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2/3/2012

SINOPSE PROTENAS
* Assunto: Protenas.
* Pr-requisito: Conceitos bsicos de bioqumica.
* Objetivo: Descrever as principais caractersticas das protenas.

* Bibliografia:
1 STRYER. Bioqumica.
2 LEHNINGER. Princpios de Bioqumica.
3 VOET. Bioqumica.
4 ALBERTS. Biologia Molecular da Clula.
Paulo Roberto Queiroz
Dr. Biologia Animal

Funes das protenas: PROTENAS

DEFINIO
1 Catlise enzimtica. Ex: DNA polimerase.
So polmeros de aminocidos.
2 Transporte e armazenamento. Ex: Hemoglobina e transferrina.

3 Movimento coordenado. Ex: actina, miosina e microtbulo.  Existem vinte aminocidos diferentes que entram na
composio das protenas.
4 Sustentao mecnica. Ex: colgeno.

5 Proteo imunitria. Ex: anticorpos.  A seqncia de aminocidos determina as propriedades da

6 Gerao e transmisso dos impulsos nervosos. Ex: protenas protena (Ex. pI).

receptoras.
 Conformao determina a atividade biolgica.
7 Controle do crescimento e diferenciao. Ex: repressor lac e TBP.

AMINOCIDOS

DEFINIO
So as unidades estruturais das protenas.

ESTRUTURA GERAL DOS AMINOCIDOS


So 20 os aminocidos padro (-aminocidos).

O Carbono alfa

H
H O

N C C
H O
R

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ESTRUTURAS COVALENTES DAS PROTENAS

1 Estrutura primria

Seqncia linear de aminocidos covalentemente ligados por


ligaes peptdicas.

LIGAO PEPTDICA Protenas conjugadas


 Ligao entre o grupo -carboxi de um aminocido com o grupo - Grupos qumicos que so associados aos aminocidos, mas com
amino de outro aminocido. propriedades diferentes destes (grupos prostticos).
Aminocido incorporado em uma cadeia polipeptdica = resduo
de aminocido. Grupos prostticos
Corresponde a parte no aminocido de uma protena conjugada.

Tipos:
1 Lipoprotena = grupo prosttico = lipdio (LDL).
2 Glicoprotena = grupo prosttico = carboidrato (IgG).
3 Fosfoprotena = grupo prosttico = fosfato (casena).
4 Metaloprotenas = grupo prosttico = metais (calmodulina).
5 Hemoprotenas = grupo prosttico = grupo heme (hemoglobina).

Nomeclatura das protenas A importncia da ligao peptdica


* A ponta amino = o incio da cadeia polipetdica. Cadeia protica linear = no tem atividade biolgica.
* A ponta carboxi = o trmino da cadeia polipeptdica.  Dobramento = conformao = disposio tridimensional de
* Cadeia principal = seqncia de ligaes peptdicas (invarivel). tomos em uma estrutura = atividade biolgica.
* Cadeia lateral = cadeias laterais dos resduos de aminocidos Os aminocidos determinam a conformao da protena!
(varivel).
A ligao peptdica rgida e plana.
Motivo = disposio trans =
hidrognio do grupo amina oposto ao
oxignio do grupo carboxila = no h
rotao!

Onde ocorre a rotao????


Em torno do carbono !!!!

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2 Estrutura secundria ALFA HLICE

Resulta em dobramentos (conformaes) da seqncia primria. Modelo mais simples de conformao


que uma cadeia polipeptdica pode assumir.

Essas estruturas so mantidas por pontes de hidrognio entre o


hidrognio do grupo amida e o oxignio do grupo carboxila. A estrutura primria dobra-se ao
longo de um eixo imaginrio que passa pelo

Estruturas secundrias bsicas: meio da hlice.

1 Alfa hlice (-helix); Os grupos R dos resduos de

2 Folha beta pregueada (-sheet). aminocidos ficam voltados para o exterior da


conformao.

1) Ligao de H entre o grupo NH de uma


ALFA HLICE
ligao peptdica e o grupo C=O da quarta
CARACTERSTICAS
ligao peptdica.

Em torno de 4 resduos por volta;


As ligaes de H entre as ligaes
Apresenta giro para a direita;
peptdicas mantm o giro da hlice.
25% dos resduos de aminocidos so
encontrados organizados em -hlices.
2) Formao de um dipolo nas extremidades

ESTABILIDADE DA ESTRUTURA da hlice.

Formao de pontes de hidrognio


intracadeia. Ligao peptdica um dipolo:
1) C=O (-)
Como???
2) NH (+)

O que desestabiliza a hlice?


Resultado
1) Resduos carregados muito prximos = repulso

A) Amino terminal da hlice (+) = aminocidos entre os resduos em pH = 7  A fora de repulso

adjacentes so negativos. supera o efeito de estabilizao da ligao de H


intracadeia.

B) Carboxi terminal da hlice (-) = aminocidos


2) Resduos de Asn, Ser, Thr e Cys muito prximos 
adjacentes so positivos.
Efeito da forma e do volume da cadeia lateral do
aminocido.
3) Resduo positivo fica 3 resduos distante de
um resduo negativo = forma um par inico. 3) Presena de Pro = provoca uma toro na cadeia.
3.1) Resduo aromtico = espaamento = 3.1) Presena de Gly = flexibilidade molecular excessiva

interao hidrofbica. = desfaz a hlice.

Obs. Pro no ocorre em -hlice e Gli muito raramente.

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FOLHA BETA TIPOS DE FOLHAS BETA

A cadeia polipeptdica adota uma seqncia de ZIG-ZAG. 1 Antiparalela  Ligaes peptdicas correm em sentidos diferentes.

Essa organizao permite que vrias folhas beta, em uma mesma


protena, fiquem orientadas lado a lado.
1) A conformao do tipo extendida; 2) Formao de ligaes
de H intercadeia; 3) As cadeias laterais ficam voltadas para o exterior
da estrutura.

2 Paralela  Ligaes peptdicas correm em um mesmo sentido.

VOLTA BETA MOTIVOS


So combinaes de -hlices e folhas- que aparecem na
Permite cadeia protica mudar o seu sentido (orientao).
estrutura e que desempenham uma funo na protena.
Caracterstica: So 4 resduos de
aminocidos por -turn. 1 Hlice volta hlice; 4 Unidade ;
2 Hairpin; 5 Barril tipo .
O que provoca a toro??? 3 Chave grega;

Ligao de H entre a ligao


peptdica do primeiro e a terceira ligao
peptdica do terceiro aminocido da
volta.

Presena de resduos de Pro e Gly  Resultado = giro de 180.

ESTRUTURA TERCIRIA

Consiste em dobramentos da
estrutura secundria.
Regies distantes da protena podem
interagir.
As interaes so do tipo efeito
hidrofbico e pontes dissulfeto.
Ocorre a formao dos domnios.
Domnios = consistem de combinaes
de motivos.
Surgem os stios ativos das enzimas.
Stio ativo = local de ligao do
substrato.

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ESTRUTURA QUATERNRIA DESNATURAO E RENATURAO

Resulta da unio de vrias cadeias proticas. Desnaturao = perda da conformao responsvel pela
As foras que unem as vrias cadeias so do tipo: interaes atividade biolgica da protena
hidrofbicas e foras eletrostticas.  Renaturao = recuperao da conformao da protena.

DESNATURAO PROTENAS FIBROSAS


1 pH;
2 Temperatura; As protenas fibrosas so insolveis nos solventes
3 Energia mecnica; aquosos e possuem massas moleculares muito elevadas.
4 Agentes redutores (-mercaptoetanol e ditiotreitol - DTT);
5 Agentes caotrpicos (uria 8 mol/L e cloridrato de guanidina 6 So formadas geralmente por longas molculas
mol/L)  aumentam a solubilidade de substancias apolares na gua, retilneas e paralelas ao eixo da fibra.
rompendo interaes hidrofbicas
Ex: Colgeno, Queratina, Fibrina e Miosina.

Algumas protenas fibrosas possuem uma


estrutura diferente, como as tubulinas, que so formadas
por mltiplas subunidades globulares dispostas
helicoidalmente.

ENOVELAMENTO DE PROTENAS
PROTENAS GLOBULARES
 Termodinmica do processo salientando o papel das interaes
hidrofbicas entre as cadeias laterais de aminocidos no-polares no
Apresentam conformao processo.
complexa com padro enovelado.
 Hipteses: processo hierrquico e colapso hidrofbico.

So geralmente solveis nos


 Papel das estruturas super-secundrias (beta-alfa-beta).
solventes aquosos e as suas massas
moleculares so superiores a 10.000 Da.  Papel das seguintes protenas/enzimas:
 Chaperonas e chaperoninas (impedem interaes no
especficas entre as cadeias laterais dos aminocidos);
Nesta categoria situam-se as
 Cis-trans-prolil-isomerases (interconverso dos ismeros cis
enzimas, albumina e a hemoglobina.
e trans das ligaes peptdicas envolvendo a prolina);
 Protena dissulfeto-isomerase (envolvida na formao de
pontes dissulfeto entre resduos de cistena).

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Perito Criminal Federal

Estrutura da protena Interaes responsveis


Sobre as protenas, fizeram-se as afirmaes abaixo;
pela manuteno da estrutura.

Primria Ligao peptdica. E I. A sua forma depende unicamente da sequncia de seus aminocidos;

Secundria Ligao de hidrognio. C II. Todos os seres vivos apresentam os mesmos 20 aminocidos em suas

Terciria * Foras de atrao ou repulso eletrosttica. protenas;

* Ligao de hidrognio. E III. As ligaes peptdicas so pontes de hidrognio;

* Foras de Van der Waals . E IV. Sua sntese ocorre no ncleo das clulas.

* Pontes dissulfeto. correto o que se afirma APENAS em:

Quaternria * Ligaes de hidrognio. (A) I.


(B) II.
* Atraes eletrostticas.
(C) I e II.
* Interaes hidrofbicas. (D) II e III.
* Pontes dissulfeto. (E) III e IV.