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INTRODUCCIN

El presente trabajo de investigacin trataremos el tema de enzimas, se puede definir


como una protena que acta como catalizador biolgico, llevando a cabo reacciones
bioqumicas a muy altas velocidades, no se consume durante la reaccin.

Las enzimas as como cualquier otra estructura presentan propiedades generales


que las logran caracterizar en su totalidad.

En el cuerpo ayudan a llevar a cabo varias funciones qumicas, como la digestin de


los alimentos, ayudan en el proceso del suministro de la energa celular, el apoyo a
las funciones del cerebro, la reparacin y los procesos de la curacin del cuerpo, la
fracturacin de las toxinas, la desintoxicacin de la sangre, etc. En resumen, nuestro
cuerpo dejara de funcionar, si no hubiese enzimas.

Las enzimas tienen preferencias por ciertos sustratos, a esto se le llama


Especificidad.

Existen diversos factores que afectan la actividad enzimtica.


ENZIMAS
CONCEPTO QUIMICO:
Son molculas de naturaleza proteica que catalizan reacciones qumicas, siempre
que sean termodinmicamente posibles: una enzima hace que una reaccin qumica
que es energticamente posible, pero que transcurre a una velocidad muy baja, sea
cinticamente favorable, es decir, transcurra a mayor velocidad que sin la presencia
de la enzima.

En estas reacciones, las enzimas actan sobre


unas molculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en molculas
diferentes denominadas productos. Casi todos los procesos en las clulas necesitan
enzimas para que ocurran a unas tasas significativas. A las reacciones mediadas por
enzimas se las denomina reacciones enzimticas.

CONCEPTO BIOQUIMICO:
Son protenas formadas por las clulas de los organismos vivientes, que aceleran las
reacciones qumicas llevndolas ms rpidamente a su posicin de equilibrio.

CARACTERSTICAS
La caracterstica ms sobresaliente de las enzimas es su elevada especificidad. Esta
es doble y evita que no se formen subproductos:

1. Especificidad de sustrato.- El sustrato es la molcula sobre la que la enzima


ejerce su accin cataltica.
2. Especificidad de accin.- Cada reaccin esta catalizada por un enzima
especfico.

Accin Enzimtica:

Velocidad de reaccin: Es el cambio en la cantidad de material inicial o de los


productos de la reaccin por unidad de tiempo.

Apoenzima: Es la parte proteica de la enzima y es catalticamente inactiva.

Cofactores: Son pequeas molculas orgnicas e inorgnicas que las enzimas


requieren para su actividad.

-La unin cofactor-enzima se realiza en una forma muy laxa.

Substrato: Es la molcula sobre la cual acta la enzima para formar productos.


PROPIEDADES
Las propiedades de los enzimas derivan del hecho de ser protenas y de actuar como
catalizadores. Como protenas, poseen una conformacin natural ms estable que
las dems conformaciones posibles. As, cambios en la conformacin suelen ir
asociados en cambios en la actividad cataltica.

Los factores que influyen de manera ms directa sobre la actividad de un enzima


son:

Efecto del pH.


Temperatura.
Tiempo de incubacin.
Concentracin de enzima.
Concentracin del substrato.

HIDROLASAS
Esta clase de enzimas actan normalmente sobre las grandes molculas del
protoplasma, como son la de glicgeno, las grasas y las protenas. La accin
cataltica se expresa en la escisin de los enlaces entre tomos de carbono y
nitrgeno (C-Ni) o carbono oxigeno (C-O); Simultneamente se obtiene la hidrlisis
(reaccin de un compuesto con el agua)de una molcula de agua. El hidrgeno y el
oxidrilo resultantes de la hidrlisis se unen respectivamente a las dos molculas
obtenidas por la ruptura de los mencionados enlaces.

A este grupo pertenecen protenas muy conocidas:

La pepsina: Se secreta en el estmago e hidroliza las protenas en


el estmago. Acta sobre enlaces peptdicos de naturaleza hidrfoba

Tripsina: Enzima que es segregada por el pncreas y secretada en el


duodeno, rompe los enlaces peptdicos de
las protenas mediante hidrlisis para formar pptidos de menor tamao y
aminocidos

Quimiotripsina: Segregada por el pncreas encargada de degradar las


protenas de los alimentos en el intestino.

Desempean un papel esencial en los procesos digestivos, puesto que


hidrolizan enlaces ppticos, estricos y glucosdicos.
Ejemplo
Lactosa + agua glucosa + galactosa

La clasificacin de estas enzimas se realiza en funcin del tipo de enlace qumico


sobre el que actan.

Clasificacin
Esterasas (carboxilesterasas, fosfoesterasas, sulfoesterasas)
Glicosidasas
ter hidrolasas
Pptido hidrolasas
Acil anhdrido hidrolasas

LIASAS
Estas enzimas escinden (raramente construyen) enlaces entre tomos de carbono, o
bien entre carbono y oxgeno, carbono y nitrgeno, carbono y azufre. Algunas liasas
actan sobre compuestos orgnicos fosforados muy txicos, escindindolos; otros
separan el carbono de numerosos sustratos, tambin pueden funcionar a la inversa
catalizando la formacin de estos enlaces mediante la adicin de un grupo al doble
enlace por ejemplo la adenilato ciclasa. En resumen catalizan reacciones de ruptura
o soldadura de sustratos

Un ejemplo es la acetacetato descarboxilasa, que cataliza la reaccin:

cido acetactico CO2 + acetona

Clasificacin
Segn la adicin o la prdida de la molcula que sea se denominan:

Descarboxilasas
Hidratasas
Deshidratas
Amonio-liasas
Sintasas
Aldolasas
Los nombres sistemticos para estas enzimas tienen el siguiente orden: substrato,
grupo, liasa

ISOMERASAS
Estas enzimas catalizan la transferencia de grupos dentro de una misma molcula.
Tambin llamados re arreglos intermoleculares ; para dar formas ISOMERICAS .

GLUCOSA 6 FOSFATO ISOMERASA

Esta enzima participa dentro del


proceso de la glucolisis, es
importante su papel en la
degradacin de sta, y la
gluceonogenesis.

TRIOSA FOSFATO - ISOMERASA

El gliceraldehido 3 fosfato, es el
nico que continua la via metabolica
en el organismo, justo despus de
la glucolisis.
Esta enzima cataliza la
interconversion del (Aldo) y el
(Ceto) entre el Gliceraldehido 3
fosfato a Dihidroxiacetonafosfato.
LIGASAS
Estas enzimas catalizan la unin de dos molculas acopladas a la hidrolisis de ATP.
Pueden crear enlaces o realizar la ruptura de los mismos.
Son dependientes del ATP.

Ej.:

Carbono carbono.
Carbono oxigeno.
Carbono azufre.
Carbono nitrgeno.

Aqu participan las CARBOXILASAS y las SINTETASAS.


ACETIL COENZIMA - A SINTETASA

Es muy importante ya que se encarga de formar el acetil coenzima A, a partir del


Acetato y el Acetil Coenzima.

GLUTATION SINTETASA

Cataliza el ltimo paso en la sntesis de GLUTATION.


Su dficit es una enfermedad rara, autosmica recesiva.

Cada enzima necesita un entono particular para poder trabajar, en lo que se refiere
a PH o medios cidos y alcalinos. Por ejemplo, la amilasa (que trabaja en la boca y
en el intestino, descompone los hidratos de carbono) requiere un entorno alcalino.
Por el contrario, la pepsina (que trabaja en el estmago descomponiendo las
protenas) requiere un medio muy cido para poder efectuar su trabajo.

Por otra parte y con respecto a su ciclo vital, al igual que todo en la vida, nacen,
desarrollan su funcin, envejecen y mueren. Cuando una enzima ha desarrollado su
trabajo y se ha desgastado, aparece otra enzima hambrienta de protena frgil, y la
devora. De este modo, se mantiene un equilibrio enzimtico donde predominan
las enzimas ms fuertes y, por lo tanto, ms productivas.

Es importante tener en cuenta que existen algunas sustancias que inhiben la accin
enzimtica, es decir, impiden su actividad. Entre estas sustancias podemos encontrar
algunos frmacos como la penicilina o la aspirina.

Funcin de las enzimas


Las enzimas ejercen numerosas funciones dentro del organismo, algunas de las ms
esenciales son:

o Producen movimiento, como en el caso de la contraccin muscular

o Participan en la respiracin celular

o Degradan las macromolculas procedentes de la dieta en molculas


ms sencillas

o Crean rutas metablicas, es decir, reacciones enzimticas en cadena


necesarias para la vida celular

o Son tan esenciales, que el mal funcionamiento en un solo tipo de


enzima de todas las que existen puede generar una enfermedad letal.
o Favorecen la digestin y absorcin de los nutrientes: a partir de los
alimentos que ingerimos. Las enzimas descomponen las protenas, hidratos de
carbono y grasas en sustancias perfectamente asimilables: son las enzimas
digestivas.

La terminacin ASA indica sobre qu tipo de alimento acta:


o Las Proteasas son enzimas que digieren protenas
o las Amilasas ayudan a digerir los hidratos de carbono
o las Lipasas favorecen la digestin de las grasas
o la Sacarasa acta sobre el azcar, etc.

o Efecto antiinflamatorio: las enzimas proteolticas, como la Bromelina


de la Pia, inhiben algunos procesos inflamatorios y favorecen a la vez la
recuperacin de golpes, reabsorcin de hematomas o moratones y heridas.

o Reducen el dao ocasionado por toxinas: las enzimas favorecen la


eficacia de nuestro metabolismo ayudando a eliminar las toxinas y metales pesados.
Tendran un efecto desintoxificante o depurativo sobre nuestro organismo.

o Armonizan el sistema inmunolgico: las enzimas ayudan a los


glbulos blancos a luchar contra virus y bacterias pero adems al favorecer una
correcta digestin o degradacin de los alimentos tambin ayuda a que se produzcan
menos alergias alimentarias.
o Otras funciones o propiedades de las enzimas son: eliminar el
dixido de carbono de los pulmones, mejorar nuestra capacidad mental, regular
nuestro peso corporal, favorecer la fertilidad, etc.
o Producir energa: Los organismos vivos almacenan la energa
requerida para la vida diaria, en forma de energa qumica. El adenosin trifosfato, o
ATP, es la forma principal de la energa qumica. El ATP es una batera cargada que
puede ser descargada para liberar energa que produce el movimiento de las
enzimas. Las enzimas tambin se necesitan para crear ATP.
La enzima principal que produce ATP se conoce como ATP sintasa, que es parte de
la cadena de transporte de electrones en la mitocondria celular. Por cada molcula
de glucosa que es descompuesta para formar energa, la ATP sintasa produce 32 de
las 34 molculas de ATP.

Sntomas de posible falta de enzimas


Los sntomas ms habituales o tpicos de una falta o dficit de enzimas son malas
digestiones, gases, eructos, hinchazn abdominal, acidez o ardor de estmago,
alergias e intolerancias alimentarias, etc.
Enzimas en procesos industriales

Son muchos los procesos industriales que estn atados al normal funcionamiento de
las enzimas. La fermentacin alcohlica y otros productos destinados al consumo, al
tiempo que muchas reacciones que intervienen en mundos como el de la
construccin dependen de ellas.

En ocasiones, las enzimas se utilizan con fines mdicos, destinadas al tratamiento de


zonas de inflamacin local.

A continuacin, algunos ejemplos de tipos de enzimas con algunas de sus funciones,


biolgicas o industriales.

Ejemplos de enzimas y sus funciones:

Tripsina: Rompe los enlaces peptdicos adyacentes a la arginina o lisina.

Lactasa: Utilizada en la industria lctea, evita la cristalizacin de la leche


concentrada.

Gastrina: Produce y segrega cido clorhdrico, al tiempo que estimula la


movilidad gstrica.

Dipeptidasa: Productora de dos aminocidos.

Quimosina: Coagula las protenas de la leche, en la industria de la quesera.

Lipasa: Proporciona cidos grasos, siempre que actu en un medo alcalino,


con previa accin de las sales biliares.
Secretina: Segrega agua y bicarbonato de sodio, adems de inhibir la
motilidad gstrica.

Glucosa-isomerasas: Permite la utilizacin de jarabes de alta fructosa en la


produccin de alimentos dulces.
Papana: En la cervecera, se utiliza para licuar la pasta de malta.

Pptido vasoactivo intestinal: Aumenta el flujo sanguneo y segrega lquido


pancretico acuoso.

Sacarasa: Produce fructosa y glucosa.


Fiscina: Importante en el ablandamiento de carnes.
Carboxipeptidasa: Separa los carboxiaminocidos terminales.
Bromelina: Interviene en la produccin de hidrolizados.
Desoxirribonucleasa: Produce nucletidos, con el substrato del ADN.
Encefalina: Inhibe la secrecin de enzimas pancreticas y de la motilidad
instetital.
Somatostatina: Inhibe la secrecin de cido clorhdrico.
Amilasa: Proporciona glucosa en el estmago y el pncreas, si acta en un
medio cido.
Lipoxidasa: En la industria del pan, mejora su calidad y produce una miga
muy blanca.
Pepsina: Produce pptidos y aminocidos en el estmago, un medio muy
cido.
Ribonucleasa: Produce nucletidos, con el substrato del ARN.
Entero glucagn: Inhibe la motilidad y la secrecin.
Pectinasas: En la industria de las bebidas, mejora la clarificacin y extraccin
de los jugos.
Tannasa: Convierte la glucosa en fructosa, adems de evitar el
oscurecimiento y los sabores desagradables en algunas bebidas.
Ptialina: Proporciona monosacridos y disacridos, si acta en un medio
moderadamente alcalino.

INHIBIDORES
Existen inhibidores reversibles, e inhibidores no reversibles.
Los inhibidores no reversibles bloquean completamente la enzima, de forma que esta
no podr volver a actuar, ni realizar sus acciones.
En cambio los inhibidores reversibles si podrn actuar, ya que estos pueden
abandonar a la enzima en cualquier momento.

Clasificacin:
1. Inhibidores reversibles competitivos:

Son aquellos que buscan unirse al lugar activo de la enzima, para que al llegar el
sustrato, ste no pueda unirse a la enzima y sta no pueda catalizarla, en conclusin
la reaccin qumica no se llevara a cabo.
2. Inhibidores reversibles no competitivos:

Aqu el inhibidor se une a la enzima, cambiando el centro activo de esta, lo


distorsiona, y por lo tanto el sustrato ya no puede unirse a la enzima.
Induccin enzimtica:

La administracin de ciertos compuestos qumicos induce la produccin de


enzimas microsomales.
La induccin da como resultado una aceleracin del metabolismo y una
reduccin de la actividad farmacolgica del inductor

Enzimas microsomales:

Capaces de metabolizar frmacos estructuralmente variables.


Solo catalizan reacciones de compuestos liposolubles.

Metabolismo heptico:

El principal rgano donde ocurre la biotransformacion es el hgado,


pero tambin puede suceder en otros rganos.
Las enzimas encargadas del metabolismo se encuentra en el retculo
endoplasmatico de los hepatocitos.

FACTORES

Efecto del Ph
Las enzimas actan dentro de lmites estrechos de pH (pH ptimo de la
reaccin). Por ejemplo, la pepsina (enzima estomacal) tiene un pH ptimo de
2, al graficar su actividad enzimtica para valores crecientes de pH,
comenzando desde la zona cida, se obtiene una curva en forma de
campana. El mximo de la curva corresponde al pH ptimo en el cual la
enzima tiene su mxima actividad. En medios muy cidos o muy alcalinos, la
enzima se desnaturaliza y se inactiva. Otras enzimas en cambio tienen una
actividad ptima a pH alcalino como la tripsina (enzima intestinal)

Temperatura

La velocidad de las reacciones enzimticas aumenta, por lo general, con la


temperatura, dentro del intervalo en que la enzima es estable y activa. La
velocidad por lo general se duplica por cada 10C de aumento trmico. La
actividad enzimtica mxima se alcanza a una temperatura ptima, luego la
actividad decrece y finalmente cesa por completo a causa de la
desnaturalizacin progresiva de la enzima por accin de la temperatura.

A bajas temperaturas, las reacciones disminuyen mucho o se detienen porque


decrece la cintica molecular, pero la accin cataltica reaparece cuando la
temperatura se eleva a valores normales para la enzima. No olvidar que una
enzima humana tpica posee su ptimo a 37 C, en cambio otros organismos
como, por ejemplo, las bacterias termfilas resistentes a altas temperaturas
tienen su ptimo de actividad cercano a los 80 C

Concentracin de sustrato

Principalmente, la velocidad de la reaccin o catlisis vara de acuerdo a la


concentracin del sustrato.
Al aumentar la concentracin de sustrato, la actividad enzimtica aumenta,
hasta alcanzar la velocidad mxima, punto donde la enzima se satura, debido
a que las enzimas tienen todos sus sitios activos ocupados

Concentracin de enzima
En cualquier reaccin enzimtica, la cantidad de las molculas de sustrato que
se trata es mayor, en comparacin con la cantidad de las enzimas. Un
aumento de la concentracin de las enzimas, aumenta la actividad enzimtica
por la sencilla razn, de que ms enzimas participan en la reaccin. La
velocidad de la reaccin, es directamente proporcional a la cantidad de
enzimas disponibles. Sin embargo, esto no quiere decir, que un aumento
constante en la concentracin de las enzimas dar lugar a un aumento
constante de la velocidad de reaccin. Ms bien, una muy alta concentracin
de enzimas, en donde todas las molculas de sustrato ya se utilizan, no tiene
ningn impacto sobre la velocidad de reaccin. Para ser ms exactos, una
vez, que la velocidad de reaccin haya alcanzado la estabilidad, un aumento
en la cantidad de enzimas no afectar a la velocidad de reaccin.