AMINOACIDOS:

Un aminocido es una molcula orgnica con un grupo amino (-NH2) y un grupo

carboxilo (-COOH).1 Los aminocidos ms frecuentes y de mayor inters son aquellos
que forman parte de las protenas. Dos aminocidos se combinan en una reaccin de
condensacin entre el grupo amino de uno y el carboxilo del otro, liberndose una
molcula de agua y formando un enlace amida que se denomina enlace peptdico; estos
dos "residuos" de aminocido forman un dipptido. Si se une un tercer aminocido se
forma un tripptido y as, sucesivamente, hasta formar un polipptido. Esta reaccin
tiene lugar de manera natural dentro de las clulas, en los ribosomas.

Todos los aminocidos componentes de las protenas son L-alfa-aminocidos. Esto

significa que el grupo amino est unido al carbono contiguo al grupo carboxilo (carbono
alfa) o, dicho de otro modo, que tanto el carboxilo como el amino estn unidos al
mismo carbono; adems, a este carbono alfa se unen un hidrgeno y una cadena
(habitualmente denominada cadena lateral o radical R) de estructura variable, que
determina la identidad y las propiedades de cada uno de los diferentes aminocidos.
Existen cientos de radicales por lo que se conocen cientos de aminocidos diferentes,
pero slo 22 (los dos ltimos fueron descubiertos en los aos 1986 -selenocistena- y
2002 -pirrolisina-)2 forman parte de las protenas y tienen codones especficos en el
cdigo gentico.

La unin de varios aminocidos da lugar a cadenas llamadas pptidos o polipptidos,

que se denominan protenas cuando la cadena polipeptdica supera una cierta longitud
(entre 50 y 100 residuos aminocidos, dependiendo de los autores) o la masa molecular
total supera las 5000 uma y, especialmente, cuando tienen una estructura tridimensional
estable definida.

El primer aminocido fue descubierto a principios del siglo XIX. En 1806, los qumicos
franceses Louis-Nicolas Vauquelin y Pierre Jean Robiquet aislaron un compuesto de un
esprrago (asparagus en ingls), que en consecuencia fue nombrado asparagina y se
trata del primer aminocido descubierto. La cistina se descubri en 1810, aunque su
monmero, cistena, permaneci desconocido hasta 1884. La glicina y leucina se
descubrieron en 1820. El ltimo de los 20 aminocidos comunes que se descubri fue la
treonina en 1935 por William Cumming Rose, quien tambin determin los
aminocidos esenciales y estableci los mnimos requerimientos diarios de todos los
aminocidos para su crecimiento ptimo.

Se usa el trmino amino acidocilico en la lengua inglesa desde 1893. Se supo que las
protenas dan aminocidos despus de la disgestin enzimtica o de la hidrlisis cida.
En 1902, Emil Fischer y Franz Hofmeister propusieron que las protenas son el
resultado de la formacin de enlaces entre el grupo amino de un aminocido y el grupo
carboxilo de otro, en una estructura linear que Fischer denomin "pptido".

Estructura general de un aminocido

La estructura general de un alfa-aminocido se establece por la presencia de un
carbono central (alfa) unido a un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo amino
(verde), un hidrgeno (en negro) y la cadena lateral (azul):
"R" representa la cadena lateral', especfica para cada aminocido. Tanto el carboxilo
como el amino son grupos funcionales susceptibles de ionizacin dependiendo de los
cambios de pH, por eso ningn aminocido en disolucin se encuentra realmente en la
forma representada en la figura, sino que se encuentra ionizado.

Dependiendo y de las sustancias que acten las cadenas laterales los aminocidos se
comportaran de distintas maneras, de manera general a pH b bajo (cido), los
aminocidos se encuentran mayoritariamente en su forma catinica (con carga positiva),
mientras que a pH alto (bsico) se encuentran en su forma aninica (con carga
negativa).

En condiciones fisiolgicas normales(pH=7.3) observamos que el grupo carboxilo es

desprotonado formndose el anin carboxilo, en el caso inverso el amino se protona
formndose el catin amonio, a esta configuracin en disolucin acuosa (que es la
forma ms comn de encontrarlos) se le conoce como Zwitterin donde se encuentra en
una forma dipolar (neutra + y - donde da una carga de 0)

La mayora de los alfa-aminocidos son aminas primarias siendo 19 los que comparten
esta caracterstica, esto debido a que solo difieren en la cadena lateral, solo la Prolina es
una amina secundaria, debido a que dentro de su estructura los tomos de N y del
carbono alfa se encuentran dentro de n anillo.

Clasificacin
Existen muchas formas de clasificar los aminocidos; las tres que se presentan a
continuacin son las ms comunes.

Segn las propiedades de su cadena

Otra forma de clasificar los aminocidos de acuerdo a su cadena lateral.

Los aminocidos se clasifican habitualmente segn las propiedades de su cadena lateral:

Neutros polares, polares o hidrfilos: serina (Ser, S), treonina (Thr, T),
glutamina (Gln, Q), asparagina (Asn, N), tirosina (Tyr, Y).
Neutros no polares, apolares o hidrfobos: alanina (Ala, A), cistena (Cys, C),
valina (Val, V), leucina (Leu, L), isoleucina (Ile, I), metionina (Met, M), prolina
(Pro, P), fenilalanina (Phe, F), triptfano (Trp, W) y glicina (Gly, G).
Con carga negativa o cidos: cido asprtico (Asp, D) y cido glutmico (Glu,
E).
Con carga positiva o bsicos: lisina (Lys, K), arginina (Arg, R) e histidina (His,
H).
Aromticos: fenilalanina (Phe, F), tirosina (Tyr, Y), triptfano (Trp, W) y
prolina (Pro, P) (ya incluidos en los grupos neutros polares y neutros no
polares).

Segn su obtencin

A los aminocidos que deben ser captados como parte de los alimentos se los llama
esenciales; la carencia de estos aminocidos en la dieta limita el desarrollo del
organismo, ya que no es posible reponer las clulas de los tejidos que mueren o crear
tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Para el ser humano, los aminocidos
esenciales son:

Valina (Val, V)
Leucina (Leu, L)
Treonina (Thr, T)
Lisina (Lys, K)
Triptfano (Trp, W)
Histidina (His, H) *
Fenilalanina (Phe, F)
Isoleucina (Ile, I)
Arginina (Arg, R) *
Metionina (Met, M)
A los aminocidos que pueden sintetizarse en el propio organismo se los conoce como
no esenciales y son:

Alanina (Ala, A)
Prolina (Pro, P)
Glicina (Gly, G)
Serina (Ser, S)
Cistena (Cys, C) **
Asparagina (Asn, N)
Glutamina (Gln, Q)
Tirosina (Tyr, Y) **
cido asprtico (Asp, D)
cido glutmico (Glu, E)

Estas clasificaciones varan segn la especie e incluso, para algunos aminocidos, segn
los autores. Se han aislado cepas de bacterias con requerimientos diferentes de cada tipo
de aminocido.

Segn la ubicacin del grupo amino

Alfa-aminocidos: El grupo amino est ubicado en el carbono n. 2 de la cadena,

es decir el primer carbono a continuacin del grupo carboxilo (histricamente
este carbono se denomina carbono alfa). La mayora de las protenas estn
compuestas por residuos de alfa-aminocidos enlazados mediante enlaces amida
(enlaces peptdicos).
Beta-aminocidos: El grupo amino est ubicado en el carbono n. 3 de la cadena,
es decir en el segundo carbono a continuacin del grupo carboxilo.
Gamma-aminocidos: El grupo amino est ubicado en el carbono n. 4 de la
cadena, es decir en el tercer carbono a continuacin del grupo carboxilo.

Aminocidos codificados en el genoma

Los aminocidos proteicos, cannicos o naturales son aquellos que estn codificados en
el genoma; para la mayora de los seres vivos son 20: alanina, arginina, asparagina,
aspartato, cistena, fenilalanina, glicina, glutamato, glutamina, histidina, isoleucina,
leucina, lisina, metionina, prolina, serina, tirosina, treonina, triptfano y valina.

Sin embargo, hay excepciones: en algunos seres vivos el cdigo gentico tiene pequeas
modificaciones y puede codificar otros aminocidos. El aminocido nmero 21 es la
selenocistena, que aparece tanto en eucariotas como procariotas y arqueas, y el nmero
22 es la pirrolisina que aparece solo en arqueas.3 4 5

Aminocidos modificados
Modificaciones postraduccionales de los 20 aminocidos codificados genticamente
conducen a la formacin de ms de 100 derivados de los aminocidos. Las
modificaciones de los aminocidos juegan con frecuencia un papel de gran importancia
en la especfica funcionalidad de una protena.
Son numerosos los ejemplos de modificacin postraduccional de aminocidos. La
formacin de puentes disulfuro, claves en la estabilizacin de la estructura terciaria de
las protenas, est catalizada por una disulfuro-isomerasa. En las histonas tiene lugar la
metilacin de las lisinas. En el colgeno abunda el aminocido 4-hidroxiprolina, que es
el resultado de la hidroxilacin de la prolina. La metionina inicial de todos los
polipptidos (codificada por el codn de inicio AUG) casi siempre se elimina por
protelisis.6

Algunos aminocidos no proteicos tienen funcin propia, por ejemplo como

neurotransmisores o vitaminas. Por ejemplo, la beta-alanina o el cido gamma-
aminobutrico (GABA). Existen muchos aminocidos no proteicos que juegan papeles
distintos en la naturaleza y pueden provenir o no de aminocidos. Ejemplos de estos
aminocidos no protenicos son:

Propiedades
cido-bsicas.

Debido a la estructura qumica de un aminocido en un medio cido, grupo

carboxilo no se encuentra disociado completamente, mientras que en disolucin
bsica se encuentra totalmente como disociado, el caso inverso para el grupo
amino que en un pH alto no se encuentra disociado y en un pH bajo se encuentra
disociado, es por esto que los aminocidos tiene tanto propiedades cidas y
bsicas dependiendo del medio donde se encuentren, tambin se deben de tomar
en cuanta las cadenas laterales ya que como se menciono anteriormente tenemos
aminocidos cidos, bsicos o neutro debido a que las cadenas pueden ser
cidas, bsicas, o neutras, esta es la razn por la que se les cataloga con
sustancias anfteras.
Como sabemos los aminocidos se encuentran regularmente a un pH fisiolgico
(7.3) donde haciendo uso de la ecuacin Henderson-Hasselbach aunado al
conocimiento del pKa de cada uno podemos saber las cantidades en las que se
puede encontrar un aminocido ya sean en su formas protonadas o zwitterin, en
este caso la cadena lateral tiene un papel muy importante ya que cadenas que
contiene halgenos, aldehdos o NO2 CN le confieren propiedades ms cidas,
mientra que aquellos como grupos hidroxilo los vuelven ms bsicos.
Los aminocidos y las protenas se comportan como sustancias tampn,

pticas.

Todos los aminocidos excepto la glicina tienen 4 sustituyentes distintos sobre

su carbono alfa (carbono asimtrico o quiral), lo que les confiere actividad
ptica; esto es, sus disoluciones desvan el plano de polarizacin cuando un rayo
de luz polarizada las atraviesa. Si el desvo del plano de polarizacin es hacia la
derecha (en sentido horario), el compuesto se denomina dextrgiro, mientras
que si se desva a la izquierda (sentido antihorario) se denomina levgiro. Un
aminocido puede en principio existir en sus dos formas enantiomricas (una
dextrgira y otra levgira), pero en la naturaleza lo habitual es encontrar slo
una de ellas.
Estructuralmente, las dos posibles formas enantiomricas de cada aminocido se
denominan configuracin D o L dependiendo de la orientacin relativa en el
 espacio de los 4 grupos distintos unidos al carbono alfa. Todos los aminocidos
proteicos son L-aminocidos, pero ello no significa que sean levgiros.
Se consideran L-aminocidos los que estructuralmente derivan de L-
gliceraldehdo y D-aminocidos los derivados del D-gliceraldehdo.

Qumicas.

Las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilacin.

Las que afectan al grupo amino, como la desaminacin.
Las que afectan al grupo R o cadena lateral.

Solubilidad.

No todos los aminocidos son igualmente solubles en agua debido a la diferente

naturaleza de su cadena lateral, por ejemplo si sta es ionizable el aminocido
ser ms soluble.

Espectro de absorcin.

Debido a que ningn aminocido absorbe la luz dentro del espectro visible para
el ojo humano se somete a pruebas de absorcin UV, donde vemos que
aminocidos que presentan ciclos aromticos como Tiriosina, Triptofano y
Fenilalanina absorben mejor esta luz. debido a que muchas protenas estn
formadas por restos de tiriosina, los 280 nm nos permiten determinar su
composicin.
Otra medida para conocer su composicin por absorcin es a 240 nm donde se
sabe que los puentes disulfuro abosrben la luz, todos los dems aminocidos
presentan absorciones menores a 220 nm.

Punto Isoelectrico. Cuando se analiza a un aminocido bajo la ecuacin

Henderson-Hasselbach encontramos diferentes especies del mismo como la
forma zwiterion y las formas protonadas contando cada una con una constante
de disociacin cida distinta o pKa, cuando se toman en cuenta ambos y se hace
un promedio encontramos que el punto intermedio corresponde a un pH
especfico (debido a que muchos aminocidos contienen cadenas laterales
especiales que les confieren distintas propiedades, esto produce que se tenga un
tercer pKa que tambin debe de ser tomado en cuenta cuando se busca el
promedio) al cual se le ha denominado como Punto Isoelctrico , donde las
formas protonas y desprotonadas se encuentran en cantidades iguales y se
vuelven insolubles por la misma razn de asociacin entre ellos.

Reacciones de los aminocidos

Los aminocidos sufren en los seres vivos tres reacciones principales que se inician
cuando un aminocido se une con el fosfato de piridoxal formando una base de Schiff o
aldimina. De ah en adelante la transformacin depende de las enzimas, que tienen en
comn el uso del fosfato de piridoxal como coenzima. Las reacciones que se
desencadenan pueden ser:

1. La transaminacin, que necesita la participacin de un -cetocido;

 2. La descarboxilacin;
3. La racemizacin, que es la conversin de un compuesto L en D, o viceversa.
Aunque en las protenas los aminocidos estn presentes nicamente en la
configuracin L, en las bacterias podemos encontrar algunos D-aminocidos
formando parte de pptidos pequeos.

Vase tambin
Nomenclatura de aminocidos
Aminocido esencial
Anexo:Aminocidos
Sntesis de aminocidos

Por qu son tan importantes los

aminocidos?
Los aminocidos son la base de todo proceso vital ya que son absolutamente necesarios
en todos los procesos metablicos. Sus funciones ms importante son el transporte
ptimo de nutrientes y la optimizacin del almacenamiento de todos los nutrientes (es
decir, agua, grasas, carbohidratos, protenas, minerales y vitaminas). La mayora de las
enfermedades de la sociedad actual son debidas a nuestro estilo de vida, tales como:
obesidad, colesterol, diabetes, insomnio, disfuncin erctil o la artritis. Todas son
atribuibles a trastornos metablicos bsicos. Lo mismo ocurre con la prdida de cabello
o las arrugas profundas

Los aminocidos

Arginina

La arginina o mejor dicho, la estructura L-Arginina es un aminocido semi-

esencial. La arginina est involucrada en Ms

Carnitina

Dentro de los alimentos de origen natural, el compuesto qumico carnitina,

concretamente L-carnitina Ms

Glutamina

Los aminocidos glutamina y cido glutmico estn estrechamente relacionados

de forma qumica. El Ms

Metionina

En su forma natural la L-metionina es un aminocido proteinogenico. Es uno de

los aminocidos Ms
 Ornitina

La Ornitina es un aminocido no proteinogenico que juega un papel central en el

ciclo de la urea. La L-ornitina Ms

Taurina

La taurina es un producto de desintegracin de azufre que contiene los

aminocidos cistena y metionina

Que son los aminocidos?

El cuerpo humano se compone en un 20 por ciento de protenas. Las protenas juegan en
casi todos los procesos biolgicos un papel clave. Los aminocidos son la base de las de
las protenas.

Dado que gran parte de nuestras clulas, msculos y tejidos estn compuestos por
aminocidos, stos forman parte de numerosas funciones importantes en nuestro cuerpo:
los aminocidos confieren a la clula no slo su estructura, sino que tambin son
responsables del transporte y el almacenamiento de toda clase de nutrientes de vital
importancia. Los aminocidos influyen en las funciones de rganos, glndulas, tendones
o arterias. Son esenciales en la curacin de heridas y reparacin de tejidos,
especialmente msculos, huesos, piel y cabello, as como en la eliminacin de los
impactos negativos que se asocian a trastornos metablicos de todo tipo.

Aumenta la importancia de los aminocidos para el bienestar humano

Tal y como informa, por ejemplo, Meirion Jones, un conocido periodista de la BBC, se
sabe que muchos mdicos, contrariamente a la opinin de hace unos aos, piensan que
el suministro de aminocidos en forma de suplementos dietticos puede tener efectos
positivos en el organismo humano.

Jones y Erdmann explic en un artculo el cambio en la opinin mdica de la siguiente

manera: Por desgracia, en el ritmo de vida actual intervienen multitud de factores que
afectan a nuestro organismo y que hacen que no consiga suministrarse de forma
completa y equilibrada. Estos factores incluyen los impactos ambientales negativos tales
como la quema de combustibles fsiles, las hormonas incluidas en la alimentacin para
animales de consumo, el uso intensivo de fertilizantes en la agricultura y no menos
importante, hbitos como fumar y beber alcohol. An peor es la prdida de nutrientes en
los alimentos durante su procesamiento, es decir, desde el momento de la cosecha hasta
nuestros platos. Al suministrar al cuerpo los nutrientes y aminocidos que necesita,
estamos ayudando a reponer las prdidas de nutrientes y por lo tanto contribuir al
bienestar y la vitalidad.1

En Alemania, un estudio actual de la DAK (compaa alemana de seguros mdicos) ha

llegado a la conclusin de que en particular, las personas mayores sufren cada vez ms
de desnutricin, la ausencia en el cuerpo de un mnimo de energa y nutrientes, hace
que el organismo no pueda mantener sus funciones fsicas y mentales. Sin las vitaminas,
las protenas (aminocidos), oligoelementos y minerales necesarios para subsistir, el
organismo se debilita y aparecen trastornos metablicos que conllevan graves
complicaciones

La reserva de aminocidos ha de ser correcta

Jones es de la opinin de que casi todas las enfermedades de la civilizacin son el

resultado de un desequilibrio en el metabolismo. Para conseguir un metabolismo
equilibrado es fundamental tener una reserva necesaria de aminocidos.

Se entiende por reserva de aminocidos a la cantidad total de aminocidos disponibles

en el organismo humano. El tamao de esta reserva en un hombre adulto es de 120 a
130 gramos. Si tomamos las protenas de la alimentacin stas se descompondrn en el
tracto gastrointestinal en aminocidos individuales y se unirn para convertirse en
nuevas protenas. Estos complejos procesos bioqumicos se llaman sntesis de protenas.
De tres a cuatro veces al da se renueva la reserva de aminocidos este proceso es
conocido coloquialmente como intercambiar. El organismo por lo tanto, debe aadir
siempre nuevos aminocidos, parcialmente a travs de la biosntesis de protenas, en
parte a travs de la dieta y en parte tomando suplementos dietticos adecuados.

El objetivo es que la reserva de aminocidos se mantenga completamente en todo

momento y en la combinacin correcta. En el caso de que no se encuentren a
disposicin del organismo uno o ms aminocidos en la cantidad suficiente, entonces la
formacin de protenas se debilitar y las funciones del metabolismo podran verse
limitadas.

No slo para las personas mayores, sino tambin para los ms jvenes es importante:
una cantidad insuficiente de nutrientes pueden tener consecuencias negativas para la
salud, tales como problemas de peso, cada del cabello, problemas de piel, insomnio,
cambios de humor, disfuncin erctil, adems de artritis, diabetes u otros problemas
cardiovasculares (colesterol alto, presin arterial alta) y sntomas de la menopausia