UNIVERSIDADE FEDERAL DE SÃO CARLOS

ENSINO A DISTÂNCIA-EAD
UNIVERSIDADE ABERTA DO BRASIL – UAB
CURSO DE ENGENHARIA AMBIENTAL
DISCIPLINA DE BIOQUIMICA PLICADA A
Prof. Claudio Alberto Torres Suazo
1º Semestre de 2010
1ª Prova Data: 11/04/2010

Nome do aluno........................................................................... Nota................

Parte Teórica (Vale 60% da prova)

Para cada item a seguir, leia com cuidado o texto e responda selecionando com um círculo a
alternativa que achar mais correta.

1. Uma fita dupla de DNA numa bactéria foi analisada por um método químico que mostrou uma
porcentagem de 21% em base molar de Adenosina. Disto pode-se deduzir que a Guanosina deve
estar presente numa proporção de:

a) 10,5 % b) 21 % c)29 % d)58%

e) Com a informação fornecida a pergunta não pode ser respondida

2. Quantos aminoácidos diferentes no total podem ser encontrados nas proteínas

a) 4 b) 40,000 c) 20 d) 121 e) 8

3. Que estrutura de uma proteína pode é determinada diretamente pelo DNA da célula:

a) Estrutura primária b) Sequência de ácidos nucléicos c) Ligação glicosídica

d) Ligações peptídicas
4. Teoricamente, a biorremediação envolve:

a) Isolamento de enzimas microbianas que degradam poluentes e depois a adição/utilização dessas

enzimas nos locais ou materiais poluídos
b) Utilização de engenharia genética para construir micróbios que deverão metabolizar os poluentes
c) Desenvolvimento de processos industriais microbianos que produzem somente resíduos não
poluentes
d) Uso de micróbios para remover poluentes do ambiente mediante a metabolização desses
poluentes

5. A maior diferença entre a célula Procariótica e Eucariótica é:

a) A ausência de organelas limitadas por membranas nos Procariontes

b) A ausência de organelas limitadas por membranas nos Eucariontes

c) A falta de fotossíntese nas células procarióticas

c) O uso de carboidratos como fonte de carbono pelas células eucarióticas mais complexas

6. A macromolécula de DNA contém qual açúcar?

a) Desoxirribose b) Ribose c) Uracila d) Sacarose

7. Inibidores competitivos de enzimas atuam:

a) Modificando quimicamente a enzima

b) Competindo com a enzima pela fonte de energia

c) Bloqueando o sitio na enzima onde o substrato deve ser transformado em produto

d) Desnaturando a enzima pelo rompimento das pontes de hidrogênio que mantém a enzima na sua
forma funcional

8. Células procarióticas variam numa faixa aproximada de tamanho:

a) de 2 a 100 micrometros b) de 100 a 1000 micrometros c) de 0.5 a 2 micrometros

d) de 2 a 35 micrometros e) maior que 600 micrometros

9. Qual não é uma função de carboidratos na célula:

a) Suporte estrutural b) Armazenamento de energia c) Catálise enzimática

d) Todas são funções dos carboidratos

10. ____________ são as subunidades de proteínas e ____________ são as subunidades de

gorduras

a) Aminoácidos ... ácidos graxos e glicerol

b) Aminoácidos ... Monossacarídeos

c) Ácidos nucléicos ... Monossacarídeos

d) Ácido glutâmicos ...Ácidos carboxílicos

e) Ácidos nucléicos ... Ácidos graxos

11. Enzimas são tipos especiais de:

a) Carboidratos b) Lipídeos c) Proteínas d) Compostos inorgânicos

12. As cadeias de uma molécula de fita dupla de DNA são mantidas juntas por que tipo de ligações?

a) Covalente b) Hidrogênio c) Hidrofílica d) Peptídica e) Iônica

13. Um catalisador é uma substância que:

a) Aumenta a taxa de uma reação química b) É tóxico para a maioria das células

c) É composto principalmente de lipídeos d) Não participa usualmente em qualquer reação química

14. A molécula à que a enzima se junta normalmente é chamada de:

a) Coenzima b) Catalisador c) Molécula alvo d) Substrato e) Parceira

15. Enzima atua como:

a) Substrato b) Solvente c) Catalisador d) inibidor e) Ativador

16. Enzimas aumentam a velocidade de reações bioquímicas mediante:

a) Diminuição da energia de ativação da reação b) Aumento da energia de ativação da reação
c) Diminuição da temperatura da reação d) Aumento da temperatura da reação
e) Diminuição da energia cinética das moléculas de substrato

17.

No gráfico da velocidade de reação em função da

concentração de substrato, a razão pela qual a curva atinge
um patamar (não aumenta mais quando a concentração de
substrato aumenta) é que:

a). o sítio ativo está saturado pelo substrato. b). um inibidor competitivo está presente.

c). um inibidor não-competitivo está presente. d). a enzima está na sua conformação
inativa.
e). todo o substrato foi convertido em produto.
18. A estrutura terciária de uma proteína refere-se a(o):

a) Seqüência de aminoácidos b) Presença de alfa-hélices ou folhas-beta

c) Enovelamento tridimensional particular da d) Interações da proteína com outras

molécula subunidades da mesma
enzima.

e) Interação de uma proteína com um ácido

nucléico

19. Com relação à estrutura das proteínas, qual das afirmativas abaixo é verdadeira?
a). A estrutura primária é a seqüência dos aminoácidos.
 b). Alfa-hélices e folhas-beta são exemplos de estruturas secundárias.
c). As cadeias laterais (grupos R) dos aminoácidos podem ser hidrofílicas ou hidrofóbicas.
d). As proteínas constituídas por duas ou mais cadeias polipeptídicas possuem estrutura
quaternária.
e). Todas as afirmativas estão corretas.
20. A seguinte organela é encontrada em células procarióticas, mas não em células eucarióticas de
origem animal.

a) Mitocôndria b) Cloroplastos c) Núcleo d) Parede celular e) Vacúolo

21. Mitocôndria e cloroplastos, ambos:

a). Servem para fornecer energia à célula
b). Estão presentes nas plantas
c). Contém ADN
d) Estão presentes em leveduras
e). Todos os anteriores

22 . Qual das afirmativas abaixo sobre reações catalisadas por enzimas NÃO é verdadeira?
a). as enzimas formam complexos com seus substratos.
b). as enzimas abaixam a energia de ativação das reações químicas.
c). as enzimas mudam a constante de equilíbrio das reações químicas.
d. muitas enzimas mudam ligeiramente de forma quando o substrato se liga .
e). as reações ocorrem no "sítio ativo" das enzimas, local em que uma orientação 3D precisa
dos aminoácidos é importante para a catálise.

23. As enzimas:
a). são compostas primariamente de polipeptídeos, que são polímeros de aminoácidos.
podem conter grupos prostéticos ligados, tais como íons metálicos, que participam da
b).
reação enzimática.
c). têm estruturas definidas.
d). ligam seus substratos no sítio ativo.
e). Todas as afirmativas acima são verdadeiras.
24. Para iniciar uma reação, é necessário fornecer energia a fim de ultrapassar a barreira de energia
entre reagentes e produtos. Essa energia, que é recuperada à medida que a reação prossegue, é
denominada:
a). energia de ativação b). energia de iniciação c). energia de reação

d). energia cinética e). energia potencial

25. Qual dos seguintes termos não se refere a um exemplo de força fraca na interação de duas
moléculas biológicas

a) van der Waals b) hidrofóbica

c) covalente d) eletrostática
26. Qual das seguintes são forças fracas associadas com a interação de moléculas biológicas?

a) pontes de hidrogênio b) atrações eletrostáticas

 c) ligações covalentes d) a e b

27. Qual dos seguintes compostos você esperaria ser mais solúvel em água?

a). CH3-CH2-OH
b) CH3-CH2-CH2-CH2-OH
c) CH3-CH2-CH2-CH2-CH2-CH2-OH
d) CH3-CH2-CH2-CH2-CH2-CH2-CH2-CH2-CH2-CH2-OH

28. Duas macromoléculas como as proteínas podem aderir fortemente uma à outra, com grande
especificidade. Como podem forças fracas como a atração eletrostática, as forças de van der
Waals, as pontes de hidrogênio e as forças hidrofóbicas levar a uma aderência tão forte?
a. a aderência entre as moléculas pode se tornar bastante forte se envolver muitas
interações fracas
b. as forças fracas podem se tornar muito fortes quando os grupos apolares são excluídos do
interior das moléculas
c. as forças fracas são prontamente convertidas em ligações covalentes, levando a uma forte
aderência entre as moléculas
d. se as forças fracas estiverem alinhadas corretamente, elas podem se tornar tão fortes
quanto as ligações covalentes
e. a aderência é forte porque as forças fracas podem se envolver em reações de
condensação

29. A estrutura da esquerda é um(a)____________ e a estrutura da direita é um(a) ____________.

a. Lipídeo, polipeptídeo b. carboidrato, lipídeo

c. carboidrato, amino ácido d. Nucleotídeo, amino ácido

e. Nucleotídeo, carboidrato
30. As enzimas:
a) são compostas primariamente de polipeptídeos, que são polímeros de aminoácidos.
podem conter grupos prostéticos ligados, tais como íons metálicos, que participam da
b)
reação enzimática.
c) têm estruturas definidas.
d). ligam seus substratos no sítio ativo.
e) Todas as afirmativas acima são verdadeiras.

Esta última pergunta está repetida. Desconsiderar.

Resolução de um problema
Vale 40% da prova
Na tabela a seguir são apresentados os dados cinéticos de uma reação enzimática obtidos em
laboratório. Os dados foram obtidos a presença e na ausência de um composto supostamente
inibidor da reação.

Conc. de substrato (mM) Velocidade inicial (mM.min-1) Velocidade inicial (mM.min-1)

Sem inibidor Com inibidor
0,5 23,5 16,67
1,0 32,2 25,25
1,5 36,9 30,49
2,5 41,8 37,04
3,5 44,0 38,91

Pede-se para:
a) Calcular os parâmetros cinéticos (Km e Vmax)
b) Confirmar se o composto suspeito de inibição realmente inibe a reação. Se for inibidor diga
qual é o tipo de inibidor, seguindo a nomenclatura adotada no material do módulo 3.
Observação: Se precisar fazer cálculos use a folha em anexo (última folha). Se precisar graficar
dados, dados utilize as coordenadas a seguir.

Solução do exercício
a) Para resolver este problema tem que fazer um gráfico linearizado como o de Lineweaver-Burk.
Para tal se calculam os valores inversos das velocidades de reação inibidas e não inibidas e
também o inverso de concentração de substrato, como mostra o gráfico a seguir :

0.065

0.060 InVsi
InVci
0.055
Linear Fit of Data1_InVs
min/mM

0.050 1/Vci = 0,01937 + 0,0203*1/S Linear Fit of Data1_InVc

0.045

0.040
1/Vci

0.035

0.030
1/Vsi=0,01937 + 0,0116*1/S
e

0.025

0.020
1/Vsi

0.015

0.010

0.005

0.000
0.0 0.2 0.4 0.6 0.8 1.0 1.2 1.4 1.6 1.8 2.0 2.2
1/S 1/mM

Nesse gráfico Vsi significa velocidade de reação sem inibição e Vci velocidade de reação com inibição. Os
valores numéricos dos parâmetros cinéticos são:

Vsimax= 1/0,01937 = 51,63 mM/min

Vcimax = 1/0,01937 = 51,63 mM/min

 Kmsi= 0,0116*51,63 = 0,599 mM

Kmci = 0,0203*51,63 = 1,048 mM

b) Como foi visto na teoria o valor de Vmax das duas reações é o mesmo e o valor de Km é
diferente. Este caso se encaixa bem na definição de um inibidor competitivo.