Protenas globulares.

Estas protenas no poseen una estructura sistemtica. Pueden contener una, dos o ms cadenas las
cuales interactan de manera normal o la cadena puede tener una estructura helicoidal, estructuras
plegadas o completamente aleatorias. Estas protenas son relativamente esfricas como el nombre lo
indica. Las ms comunes son, hemoglobina, mioglobina, insulina, muchas enzimas.

Grupo Hemo.

Son tetrapirroles que se encuentran en interaccin con protenas globulares. Los tetrapiroles constan de
4 molculas de pirol enlazadas a un anillo planar por medio de 4 puentes -metileno y al centro de este
se encuentra un tomo ferroso (Fe2+) El grupo hemo es una estructura plana que tiene propiedades
apolares, y tambin carga negativa lo que significa que tiene tambin un extremo polar. Es insoluble en
agua.

Hemoglobulinas y mioglobulinas.

La hemoglobina se encuentra en los eritrocitos de los vertebrados y realiza la funcin de transportar O 2

desde l rgano respiratorio hasta los tejidos perifricos y trasporta el CO 2 y protones de regreso a los
pulmones para ser expulsado. Se compone de 2 cadena alfa y 2 beta. La cadena alfa contiene 141
aminoacidos, la beta 146, dando resultado de 574 aminoacidos.

La mioglobina, que tiene una afinidad por el oxgeno superior a la hemoglobina, se lo quita cuando la
sangre llega al musculo actuando como receptor y reserva de oxgeno de musculo, el cual es liberado
bajo condiciones de privacin de oxigeno para producir ATP. Ambas protenas tiene grupos hemos que
van unidos al resto de la protena. Formado por 153 aminoacidos

Oxihemoglobina

La hemoglobina tiene 2 subunidades de cadenas polipptidas: subunidad y la subunidad , cada una

con dos cadenas polipptidas. Cada cadena polipptida (globina) est unida a un anillo HEM (tambin
llamados anillos porfirnicos), el cual tiene en su interior una molcula de hierro. El O2 se asocia a la
molcula de hierro del anillo HEM

Tipos de hemoglobinas.

Hemoglobina A o HbA, tambin llamada hemoglobina del adulto o hemoglobina normal,

representa aproximadamente el 97 % de la hemoglobina en el adulto. Est formada por dos
globinas alfa y dos globinas beta.

Hemoglobina A2: Representa menos del 2,5 % de la hemoglobina despus del nacimiento. Est
formada por dos globinas alfa y dos globinas delta. Sufre un aumento marcado en la beta-talasemia,
al no poderse sintetizar globinas beta.

Hemoglobina S: Hemoglobina alterada genticamente presente en la anemia de clulas falciformes.

Afecta predominantemente a la poblacin afroamericana y amerindia.

Hemoglobina F: Hemoglobina fetal: formada por dos globinas alfa y dos globinas gamma. Tras el
nacimiento desciende la sntesis de globinas gamma y aumenta la produccin de globinas beta.
 Oxihemoglobina: Representa la hemoglobina que posee unido oxgeno (Hb+O 2)

Metahemoglobina: Hemoglobina cuyo grupo hemo tiene el hierro en estado frrico, Fe (III) (es decir,
oxidado). Este tipo de hemoglobina no puede unir oxgeno. Se produce por una enfermedad
congnita en la cual hay deficiencia de metahemoglobina reductasa, enzima encargada de
mantener el hierro como Fe(II). La metahemoglobina tambin se puede producir por intoxicacin de
nitritos.

Carbaminohemoglobina: se refiere a la hemoglobina que ha unido CO 2 despus del intercambio

gaseoso entre los glbulos rojos y los tejidos (Hb+CO 2).

Carboxihemoglobina: Hemoglobina resultante de la unin con el CO. Es letal en grandes

concentraciones (40 %). El CO presenta una afinidad 210 veces mayor que el oxgeno por la Hb, por
lo que desplaza a este fcilmente y produce hipoxia tisular, pero con una coloracin cutnea normal
(produce coloracin sangunea fuertemente roja) (Hb+CO).

Hemoglobina glucosilada: aunque se encuentra normalmente presente en sangre en baja cantidad,

en patologas como la diabetes se ve aumentada. Es el resultado de la unin de la Hb con glucosa u
otros carbohidratos libres

Sintesis de Hemob

Respiracin Hemoglobina

La hemoglobina es capaz de enlazar 4 molculas de oxigeno (una por unidad hemo) la facilidad de la
adherencia de las molculas se da por la presencia de ms molculas de oxigeno en el tetrmero pues
presentan enlace cooperativo (es decir, la unin de la primer molecula de oxigeno facilita la unin de las
dems molculas.)

El aumento de oxigenacin de la hemoglobina en los pulmones y la rpida liberacin de oxgeno en los

tejidos gracias a los efectos del pH y pCO2 es conocido como el efecto Bohr. Los tejidos de
metabolizacin rpida, como el msculo durante la contraccin, generan grandes cantidades de iones de
hidrgeno y dixido de carbono. Para liberar oxgeno donde es ms necesario, la hemoglobina ha
evolucionado para responder a las concentraciones de estas dos sustancias. Los iones de hidrgeno y el
dixido de carbono son efectores alostricos de la hemoglobina que se unen a sitios distintos a los sitios
de enlace del oxgeno.

La afinidad de la hemoglobina respecto el oxgeno disminuye, al bajar el valor del pH (7.4). Por lo tanto,
cuando la hemoglobina se mueve hacia la regin con menor pH, tiende a liberar ms oxgeno.

Resumen: Oxgeno es inhalado hacia los pulmones a una alta pO 2, donde es transportado a tejido
respiratorio (por ejemplo, los msculos), donde la pO 2 es baja. Por tanto, el O2 se disocia de la
hemoglobina (Hb) y se difunde hacia los tejidos donde se usa para oxidar el combustible metablico en
CO2 y H2O.

En los msculos, el O2 primero se une a mioglobina (Mb), cuya afinidad por O 2 es mayor que la de
hemoglobina. La hemoglobina y el CO2 (mayormente en forma de HCO3-) retornan a los pulmones, donde
el CO2 es exhalado.
 Catabolismo hemo

Esta biomolcula se forma cuando los eritrocitos desaparecen del aparato circulatorio, por su extrema
fragilidad, cuando han alcanzado la plenitud de su vida (aproximadamente 120 das). Su membrana
celular se rompe y la hemoglobina liberada esfagocitada por los macrfagos tisulares del organismo,
sobre todo los macrfagos del bazo, el hgado y la mdula sea.

En esta degradacin de la hemoglobina, se separan, por un lado, la molcula de globina y, por otro, el
grupo hemo.

La hemooxigenasa degrada el grupo hemo en los macrfagos, abriendo el anillo tetrapirrlico para dar
origen a una molcula lineal de 4 anillos pirrlicos llamada biliverdina, adems de hierro libre (se oxida el
Fe2+ a Fe3+) y CO (monxido de carbono). La biliverdina es luego reducida por la enzima biliverdina
reductasa para dar bilirrubina. Durante las horas o los das siguientes los macrfagos liberan el hierro de
la hemoglobina que ser transportado por la transferrina hasta la mdula sea (para formar nuevos
hemates), o almacenado en el hgado y otros tejidos en forma de ferritina para situaciones de
necesidad.

Los macrfagos de los tejidos transforman la porfirina de la hemoglobina en bilirrubina que viaja unida a
la albmina srica (protena transportadora) por el torrente sanguneo al hgado, donde se separan, y la
bilirrubina se secreta por la bilis (por eso el color amarillo-verdoso de la bilis) y se degrada.

Talesemia.

La talasemia consiste en un grupo de enfermedades de amplio espectro. Estas van desde simples
anormalidades asintomticas en el hemograma hasta una grave y fatal anemia. La hemoglobina del
adulto, denominada Hemoglobina A est compuesta por la unin de cuatro cadenas de polipptidos: dos
cadenas alfa () y dos cadenas beta (). Hay dos copias del gen que produce la hemoglobina (HBA1 y
HBA2), y cada uno codifica una -cadena, y ambos genes estn localizados en el cromosoma 16. El gen
que codifica las cadenas (HBB) est localizado en el cromosoma 11.

En la anemia esta funcin es insuficiente para satisfacer las necesidades de los tejidos. Hay diferentes
tipos: las formas principales son las del adulto que se denominan talasemias o segn estn alterados
los genes de la cadena o . Su gravedad vara segn la configuracin gentica. Se trata de la
enfermedad hereditaria de la sangre ms frecuente y, a su vez, es la ms frecuente causada por una
anomala en un nico gen. En la talasemia, la estructura de ambas cadenas de la hemoglobina
permanecen intactas, pero est ausente la cadena o o existe en pequeas cantidades, debido a
anomalas en los genes que codifican estas protenas. Esto origina un desequilibrio en la cantidad de
globina en las cadenas con predominio de la o . Las cadenas precipitan en ausencia de otras cadenas
suficientes con las que unirse y esta precipitacin interfiere con la formacin de los glbulos rojos. Se
producen menos glbulos rojos de lo normal y los que son capaces de desarrollarse incluyen en su
interior las cadenas de hemoglobina precipitadas, de tal modo que no pueden pasar a travs de los
capilares y son destruidos prematuramente. Esto produce una anemia grave y para compensarla, la
mdula sea sufre hiperplasia al intentar producir suficientes glbulos rojos, y el bazo tambin aumenta
de tamao. Son posibles tambin las deformidades graves en el crneo y en los huesos largos.
En la -talasemia gen HBA12 y HBA2 OMIM 141850, hay una deficiencia de sntesis de cadenas . El
resultado es un exceso de cadenas que trasportan deficientemente eloxgeno, lo que conduce a bajas
concentraciones de O2 (hipoxemia). Paralelamente, en la -talasemia(OMIM 141900) hay una falta de
cadenas , y el consiguiente exceso de cadenas alfa puede formar agregados insolubles que se adhieren
a la membrana de los eritrocitos, pudiendo causar la muerte de stos y sus precursores,
originando anemia de tipo hemoltico.

Talasemia delta

Se da por un trastorno hereditario caracterizado por la reduccin o ausencia de delta-globina afectando

asi los niveles de hemoglobina A2 un componente menor de la hemoglobina adulta.

Talasemia delta-beta

Es un entrecruzamiento y recombinacin desigual que fusiona el extremo proximal del gen beta con el
extremo distal del gen delta estrechamente ligado a l. El cromosoma resultante contiene el gen DB
fusionado.

Factor molecular

En sta enfermedad est provocada por deleciones en uno o varios genes de los que componen los
grupos de la -globina y la -globina. Segn estas deleciones involucren ms o menos genes el tipo de
talasemia ser ms o menos grave.

Estas deleciones provocan la disminucin en la produccin de cadenas o , segn el lugar de la

delecin; la escasez de cadenas se intenta compensar con un aumento de la produccin de cadenas ,
y viceversa, lo que da lugar a la formacin de hemoglobinas inestables que provocan la destruccin de
los glbulos rojos y por lo tanto anemia.

En el caso de las -talasemias adems de la delecin del gen de la -globina, tambin pueden darse por
otras causas como:

Mutaciones en el promotor que detienen o reducen su transcripcin.

Mutaciones en los sitios de corte y empalme (splicing) que impiden la eliminacin de los intrones.

Mutaciones en el sitio aceptor de poli-A que afectan al procesamiento del mRNA.

Mutaciones de cambio en la pauta de lectura.

Ig G

Otra de las protenas globulares son las inmunoglobulinas. Estas son glicoprotenas de tipo gamma
globulina. Una inmunoglobulina se compone de 2 cadenas pesadas (H) y dos cadenas ligeras (L). Cada
cadena L se une a una H por un puente disulfuro y las cadenas H se unen entre si por un puente
disulfuro.

La cadena L
Tiene una longitud aproximada de 211 y 217 aminoacidos. De esta cadena se reconoce la regin
Constante ( C ) y la regin Variable (V) . Adems existen dos posibles versiones de la cadena L segn dos
variantes de la regin C: cadena lambda y cadena kappa. Las cuales existen dos kappa o dos lambda,
nunca una de cada tipo en una misma inmunoglobulina.

Porcentaje de cadenas :Kappa: 60 Lambda: 40

La cadena H

Posee unos 440 aminoacidos. La cadena pesada posee una regin amino-terminal de 100-110
aminoacidos, cuya composicin es variable (Vh). La regin constante de la cadena H esta formada por
330 aminoacidos en la IgG,A,D y de 330 en IgM,E.

Se trata de la inmunoglobulina predominante en los fluidos internos del cuerpo, como son la sangre,
el lquido cefalorraqudeo y el lquido peritoneal (lquido presente en la cavidad abdominal).
Esta protena especializada es sintetizada por el organismo en respuesta a la invasin
debacterias, hongos y virus. Es la inmunoglobulina ms abundante del suero, con una concentracin de
600-1.800 mg por 100 mL. Esta inmunoglobulina se transmite de la madre al feto.

Factor de coagulacin.

Son todas aquellas protenas originales de la sangre que participan y forman parte del coagulo
sanguneo. Son trece en total

Fibrogeno. (FGB)

El fibrogeno es una glicoprotena de gran tamao formada por tres cadenas polipeptidicas diferentes
(Aa,Bb,gamma) y estn unidas por puentes disulfuro. Esta molecula se divide en tres secciones: el
ndulo central, llamado dominio E, est formado por los 6 extremos aminoterminal de las cadenas
proteicas, unidos por puentes disulfuro, mientras los dos ndulos externos D estn formados por los
extremos carboxi-terminal. Los segmentos centrales de las tres cadenas polipeptdicas se enroscan
formando una triple a-hlice, conocida como hlice enrollada que proporcionan flexibilidad y estabilidad
mecnica a la molcula . El extremo carboxi-terminal de la cadena Aa, llamado dominio aC, es un brazo
flexible que puede variar su posicin y conectarse con otras molculas de Fbg.

Aalfa 610 aminoacidos. Bbeta 416 aminoacidos. Gamma 411 aminoacidos.

La formacin de fibrina distingue tres pasos

1.- Separa pequeos pptidos de la molcula [fibrinopeptidos A (18 aminoacidos) y B (20 aminoacidos)].
Esta separacin es mediada por la trombina. A la molcula del fibringeno que se le han separado los
fibriopeptidos se denomina monmero de fibrina.

2.-Polimerizacin de la fibrina. Los monmeros de fibrina se pueden polimerizar de manera espontanea;

sin embargo estos monmeros son poco estables y pueden disolverlos la aurea o la plasmina.

3.-Produccion de un polmero de fibrina estable e insoluble y necesidad de la participacin del factor XIII
y los iones calcio. El factor XIII, al ser activado por la trombina, produce enlaces covalentes entre los
polmeros inestables anteriormente formados.
 Albumina.

Proteina perteneciente a las protenas globulares que se encuentra en gran proporcin en el plasma
sanguneo, siendo la ms importante la sangre.

Est construida por 585 aminoacidos con 17 puentes disulfuro entrecruzados en su molecula

Sus funciones son:

Mantenimiento de la presin onctica.

Transporte de hormonas tiroideas.

Transporte de hormonas liposolubles.

Transporte de cidos grasos libres. (Esto es, no esterificados)

Transporte de bilirrubina no conjugada.

Transporte de muchos frmacos y drogas.

Unin competitiva con iones de calcio.

Control del pH.

Funciona como un transportador de la sangre y lo contiene el plasma.

Regulador de lquidos extracelulares

Existen tres tipos de albumina:

Seroalbumina.- Es una protena que transporta sustancias qumicas diversas, como acidos grasos,
aminocidos, esteroides, frmacos y facilita la transferencia de muchas de ellas desde la sangre a
rganos como el hgado, rin, cerebro e intestinos. Su principal funcin es regular la presin
coloidosmotica de la sangre y presenta una afinidad por molculas cargadas negativamente.

Ovoalumina: Ovoalbmina muestra homologa de secuencia y en tres dimensiones a la superfamilia

serpina, pero a diferencia de la mayora de las serpinas no es un inhibidor de la proteasa serina. La
funcin de la ovoalbmina es desconocido, aunque se presume que es una protena de almacenamiento

Se desnaturaliza fcilmente por la agitacin o batido y forma espuma. Es rica en cistena, metionina y
presenta cuatro grupos SH y dos uniones disolfuro. El nmero de estas ltimas aumenta durante el
almacenamiento, se transforma en S-ovoalumina ms termoestable que la protena original. Posee
buenas propiedades gelificantes que tambin pueden ayudar a la estabilizacin trmica de la espuma.
Pero esto reduce al aumentar la S-ovoalumina

Lactoalbumina:
La alfa-lactoalbmina es una protena que favorece la unin de la glucosa con la galactosa para la sntesis
la lactosa. Se encuentra tanto en la leche de vaca como en la humana. Forma parte de la capa de nata
que aparece en la superficie de la leche hervida.
La beta-lactoglobulina es una protena que no se encuentra en la leche humana, pero si en la leche de
vaca. Cuando se hierve la leche esta protena forma parte de la capa de nata que aparece en la
superficie.

Pepsina

Es segregada por las clulas de las pared del estomago, se libera como pepsinogeno. Este se compone de
370 aminoacidos (en los puercos). La pepsina es una cadena monomerica con dos dominos,
principalmente protenas beta con una alto porcentaje de residuos acidos, para que la pepsina se active
uno de los dos residuos de aspartato en el sitio cataltico tiene que ser protonado y el otro deprotonado.
La pepsina es una endopeptidasa; hidroliza los enlaces peptdicos internos de una protena. Su accin es
ms efectiva en los enlaces peptdicos prximos a los aminocidos aromticos (fenilalanina, tirosina).

El pepsinogeno se transforma a la pepsina a pH bajo, tiene un adicional de 44 aminocidos en su

extremo N-terminal que se liberan durante la transformacin.Todas las aspartil proteasas pertenecen a la
clase de "-protenas". Como su nombre lo revela, la pepsina se compone principalmente de -hojas con
slo 6 secciones helicoidales observados, ninguno que consta de ms de 10 aminocidos. La pepsina
tiene menos residuos de aminocidos bsicos que cualquier otras protenas 1 lisina, 2 argininas, y 1
histidina. En contraste, la enzima tiene 44 residuos cidos. Esto ayuda a explicar la estabilidad de pepsina
a pH extremadamente bajo debido a las cargas positivas en medios cidos disminuyen la estabilidad de
las estructuras polimricas. El complejo de enlace de hidrgeno terciaria de la molcula entre las lminas
y otros elementos contribuye an ms a la estabilidad cida de la estructura. La pepsina tambin tiene
3 puentes disulfuro.

La pepsina descompone las protenas en porciones ms reducidas (polipptidos) y aminocidos, sin

degradarla por cumpleto, funcin que realizan otras enzimas en el intestino. la pepsina es segregada por
las clulas de la mucosa gstrica. Requiere de un bajo pH o pH cido para funcionar; el ph adecuada
oscila entre 1,5 y 2,5. Los minocidos que se liberan gracias a la pepsina son la fenilalanina, el
triptofano y la tirosina principalmente.

Pepsinogeno a pepsina: medidas propuestas en la activacin de pepsingeno en pepsina. Tenga en

cuenta que la pepsina termina con 44 aminocidos de menos de pepsingeno, quedan fuera de la
enzima final despus de la etapa IV.

Esquema pesina humana: estereograma que muestra la estructura general de la pepsina humana desde
ambos lados. Los tomos de cadena principal se muestran con los enlaces de hidrgeno asociadas se
muestran con lneas discontinuas.