Cintica enzimtica

Este comportamiento es caracterstico de la mayora de las enzimas y fue

estudiado por Michaelis y Menten en 1913.
Distinguen tres fases:
Para una concentracin baja de sustrato, la velocidad de la reaccin es
directamente proporcional a la concentracin del sustrato (relacin lineal), la
cintica es de primer orden.
Para una concentracin alta de sustrato, la velocidad de la reaccin se hace
prcticamente constante e independiente de la concentracin de sustrato, la
cintica se considera de orden cero.
Para concentraciones de sustrato intermedias la velocidad del proceso deja
de ser lineal, y a esta zona se la denomina de cintica mixta.

La velocidad mxima (Vmax) se obtiene cuando la velocidad de reaccin se

hace independiente de la concentracin de sustrato, cuando esto ocurre la
velocidad alcanza un valor mximo. Este valor depende de la cantidad de
enzima que tengamos.
La constante de Michaelis (Km) nos indica la concentracin de sustrato a la
cul la velocidad de reaccin es la mitad de la velocidad mxima. Este
parmetro es independiente de la concentracin de enzima, y es caracterstico
de cada enzima segn el sustrato utilizado
Pero existen mtodos grficos ms fiables que facilitan el clculo preciso de la
Km y la Vmax. La representacin de Lineweaver-Burk

Inhibicin enzimtica .
Sustancias que pueden impedir que la enzima desarrolle su actividad
cataltica, ralentizando o paralizando la reaccin enzimtica.
Se conocen dos tipos principales de inhibicin: la reversible y a la
irreversible.
En la inhibicin irreversible, el inhibidor se une al enzima de forma una
unin con el sustrato inhibidor covalente y permanente.
Inhibicin reversible: los distintos modelos de inhibicin reversible implican
la unin no covalente del inhibidor con la enzima.
Entre ellos estn: La inhibicin competitiva, la acompetitiva y la no
competitiva.
El inhibidor competitivo es una sustancia similar en estructura al sustrato,
con quien compite por el sitio activo de la enzima.
Aumenta el Km la Vmax NO se se altera
El inhibidor NO competitivo puede combinarse tanto con la enzima libre
como con el complejo enzima-sustrato, sin afectar al sitio activo de la enzima

El inhibidor acompetitivo reacciona con la enzima en un punto distinto al

centro activo, pero slo en el caso de que sta est unida al sustrato formando
el complejo ES; de esta forma impide que la enzima desarrolle su actividad
cataltica.

CUADRO
FINAL
DE DIFERENCIAS