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AMINOCIDOS

Un aminocido es una molcula orgnica que en su estructura contiene un grupo amino


(NH2) y un grupo carboxilo (COOH). Los aminocidos son los monmeros a partir de
los cuales se forman las protenas, en cuyo caso pasan a denominarse residuos de
aminocidos debido a la perdida de los elementos del agua al unirse dos aminocidos.

ESTRUCTURA Y NOMENCLATURA DE LOS AMINOCIDOS

La estructura general que representa a todos los aminocidos se puede representar de la


siguiente manera:

En general los aminocidos estn constituidos por un carbn o alfa al cual se unen un
grupo funcional amino, uno carboxilo, un hidrgeno y un grupo R o lateral. Las
diferencias entre los aminocidos se debe a la estructura de sus grupos laterales o
R (residuo o resto de la molcula).

En la naturaleza existen ms de 300 aminocidos diferentes, pero solo 20 de ellos se


encuentran codificados en el DNA y por tanto son los constituyentes de las protenas en
donde se encuentran contenidos en distintas proporciones

Cada aminocido posee un nombre propio, habitualmente relacionado con la fuente


a partir de los cuales fueron aislados.

Los aminocidos tienen una gran capacidad de disociacin. A un pH fisiolgico (pH 7.4)
los grupo carboxilo existen casi por completo como R-COO- y los grupos amino
predominantemente como R-NH3+, esto le da la caracterstica de poseer, en la misma
molcula tanto cargas positivas, como cargas negativas (molcula bipolar). Como la
molcula no contiene una carga neta, ya que posee una cantidad igual de grupos ionizables
de carga opuesta, es considerada una sustancia anftera o zwiterion. (Murray, Granner,
& Mayes, 1997)
CLASIFICACIN
Se basa en la polaridad de la cadena lateral, siendo esta la ms importante. As, se tienen
aminocidos no polares y polares, dentro primer grupo se pueden subdividir en
aminocidos alifticos y aromticos y dentro de los segundos en sin carga, cidos y
bsicos.
AMINOCIDOS NO POLARES Y POLARES
Los aminocidos con cadena lateral con carga polar o hidroflica normalmente se
encuentran expuestos en la superficie de las protenas. Los residuos hidrofbicos no
polares normalmente se encuentran enterrados en el interior hidrofbico o ncleo de una
protena y estn fuera de contacto con el agua.

NO POLARES AROMTICOS

La fenilalanina, tirosina, y triptfano tienen cadenas laterales aromticas. Los


aminocidos no polares alifticos y aromticos suelen encontrarse enterrados en el
interior de la protena y estn involucrados en interacciones hidrofbicas. La tirosina tiene
un grupo hidroxilo dbilmente cido y puede encontrarse en la superficie de las protenas.
La fosforilacin reversible del grupo hidroxilo de la tirosina en algunas enzimas es
importante en la regulacin de las vas metablicas. Los aminocidos aromticos son
responsables de la absorcin ultravioleta de la mayora de protenas, que presentan una
absorcin mxima de unos 280 nm. El triptfano tiene una mayor absorcin en esta regin
que los otros dos aminocidos aromticos. El coeficiente de absorcin molar de una
protena es til para determinar la concentracin de una protena en disolucin mediante
espectrometra. (Nelson, 2009)
NO POLARES ALIFTICOS
Los aminocidos alifticos (alanina, valina, leucina, e isoleucina) tienen hidrocarbonos
saturados como cadenas laterales. La glicina, que solamente tiene un hidrgeno como
cadena lateral, se incluye tambin en este grupo. La alanina tiene una estructura
relativamente simple, un grupo metilo como cadena lateral, mientras que la leucina y la
isoleucina tienen grupos sec -e iso -butilo.

NOMBRE ABREV. ESTRUCTURA

ALANINA Al El ms pequeo de los apolares

VALINA Val APOLAR

LEUCINA Leu APOLAR

ISOLEUCINA Ile APOLAR

Polar, sin carga. El ms


GLICINA Gly pequeo de todos. Sin
actividad ptica
POLARES NO CARGADOS
Los aminocidos polares neutros contienen grupos hidroxilo o amida en su cadena lateral.
La serina y la treonina contienen grupos hidroxilo. Estos aminocidos se encuentran a
veces en los centros activos de protenas catalticas, enzimas. La fosforilacin reversible
de los residuos de serina y treonina perifricos en la molcula enzimtica tambin est
involucrada en la regulacin del metabolismo energtico y del almacn de combustible
en el organismo. La asparagina y la glutamina tienen cadenas laterales tipo amida. stas
son polares, pero bajo condiciones fisiolgicas no tienen carga. La serina, la treonina y la
asparagina son los principales lugares de unin de azcares a protenas, formando las
glucoprotenas

POLARES BSICOS
Las cadenas laterales de la lisina y la arginina estn completamente protonadas a pH
neutro y, por tanto, cargadas positivamente.
La lisina contiene un grupo amino primario unido al carbono terminal - de la cadena
lateral. El grupo -amino de la lisina tiene un p Ka de aproximadamente 11. La arginina
es el aminocido ms bsico (p Ka de aproximadamente 13) y su grupo guanidina existe
como un ion guanidinium protonado aun pH de 7,0.
La histidina (p K a de aproximadamente 6) tiene un anillo imidazlico como cadena
lateral y funciona como un catalizador general cido-base en numerosas enzimas. La
forma protonada del imidazol se denomina ion imidazolio.
POLARES CIDOS
Los cidos asprtico y glutmico contienen cidos carboxlicos en sus cadenas laterales
y estn ionizados a un pH de 7,0 y, como resultado, presentan cargas negativas en sus
grupos carboxilo respectivamente. En el estado ionizado, estos aminocidos se
denominan aspartato y glutamato, respectivamente.
Algunos de los aminocidos proteicos no pueden ser sintetizados en los tejidos animales
en cantidades suficientes para llenar las necesidades metablicas de estos, por lo cual se
les da el nombre de aminocido esencial o indispensable.

AMINOCIDOS PROTEICOS AMINOCIDOS PROTEICOS


ESENCIALES NO ESENCIALES

ARGININA ALANINA

FENIALALANINA ASPARGINA

HISTIDINA ASPARTATO

ISOLEUCINA CISTEINA

LEUCINA GLICINA

LISINA GLUTAMINA

METIONINA GLUTAMATO

TREONINA PROLINA

TRIPTOFANO SERINA

VALINA TIROSINA

AMINOCIDOS MODIFICADOS
Algunas protenas contienen residuos de aminocidos diferentes a los 20
aminocidos estndar, obtenidos por modificaciones en los residuos estndar.
4-Hidroxiprolina e 5-Hidroxilisina: derivados a partir de la Prolina y la Lisina
respectivamente; ambas forman parte de la estructura del colgeno.
6-N-metil-lisina: derivado a partir de la Lisina, es un constituyente de la miosina,
principal protena contrctil del musculo.
-carboxiglutamato: derivado a partir del glutamato; forma parte importante de la
estructura de varias protenas de la cascada de coagulacin.
Desmosina: formada por la unin de 4 residuos de Lisina. Se encuentra formando parte
de la elastina.
Por otra parte, algunos aminocidos no forman parte de la estructura de
protenas, sino que constituyen importantes intermediarios en rutas metablicas
como sera el caso de la Ornitina y la Citrulina, que forman parte de la ruta de
sntesis de la Arginina y del Ciclo de la urea
La sntesis de protena a partir de aminocidos se lleva a cabo al unirse los aminocidos
individuales hasta formar cadenas largas. La unin de un aminocido con otro se
denomina un enlace peptdico. Para llevarse a cabo este tipo de enlace el extremo amino
de uno de los aminocidos (el cual pierde un hidrgeno) se combina con el extremo
carboxlico del otro aminocido (quien pierde un grupo hidroxilo) crendose un enlace
covalente entre ellos y formndose al mismo tiempo una molcula de agua. El compuesto
formado recibe el nombre de pptido.
Dos aminocidos unidos forman un dipptido, tres reciben el nombre tripptido y una
cadena ms larga de aminocidos recibe el nombre de polipptido. Cuando la cadena
polipeptdica tiene ms de 100 aminocidos se denomina protena. (Mathews, Holen, &
K., 2003)

BIBLIOGRAFA
Mathews, C; Van Holde, K y Ahern, K (2003). Bioqumica, 3a Edicin, Pearson
Educacin; Madrid, Espaa

Murray, R; Granner, D; Mayes, P y Rodwell, V (1997). Harper: Bioqumica ilustrada14


Edicin, Manual Moderno; Ciudad de Mxico; Mxico; pp 29 38.

Nelson, D y Cox, M (2009). Lehninger Principios de Bioqumica, 5a Edicin, Ediciones


Omega; Barcelona, Espaa; pp 71 117