UNIVERSIDAD DE CRDOBA

FACULTAD DE CIENCIAS BASICAS E INGENIERIAS

DEPARTAMENTO DE QUMICA
LABORATORIO DE BIOQUIMICA
PRACTICA N 3
CATLISIS ENZIMTICA E INORGNICA

OBJETIVOS:

Comparar la accin cataltica de la enzima catalasa, con la de un catalizador inorgnico como el

bixido de manganeso (MnO2) al descomponer el perxido de hidrgeno (H2O2) a diferentes
condiciones de temperatura.
Observar y comparar el efecto de la temperatura sobre la accin cataltica de una enzima y un
catalizador inorgnico.
Observar la accin de un inhibidor sobre la actividad cataltica de una enzima y sobre un
catalizador inorgnico.

TEORA RELACIONADA.

Las reacciones qumicas que ocurren en los sistemas vivientes son tan variadas como
complejas. La mayora de las reacciones que ocurren en los sistemas vivos son catalizadas por
protenas conocidas con el nombre de enzimas. Cientos de enzimas han sido aisladas y
probablemente existen cientos de miles en la naturaleza an por descubrir. Su estructura es
muy compleja.

Las enzimas reciben su nombre en funcin de su actividad especfica, as, por ejemplo, la
enzima "ureasa" cataliza con eficiencia la hidrlisis de la urea, las proteasas actan sobre las
protenas, las amidasas sobre las amidas, entre otras. La mayora de las enzimas desde el
punto de vista qumico son protenas, pero pueden asociarse con substancias no protenicas,
llamadas coenzimas o grupos prostticos, que son esenciales para la accin de la enzima. A
veces las enzimas son inactivas catalticamente, si no se encuentran en presencia de ciertos
iones metlicos. A la luz de muchos estudios se ha logrado establecer que no toda la molcula
de protena presenta actividad cataltica, sino nicamente una regin relativamente pequea,
la cual se denomina centro activo. Los mecanismos de reaccin de las enzimas son muy
complejos, implicando un nmero de etapas elementales cada una de las cuales puede incluir
interacciones complejas entre varios grupos de las molculas de la enzima y el sustrato. En las
reacciones catalizadas por enzimas las velocidades de reaccin, as como los mecanismos se
ven afectados por las radiaciones o de factores qumicos como cambios en el pH y en la
concentracin de la enzima, sustrato y la presencia de inhibidores. En cambio los
catalizadores inorgnicos, en algunos casos, no son afectados por factores fsicos como el
calor, por tanto, pueden catalizar una determinada reaccin pese a cambios en la temperatura.
La reaccin que se presenta en la experiencia a realizar se puede describir en la siguiente forma:

MATERIALES Y REACTIVOS

6 tubos de ensayo Gradilla

2 pipetas de 5 y 10 ml Gasa (TRAER).
Beaker de 400mL Perxido de Hidrgeno (H2O2) al 3%
Calentador Bixido de Manganeso (MnO2)
Pinza para tubos de ensayo Cianuro de Sodio (NaCN)
Gotero Papas como fuente de catalasa (TRAER)
Probeta de 100mL Sangre como fuente de catalasa
Esptula (VOLUNTARIO).
Mortero con mano Agua destilada
Cuchilla (TRAER) Hielo (TRAER)

PROCEDIMIENTO

NOTA: Tenga presente preparar los tres tubos del numeral 1 al momento de ser usados, ya que el
extracto de papa se oxida y los resultados no seran los mismos.
No agregar el MnO2, en exceso ya que se evita una reaccin violenta y se ahorra reactivo.
Utilice guantes y medidas de proteccin al momento de manejar material bilgico como la sangre.

1. Rotular tres tubos de ensayo y agregar a cada uno las siguientes sustancias:
Tubo N1: 1mL de sangre al 10%
Tubo N2: 1 mL de extracto de papa.
Tubo N3: Una pequea porcin de MnO2

2. Agregar a cada uno de los tubos 1 ml de H2O2 al 3%. Observar la intensidad de la reaccin por
el burbujeo del oxgeno y la liberacin de calor. Compare el nivel alcanzado por las burbujas en
cada uno de los tubos y registre en orden creciente la actividad cataltica con base en este
parmetro.
3. Prepare 3 tubos de acuerdo al numeral 1 y colquelos en un bao con agua a ebullicin durante
diez minutos, retirarlos y dejar en reposo dentro de un bao de agua a temperatura ambiente
durante 10 minutos. Adicionar a cada tubo 2 ml de H2O2 al 3%. Compare el nivel alcanzado por
las burbujas en cada uno de los tubos y registre en orden creciente la actividad cataltica con
base a este parmetro.

4. Prepare nuevamente 3 tubos de acuerdo al numeral 1 y colquelos en un bao de hielo durante

10 minutos. Adicionar a cada tubo 2 ml de H2O2 al 3%. Compare el nivel alcanzado por las
burbujas en cada uno de los tubos y registre en orden creciente la actividad cataltica con base
en este parmetro.

5. Prepare nuevamente 3 tubos de acuerdo al numeral 1, adicione a cada tubo uno 5 gotas de
NaCN y dejar en reposo durante 5 minutos, luego adicione 2 mL de H2O2 al 3% a cada tubo.
Compare el nivel alcanzado por las burbujas en cada uno de los tubos y registre en orden
creciente la actividad cataltica con base en este parmetro.

PREGUNTAS

1. Explique por qu el captopril y el enalopril son ejemplos de inhibidores competitivos de la

enzima conversora de la angiotensina.

2. Las granadas son fabricadas por la industria militar con un dispositivo especial de seguridad
para que no exploten en el sitio donde son fabricadas, si no durante el combate, Qu tipo de
enzimas son fabricadas por ciertos rganos que tienen un comportamiento similar al de las
granadas? De ejemplos.

3. Por qu carece de importancia la lipasa gstrica en los procesos digestivos del estmago de los
adultos y en cambio es importante en el estmago infantil?

4. Cul es la importancia mdica de las enzimas? De por lo menos un ejemplo concreto.

5. Es la enzima catalasa una holoenzima?. Justifica tu respuesta.

6. Menciona y explica cules son los factores que inciden en la velocidad de reaccin de una
enzima.

7. Explica cmo pueden las enzimas contribuir a la conservacin del medio ambiente.

8. Qu diferencias hay entre inhibidores orgnicos e inorgnicos?

9. Qu funcin cumplen las vitaminas hidrosolubles en las reacciones catalizadas por enzimas?.
10. Explique cmo se da el proceso de regulacin de la actividad enzimtica en el organismo?.

BIBLIOGRAFA:

Guas de laboratorio de Bioqumica. Facultad de ciencias bsicas. Universidad de Crdoba;

2017.

Albert l. Lehninger, Principios de Bioqumica: 6 edicin. Ediciones omega; 2009.

Jos. Macarulla. Bioqumica cuantitativa: biomolculas. Editorial Revert; 1994.

Lubert. Stryer. Bioqumica. 6 edicin.2013.

librosdescargagratis.com/bioquimica-7a-ed-lubert-stryer-2013