I.

CADENA RESPIRATORIA
La cadena respiratoria forma parte del proceso de fosforilacin oxidativa. Es
la encargada de catalizar el transporte progresivo de electrones de NADH o
ubiquinona reducida (QH2) hacia el oxgeno molecular. Se trata de una
reaccin fuertemente exergnica debido a la gran diferencia de potencial
redox entre en donante (NADH o QH2) y el aceptador (O2). Una gran parte
de la energa obtenida en este proceso es utilizada para generar un gradiente
de protones en la membrana mitocondrial interior y ste, a su vez, para
producir ATP a partir de la ATP-sintasa.
A. Componentes de la cadena respiratoria.
La cadena de transporte de electrones est compuesta por tres grandes
complejos proteicos (complejos I, III y IV), todos stos integrados en la
membrana interna de la mitocondria, y dos molculas de transferencia
mviles; ubiquinona (coenzima Q) y citocromo c. Pese a que pertenece
en realidad al ciclo de Krebs, la succinato deshidrogenasa es
considerada el complejo II de la cadena respiratoria. La ATP-sintasa
suele ser denominada tambin complejo V a pesar de que no participa
en el transporte de electrones.
Estos complejos estn compuestos por numerosas subunidades y
contienen cofactores redox unidos a protenas. Entre ellas figuran la
flavina (FMN o FAD, en los complejos I y II), los centros hierro azufre
(en I, II y III) y los grupos hemo (en II, III y IV). Slo 13 de los ms de 80
polipptidos de la cadena de transporte estn codificados por el genoma
mitocondrial.
Los electrones se incorporan a la cadena de transporte a travs de
diferentes rutas. Durante la oxidacin de NADH mediante el complejo I
se unen a la ubiquinona (Q) por medio de la flavina y los centros hierro
azufre. Los electrones obtenidos a partir de la oxidacin de succinato,
acil-CoA y otros sustratos se obtienen por medio de la succinato
deshidrogenasa y otras deshidrogenasas mitocondriales a la ubiquinona
a travs del FADH2, unido a la enzima, y de la flavoprotena
transportadora de electrones. El ubiquinol transfiere electrones al
complejo III, que los traspasa a su vez a la pequea protena hemo
citocromo c a travs de dos grupos hemo de tipo b, uno del centro Fe/S
y otro del hemo c1. El citocromo c transporta los electrones al complejo
IV, la citocromo c oxidasa, que tiene como componentes redox activos
dos centros de cobre (CUA y CuB) y los grupos hemo a y a3, a travs de
los cuales los electrones se incorporan finalmente al oxgeno. Como
resultado de la reduccin de 2 electrones de medio tomo de O2 se
genera, al menos formalmente, el anin O2-, fuertemente bsico, que se
convierte en agua al unirse con dos protones. La produccin de un
gradiente de protones est conectada al flujo de electrones mediante los
complejos I, III y IV. (Koolman, 2009)
a. Complejo I (NADH: coenzima Q oxidorrecutasa)

El complejo I (tambin llamado NADH deshidrogenasa) pasa los

electrones desde el NADH a la CoQ. Este complejo, que es
probable que sea el componente proteico ms grande de la
membrana mitocondrial interna (-900 kDa en mamferos y -700
kDa en la Neurospora crassa), contiene una molcula de flavina
mononucletido (FMN; un grupo prosttico rdox activo que
difiere del FAD slo por la ausencia del grupo AMP) y de seis a
siete agrupamientos hierro azufre que participan en el proceso
de transferencia de electrones. En los mamferos, 7 de sus 43
subunidades estn codificadas por genes mitocondriales, y las
restantes por genes nucleares.

b. Complejo II (succinato: coenzima Q oxidorreductasa)

El complejo II, que contiene a la succinato deshidrogenasa, el

enzima del ciclo del cido ctrico, junto con otras tres subunidades
(todas codificadas por genes nucleares), pasa los electrones
desde el succinato hasta la CoQ. Este proceso lo realiza con la
participacin de un FAD unido de manera covalente, un
agrupamiento [2Fe-2S], UNO [4Fe-4S], otro [3Fe-4s] y un
citocromo b560.
El potencial rdox estndar para la transferencia de electrones
desde el succinato a la CoQ es insuficiente para proporcionan la
energa libre necesaria para conducir la sntesis de ATP. Sin
embargo, el complejo II es importante porque inyecta estos
electrones, de relativo alto potencial, dentro de la cadena de
transporte de electrones. Adems, otras dos enzimas sintetizan y
liberan CoQH2 en la membrana mitocondrial interna y, por lo tanto,
potencian la fosforilacin oxidativa por medio de las acciones de
los complejos II y IV. Estas enzimas son la glicerol-3-fosfato
deshidrogenasa de la lanzadera glicerofosfato y la ETF:
ubiquinona oxidorreductasa, que participa en la oxidacin de los
cidos grasos (ETF significa flavoprotena de transferencia de
electrones).

c. Complejo III (coenzima Q: citocromo c oxidorreductasa o

complejo citocromo bc1).

El complejo III pasa los electrones desde la CoQ reducida hasta

el citocromo c. Contiene cuatro cofactores rdox: dos hemos tipo
b, un hemo tipo c y un agrupamiento [2Fe-2S].

d. Citocromo c.-
El citocromo c es una protena perifrica de membrana de
estructura cristalina conocida que se halla unida en forma laxa a
 la membrana mitocondrial interna. Se une de manera alternativa
al citocromo c1 (del complejo III) o la citocromo c oxidasa
(complejo IV) y, por lo tanto, funciona como una lanzadera de
electrones entre ellos.

e. Complejo VI (citocromo c oxidasa)

La citocromo c oxidasa (COX), la enzima terminal de la cadena

de transporte de electrones, cataliza las oxidaciones de un
electrn de las cuatro molculas consecutivas de citocromo c
reducido y la reduccin simultnea de cuatro electrones de una
molcula de O2 para producir H2O. (Voet & Voet, 2006)

4 citocromo c 2+ + 4H + O2 4 citocromo c 3+ + 2H2 0

IMAGEN N --- .- Componentes de la Cadena respiratoria. (Koolman, 2009)

B. SINTESIS DE ATP

En la cadena respiratoria los electrones son desplazados desde NADH

o ubiquinol (QH2) hacia la molcula de O2. La energa obtenida en este
proceso se emplea para generar un gradiente de protones en la
membrana mitocondrial interna. La sntesis de ATP depende por ellos
de que se produzca un reflujo de protones del espacio intermembrana
hacia la matriz.

C. SISTEMAS REDOX DE LA CADENA RESPIRATORIA

El traspaso de electrones de NADH al oxgeno se desarrolla de manera

progresiva circulando a lo largo de al menos diez sistemas rdox
intercalados de los cuales en su mayor parte se encuentran unidos
como grupos prostticos en los complejos I, III y IV. Llama la atencin
la gran cantidad de coenzimas que estn involucradas en el transporte
de electrones. En las reacciones rdox, la entalpa libre , es decir el
rendimiento qumico, vara nicamente de acuerdo con la diferencia de
potencial rdox entre el donante y aceptor. La cantidad de energa que
consume una reaccin no sufre ninguna modificacin al incluir nuevos
sistemas rdox.

En el caso de la cadena respiratoria, la diferencia de los potenciales

normales del donante (NAD+/ NADH, EO= -0.32 V) y del aceptor (O2 /
H2O, EO = +0.82 V) corresponde a una diferencia energtica
superior a los 200Kj . mol -1, cantidad que se divide luego en pequeos
paquetes, cuyo tamao est determinado por las diferencias de los
potenciales rdox de cada uno de los productos intermedios. Slo en
este proceso de divisin el organismo consume el 60% de toda la
energa disponible para la cadena respiratoria.

En el grfico se pueden observar los sistemas rdox ms importantes

del transporte mitocondrial de electrones y sus respectivos potenciales
redox. Estos potenciales son los responsables de determinar la ruta por
la que circulan los electrones, ya que los eslabones de una serie rdox
deben estar ordenados en sentido ascendente para que el transporte
se lleve a cabo de manera espontnea.

En el complejo I, los electrones pasan de NADH + H+ al FMN para

atravesar luego varios centros hierro azufre (Fe/S). Estos sistemas
rdox slo son estables dentro de las protenas. Contienen, segn el
tipo, entre 2 y 6 iones de hierro que forman complejos al entrar en
contacto con sulfuro inorgnico y grupos SH de restos cistena. La
ubiquinona (coenzima Q) es un transportador mvil que absorbe los
electrones de los complejos I y II, as como de la ETF para incorporarlos
al complejo III. Los grupos hemos y sus numerosas variantes participan
asimismo del proceso de transporte de electrones. Los hemo de tipo b
 son los que componen la hemoglobina. El hemo c del citocromo c se
encuentra unido en forma covalente a la protena, mientras que anillo
tetrapirrlico del hemo a est isoprenilizado y contiene un grupo formilo.
En el complejo IV, un ion cobre (CuB) y el hemo a3 reaccionan
diferentemente con el oxgeno.

IMAGEN N --- .-Sistema rdox de la cadena respiratoria. (Koolman, 2009)

Koolman, J. (2009). Bioquimica Humana (Texto y atlas). Madrid : Editorial medica

panamericana.

Voet, D., & Voet, J. G. (2006). Bioquimica . Editorial medica panamericana.