UNIVERSIDAD NACIONAL AGRARIA LA MOLINA

FACULTAD DE CIENCIAS

DEPARTAMENTO ACADMICO DE QUMICA

BIOQUMICA LABORATORIO

INFORME N 10: PROPIEDADES CATALTICAS DE LA CATALASA

ALUMNOS : Becerra Velasque Brenda

Berrocal Majerhua Naditza

Ospina

Snchez Garca Jordn

Vilcapoma Torres Rodrigo

DOCENTE : Paola Jorge

MESA :5

HORARIO : Lunes 02-04 pm

Lima Per
2016
 I. INTRODUCCIN

Las reacciones qumicas que se dan en los seres vivos no podran tener lugar sin la presencia de
los enzimas. Estas macromolculas, que generalmente son protenas, catalizan las reacciones
bioqumicas, permitiendo que los sustratos se conviertan en los productos que necesita la clula.
Como todo catalizador, los enzimas no se consumen en las reacciones que catalizan, pero a
diferencia de otros catalizadores de naturaleza inorgnica, las reacciones que catalizan son muy
especficas: slo interaccionan con determinados sustratos, y slo facilitan el curso de
determinadas reacciones. (Marco, 2007)

Las enzimas son protenas con capacidad de catalizar reacciones biolgicas. Igual que los
catalizadores inorgnicos, aumentan la velocidad para alcanzar el equilibrio de la reaccin. El
mecanismo por el cual las enzimas incrementan la velocidad de la reaccin es reduciendo la
energa libre de activacin requerida para la transformar un sustrato al producto correspondiente,
sin afectar la constante de equilibrio.

La actividad de una enzima se evala en funcin de la velocidad de la reaccin. La cintica

enzimtica estudia la velocidad de la reaccin, los factores que la modifican y el mecanismo de la
misma. Los factores fisicoqumicos que modifican la actividad de la enzima son: concentracin del
sustrato, concentracin de la enzima, pH, temperatura, fuerza inica, inhibidores. Leonor
Michaelis y Maud Menten en 1913, propusieron un modelo clsico para el estudio de la cintica
enzimtica. Este modelo consiste en graficar la velocidad de la actividad enzimtica y la
concentracin del sustrato. Esta representacin grfica permite determinar la constante de
Michaelis-Menten (KM) al interpolar la mitad de la velocidad mxima (Vmx). En esta prctica se
emplear la enzima catalasa para analizar algunos aspectos de la cintica enzimtica. La catalasa
utiliza una molcula de perxido de hidrgeno (H2O2) como sustrato donador de electrones y otra
molcula de H2O2como oxidante o aceptor de electrones.

2 H2O2 catalasa 2H2O + O2

La catalasa est contenida en los peroxisomas de eritrocitos, mdula sea, mucosas, rin e
hgado. Su funcin es la descomposicin del H2O2 formado por accin de las oxidasas. (Cedillo
Jimnez, 2010)

II. RESULTADOS

Cuadro 1: Cuadro de volumen gastado y moles desprendidos de O2 segn el catalizador usado.

Sin catalizador Con catalizador Con catalizador

inorgnico orgnico
Volumen desplazado 2 10.9 21.2
(mL)
Moles de oxgeno 7.8677x10-6 4.2879x10-4 8.3399x10-4
desprendido
 DATOS:
Siguiendo la ecuacin de los gases ideales: Pvapor de H2O = 19.8414

PV = RTn
R = 62.4 mmHg.L/mol.K

T = 22C = 295K
Sin catalizador:
V = 2 mL
2
724.1586 x 1000 = 62.4 x 295 x n

n = 7.8677x10-6

Con catalizador inorgnico:

V = 10.9 mL
10.9
724.1586 x 1000 = 62.4 x 295 x n

n = 4.2879x10-4

Con catalizador orgnico:

V = 21.2 mL
21.2
724.1586 x = 62.4 x 295 x n
1000

n = 8.3399x10-4

Actividad cataltica de la catalasa: Eficiencia de la actividad cataltica de la catalasa:

UI = mol [] / t (min) [] / ()
Eficiencia = [] / ()
= 8.3399x10-4 x 106 x mol O2 / min
. [] / ()
=
. [] / ()
= 833.99 mol O2 / min
= 1.9463

III. DISCUSIN
- Para la prctica de propiedades catalticas de la catalasa se realiz tres pruebas, en la primera
no se utiliz ningn catalizador de perxido, en la segundase emple un catalizador
inorgnico, el cual fue sulfato ferroso, y en la ltima prueba se utiliz a la catalasa como
catalizador.
- Se trabaj a una presin de 724.1586mmHg y a una temperatura de 22C, estos datos
pertenecan al distrito de la Molina, fueron necesarios tenerlos para poder desarrollar la -
ecuacin de los gases P.V=n.R.T., para as poder hallar los moles de oxgeno liberado.
- En la primera experiencia se tuvo un volumen desplazado de 2ml lo cual dio 7.8677x10-6 moles
de oxgeno liberado, En la segunda experiencia donde se emple un catalizador inorgnico se
tuvo un volumen desplazado de 10.9 ml lo cual nos dio 4.2879x10-4 moles de oxgeno liberado
y por ltimo la experiencia donde se emple catalasa se obtuvo 21.2 ml de volumen
desplazado, lo cual nos dio 8.3399x10-4 moles de oxgeno liberado.
- La experiencia donde se utiliz catalasa dio una mayor cantidad de moles de oxgeno, esto se
debe a su propiedad de enzima catalizadora altamente potente, ya que posee cuatro cadenas
polipeptdicas, cada uno con un grupo heme -8 contiene un tomo de hierro) y tiene un peso
molecular de 250000. (Maraculla, 1994)

- Muchos organismos pueden descomponer el perxido de hidrgeno (H2O2) por la accin de

las enzimas. Las enzimas son protenas globulares responsables de la mayor parte de la
actividad qumica de los organismos vivos. Actan como catalizadores, que son sustancias que
aceleran las reacciones qumicas sin ser destruidas o alteradas durante el proceso. Las enzimas
son extremadamente eficientes y se pueden utilizar una y otra vez repetidamente. Una
enzima puede catalizar miles de reacciones en cada segundo. Tanto los valores de pH como
de la temperatura a los que trabaja la enzima son extraordinariamente importantes. La
mayora de los organismos tienen un intervalo de temperatura preferente en el cual
sobreviven y sus enzimas funcionan mejor dentro de dicho intervalo de temperatura. Si el
ambiente donde se encuentra la enzima es demasiado cido o demasiado bsico, la enzima
puede desnaturalizarse de forma irreversible o transformarse de modo que su forma no le
permita ms realizar su funcionamiento apropiado. (Roger, 1992)

IV. CONCLUSIONES
- Reconocimos el fundamento qumico de la determinacin de la actividad enzimtica de la
catalasa mediante la obtencin de resultados donde se refleja el mayor volumen de gas
desprendido a diferencia de volumen de gas desprendido con la utilizacin del catalizador
inorgnico.
- Determinamos que con la presencia de un catalizador inorgnico la velocidad de reaccin
aumenta y siendo an ms todava con la utilizacin de un catalizador orgnico (catalasa)
a diferencia que cuando la reaccin se da sin catalizador en donde la reaccin es lenta.
- La presencia de la catalasa en sangre aumenta significativamente la velocidad de reaccin.

V. BIBLIOGRAFIA
- Cedillo jimenez, C. (2010). Determinacion de la actividad enzimatica peroxidasas
(catalasa). Universidad autonoma de queretaco.
- Marco, M. A. (2012). Ciutat de les arts i les ciencies. Recuperado el 16 de junio de 2017,
de Estudio de los factores que influyen en la actividad enzimatica de la catalasa:
www.cac.es
- Macarulla, J. M. (1994). Bioqumica Humana. Editorial Revert. Buenos Aires, Argentina.
- Roger, S. Y. (1992). Microbiloga. Barcelona. Editorial Revert. Buenos Aires, Argentina.
VI. CUESTIONARIO
1. Cul de las tres reacciones es ms efectiva y por qu?
La reaccin ms efectiva es la tercera reaccin, donde se descompone el H2O2 liberando O2 por
accin de la catalasa, que es una enzima que se encuentra en la sangre, en el hgado y rin. Es la
ms efectiva porque la cantidad de oxgeno liberado por minuto es mucho mayor que en las otras
dos reacciones, que fueron tratadas bajo las mismas condiciones de temperatura, presin
atmosfrica, etc. Y debido a que La velocidad de la reaccin es mayor, se demuestra la eficiencia
de la enzima.

2. Exprese los resultados obtenidos en sangre en trminos de unidades de

catalasa.

El volumen de oxgeno liberado fue de 21 mL / min = 0.021L O2 /min

726 0.021 2/
=

62.4 296

= 0.00082543moles/min

= 825.43moles O2/min

825.43moles O2/min 825.43unidades de catalasa

3. Sera importante el uso de algn buffer adicional en esta prctica?

No es importante adicionar un buffer a el experimento de la catalasa, porque la sangre tiene

los compuestos necesarios para mantener el pH sanguneo, lo que significa que cuenta con
amortiguadores o buffer propios.

4. Por qu o con qu objetivo medira la actividad enzimtica de catalasa?

En los organismos existe un sistema de proteccin antioxidante formado por enzimas y

compuestos de bajo peso molecular. Una de las enzimas que intervienen en esta proteccin y
en el mantenimiento del balance oxidante/antioxidante es la catalasa. El objetico de medir la
actividad enzimtica de la catalasa, es importante porque su accin influye en el dao celular
que est asociado con el desarrollo de cncer, enfermedades inflamatorias, senectud celular
y enfermedades neurodegenerativas, entre otros procesos patolgicos (UACH, 2009).
Otro objetivo importante es la determinacin de presencia o ausencia de catalasa resulta til
en el rea de bacteriologa, para diferenciar colonias de estreptococos, que son catalasa
negativos, de estafilococos o micrococos, que son bacterias que contienen catalasa.
(Gonzles, 2010)
5. Qu unidades de expresin de actividad enzimticas conoce? Explique.
Unidad de enzima (U): cantidad de enzima que cataliza la conversin de 1 mol de sustrato en
producto(s) en 1 minuto de reaccin, bajo condiciones previamente determinadas.
Actividad enzimtica o concentracin de enzima: unidades de enzima por ml de solucin.
(U/ml)
Actividad especfica (U/mg): actividad enzimtica (U/ml)/concentracin de protenas (mg/ml)
de la solucin
Ciclo cataltico (min s): tiempo que transcurre un ciclo cataltico.
Katal: cantidad de enzima que cataliza la conversin de 1 mol de sustrato en producto (s) en
1 segundo. Actividad especfica: katal/kg de protena.

6. Cul es la clasificacin de la catalasa y de la peroxidasa? Explique las

diferencias entre estas dos enzimas.
La catalasa es una enzima perteneciente a la categora de las oxidorreductasas cataliza la
descomposicin del perxido de hidrgeno (H202) en oxgeno y agua. Esta enzima utiliza como
cofactor al grupo hemo y al manganeso. Las peroxidasas son enzimas pertenecientes a la
categora de oxidorreductasas, que catalizan la oxidacin de un amplio nmero de sustratos
orgnicos e inorgnicos, utilizando el poder oxidante del perxido de hidrgeno. Esta enzima
utiliza como cofactor el grupo hemo. Catalizan reacciones bisustrato de carcter redox,
utilizando un perxido como oxidante (a lo que deben su nombre) y un segundo sustrato de
caractersticas reductoras que es oxidado por el perxido.