PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS PROTEINAS Y LIPIDOS
El conocer las caractersticas de solubilidad es muy til para la
Kinsella, J.E. (1976. Las propiedades funcionales de las protenas se
definen como "cualquier propiedad fisicoqumica de los polmeros que
afecta y modifica algunas caractersticas de un alimento y que
contribuyen a la calidad final del producto"[1]
Las propiedades funcionales dependen de factores intrnsecos propios de
las molculas y de factores extrnsecos del medio que los rodea y que se
pueden o no modificar (pH, temperatura, Aw, y otros.
Las propiedades funcionales de las protenas pueden ser clasificadas en
tres grupos segn el tipo de interaccin que predominen:
Leccin 26: propiedades de hidratacin dependientes de las
Interacciones protena agua:
26.1 Solubilidad
La conformacin de una protena en solucin depende fundamentalmente
de sus interacciones con el agua.
El agua es el disolvente biolgico por excelencia. En disolucin acuosa,
los residuos hidrofbicos de las protenas se acumulan en el interior de la
estructura, mientras que en la superficie aparecen diversos grupos con
carga elctrica, en funcin del pH del medio (Figura 22). En torno a los
grupos cargados, los dipolos del agua se orientan conforme a la carga
elctrica de cada grupo, de tal manera que la protena presenta una capa
de solvatacin formada por el agua de hidratacin, que es el agua
retenida por las cargas elctricas de la superficie de las protenas, donde
interaccionan con el agua mediante puentes de hidrgeno :
Figura 33. Interaccin protena agua.
La solubilidad de una protena en agua depende de numerosos
parmetros. Para que una protena pueda solubilizar ser necesario que
reaccione con todo lo posible, con el disolvente.
Se menciono que la solubilidad una propiedad que depende en gran
parte e la interaccin protena-agua, se ver favorecida por los factores
que incrementan esta interaccin. Esto significa que para evaluar la
solubilidad de una protena es necesario tener en cuenta el efecto del pH,
la fuerza inica y de los tratamientos trmicos previos a que ha sido
sometida.
determinacin de las condiciones ptimas de extraccin y purificacin y
como una indicacin de los usos potenciales de una protena. En general
podemos decir que una protena que es muy poco soluble o que es
insoluble, no se puede adicionar a bebidas o a alimentos que para su
consumo se deban dispersar.
La solubilidad depende fundamentalmente de: pH, temepratura y fuerza
inica entre otros (Factores que afectan las propiedades de hidratacin).
26.1.1 pH
Al variarlo se modifica el estado de ionizacin y la carga neta de la
molcula proteica. Esta variacin trae como consecuencia una alteracin
de las fuerzas atractivas y repulsivas entre las cadenas laterales de los
aminocidos de las protenas. Esta prdida de fuerzas conduce a una
prdida de la capacidad de asociarse con las molculas de agua.
En el punto isoelctrico las interacciones Protena- Protena son
mximas. Las protenas se asocian y se replegan sobre ellas mismas
manifestando el mnimo de hidratacin o hinchamient
26.1.2 Influencia de la temperatura (a pH y fuerza inica constante)
Cuando la temperatura es elevada aumenta la energa cintica de las
molculas con lo que se desorganiza la envoltura acuosa de las
protenas, y se desnaturalizan. As mismo, un aumento de la temperatura
destruye las interacciones dbiles y desorganiza la estructura de la
protena, de forma que el interior hidrofbico interacciona con el medio
acuoso y se produce la agregacin y precipitacin de la protena
desnaturalizada.
Como regla general, la solubilidad de las protenas aumenta, cuando la
temperatura se eleva de 0 a 40 - 50C. Por encima de 40 - 50C el
movimiento de las molculas es suficiente para romper los enlaces
implicados en la estabilizacin de las estructuras secundaria y terciaria.
Esta desnaturalizacin va seguida, frecuentemente, de una agregacin y
la solubilidad de la protena desnaturalizada llega ser inferior a la de la
protena natural.
26.1.3 Influencia de la fuerza inica
Efecto salting in:
Los iones con sales neutras, con molaridades comprendidas entre 0.5 y
1.0 M, pueden aumentar la solubilidad de las protenas, efecto que se
conoce como Salting in o salazn, los iones de las sales reaccionan con
las cargas de las protenas y rebajan la atraccin electrosttica entre las
cargas opuestas de grupos prximos de la misma protena. Los cationes
y los iones de las sales neutras reaccionan con las cargas de los
residuos de los aminocidos de las cadenas laterales y este efecto hace
que disminuyan las interacciones protena-protena (disminucin de las
fuerzas repulsivas y un aumento de las fuerzas atractivas).
Si la concentracin de las sales neutras es superior a 1.0 M, la
solubilidad de las protenas decrece y puede conducir a una
precipitacin. Este efecto se conoce como Saltin -out, desalado; este
efecto resulta de la competencia entre la protena y los iones salinos por
las molculas de agua necesarias para su solvatacion respectiva. Con
una fuerte concentracin salina, no hay bastantes molculas de agua
disponibles para la solvatacion de la protena porque la mayor parte del
agua esta fuertemente ligada a las sales. En estas condiciones, las
interacciones protena -protena resultan mas importantes que las
interacciones protena -agua y esto puede conducir a una agregacin
seguida de una precipitacin de las molculas proteicas.

26.1.4 Capacidad de Sorcin de agua

Indica la actitud del material de adsorber agua espontneamente cuando

se expande a una atmsfera de HR constante. Se inicia como un
fenmeno superficial que de desplaza al interior llevando el producto
eventualmente a su total solubilizacin, si la extensin de la hidratacin
es suficiente. La retencin de aguase refiere a la fuerza en contra de la
gravedad que puede presentar el material para no perder el agua que
contiene.

Estudios de los procesos de sorcin utilizan las isotermas de sorcin y

desorcin en las que suelen observarse histrisis. Estas graficas
permiten, por ejemplo, optimizar las condiciones durante los procesos de
deshidratacin.

26.1.5 Capacidad de absorcin de agua y retencin de agua

Cuando la protena absorbe agua liquida, el sistema alcanza un

equilibrio. Es una propiedad muy importante en el estudio de protenas
carnicas y en los procesos de panadera porque afecta directamente la
textura y viscosidad del producto.

Este equilibrio puede verse afectado si se trata de protenas de altsima
solubilidad, caso en el cual, se presenta un descenso en la curva de ml
agua /g de muestra seca vs tiempo (minutos), lo que indica que se llega a
un punto en el que se solubiliza en exceso la protena, baja la viscosidad
(resultados del artculo KINETICS OF WATER UPTAKE BY FOOD
POWDERS, J.food Sci.50.278, 1995).
El pH afecta la capacidad de absorcin de agua (CAA) de una protena.
Cerca al punto isoelectrico (pI), la CAA disminuye y la velocidad de
absorcin. Industrialmente es importante tener en cuenta este punto, ya
que primero se debe hacer los procesos de hidratacin y luego agregar el
azcar o las sales de formulacin
26.1.5.1 La retencin de agua
se refiere a la fuerza en contra de la gravedad que puede presentar el
material para no perder el agua que contiene. Un mtodo muy utilizado
para cuantificar esta capacidad es:
concentraciones elevadas en las que predominan las interacciones
protena-proteina.
Leccin 27. Propiedades dependientes de las interacciones
proteina proteina.
27.1 Gelificacin
La protena gracias al calor se convierten en un excelente agente
gelificante. Un gel es un material formado por una red slida
tridimensional continua que embebe agua (solvente) y los otros
componentes y los inmoviliza. Durante esta especie de "polimerizacin"
de las protenas en la red tridimensional el lquido viscoso se tranforma
en una matriz viscoelstica. Los geles exhiben propiedades
microestructurales y mecanicas diversas: pueden ser muy blandos (slido
soft) que se ruompen y fluyen fcilmente por aplicacin de fuerzas
pequeas y los geles strong. Siempre se ha considerado que es ms fcil
reconoer el gel que definirlo y los estudios siempre apuntan a diferenciar
mejor lo que es un lquido viscoso que un gel.

Otra defincin de gel proteica conssite en la agregacin ordenada de

molculas desnaturalizadas, para dar origen a una red continua. El
26.1.6 Viscosidad
mecanismo a travs del cual se forman los geles proteicos se ilustra en la
siguiente ecuacin:
La viscosidad de un fluido refleja su resistencia al desplazamiento; viene
expresada por el coeficiente de viscosidad () que es la relacin entred la
fuerza de corte o cizallamiento y la velocidad relativa de corte o
cizallamiento ( velicidad de deslizamiento).

El factor principala que influye en el comportamiento de la viscosidad de

las protenas, es el dimetro aparente de las molculas o partculas
dispersas. Este dimetro depende de los siguientes prametros:

1. Caracterticas intrnsicas de la molcula proteica, tales como masa,

tamao, volumen, estructura, asimetra molecular,cargas
electricas,facilidad de deformacin ( algunos factores ambientales como
pH, fuerza inica o la temperatura pueden modificar las carctertiticas
debido al desdoblamiento de la molcula). La primera etapa de la formacin de un gel proteico la constituye la
desnaturalizacin y la segunda cosnsnte en la agregacin de las
molculadesnaturalizadas.
2. Las interacciones protena- disolvente, ya que influyen en la
hinchazn, solubilidad y esfera de hidratacin que rodea a la molcula.
Antes de continuar es importante la siguiente nomenclatura ya que puede
ayudar en el manejo de los trminos adecuados con el tema:
3. Las interacciones protena-protena, que determina el tamao de los
agregados. Generalmente, los ingredientes proteicos se utilizan en

Las caracterticas del gel vienen esencialmente impuestas por el tipo y la
naturaleza de los enlaces cruzados intra o intermoleculares, implicados
en su formacin. Estos enlaces pueden ser covalente y no covalentes.
Entre los enlaces no covalentes implicados se encuentran los enlaces de
hidrogeno e interacciones hidrofobicas y, entre los covalentes, los
puentes disulfuro. Los puentes disulfuro contribuyen a la formacin inicial
y a la ordenacin de la red del gel, en tanto que los no covalentes
participan en la estabilizacin y fortalecimiento de la estructura del
mismo.
La gelificacin se ve influida, entre otras circunstancias, por el
calentamiento, pH, la fuerza inica y la concentracin proteica. En la
mayora de los casos es indispensable el tratamiento trmico para
conseguir la gelificacin. el calentamiento desnaturaliza y despliega las
molculas proteicas y facilita el intercambio disulfuro, formandose as
nuevos enlaces cruzados de este tipo.
Algunas protenas no presentan poder gelificante, pero pueden cogelificar
con aquellas que si lo hacen, por ejemplo, con la gelatina o la casena. El
agua presente en el gel es, retenida fsicamente, lo cual significa que no
est unida fuertemente a la molcula protica y por lo tanto puede ser
eliminada fcilmente del gel, aunque no fluye libremente de l. La
retencin de agua en el gel aumenta en las condiciones que se favorece
la ionizacin de los grupos funcionales que ayudan a mantener el agua
en el interior de la estructura; si el pH del gel est cerca al punto
isoelctrico de la protena, las fuerzas de atraccin aumentan a tal grado
que el gel tiende a contraerse lo cual conlleva a que se expulse parte del
agua retenida, fenmeno conocido como sinresis. Cuando el pH ha
ajustado antes de que se forme el gel, las dispersiones con pH cercano al
punto isoelctrico forman un gel menos hidratado, mientras que por el
contrario las dispersiones con un pH lejano del punto isoelctrico
permiten obtener geles con una gran carga de agua retenida.
La aptitud a la gelificacin es una propiedad funcional muy importante
para muchas protenas. Tiene un papel fundamental en la preparacin de
numerosos alimentos. La gelificacin proteica no se aplica solamente
para la formacin de geles slidos viscoelsticos, sino tambin para
mejorar la absorcin de agua, el espesado, la unin de partculas
(adhesin) y para estabilizar emulsiones y espumas. El poder o
capacidad gelificante de las proteinas es una de las propiedades
funcionales que determinan su empleo en la preparacin de variados
alimentos. Las protenas con capacidad gelificante son usadas para
mejorar la absorcin de agua, la adhesin de partculas y contribuyen a
estabilizar las emulsiones y espumas.
27.2 Redes proticas
Lo descrito anteriormente se puede esquematizar hipotticamente as:
La formacin de la red proteica se considera como resultado de un
equilibrio entre:
Interacciones protena- protena
Interacciones protena - disolvente
Fuerzas atractivas y repulsivas entre cadenas polipeptdicas
prximas
Condiciones del medio
Etapas de calentamiento y enfriamiento
Las cuales se pueden agrupar:
Asociaciones fsicas: Dadas bsicamente por formacin de
puentes de hidrogeno, se caracteriza por la formacin de
dobles enlaces y triples hlices, son uniones termoreversibles y
retienen agua.
Asociaciones ordenadas de partculas: Estas asociaciones
pueden ser simples agregados de partculas o llegar a
conformar el modelo denominado de perlas, la agregacin
implica obtencin de materiales mas opacos.
Durante el proceso de formacin de geles se estabiliza los
siguientes tipos de enlaces: covalente, puentes de hidrogeno,
interacciones hidrofbicas e inicas.
El mejor ejemplo de lo anterior se evidencia en la formacin del gluten:
este se forma durante el amasado; las glutelinas y las gliadinas se
desnaturalizan y establecen uniones disulfuro, hidrfobas e hidrfilas que
hacen que estos polmeros se orienten longitudinalmente: El amasado
inducen a un intercambio de grupos azufrados entre las multiples
cistenas. El resultado de este proceso es la formacin de una red
elstica y cohesiva necesaria para el esponjamiento ocasionado c por la
presin del CO2.En la prctica es muy fcil verificar las propiedades
funcionales del gluten del trigo, En los registros fotograficos que ha
continuacin se presentan, se puede analizar el comportamiento de la
interaccin entre gliadinas y glutelinas al evaluar el tiempo de la
elongaci en tres masas diferentes:
Leccin 28. Propiedades de Superficie
28.1 Propiedades emulsionantes
Son dispersiones en dos lquidos no miscibles, de los cuales uno se
encuentra bajo la forma de pequeas gotitas dispersas y el otro bajo la
formade una fase continua dispersante:
En la formacin de espumas y emulsiones el agente de interfase
disminuye la tensin que se establece entre lquidos no miscibles. Es
necesario que este agente tenga porciones hidrofbicos e hidrofilicas
(anfipolar) en su estructura.
Los agentes ms utilizados son las protenas, los monoglicridos y
steres de cidos grasos.
Una protena con alta hidrofobicidad reduce mejor la tensin y se
comporta como un buen agente de interfase. De manera general, se
tiene que los agentes de interfase presentan un buen balance hidroflico-
lipoflico y se tiene que la mejor relacin es la doble absorcin de agua
con respecto a la de aceite.
Numerosos productos alimenticios son emulsiones (leche, cremas,
helados, mantequilla, queso fundido, mayonesa, carnes finamente
picadas para salchichas, etc). Donde los constituyentes proteicos tienen,
frecuentemente, un papel preponderante en la estabilizacin de estos
sistemas coloidales.
Las protenas se adsorben en la interfase entre las gotitas de aceite
disperso y la fase acuosa continua y aportan propiedades fsicas y
reolgicas (espesamiento, viscosidad, elasticidad- rigidez) que
determinan la resistencia a las gotitas a la coalescencia. As mismo
segn el pH, se puede producir la ionizacin de las cadenas laterales de
aminocidos y esto aporta fuerzas de repulsin electrosttica que
favorecen la estabilidad de la emulsin.
Las emulsiones son inestables y se separan en dos fases como resultado
de:
28.1.1 Estabilidad de las emulsiones
Para incrementar la estabilidad de las emulsiones se emplean agentes
emulsionantes como las protenas que debido a su carcter anfiprtico
(anfipolar) pueden formar pelculas sobre las gotas de aceite. Las
protenas que presentan propiedades emulsionantes se utilizan para
estabilizar emulsiones de aceite en agua:
El uso de Molculas tensoactivas (como las protenas), de estructura
anfipolar (sustancias que poseen en sus estructuras extremos hidrfobos
e hidrfilos) proporcionan estabilidad a la emulsiones. Las sustancias
anfipolarers se orientan de tal forma que colocan sus extremidades
hidrfobas e hidrfilas a los dos lados de la interfase aceite / agua:
Los emulsionantes disminuyen considerablemente la tensin interfacial.
Las protenas que presentan propiedades emulsionantes utilizan para
estabilizar emulsiones Ac/Ag(O/W).
Las propiedades emulsificantes de una protena se pueden evaluar de
acuerdo a Bermudez Silvia:
La capacidad emulsificante
La estabilidad de la emulsin
La capacidad emulsificante indica los mililitros de aceite que pueden ser
emulsionados por gramo de protena sin que se produzca la inversin de
la emulsin.
Para determinar la capacidad emulsificante se prepara una dispersin
acuosa dispersin salina de la protena en estudio, a la cual se le
adiciona a velocidad constante, el aceite o grasa fundida, mientras la
dispersin se va agitando. La inversin de la emulsin produce un
cambio en el color, lo cual se puede observar ms fcilmente si se
agrega un pigmento liposoluble. La inversin de la emulsin se puede
verificar tambin midiendo la viscosidad, ya que cuando se llega a la
inversin se produce una cada brusca de la viscosidad.
La estabilidad de la emulsin en la cual se valora la capacidad de la
protena a incrementar el tiempo entre la formacin de la emulsin y su
rotura.
Entre los mtodos empleados para determinar la estabilidad de la
emulsin tenemos aquel en que se pesan cinco mililitros de la emulsin
recin preparada y se meten en una estufa a 105C para valorar el
porcentaje de agua presente. Despus de transcurridas 24 horas del
momento en que se prepar la emulsin, se toman otros cinco mililitros
del fondo y se procede a determinar el contenido de humedad como se
efectu la primera vez:
La estabilidad de la emulsin se calcula de la siguiente forma,
expresndola como rata de estabilidad:

Procedimiento en esta forma se puede valorar el efecto de las protenas y
de la concentracin sobre la estabilidad de una emulsin.
Las caractersticas de las emulsiones dependen no solo de la naturaleza
del emulsificante que puede ser diferente de las protenas sino de otra
serie de factores que no son objeto de estudio en este mdulo como es el
tipo de equipo empleado en su preparacin, la velocidad de la adicin del
aceite, etc., lo cual dificulta la interpretacin de los resultados obtenidos.
Los procesos emulsificacin y de estabilidad de las emulsiones se ven
favorecidas con la utilizacin de protenas solubles, existiendo una
correlacin positiva entre las propiedades emulsificantes y la solubilidad
de las protenas. Las protenas insolubles o no disueltas como las de las
carnes, contribuyen muy poco a la formacin de emulsiones. En
alimentos como las salchichas donde el pH y la fuerza inica favorecen la
solubilidad de las protenas miofibrilares y el desdoblamiento o
disminucin de la estructura secundaria o terciaria, la aptitud
emulsificante de las protenas de la carne es mayor.
La influencia del pH sobre las emulsiones es de diferentes clases, por un
lado cuando el pH es cercano al punto isoelctrico la solubilidad
disminuye, por lo tanto la capacidad emulsificante disminuye pero de otro
lado la disminucin de cargas elctricas en el medio hace que las fuerzas
de repulsiones se hagan menores.
Leccin 29: Propiedades espumantes
Las espumas son sistemas bifsicos que involucra una interaccin agua-
aire. Al incorporarse el aire por batido, agitacin manual o inyeccin de
aire se crea una interfase debido a la no disminucin de los componentes
de la espuma.
Son dispersiones de gotitas de gas en una fase continua liquida o
semilquida que contiene un surfactante soluble (tensoactivo). En las
espumas o batidos, hay una fase continua de capas lquidas delgadas,
llamadas laminillas, que separan las burubujas de aire.las burbujas de
aire de una espuma pueden variar muchi de tamao, oscilando un
dimetro de 1 m a vario cma cuasa de numerosos factores como la
tensin superficial y viscosidad de la fase lquida, el aporte de enrga, etc.
Habitualmente, una distribucin uniforme de burubujas pequeas, da al
alimento suavidad y ligereza, as como un aumento de la dispersin y
perceptibilidad de aromas.
En la mayora de las espumas alimentarias, la fase gaseosa es el aire y
la fase lquida es una suspensin acuosa que contiene la proteina.
Las espumas o batidos pueden obtenerse por batido o agitacin de una
solucin acuosa de protena en presencia de una gran masa gaseosa. En
la mayora de los casos, para los productos alimenticios se prefiere el
batido para hacer espumas.
Una diferencia significativa entre las emulsiones y las espumas est en el
hecho que en stas la fraccin de volumen ocupada por la fase dispersa
(gas), vara en una escla mucho mayor que con las emulsiones y son
ms inestables porque contienen una mayor superficie en la interfase.
La capacidad de las proteinas para formar espumas esta relacionada con
la naturaleza anfipolar de sus molculas que le permiten actuar como
agentes tensoactivos (disminucin de la tensin superficial). La formacin
de la espuma depende de la solubilidad de las proteinas. Las proteinas
que comnmente se emplean como agentes de interfase son casenas,
gluten, clara de huevo y soya.la capacidad de espumado de una proteina
depende en gran parte de la rapidez con que acte.
La rapidez con que la proteina disminuya la tensn superficial est
vinculada a:
Habilidad de difundirse en la interfase
Ancla se absorbe en la interfase
Poder que tenga para reordenarse de manera que aumente la
cantidad de puntos de insercin entre las partes.
La molcula proteica debe ser flexible, pequea y es preferible que posea
alta hidrofobicidad superficial.
29.1 Propiedades de Espumado
Propiedades de estabilidad
El estudio de la estabilidad de las espumas tiene que ver con el anlisis
de el colapso causadfo por el cremado, desproporcin, ruptura del film,
drenaje del liquido y la deformacin de las burbujas.
El caso de cremado ms fcilmente imaginable es la prdida de espuma
de la cerveza que depende del dimetro de las burbujas y de la diferencia
de densidad entre las fases. El drenaje es el escurrimiento del agua de la
espuma y depende de la viscosidad, del dimetro de las burbujas, de la
densidad y de la capacidad de retencin de agua que tenga la protena.
La desproporcin tiene que ver con la incorporacin de burbujas
pequeas a las grandes.
La formacin y la estabilidad de las espumas son influenciadas por la
presencia de sales en el medio, azcares, lpidos, solubilidad de la
protena, pH, la concentracin de la protena y los tratamientos trmicos
previos a que han sido sometidas las protenas y las espumas. La
influencia de las sales es variable, as tenemos que usualmente el cloruro
de sodio reduce la estabilidad de las espumas mientras que las sales de
calcio la incrementan.
Cuando los azcares se adicionan a las dispersiones antes de formar la
espuma, el volumen obtenido es menor pero su estabilidad es mayor. Por
lo tanto en las espumas alimentarias que requieren de azcares, como la
sacarosa, se obtienen mejores resultados si sta se agrega despus de
que el proceso de formacin de la espumas se ha terminado logrndose
la estabilizacin del producto pero sin reducir su volumen, en esta forma
se presentan los merengues.
Las protenas que contienen lpidos aunque sea en cantidades muy
pequeas, presentan una capacidad espumante muy baja, as tenemos
que la yema de huevo no puede formar espumas.
Por lo tanto la mayora de protenas que presentan buenas propiedades
espumantes han sido sometidas a una etapa previa de eliminacin o
separacin de los lpidos, es el caso de los concentrados proticos de
soya exentos de fosftidos, las protenas clarificadas del suero de leche o
los aislados proticos del suero de leche pobre en lpidos.
La mayora de trabajos realizados hasta el momento muestra que las
propiedades espumantes de las protenas estn relacionadas con una
buena solubilidad lo cual produce una buena estabilidad de la espuma;
sin embargo parece que la presencia de partculas insolubles como sera
en caso de las protenas fibrilares de la carne, ayuda a la estabilizacin
de las espumas.
La preparacin de espumas alimentarias se efecta usualmente a pH
diferentes al punto isoelctrico de las protenas presentes, lo cual permite
obtener un producto ms estable.
La cantidad de protena empleada en este tipo de productos es
generalmente entre el 2 y el 8% con lo cual se logran espumas estables y
de buen volumen. Un incremento superior al 10% en la concentracin de
la protena, lleva a un aumento en la estabilidad pero el volumen es
menor.
Los tratamientos trmicos moderados pueden mejorar las propiedades
espumantes de algunas protenas como la de la soya (60 a 70C), suero
de leche (40 a 60 C); por el contrario el calentamiento de las espumas
provoca una expansin del aire con lo cual se puede llevar a un
rompimiento de las burbujas y de la red, a menos que las protenas se
gelifiquen y puedan de esta forma aumentar la estabilidad de la espuma.
Las propiedades espumantes de una protena pueden ser evaluadas
desde diferentes parmetros, los ms importantes son:
Capacidad espumante, indica la cantidad de espuma en
mililitros que pueden obtenerse de 100 ml de dispersin
protica.
Existen diferentes condiciones de agitacin y tiempo empleadas por los
diferentes investigadores, lo mismo que la concentracin de protena y
los pH a los cuales se trabaja, para evaluar la capacidad espumante.
Quaglia y Alessandroni recomiendan emplear 50 ml de una dispersin
que contenga 0,3 mg de nitrgeno (proveniente de la protena) por ml, la
cual se coloca en agitador horizontal por un minuto y luego de 30
segundos en reposo, se mide el volumen de la espuma formada.
Para evaluar el efecto del pH sobre la capacidad espumante, las
dispersiones se preparan en buffer de citrato o fosfato, para obtener el
pH deseado.
De acuerdo a los resultados obtenido en la tabla de resultados de la
grafica 35, El tiempo de batido condiciona la estabilidad de b atido, ya
que a mayor tiempo mayor incorporacin de aire al sistema. La
ovomucina y la ovoalbmina son las responsables del espumado en las
protenas de la clara de huevo; la la ovomucina es la que da la
resistencia a la espuma y la avoalbmina es la responsable de la
cantidad de espuma formada. La clara de huevo contiene una cantidad
apreciable de agua, al batir se forman burbujas de aire rodeadas por una
fina capa de agua enalzada por puentes de hidrgoeno, el bastido tiene
por objeto producir la ruptura mecnica de algunos de los enlaces de las
proteinas de la clara dehuevo, con lo cual las ptoenas que en principio
se presentan como un ovillo se desenrollan parcialmente y forman
nuevos enlaces entrecruzados, dejando expuestos grupos hidroflicos y
polares que interaccin con otros residuos de protenas dando origen a
una malla tridimensional donde queda atrapado el aire incoroporado. A
mayor tiempo de batido mayor efecto mecanico para construir la red
tridimensional.
Otro parmetro es la densidad de la espuma, para lo cual se pesa el
volumen de la espuma obtenida en condiciones similares a las que se
determin la capacidad espumante.
Se pueden medir otros parmetros como el tiempo necesario para
obtener un volumen dado de espuma cuando se realiza por batido de la
dispersin o el porcentaje de aire en la espuma en relacin con la
cantidad burbujeada cuando se prepara la espuma por inyeccin.
Otra caracterstica importante de las espumas es su firmeza que se
valora por viscosidad.
29.2 Desnaturalizacin de protenas
La desnaturalizacin proteica puede definirse como cualquier
modificacin de su conformacin (a nivel de su estructura secundaria,
terciaria y cuaternaria) que no vaya acompaada de la ruptura de los
enlaces peptidicos implicados en la estructura primaria. Se analiza en
esta seccin ya que es necesario conocer los mecanismos de la prdida
de estas estructuras en las cuales se basan las propiedades funcionales
de las protenas.
Los efectos de la naturalizacin no es solamente la prdida de
estructuras, de propiedades funcionales sino tambin:
a. El descenso de la solubilidad resultado del desbloque de grupos
hidrfobos
b. La alteracin de la capacidad de la alteracin de agua
c. La perdida de actividad biolgica
d. El aumento de la sensibilidad al ataque de las proteasas, debido al
desbloqueo de enlaces peptidicos correspondientes a los sitios de accin
especificas de las proteasas.
e. Aumento de la viscosidad intrnseca
f. Su incapacidad de cristalizacin.
Los agentes que causan desnaturalizacin se clasifican:
Agentes Fisicos: Calor, fri, tratamiento mecnico, presin
hidrosttica, irradiacin e interfases
Agentes Quimicos: Acidos y bases, metales, disolventes
orgnicos y soluciones acuosas de compuestos orgnicos.
La composicin de las protenas o sea la naturaleza de los residuos de
aminocidos a lo largo de la cadena polipeptdica, determina su
interaccin con las molculas que lo rodean y por lo tanto las
caractersticas del alimento que las contienen.