ESTRUCTURA

Niveles de organizacin
Una o varias cadenas de aminocidos o polipeptdicas componen una enorme diversidad de formas y
tamaos de protenas, que se organizan en varios niveles de complejidad y que le otorgan diferentes
funciones.

Figura 1: Niveles de organizacin de las protenas

los niveles de organizacin son los siguientes:

Estructura primaria: Esta estructura consiste en una cadena de las unidades fundamentales de
las protenas, los aminocidos.
Estructura secundaria: Cuando los aminocidos de la misma cadena interactan a travs de
puentes de hidrgeno formando determinadas estructuras.
 Estructura terciaria: Son diferentes atracciones entre estructuras secundarias, que conforman
una estructura plegada y compacta.
Estructura cuaternaria: Es cuando varias cadenas de aminocidos con sus estructuras se
unen mediante atracciones o enlaces.

Estructura de los aminocidos

Una vez sabemos de forma general como se organiza una protena vamos a centrarnos en su unidad
fundamental, el aminocido.

Figura 2: Estructura del aminocido

Los aminocidos son pequeas molculas orgnicasque contienen al menos un

grupo amino (-NH2), de naturaleza bsica, y un grupo carboxilo (-COOH) de
carcter cido, adems de una cadena variable (-R) y un hidrgeno (-H).
Todos estos grupos se unen a un Carbono (C) que se denomina C con lo cual este carbono tendra sus
cuatro posibles enlaces ocupados por grupos distintos (Figura 2) dispuestos en una estructura
tetradrica.
Finalmente para no saturar tanto, comentar que estos -aa (alfa-aminocidos) presentan isomera
ptica, de modo que tienen dos conformaciones posibles dependiendo de la disposicin de sus grupos en
el espacio, una L (Levo, Izquierda) y otra D (Dextro, derecha), tambin llamados enantimeros. Para
que lo entiendan, si dispusiramos la molcula con el grupo carboxilo en su parte superior y su cadena
variable hacia abajo, habra dos posiciones posibles de los otros dos grupos. Si el grupo amino est a la
izquierda sera L, y si el grupo amino est a la derecha, sera D como podis ver en la figura 3. Todos los
aminocidos que aparecen en las protenas son L.
 Simetra ptica

NOMENCLATURA

Los aminocidos tienen dos sistemas de nomenclatura:

1. El clsico sistema de tres letras, que permite la representacin de la estructura primaria de
una protena mediante el enlace de cada triplete de letras mediante guiones, disponiendo a la
izquierda el aminocido N-terminal y a la derecha el aminocido C-terminal. Por ejemplo:
Ala-Glu-Gly-Phe- ... -Tyr-Asp-Gly
Representa la estructura primaria de una protena cuyo aminocido N-terminal
es alanina (Ala) y cuyo aminocido C-terminal es glicina (Gly).
2. El actual sistema de una sola letra, impuesto en gentica molecular e imprescindible
para el uso de bases de datos, que permite la representacin de la estructura primaria de
una protena mediante la disposicin consecutiva de letras sin espacios ni signos
intermedios, disponiendo a la izquierda el aminocido N-terminal y a la derecha
el aminocido C-terminal. Por ejemplo:
LSIMAG ... AYSSITH
Representa la estructura primaria de una protena cuyo aminocido N-terminal
es leucina (L) y cuyo aminocido C-terminal es histidina (H).
TABLA DE CORRESPONDENCIAS
CLASIFICACION

Clasificacin[editar]
Existen muchas formas de clasificar los aminocidos; las tres que se presentan a continuacin
son las ms comunes.

Segn las propiedades de su cadena[editar]

Forma de clasificar los aminocidos segn su cadena lateral, polaridad y tamao.

Los aminocidos se clasifican habitualmente segn las propiedades de su cadena lateral:

Neutros polares, polares o hidrfilos: serina (Ser, S), treonina (Thr, T), glutamina (Gln,
Q), asparagina(Asn, N), tirosina (Tyr, Y), cistena (Cys, C).
Neutros no polares, apolares o hidrfobos: alanina (Ala, A), valina (Val, V), leucina (Leu,
L), isoleucina (Ile, I), metionina (Met, M), prolina (Pro, P), fenilalanina (Phe,
F), triptfano (Trp, W) y glicina (Gly, G).
Con carga negativa o cidos: cido asprtico (Asp, D) y cido glutmico (Glu, E).
Con carga positiva o bsicos: lisina (Lys, K), arginina (Arg, R) e histidina (His, H).
Aromticos: fenilalanina (Phe, F), tirosina (Tyr, Y), triptfano (Trp, W) y prolina (Pro, P) (ya
incluidos en los grupos neutros polares y neutros no polares).
Segn su obtencin[
A los aminocidos que deben ser captados como parte de los alimentos y no pueden ser
sintetizados por el organismo se los llama esenciales. La carencia de estos aminocidos en la
dieta limita el desarrollo del organismo, ya que no es posible reponer las clulas de los tejidos
que mueren o crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Para el ser humano, los
aminocidos esenciales son:

Valina (Val, V)
Leucina (Leu, L)
Treonina (Thr, T)
Lisina (Lys, K)
Triptfano (Trp, W)
Histidina (His, H) *
Fenilalanina (Phe, F)
Isoleucina (Ile, I)
Arginina (Arg, R) *
Metionina (Met, M)
A los aminocidos que pueden sintetizarse en el propio organismo se los conoce como no
esenciales y son:

Alanina (Ala, A)
 Prolina (Pro, P)
Glicina (Gly, G)
Serina (Ser, S)
Cistena (Cys, C) **
Asparagina (Asn, N)
Glutamina (Gln, Q)
Tirosina (Tyr, Y) **
cido asprtico (Asp, D)
cido glutmico (Glu, E)
Selenocistena (Sec, U)
Pirrolisina (Pyl, O)
Estas clasificaciones sobre aminocidos esenciales varan segn la especie. Se han aislado
cepas de bacterias con requerimientos diferentes de cada tipo de aminocido. Para algunos
aminocidos hay dudas sobre si son esenciales en algunas especies, segn diferentes
autores.

Segn la ubicacin del grupo amino[

Alfa-aminocidos: El grupo amino est ubicado en el carbono n. 2 de la cadena, es decir el
primer carbono a continuacin del grupo carboxilo (histricamente este carbono se denomina
carbono alfa). La mayora de las protenas estn compuestas por residuos de alfa-
aminocidos enlazados mediante enlaces amida (enlaces peptdicos).

Beta-aminocidos: El grupo amino est ubicado en el carbono n. 3 de la cadena, es decir

en el segundo carbono a continuacin del grupo carboxilo.
Gamma-aminocidos: El grupo amino est ubicado en el carbono n. 4 de la cadena, es
decir en el tercer carbono a continuacin del grupo carboxilo.

PROPIEDADES
Los aminocidos son compuestos slidos; incoloros; cristalizables; de elevado
punto de fusin (habitualmente por encima de los 200 C); solubles en agua; con
actividad ptica y con un comportamiento anftero.

La actividad ptica se manifiesta por la capacidad de desviar el plano de luz

polarizada que atraviesa una disolucin de aminocidos, y es debida a la
asimetra del carbono , ya que se halla unido (excepto en la glicina) a cuatro
radicales diferentes. Esta propiedad hace clasificar a los aminocidos en
Dextrogiros (+) si desvian el plano de luz polarizada hacia la derecha, y
Levgiros (-) si lo desvian hacia la izquierda.

El comportamiento anftero se refiere a que, en disolucin acuosa, los

aminocidos son capaces de ionizarse, dependiendo del pH, como un cido
(cuando el pH es bsico), como una base (cuando el pH es cido) o como un
cido y una base a la vez (cuando el pH es neutro). En este ltimo caso adoptan
un estado dipolar inico conocido como zwitterin.
 El pH en el cual un aminocido tiende a adoptar una forma dipolar neutra (igual
nmero de cargas positivas que negativas) se denomina Punto Isoelctrico. La
solubilidad en agua de un aminocido es mnima en su punto isoelctrico.

SINTESIS
La 'sntesis d es el conjunto de procesos bioqumicos (rutas metablicas) mediante los cuales
se producen los distintos tipos de aminocidos a partir de otros compuestos.
Los sustratos para estas reacciones se obtienen a partir de la dieta del organismo o bien
del medio de cultivo. No todos los organismos son capaces de sintetizar todos los
aminocidos. Los seres humanos, por ejemplo, slo son capaces de sintetizar 11 de los 20
aminocidos que pueden encontrarse en su organismo, formando parte de sus protenas o
como intermediarios metablicos. Los otros nueve se denominan aminocidos esenciales y
deben incorporarse a la dieta, lo mismo ocurre con la histidina durante periodos de crecimiento
rpido.1

ndice
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1Precursores metablicos y regulacin enzimtica

2Aminocidos derivados del -cetoglutarato
3Aminocidos derivados del oxalacetato
4Aminocidos derivados del 3-Fosfoglicerato
5Aminocidos derivados del piruvato
6Aminocidos aromticos
7Aminocidos derivados de la ribosa-5-fosfato
8Referencias
9Bibliografa
10Enlaces externos

Precursores metablicos y regulacin enzimtica

Un problema fundamental para los sistemas biolgicos es es la obtencin de nitrgeno en una
forma fcilmente de utilizar. Este problema se resuelve por la actuacin de algunos
microorganismos capaces de reducir la molcula inerte del nitrgeno gaseoso (NN) y
producir dos molculas de amoniaco mediante una de las reacciones bioqumicas ms
importantes. El amoniaco es la fuente de nitrgeno para la sntesis de todos los aminocidos.
Las cadenas principales de carbono provienen de la gluclisis, la ruta de la pentosa fosfato o
del ciclo de Krebs.
La sntesis de aminocidos est sujeta a inhibicin alostrica. Puesto que todos los
aminocidos, excepto la glicina son molculas quirales, las rutas biosintticas deben generar
el ismero correcto con gran fidelidad. En cada una de las 19 rutas metablicas restantes, la
estereoisomera en el carbono se establece mediante una reaccin de transaminacinque
implica al piridoxal fosfato. Casi todas las transaminasas que catalizan estas reacciones
provienen de un antecesor comn.
Los precursores metablicos de los aminocidos tambin son intermediarios metablicos de
otros procesos importantes del metabolismo. La ribosa 5 fosfato es un intermediario del
metabolismo de las pentosas; el 3-fosfoglicerato que a su vez es el precursor de la eritrosa 4-
fosfato es un importante intermediario de la gluclisis; el fosfoenolpiruvato uno de los ltimos
intermediarios de la gluclisis es tambin precursor de aminocidos cuando se combina con
eritrosa 4-fosfato; el piruvato es el compuesto resultante de la gluclisis. As mismo dos
intermediarios del ciclo de Krebs, el -cetoglutarato y el oxalacetato, son tambin los dos ms
importantes precursores metablicos de los aminocidos.

Aminocidos derivados del -cetoglutarato

Los cuatro aminocidos provenientes del
cetoglutarato son glutamato glutamina, prolina y arginina.
Los seres humanos nicamente son capaces de sintetizar glutamato y, a partir de este,
glutamina y prolina, debiendo incorporar la arginina a su dieta como aminocido esencial.
La sntesis de esta familia de aminocidos comienza con el -cetoglutarato, un intermediario
del ciclo de Krebs. La concentracin de -cetoglutarato depende de la actividad metablica
dentro de la clula as como de la regulacin enzimtica. En E. coli , la enzima citrato
sintasa participa en la reaccin de condensacin que da inicio al ciclo del cido ctrico y es
fuertemente inhibida por la presencia de -cetoglutarato y puede as mismo ser inhibida por
DPNH o altas concentraciones de ATP.2 Esta es una de las regulaciones iniciales de la
sntesis de la familia de aminocidos de l -cetoglutarato.
La regulacin de la sntesis de glutamato a partir de -cetoglutarato est sujeta al control
regulador del ciclo del cido ctrico y, adems, la accin de masas depende de las
concentraciones de los reactivos involucrados debido a la naturaleza reversible de las
reacciones de transaminacin y de la glutamato deshidrogenasa.2
Glutamato
Como primer paso para la sntesis de los aminocidos derivados del -cetoglutarato, se
sintetiza glutamato segn la siguiente reaccin, catalizada por la glutamato deshidrogenasa:
NH3 + -cetoglutarato + NAD(P)H + H+ --> L-glutamato + NAD(P)++ H2O
Glutamina
Sntesis de la glutamina, con sus respectivas enzimas e intermediarios
La glutamina se forma a partir del glutamato por medio de dos reacciones catalizadas por
la glutamina sintetasa:
ATP + cido glutmico <--> ADP + -glutamil-fosfato -glutamil-fosfato + NH3 <--> Glutamina
+ Pi
La glutamina tambin se forma a partir del glutamato por medio de una serie de 5 reacciones
descritas en la figura.
Prolina
La prolina es otro aminocido no esencial que puede ser sintetizado a partir de -
cetoglutarato, por medio de las reacciones que aparecen en la figura:
sntesis de prolina a partir de glutamato

Aminocidos derivados del oxalacetato

Los aminocidos procedentes
del oxalacetato son aspartato, asparagina, metionina, lisina y treonina.
Aspartato
La primera funcin es la sntesis de aspartato a partir de dos de los intermediarios del ciclo de
Krebs.
Glutamato + oxalacetato <--> -cetoglutarato + aspartato
Asparagina
El aspartato es el primer aminocido producido a partir de oxalacetato. A partir de este se
sintetiza la asparagina, mediante la siguiente reaccin catalizada por la asparagina sintetasa:
NH3 + aspartato + ATP --> asparagina + ADP + Pi
Aspartato + glutamina + ATP ---> asparragina + AMP + PPi + H+
Otros derivados del oxalacetato
Los otros aminocidos derivados del oxalacetato (metionina, treonina y lisina) no pueden ser
sintetizadas por el ser humano.
Aminocidos derivados del 3-Fosfoglicerato
A partir del 3-fosfoglicerato, se puede sintetizar serina, glicina y cistena.
Serina
La serina, se forma a travs de varias transformaciones del 3-fosfoglicerato.
Glicina
La glicina es un producto directo de la serina.
Cistena
Para la formacin de la cistena, se requieren dos aminocidos, la serina y la metionina.
La principal funcin de la metionina, es de proporcionar el azufre (S) que tiene en su
estructura, mientras que la serina proporciona el esqueleto de carbonos.

Aminocidos derivados del piruvato[

Del piruvato se obtiene alanina, valina, leucina e isoleucina.
Alanina
La alanina se obtiene a travs de la transaminacin acoplada al piruvato.
Valina
La valina se obtiene a travs de la transformacin de piruvato mediante cuatro reacciones.
Isoleucina
El proceso de sntesis de la isoleucina comparte cuatro enzimas con el de la valina.
La isoleucina, se obtiene a travs de cinco reacciones a partir de piruvato.
Leucina
La leucina, se obtiene a travs de la misma ruta que la valina, pero el -cetoisovalerato, toma
una va alternativa formando leucina.

Aminocidos aromticos[
El triptofano, la fenilalanina, y la tirosina son conocidos como aminocidos aromticos. La
sntesis de los tres comparte una fase inicial, la formacin de cido corsmico a partir
de fosfoenolpiruvato (PEP) y eritrosa-4-fosfato (E4P). el primer paso, la condensacin
de cido 3-deoxy-D-arabino-heptulosonico 7-fosfato (DAHP) a partir de PEP/E4P, utiliza
tres isoenzimas (AroF, AroG y AroH). La sntesis de cada una de ellas est regulada por
la tirosina, la fenilalanina y el triptofano, respectivamente. Estas tres isoenzimas tienen la
capacidad de ayudar a la sntesis de DAPH mediante inhibicin por retroalimentacin. Esto
acta en la clula controlando las concentraciones de cada uno de los tres aminocidos
aromticos. Cuando hay demasiada concentracin de alguno de ellos, este
controla alostricamente la DAHP sintetasa, inactivndola. Con el primer paso de la ruta
comn desactivado, la sntesis de los tres aminocidos se detiene. El resto de las enzimas de
la ruta comn (conversin del DAHP a cido corsmico) parecen estar sintetizadas de forma
constitutiva, excepto shikimato quinasa que puede ser inhibida por shikimato
mediante inhibicin mixta. Si se produce demasiado shikimato, este puede unirse a la
shikimato quinasa para detener la produccin.
 Aminocidos derivados de la ribosa-5-fosfato
La histidina es el nico aminocido derivado de la ribosa-5-fosfato, sintetizndose a partir de
la va de las pentosas fosfato.

METABOLISMO

Ciclo de la Urea

Tomado de: http://www2.uah.es/tejedor_bio/bioquimica_Farmacia/tema30-2.htm

En los mamferos terrestres el ciclo de la urea es el mecanismo de eleccin para la
excrecin del nitrgeno. Los dos nitrgenos de cada molcula de urea provienen de
dos fuentes, el amonaco libre y el grupo amino del aspartato. El ciclo de inicia y
finaliza en la ornitina, la cual es un aminocido dibsico, el cual es sintetizado en las
mitocondrias como producto del glutamato.
El amonaco entra en el ciclo despus de su condensacin con el bicarbonato para
formar carbamil fosfato, que reacciona con la ornitina produciendo citrulina.
Elaspartato y la citrulina reaccionan para formar el argininosuccinato, que es escindido
a continuacin en arginina y fumarato. la arginina es hidrolizada a urea y se regenera
la ornitina. La urea es entonces transportada al rin y excretada en la orina. El ciclo
requiere 4 molculas de ATP por cada molcula de urea formada y excretada. Por
tanto, es ms eficiente desde el punto de vista energtico incorporar amoniaco en
aminocidos que excretarlo. El principal paso regulador es la sntesis inicial de
carbamil fosfato, y el ciclo est tambin regulado por la induccin de enzimas
implicadas

Transdesaminacin
La transdesaminacin es una transaminacin ligada a la desaminacin oxidativa.
Como las reacciones de transaminacin transfieren, en ltima instancia, grupos amino de la
mayora de los aminocidos al cido alfacetoglutrico para formar glutamato, se considera que
todo el nitrgeno amnico proveniente de los aminocidos se puede concentrar en el
glutamato. Esto es importante porque la liberacin de este nitrgeno como amoniaco es
catalizado por la L-glutamato deshidrogenasa, enzima ampliamente distribuida, que permite
una reaccin que enforma global es a lo que finalmente se le denomina como
transdesaminacin.

La transaminacin oxidativa, es la transferencia de grupos amino de aminocidos para formal

glutamato en el citosol.
La desaminacin oxidativa, catalizada por la glutamato deshidrogensasa, elimina el grupo
amino del glutamato. La reaccin tiene lugar en la mitocondria y el grupo amino liberado entra
entonces en el ciclo de la urea.
 Tomado de: http://personal.us.es/vitorica/docs/DegradacionUrea.pdf

Metabolismo de Aminocidos
En el organismo existen 20 aminocidos, nueve de los cuales son esenciales y once ms que
son los llamados no esenciales. Los aminocidos escenciales son los que no pueden ser
sintetizados por el organismo y, por lo tanto, deben ser obtenidos a partir de la dieta.
Los nueve aminocidos esenciales son los siguientes:

Histidina (His)
Valina (Val)
Leucina (Leu)
Isoleucina (Ile)
Lisina (Lys)
Metionina (Met)
Treonina (Thr)
Fenilalanina (Phe)
Triptofano (Trp)

Los aminocidos no esenciales pueden ser sintetizados por el organismo a partir de productos
intermedios del ciclo del cido tricarboxlico y otras vas metablicas. Son los siguientes:

Tirosina (Tyr)
Glicina (Gly)
Alanina (Ala)
Cistena (Cys)
Serina (Ser)
cido asprtico (Asp)
Asparagina (Asn)
Glutamato (Glu)
Glutamina (Gln)
Arginina (Arg)
Prolina (Pro)
Hay dos reacciones esenciales para el metabolismo de los aminocidos, los cuales son la
transaminacin y desaminacin oxidativa.

La Transaminacin convierte un aminocido en otro.

Las aminotransferasas (transaminasas) catalizan la transferencia del grupo -amino (NH3+) de
un aminocido a un -cetocido (bien sea piruvato, oxalacetato o, mas a menudo, -
cetoglutarato). Se forman un nuevo aminocido y un nuevo cetocido. Si es el que acepta es
el -cetoglutarato, entonces se forma glutamato. Todas las reacciones de transaminacin son
completamente reversibles, ya que no se libera el grupo amino.
Las aminotransferasas se encuentran en el citosol y en la mitocondria celular.

En cuanto al mecanismo de accin, todas las aminotransefrasas requieren piridoxal-fosfato

(PLP), un derivado de la vitamina B6, como cofactor. El piroxidal-fosfato se une de manera
covalente a un residuo de lisina en la zona activa de la enzima y, por consiguiente, toma parte
en la reaccin. Las dos transaminasas ms comunes son la alanina aminotransferasa (ALT) y
la aspartato aminotransferasa (AST).
Las Transaminasas son clave en el metabolismo de los aminocidos. Se utilizan tanto en su
sntesis como en su degradacin. Durante esta ltima todos los grupos amino se transfieren
finalmente al -cetoglutarato porque slo el glutamato puede presentar una desaminacin
oxidativa rpida.

La desaminacin oxidativa elimina el grupo amino

La glutamato deshidrogenasa elimina el grupo amino del glutamato dejando el esqueleto del
carbono. El amonaco formado entra en el ciclo de la urea y los esqueletos del carbono (-
cetocidos) son todos productos intermedios glucolticos y del ciclo del cido tricarboxilico. La
glutamato deshidrogenasa es especfica para el glutamato y es inusial porque puede emplear
NAD+ o NADP+ como cofactor. Todo esto es producido a nivel Mitocondrial. En cuanto a la
forma de control, la reaccin es reversible. ATP y GDP inhiben alostricamente a la enzima,
mientras que GDP y ADP la activan. Por lo tanto, cuando los niveles de energa son bajos, los
aminocidos se desaminan para proporcionar -cetoglutarato al ciclo del cido tricarboxilico
para generar energa. Tambin puede conseguirse la desaminacin mediante otras enzimas
menores.