se acompaa de la rotura y nueva formacin de numerosos puentes
disulfuro dando lugar a la formacin de dmeros y tetrmeros de alto peso molecular
que se precipitan (esto se conoce en la industria lctea como la piedra de la leche).

Tanto el calor como el pH cambian la estructura de las protenas, en el caso que se le

somotio a los tubos a cambios de pH.

La lactalbumina contiene en su molcula un ion calcio el cual es vital para

mantener la estructura y actividad biolgica. Si el calcio es eliminado se genera una

estructura denominada "molten globule", un estado que se caracteriza por la
desnaturalizacin de la protena, donde sta se torna vulnerable al calentamiento.

A pH 3,8 la a-lactalbmina se polimeriza formando un precipitado cuando es sometida a

la accin del calor. Este proceso que se denomina "agregacin" es reversible, al
disminuir la temperatura y retornar a los valores de pH iniciales.

Sin embargo las molculas de b-lactoglobulina, se pueden asociar ms o menos segn el

pH del medio: Dmero a pH de 6.6, que se polimeriza en octmero, cuando el pH vara
de 5.2 a 3.5 (Cheftel, 1989).

MATERIALES Y MTODOS:

MATERIALES:

Leche descremada o entera

cido clorhdrico 0.2 N
Cristales de sulfato de amonio
Hidrxido de sodio 2N
Solucin de acetato de sodio 0.1 m
Solucin de cido actico 0.1 N
Solucin saturada de sulfato de amonio

PROCEDIMIENTO:
 -leche (50ml)
pH 4.6 Mezclar
-Solucin de cido actico 0.1 m

-acetato de sodio 0.1 N

Slidos Reposar
5

Extracto

10ml Extracto
10ml 10ml
+ Extracto Extracto
(t)
10 ml Sulfato de amonio (t)
+
+
10 min HCl 0,2 N
Centrifugar
NaOH 2N

Cristales de
sulfato de
amonio
BIBLIOGRAFIA:

Dergal, S. B., Rodrguez, H. B., & Morales, A. A. (1981). Qumica de los

alimentos (p. 123). Alhambra.
Carrasco, C. A., & Guerra, M. (2010, January). Lactosuero como fuente de
pptidos bioactivos. In Anales Venezolanos de Nutricin (Vol. 23, No. 1, pp.
42-49).
Cheftel, J. C., Lorient, D., & Cuq, J. L. (1989). Proteinas alimentarias:
bioqumica-propiedades funcionales-valor nuticional-modificaciones
qumicas. Acribia.
Fennema, O. R. (1992). Qumica de los alimentos (No. 664.07 F335q).
Zaragoza, ES: Acribia.
Ortuo, . V. (2006). Introduccin a la Qumica Industrial. Espaa:
REVERTE.