Facultad de Ciencias Mdicas - UNLP

TERICO BIOLOGA 10V17

Ral F. Torres Seplveda

PROTENAS:

Las protenas son macromolculas fx y estructuran el metabolismo celular, en consecuencia

deberamos llamarlas efectores celulares.
El origen de las protenas se ve dado por la secuencia de genes hallada en el DNA. (1
gen=3aa=1protena).
Entonces, las protenas y los cidos nucleicos constituyen las llamadas
MACROMOLCULAS INFORMATIVAS. Esto debido a que ambas contienen
informacin efectora.
El DNA genera una secuencia de aminocidos, estos se traducen en una protena esta
protena tendr un plegamiento especifico que le otorgar una funcionalidad especifica, de
acuerdo a sus estructuras, primarias, secundaria, terciaria o en ciertos casos cuaternaria
estas configuraran la funcionalidad, o capacidad biolgica de las protenas.

Las protenas son las molculas de mayor trascendencia en los seres vivos
CUANTITATIVAMENTE porque representan aprox. el 50% del peso seco de la clula, y
FUNCIONALMENTE porque son las molculas ms verstiles de los seres vivos
entendindose entonces que puedan desarrollar mltiples funciones como conformar un
citoesqueleto o una matriz celular, adems de capacidades metabolico-reactivas,
funcionando como intermediarios ejemplo claro lo constituyen las ENZIMAS.

Tipos de Protenas:
Enzimas
Reserva
Transportadoras
Contrctiles VERSATILIDAD PROTECA
Protectoras plsmaticas
Toxinas
Hormonas
Estructurales

La funcin de una protena se ve dada por su estructura tridimensional o conformacin.

Esta configuracin espacial se ve regida por los mecanismos encontrados en las secuencias
aminoacidicas del DNA.
Cada aminocido se yuxtapone con otro mediante un enlace covalente: Esto genera la
alta resistencia de la protena a la desnaturalizacin y preservacin de la estructura
primaria.

CONFORMACIN: Distribucin espacial de grupos sustituyentes que tienen libertad de

adoptar distintas posiciones en el espacio sin necesidad de romper enlaces covalentes,
gracias a la libertad de rotacin del enlace que los une.
Es entonces un estado estructural que puede interconvertirse con otros estados estructurales
sin romper enlaces covalentes.
LA SIMPLE ROTACIN DE DOS GRUPOS DE TOMOS A TRAVS DE UN ENLACE
COVALENTE SIMPLE OCASIONA UN CAMBIO CONFORMACIONAL!!

vg. El etano puede presentar dos conformaciones de forma eclipsada, como su nombre lo
indica sobreponindose los grupos sustituyentes uno sobre otro, o de forma extendida o
ALTERNADA esta conformacin es la que posee mayor estabilidad biolgica, el enlace
covalente en consecuencia permite una simple rotacin.
Entonces a mayor capacidad de atraccin, y menor rechazo entre las nubes electrnicas
lograremos constituir un equilibrio.

El plegamiento de las cadenas polipeptidicas en T y pH normal, se debe a que estas buscan

una conformacin particular denominada CONFORMACIN NATIVA. Esta
conformacin permite entregar energa de una forma ms favorable y es biolgicamente
activa. (INTERACCIONES DEBILES LO MANTIENEN eg. F. de London, de Wan der
Waals, de puente de hidrogeno y las interacciones hidrofbicas).

EN PROTENAS EXTRACITOSOLICAS LA ESTABILIZACIN ES OTORGADA

POR LOS ENLACES DE TIPO PUENTE DISULFURO RESULTADO DE LA UNIN
DE LAS CADENAS LATERALES DE TIPO CYS POR RX OXIDATIVA

RECORDAR QUE EL CITOSOL ES UN AMBIENTE ALTAMENTE REDUCTOR!!

Clasificacin de las protenas segn su composicin QUMICA o FORMA.

QUMICA: Simples o conjugadas Las simples corresponden a protenas que al ser
sometidas a procedimientos de hidrlisis se obtendrn aa. Por otro lado las conjugadas
corresponden a protenas que al pasar por hidrlisis se obtendrn aa y un componente eg.
LIPOprotenas (albmina), GLICOprotenas (IgG), FOSFOprotenas ( Casena de leche),
HEMOprotenas (Hemoglobina), FLAVOprotenas (Succinato deshidrogenasa),
METALOprotenas (Ferritina).
FORMA: Globulares o Fibrosas
GLOBULARES: Solubles en H2O, no producen ejes.
FIBROSAS: Se ordenan paralelamente, son insolubles en agua, conforman
estructuras de sostn eg. El colgeno en tendones. Elastina en tej. Conjuntivo.

CONFORMACIN CLSICA DE LAS PROTENAS: 4 NIVELES ESTRUCTURALES.

EST. PRIMARIA EST. SECUNDARIA EST. TERCIARIA EST CUATERNARIA
(Residuos aa) (alfa hlice o beta lam.) Cadena polipeptidica Subunidades ensambladas.
Entre secundaria y terciaria EST SUPERSECUNDARIA Y DOMINIOS
*Oligomrico: Ms de una cadena polipept.
EST. PRIMARIA: Define finalmente la cadena proteca preservacin por enlaces
covalentes ENLACE PEPTIDICO EJE CENTRAL PROTEINA.
EST. SECUNDARIA: Plegamiento en un eje. Eg. Alfa hlix o lmina beta. Se ve dada por
la presencia de puentes de hidrogeno entre los O e H de los enlaces peptdicos, los puentes
de H. entregan una estabilizacin ptima.
Configuracin Lam. Beta es antiparalela, es una forma extendida, ocupa mayor espacio,
configuracin de las hlices de colgeno son LEVOGIRAS y de elastina son
DEXTROGIRAS.

EST. TERCIARIA: PROT QUE SON FIBROSAS 1 SOLO TIPO EST SEC. NO
TIENEN TERCIARIA SOLO CUATERNARIA.
PROT QUE SON GLOBULARES DISTINTO TIPO, REGIN
AZAROSA PERMITE EL PLEGAMIENTO. RESTOS DE AA
HIDROFBICOS SE VAN HACIA EL INTERIOR DE LA
ESTRUCTURA DEJANDO LO HIDROFILICO HACIA EL
EXTERIOR.
SU EST ENTONCES SE VE DADA PPALMENTE X INT.
HIDROFBICAS.

EST. CUATERNARIA: MAYOR A UNA CADENAOligomerico. Surge el protomero

que son los restos de contactos hidrofbicos. Int. Hidrofbicas, son el puente principal de
unin. HASTA ESTE MOMENTO SON SOLUBLES EN AGUA PERO SI SE
DESNATURALIZAN SON INSOLUBLES CONFIGURACIN DE LOS PUENTES
DISULFURO EN EXTRA CITOSOL PARA EST CUATERNARIA

LA EST CUATERNARIA CUANDO SE HABLA DE UNA SOLA CADENA O

MLTIPLES CADENAS DE ALFA HELICE PASARA A SER UNA SUPERHELIX,
LUEGO PROTOFILAMENTO Y FINALMENTE UNA PROTOFIBRILLA.

EST FIBROSA ES CUATERNARIA NO PUEDE SER TERCIARIA EG LAS FIBRAS

COLAGENICAS

DOMINIOS: Nivel est. Entre sec y ter Dom EST: Asoc de segmentos en alfa hlice y b
lam, por regiones azarosas, que se pliegan independientemente del resto, pleg es igual
que en las protenas eg. Dom PROT A mas prot B indep del resto

DESNATURALIZACIN: Prdida de la conformacin NATIVA pero no de la

primaria es reversible pero no siempre puesto que el plegamiento depende de las
regiones azarosas

bolsillo del HEM**

Consec. Desnaturalizacin Prdida fx. Biolgica Insolubilizacin en agua de las

protenas globulares
RECORDAR QUE LA REVERSIN DE LA DESNATURALIZACIN ES POSIBLE SI
SE REMUEVE EL AGENTE DESNATURALIZANTE Y SE INVIERTE EL PROCESO