ESCUELA SUPERIOR POLITECNICA DE CHIMBORAZO

FACULTAD DE SALUD PBLICA

PROMOCION Y CUIDADOS DE LA SALUD

MICROBIOLOGIA Y PARASITOLOGIA

DRA. SONIA GONZALES

INTEGRANTES:
MARIA BELEN GUAMAN
AXEL CHAFLA
LIZBETH TRUJILLO
FANNY REMACHE
ABIGAIL URRUTIA
SORAYA SINCHE
MARIBEL CAGUANO
BELGICA YANCHATIPAN
ANA PILAPANTA

PRIMER SEMESTRE B

OCTUBRE 2017 MARZO 2018

 ESCUELA SUPERIOR POLITECNICA DE CHIMBORAZO
FACULTAD DE SALUD PBLICA
PROMOCION Y CUIDADOS DE LA SALUD

1. INTRODUCCION

Antes de profundizar los conceptos de enzimas, es importante que conozcamos un poco

de la historia de las mismas, y cmo fue que llegamos a nombrarlas as.

En el siglo XIX, cuando se estaba estudiando la fermentacin del azcar en el alcohol con
levaduras, Louis Pasteur lleg a la conclusin de que esta fermentacin era catalizada por
una fuerza vital contenida en las clulas de la levadura, llamadas fermentos, e inicialmente
se pens que solo funcionaban con organismos vivos."la fermentacin del alcohol es un
acto relacionado con la vida y la organizacin de las clulas de las levaduras, y no con la
muerte y la putrefaccin de las clulas" (Pasteur)

En 1878 el fisilogo Wilhelm Khne acu el trmino enzima, para describir este
proceso, y tambin fue usada despus para referirse a sustancias inertes como la pepsina,
tras haber mostrado que las enzimas pueden funcionar fuera de una clula viva, el
prximo paso era determinar su naturaleza bioqumica, en muchos de los trabajos iniciales
se not que la actividad enzimtica estaba asociada con protenas, pero algunos cientficos
argumentaban que las protenas eran simplemente el transporte para las verdaderas
enzimas y que las protenas no eran capaces de realizar catlisis. Sin embargo, en 1926,
James B. Sumner demostr que la enzima ureasa era una protena pura y la cristaliz.
Summer hizo lo mismo con la enzima catalasa en 1937. La conclusin de que las protenas
puras podan ser enzimas fue definitivamente probada por John Howard Northrop y
Wendell Meredith Stanley, quienes trabajaron con diversas enzimas digestivas como la
pepsina, la tripsina y la quimotripsina.

2. DESARROLLO
2.1 Enzima:
Son protenas que catalizan reacciones qumicas en los seres vivos, son catalizadores, es
decir, sustancias que sin consumirse en una reaccin, aumentan notablemente su
velocidad, son protenas globulares que aumentan la velocidad de aquellas reacciones que
son energticamente posibles, permiten las reacciones en las condiciones de temperatura,
presin y pH propios del medio intracelular, reduciendo la energa de activacin necesaria
para que se produzca la reaccin.

Es importante recordar que las enzimas no experimentan cambios estructurales al final

del proceso qumico que catalizan.
2.2 Estructura:

Son biocatalizadores ya que son molculas orgnicas producidas por los seres vivos
capaces de funcionar fuera de la clula u organismo que las produce; aceleran las
reacciones qumicas; no se consumen en las reacciones; se necesitan en muy poca
cantidad; no modifican el sentido de la reaccin. Son protenas globulares, excepto las
ribosomas (ARN con actividad cataltica), solubles en agua.

Segn su composicin pueden ser de dos tipos:

Enzimas: Formadas por una o varias cadenas protenicas,

Holoenzima: Poseen una parte proteica llamada apoenzima y otra no proteica
denominada cofactor
.
Holoenzima = Apoenzima + Cofactor

Apoenzima: Es la parte polipeptdica de la enzima.

Cofactor: Es la parte no proteica de la enzima.

2.3 Funcin:

Las enzimas ejercen numerosas funciones dentro del organismo, algunas de las ms
esenciales son:
-Regulan todo tipo de funciones y procesos bioqumicos
-Producen movimiento, como en el caso de la contraccin muscular
-Participan en la respiracin celular
-Degradan las macromolculas procedentes de la dieta en molculas ms sencillas
-Crean rutas metablicas, es decir, reacciones enzimticas en cadena necesarias para la
vida celular
-Son tan esenciales, que el mal funcionamiento en un solo tipo de enzima de todas las que
existen puede generar una enfermedad letal.

2.4 Propiedades:
Las propiedades de los enzimas derivan del hecho de ser protenas y de actuar como
catalizadores. Como protenas, poseen una conformacin natural ms estable que las
dems conformaciones posibles. As, cambios en la conformacin suelen ir asociados
en cambios en la actividad cataltica. Los factores que influyen de manera ms directa
sobre la actividad de un enzima son:

PH
Temperatura
Cofactores

a) PH:

La mayora de los enzimas presentan un pH ptimo para el cual su actividad es mxima;

por encima o por debajo de ese pH la actividad disminuye bruscamente. Este efecto se debe
a que, al ser los enzimas de naturaleza proteica, al igual que otras protenas, se desnaturalizan
y pierden su actividad

Si el pH vara ms all de unos lmites estrechos. De ah la conocida importancia biolgica

de los sistemas tampn.

b) Temperatura:
Al igual que ocurre con la mayora de las reacciones qumicas, la velocidad de las reacciones
catalizadas por enzimas se incrementa con la temperatura. La variacin de la actividad
enzimtica con la temperatura es diferente de unos enzimas a otros en funcin de la barrera
de energa de activacin de la reaccin catalizada. Sin embargo, a diferencia de lo que ocurre
en otras reacciones qumicas, en las reacciones catalizadas por enzimas se produce un brusco
descenso de la actividad cuando se alcanza una temperatura crtica.
c) Cofactores:

Algunos enzimas necesitan para llevar a cabo su actividad cataltica de la concurrencia de

una o ms sustancias de naturaleza no proteica que reciben el nombre de cofactores. No
debe entenderse que los cofactores son sustancias que meramente potencian la actividad
enzimtica sino que, en determinados enzimas, son absolutamente imprescindibles para que
sta se realice. En ausencia de cofactor el enzima resulta catalticamente inactivo y recibe el
nombre de apoenzima; la combinacin de apoenzima y cofactor da el holoenzima
catalticamente activo. Existen dos tipos de cofactores enzimticos: los iones metlicos y
las coenzimas.

2.5 Clasificacin:
En funcin de su accin cataltica especfica, las enzimas se clasifican en 6 grandes grupos
o clases:

a) Las Oxidorreductasas:
Se catalizan las reacciones de oxidacin-reduccin. La mayor parte de esas enzimas se
llaman, deshidrogenasas, tambin hay otras enzimas de esta clase que se llaman oxidasas,
peroxidasas, oxigenasas o reductasas, en bioqumica hay cada vez ms la tendencia a citar
esas enzimas por su nombre formal, oxidorreductasas, y no por los nombres ms comunes
de las publicaciones no muy recientes de bioqumica. Un ejemplo de una oxidorreductasa
es la lactato deshidrogenasa, llamado tambin lactato: NAD oxidorreductasa. Esta
enzima cataliza la conversin reversible de L-lactato en piruvato. La oxidacin de L-
lactato se acopla a la reduccin de la coenzima nicotinamida adenina dinucletido
(NAD+)
b) Las transferasas:
Catalizan las reacciones de transferencia de un grupo y pueden necesitar la presencia de
enzimas, en las reacciones de transferencia de grupo, una parte de la molcula del sustrato
se suele enlazar en forma covalente con la enzima o con su coenzima. Este grupo incluye
las cinasas, enzimas que catalizan la transferencia de un grupo fosforilo del ATP. La
alanina transaminasa, cuyo nombre sistemtico es L-alanina: 2-oxiglutarato
aminotransferasa, es un ejemplo tpico de esta clase.

c) Las hidrolasas

Catalizan hidrlisis. Son una clase especial de trasferasas donde el agua sirve como
aceptor del grupo transferido, la pirofosfatasa es un ejemplo sencillo de la hidrolasa. El
nombre sistemtico de esta enzima es difosfato fosfohidrolasa.

d) Las liasas
Catalizan la lisis de un sustrato, al generar un enlace doble; son reacciones de eliminacion,
no hidroliticas y no oxidantes. En direccin inversa, las liasas catalizan la adicion de un
sustrato a un doble enlace de un segundo sustrato. Una liasa que cataliza una reaccion de
adicion en las clulas es frecuentemente llamada sintasa. La piruvato descarboxilasa
pertenece a esta clase de enzimas ya que descompone al piruvato en acetaldehido
y dixido de carbono. El nombre sistemtico de la piruvato descarboxilasa, 2-oxo-cido
carboxi-liasa.

e) Las isomerasas:
Catalizan cambios estructurales dentro de una misma molcula (reacciones de
isomerizacin), como estas reacciones solo tienen un sustrato y un producto son de las
reacciones enzimticas ms simples. La alanina racemasa es una isomerasa que cataliza
la Inter conversin de L-alanina y D-alanina. El nombre comn es igual al
nombre sistemtico.

f) Las ligasas:
Catalizan la ligadura o unin de dos sustratos. Estas reacciones necesitan un suministro
de energa potencial qumica de un nucleosido trifosfato, como el ATP. Las ligasas son
usualmente llamadas sintetasas. La glutamina sintetasa, o L-glutamato; amoniaco ligasa
(formadora de ADP). Usa la energa de la hidrlisis del ATP para unir glutamato y
amoniaco para producir glutamina.

Es posible ver que la mayor parte de las enzimas tienen ms de un sustrato, aunque el
segundo sustrato pueda ser solo una molcula de agua. Aunque las enzimas catalizan
las reacciones tanto directas como inversas, se usan flechas de una direccin, en el
equilibrio, una enzima cataliza las reacciones directa e inversa con la misma velocidad.
2.4 Las enzimas en Agentes Biolgicos
Durante el proceso de produccin del enzima por parte de bacterias u hongos (salvajes o
modificados genticamente), dichos enzimas son considerados agentes biolgicos. Pero
los mismos enzimas ya purificados utilizados durante el proceso de fabricacin del
detergente, no se consideran agentes biolgicos.

2.5 La enzima Coagulasa:

La coagulasa es una protena termoestable similar a la trombina, que activa el fibringeno
para formar fibrina, la presencia de la enzima se evidencia en el tubo de ensayo por la
formacin de un coagulo cuando se inocula plasma con colonias de estafilococos.

2.6 Vida y entorno de las enzimas:

Cada enzima necesita un entono particular para poder trabajar, en lo que se refiere a PH
o medios cidos y alcalinos. Por ejemplo, la amilasa (que trabaja en la boca y en
el intestino, descompone los hidratos de carbono) requiere un entorno alcalino. Por el
contrario, la pepsina (que trabaja en el estmago descomponiendo las protenas) requiere
un medio muy cido para poder efectuar su trabajo.

Por otra parte y con respecto a su ciclo vital, al igual que todo en la vida, nacen,
desarrollan su funcin, envejecen y mueren. Cuando una enzima ha desarrollado su
trabajo y se ha desgastado, aparece otra enzima hambrienta de protena frgil, y la devora.
De este modo, se mantiene un equilibrio enzimtico donde predominan las enzimas ms
fuertes y, por lo tanto, ms productivas.
Es importante tener en cuenta que existen algunas sustancias que inhiben la accin
enzimtica, es decir, impiden su actividad. Entre estas sustancias podemos encontrar
algunos frmacos como la penicilina o la aspirina. (Gomes, 2001)

2.7 Alimentos que favorecen la vida enzimtica:

Como hemos visto, las enzimas son molculas necesarias e imprescindibles para la vida,
es importante ayudar al organismo alargando la vida de las enzimas y
procurando ahorrar esfuerzo y energa en la produccin de nuevas enzimas:
Una dieta sana y equilibrada, sobre todo cuando hablamos de riqueza enzimtica y ahorro
energtico, consiste en introducir una gran cantidad de alimentos con gran potencial vital,
como los granos de cereal, los germinados y todo tipo de productos vegetales llenos de
vida (cuanto ms crudos, frescos y ecolgicos, mejor). (Gomes, 2001)

3 CONCLUSIONES

Las Funciones de las enzimas, se entrelazan y se pliegan una o ms cadenas

polipeptdicas, que aportan un pequeo grupo de aminocidos para formar el sitio
activo, o lugar donde se adhiere el sustrato, y donde se realiza la reaccin. Una
 enzima y un sustrato no llegan a adherirse si sus formas no encajan con exactitud.
Este hecho asegura que la enzima no participa en reacciones equivocadas.

Dentro de los Factores que incluyen las reacciones enzimticas tenemos: Cambios
en el pH, Cambios en la temperatura, Presencia de cofactores.

4 BIBLIOGRAFA
Gomes, E. (02 de 03 de 2001). vida naturalia. Obtenido de
http://www.vidanaturalia.com/enzimas-funcion-alimentos-y-suplementos/
Gaseosa y J. Hube, tecnologa de las enzimas, Editorial acribas. S.A., Segunda Edicin,
Zaragoza Espaa, 1990., Pas 3.
http://www.edu.xunta.gal/centros/iespuntacandieira/system/files/05_Enzimas.pdf
http://docentes.educacion.navarra.es/ralvare2/enzimas.pdf
http://genesis.uag.mx/edmedia/material/quimicaII/enzimas.cfm
http://www.bionova.org.es/biocast/tema14.htm
es.calameo.com/books/0016004967de05ea0156b
http://www.ehu.eus/biomoleculas/enzimas/enz1.htm#c