Enzimas son molculas de protenas que tienen la capacidad de facilitar y acelerar las reacciones

qumicas que tienen lugar en los tejidos vivos, disminuyendo el nivel de la "energa de activacin" propia de la
reaccin.

Definicin
Una enzima es una protena que acta como catalizador de una reaccin qumica acelerndola. Las enzimas
son protagonistas fundamentales en los procesos del metabolismo celular. Las enzimas unen su sustrato en
el centro reactivo o cataltico, que suele estar protegido del agua para evitar interacciones no deseadas. En el
centro reactivo la disposicin espacial y los tipos de cadenas laterales de aminocidos son fundamentales
para orientar correctamente el sustrato y poder interaccionar de la forma deseada para llevar a cabo la
catlisis de la reaccin. Las enzimas son muy selectivas en relacin a los sustratos que modifican. Las
enzimas suelen ser mucho ms grandes que sus sustratos y en muchas ocasiones requieren de la
participacin de otras molculas ms pequeas no polipeptdicas como las coenzimas (biotina, NADH entre
otros) o los iones metlicos llamados cofactores.

Definicin: Los enzimas son biomolculas especializadas en la catlisis de las reacciones qumicas que
tienen lugar en la clula. Son muy eficaces como catalizadores ya que son capaces de aumentar la velocidad
de las reacciones qumicas mucho ms que cualquier catalizador artificial conocido, y adems son altamente
especficos ya que cada uno de ellos induce la transformacin de un slo tipo de sustancia y no de otras que
se puedan encontrar en el medio de reaccin.

Explicacin de la actividad enzimtica

Una enzima puede aumentar la velocidad de una reaccio n qumica mu ltiple. Usted se sorprendera al
saber, que los estudios ha n demostrado, que pueden hacer, que una reaccio n qumica sea 10 mil
millones de veces ma s ra pida. Las sustancias qumicas, que esta n presentes en el inicio de unos
procesos bioqumicos, que se denominan como los sustratos, se someten a cambios qumico (s) para
formar uno o ma s productos finales. Ba sicamente, el sitio activo de las enzimas, forma un enlace
temporal con el sustrato. Durante este tiempo, una enzima disminuye la energa de activacio n de las
mole culas participantes, lo que a su vez acelera la reaccio n. Despue s de que la reaccio n haya terminado,
el producto recie n formado sale de la superficie de la enzima y la enzima recupera su forma original. Por
lo tanto, se puede decir, que participa en la reaccio n sin sufrir ningu n cambio fsico o qumico. Por lo
tanto, la misma enzima se utiliza una y otra vez para un proceso especfico.

Factores que influyen en la actividad enzimtica

Las concentraciones de sustrato y de enzima, tienen un impacto en la actividad de las enzimas. Adema s,
las condiciones ambientales, como la temperatura, el pH, la presencia de inhibidores, etc., tambie n
influyen en sus actividades. Cada uno de estos factores importantes, se discuten a continuacio n:

Cambio en la temperatura
Todas las enzimas necesitan una temperatura favorable, para que funcionen correctamente. La
velocidad de una reaccio n bioqumica, aumenta con la elevacio n de la temperatura. Esto se debe, a que
el calor incrementa la energa cine tica de las mole culas participantes, lo que produce una mayor
cantidad de colisiones entre ellas. Por otra parte, se encuentra que sobre todo, en las condiciones de
baja temperatura la reaccio n se vuelve lenta, ya que hay menos contacto entre el sustrato y la enzima.
Sin embargo, las temperaturas extremas no so n buenas para las enzimas. Bajo la influencia de la
temperatura muy alta, la mole cula de la enzima tiende a ser distorsionada, debido a que disminuye la
velocidad de reaccio n. En otras palabras, una enzima desnaturalizada no lleva a cabo sus funciones
normales. En el cuerpo humano, la temperatura o ptima a la cual la mayora de las enzimas se encuentra
altamente activas, es el intervalo de 95 F a 104 F (35 C a 40 C). Hay algunas enzimas, que prefieren
una temperatura inferior a esta.

Cambio en el valor pH
La eficiencia de una enzima esta ampliamente influenciada por el valor del pH de su entorno.
Esto se debe a la carga de sus cambios de componentes aminoa cidos, con el cambio en el valor de pH.
Cada enzima se activa en un nivel de pH especfico. En general, la mayora de las enzimas se mantienen
estables y funcionan bie n en el intervalo de pH de 6 y 8. Sin embargo, hay algunas enzimas especficas,
que solo funcionan bie n en los entornos a cidos o ba sicos. El valor de pH favorable para una enzima
especfica, en realidad depende del sistema biolo gico en el que se esta trabajando. Cuando el valor de pH
se vuelve muy alto o demasiado bajo, entonces la estructura ba sica de la enzima sufre un cambio (o
cambios). Como resultado, el lugar activo de la enzima no se une con el sustrato de la forma adecuada y
la actividad de la enzima se afecta gravemente. La enzima puede incluso dejar de funcionar por
completo.

Concentracin de sustrato
La concentracio n de sustrato, desempen a un papel importante en diversas enzimas. Obviamente, esto
se debe a una mayor concentracio n de sustrato, lo que significa, que una mayor cantidad de mole culas
de sustrato esta n involucradas en la actividad de la enzima. Considerando que, una baja concentracio n
de sustrato significa, que una menor cantidad de mole culas estara asociada a las enzimas. Esto a su vez,
reduce la actividad de la enzima. Cuando la velocidad de una reaccio n enzima tica es ma xima y la enzima
se encuentra en su estado ma s activo, un aumento en la concentracio n de sustrato, no hara ninguna
diferencia en la actividad de la enzima. En esta condicio n, el sustrato es continuamente sustituido por
un nuevo lugar activo de la enzima y no hay alcance para an adir esas mole culas adicionales.

Concentracin de enzima
En cualquier reaccio n enzima tica, la cantidad de las mole culas de sustrato que se trata es mayor, en
comparacio n con la cantidad de las enzimas. Un aumento de la concentracio n de las enzimas, aumenta
la actividad enzima tica por la sencilla razo n, de que ma s enzimas participan en la reaccio n. La velocidad
de la reaccio n, es directamente proporcional a la cantidad de enzimas disponibles. Sin embargo, esto no
quiere decir, que un aumento constante en la concentracio n de las enzimas dara lugar a un aumento
constante de la velocidad de reaccio n. Ma s bien, una muy alta concentracio n de enzimas, en donde todas
las mole culas de sustrato ya se utilizan, no tiene ningu n impacto sobre la velocidad de reaccio n. Para
ser ma s exactos, una vez, que la velocidad de reaccio n haya alcanzado la estabilidad, un aumento en la
cantidad de enzimas no afectara a la velocidad de reaccio n.

Inhibidores
Como el nombre sugiere, los inhibidores so n las sustancias, que tienen una tendencia de evitar las
actividades de las enzimas. Los inhibidores de la enzima, interfieren con las funciones de la enzima de
dos maneras diferentes. Basado en esto, se dividen en dos categoras: los inhibidores competitivos y los
inhibidores no competitivos. Un inhibidor competitivo, tiene una estructura que es la misma, que la de
una mole cula de sustrato, y por lo que se une al centro activado de la enzima fa cilmente y restringe la
formacio n de enlace del complejo enzima-sustrato. Un inhibidor no competitivo, es el que produce el
cambio (o cambios), en la forma de las enzimas por la reaccio n con su lugar activo. En esta condicio n, la
mole cula del substrato, no puede unirse a la enzima y, por tanto, las actividades posteriores se
bloquean.