Fundamentos de Microbiología y Bioquímica I

Semestre Octubre 2017-Febrero 2018

Docente: Ing. Virginia Sánchez Mendoza.
PROTEINAS

El nombre proteíína deriva del griego “PROTEIOS”. Las proteíínas son las moleí culas orgaí nicas maí s
abundantes en las ceí lulas; constituyen maí s de el 50 % de su peso seco. Cada proteíína tiene
funciones diferentes dentro de la ceí lula.
Las proteíínas son verdaderas macromoleí culas que alcanzan dimensiones de las micelas en el
estado coloidal. La estructura de tamanñ o micelar con cargas eleí ctricas en su superficie les confiere
propiedades de absorcioí n. Las macromoleí culas proteíínicas en ocasiones estaí n compuestas por una
sola cadena polipeptíídica ; en tal caso reciben el nombre de monomeí ricas. Cuando la proteíína esta
formada por varias cadenas polipeptíídicas que pueden o no ser ideí nticas entre síí, reciben el
nombre de oligomeí ricas. Las proteíínas son macromoleí culas por lo cual poseen pesos moleculares
elevados. Todas producen por hidrolisis α-aminoaí cidos.
Existen 20 α-aminoaí cidos, como sillares para la formacioí n de proteíínas, enlazados por uniones
cabeza-cola , llamadas : Enlace Polipeptíídico.

 Biopolímeros de aminoácidos de mas de 6000 daltons

 Constituyen el 20% del peso corporal en el adulto.
 Conservan su actividad biológica solamente en un intervalo relativamente limitado
de pH y de temperatura.

Composición de las Proteínas

Todas las proteíínas contienen :
 Carbono
 Hidroí geno
 Nitroí geno
 Oxíígeno
Y otros elementos tales como :
 Azufre
 Hierro
 Foí sforo
 Zinc
 Calcio

 El contenido de N representa ~ el 16 % de la masa total de la moleí cula → c / 6,25 g proteíína

hay 1 g de N. Este factor de 6,25 se utiliza para estimar la cantidad de proteíína existente en una
muestra a partir de la medicioí n del N de la misma.
CLASIFICACION

Por su naturaleza  SIMPLES

quíímica  CONJUGADAS

CLASIFICACIOÓ N DE  FIBROSA
Por la forma que adopta
LAS PROTEINAS  GLOBULAR

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  ENZIMAS
 PROTEIÓNAS DE
TRANSPORTE
 CONTRAÓ CTILES Y
Por su funcioí n Bioloí gica MOÓ TILES
 DE DEFENSA
 REGULADORAS
 NUTRIENTES
 HORMONAS

Las proteínas pueden clasificarse en dos grupos según su composición:

o Homoproteíínas, o proteíínas simples, que contienen soí lo aminoaí cidos
o Heteroproteíínas o proteíínas conjugadas, que ademaí s contienen una parte no proteííca o
grupo prosteí tico:
EJEMPLOS:

Proteína Gpo.Prostético / Ejemplo

Característico
Glucoproteínas Carbohidratos g-Globulina de la sangre
Lipoproteínas Lípidos b-Lipoproteína de la sangre
Fosfoproteínas Grupo fosfato Caseína de la leche
Hemoproteína Hemo Hemoglobina
Flavoproteína Núcleo de Flavina Succinato Deshidrogenasa
Metaloproteína Fe, Ferritina
Zn Alcohol Deshidrogenasa

Las proteínas pueden clasificarse en dos grupos según su conformación:

PROTEÍNAS GLOBULARES
Estaí n constituíídas por cadenas polipeptíídicas plegadas estrechamente, de modo que adoptan formas
esfeí ricas o globulares compactas.
Son solubles en sistemas acuosos, su funcioí n dentro de la ceí lula es moí vil y dinaí mica. Ej : (enzimas,
anticuerpos, hormonas).
*Prolaminas:Zeína (maíz),gliadina (trigo), hordeína (cebada)
* Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
* Albúminas:Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche)
* Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina
* Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas y otras.
PROTEÍNAS FIBROSAS
Son aquellas que se hayan constituíídas por cadenas polipeptíídicas, ordenadas de modo paralelo a lo
largo de un eje formando estructuras compactas ( fibras o laí minas).
Son materiales fíísicamente resistentes e insolubles en agua y soluciones salinas diluíídas. Ej : (colaí geno,
α-queratina, elastina,fibroina).
* Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos
* Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos.

Proteínas mixtas: Existen proteíínas que se encuentra entre las fibrosas por sus largas estructuras y
las globulares por su solubilidad en las soluciones salinas. Ej : (miosina,fibrinoí geno).

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CLASIFICACIÓN EN BASE A LA SOLUBILIDAD

• ALBÚMINAS: solubles en agua o en disoluciones salinas diluíídas

• GLOBULINAS: requieren concentraciones salinas maí s elevadas para permanecer en disolucioí n
• PROLAMINAS: solubles en alcohol
• GLUTELINAS: solubles en aí cidos o bases diluidos
• ESCLEROPROTEÍNAS: son insolubles en la gran mayoríía de los disolventes

Funciones de las Proteínas

FUNCIONES ESPECÍFICAS:
1. Catálisis: Las enzimas catalizan diferentes reacciones. Las enzimas son biocatalizadores ,
quienes permiten la produccioí n de las reacciones metaboí licas .Son especificas para cada reaccioí n
El poder catalíítico de las enzimas es impresionante, ya que el incremento de la velocidad de las
reacciones quíímicas estaí entre 108 y 1020 veces, comparado con la velocidad a la que se llevaríía
a cabo la reaccioí n de manera espontaí nea.

2. Función Hormonal . Soí lo algunas hormonas son de naturaleza proteica, como por ejemplo :
 Insulina
 glucagoí n
 hormona del crecimiento
 Calcitonina
 Hormonas troficas (LH, FSH, TSH)
3. Reconocimiento De Señales Químicas . Existen receptores , por ejemplo
 Hormonales
 de neurotransmisores
 de anticuerpos
 de virus
 de bacterias
4. Transporte De Moléculas Específicas :
a. La hemoglobina transporta oxíígeno en la sangre de los vertebrados.
b. La hemocianina transporta oxíígeno en la sangre de los invertebrados.
c. La mioglobina transporta oxíígeno en los muí sculos.
d. Las lipoproteinas transportan líípidos por la sangre.
e. Los citocromos transportan electrones.

5. Estructuración: Algunas proteíínas constituyen estructuras celulares:

Ciertas glucoproteinas forman parte de las membranas celulares y actuan como receptores o
facilitan el transporte de sustancias.
a. Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la expresioí n de los genes.
b. Otras proteíínas confieren elasticidad y resistencia a oí rganos y tejidos:
c. El colaí geno del tejido conjuntivo fibroso.
d. La elastina del tejido conjuntivo elaí stico.
e. La queratina de la epidermis.
f. Las aranñ as y los gusanos de seda segregan fibroina para fabricar las telas de aranñ a y los
capullos de seda, respectivamente.
6. Protección: Los anticuerpos protegen el organismo de agentes extranñ os que puedan danñ arlo.En
los vertebrados superiores, las inmunoglobulinas se encargan de reconocer moleí culas u
organismos extranñ os y se unen a ellos para facilitar su destruccioí n por las ceí lulas del sistema
inmunitario. La trombina y el fibrinoí geno contribuyen a la formacioí n de coaí gulos sanguííneos
para evitar hemorragias.
Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas.

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 Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de serpientes, son proteinas
fabricadas con funciones defensivas.
7. Función De Movimiento. Todas las funciones de motilidad de los seres vivos estaí n relacionadas
con las proteíínas. Asíí, la contraccioí n del muí sculo resulta de la interaccioí n entre dos proteíínas, la
actina y la miosina. El movimiento de la ceí lula mediante cilios y flagelos estaí relacionado con las
proteíínas que forman los microtuí bulos.

Funciones no Específicas:
 Amortiguadora.
 Energeí tica.
 Oncoí tica.
 Funciones hereditarias.

FUNCIONES FISICO-QUÍMICAS DE LAS PROTEÍNAS

 Capaces de formar soluciones coloidales (Emulsiones y Suspensoides)
 Emulsiones: Hidroí filos (afinidad por el disolvente)
 Suspensoides: Hidroí fobos (separarse las partíículas del disolvente)

TAMAÑO DE LAS PROTEÍNAS

- SON MEZCLAS DE POLIPEÓ PTIDOS DE DIFERENTE LONGITUD
- PUEDEN TENER DESDE 100-1800 RESTOS DE AMINOAÓ CIDOS

ESPECIFICIDAD
Es una de las propiedades maí s caracteríísticas y se refiere a que cada una de las especies de seres
vivos es capaz de fabricar sus propias proteíínas (diferentes de las de otras especies) y, auí n, dentro
de una misma especie hay diferencias proteicas entre los distintos individuos. Esto no ocurre con
los gluí cidos y líípidos, que son comunes a todos los seres vivos.
La enorme diversidad proteica interespecíífica e intraespecíífica es la consecuencia de las muí ltiples
combinaciones entre los aminoaí cidos, lo cual estaí determinado por el ADN de cada individuo.
La especificidad de las proteíínas explica algunos fenoí menos bioloí gicos como: la compatibilidad o no de
transplantes de oí rganos; injertos bioloí gicos; sueros sanguííneos; etc... o los procesos aleí rgicos e incluso
algunas infecciones.

DOMINIO PROTEICO: porcioí n de una proteíína con estructura terciaria definida (40-350
aminoaí cidos). En general asociados a una funcioí n particular.

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 PEPTIDOS, POLIPÉPTIDOS y PROTEÍNAS
 Cuando se unen dos aminoaí cidos mediante un enlace peptíídico se forma un dipéptido. A cada
uno de los aminoaí cidos que forman el dipeí ptido les queda libre o el grupo amino o el grupo
carboxilo.
 A uno de estos grupos se le podraí unir otro aminoaí cido formaí ndose un tripéptido. Si el
proceso se repite sucesivamente se formaraí un polipéptido. Cuando el nuí mero de
aminoaí cidos unidos es muy grande, aproximadamente a partir de 100, tendremos una
proteíína.
2 aa Dipeí ptido
3 aa Tripeí ptido
de 4 a 10 aa Oligopeí ptido
de 10 a 100 aa Polipeí ptido
maí s de 100 aa Proteíína
 Toda cadena polipeptíídica tendraí en uno de sus extremos un aminoaí cido con el grupo amino
libre. Este seraí el aminoaí cido amino terminal (H-). En el otro extremo quedaraí libre el grupo
carboxilo del uí ltimo aminoaí cido, aminoaí cido carboxilo terminal (-OH). Toda cadena proteica
tendraí por lo tanto una polaridad indicada mediante una H- y un -OH. Ejemplo:

H-Gly-Ala-Pro-Leu-Trp-Met-Ser-OH.

PEPTIDOS
 Muchas sustancias naturales de gran importancia son peí ptidos; por ejemplo: ciertas hormonas,
como la insulina, producida por ceí lulas del paí ncreas, regula las concentraciones de glucosa en
la sangre y que estaí formada por dos cadenas de 21 y 30 aminoaí cidos unidas por puentes
disulfuro
 la encefalina (5 aminoaí cidos) que se produce en las neuronas cerebrales y elimina la sensacioí n
de dolor
 las hormonas del loí bulo posterior de la hipoí fisis: vasopresina y oxitocina (9 aa)
 tambieí n son peí ptidos algunos antibioí ticos como la gramicidina.
EJEMPLOS:
OCITOCINA: hormona que estimula la contraccioí n del uí tero.
GLUCAGÓN: hormona que tiene acciones contrarias a la Insulina.
GLUTATIÓN: glu-cys-gli, participa en reacciones Redox de la ceí lula.

AMINOÁCIDOS
 Los aminoaí cidos son compuestos soí lidos; incoloros; cristalizables; de elevado punto de fusioí n
(habitualmente por encima de los 200 ºC); solubles en agua; con actividad oí ptica y con un
comportamiento anfoí tero.
 Moleí cula que contiene un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH3) libres.
 Pueden representarse en general por NH2-CHR-COOH, siendo R un radical o cadena lateral
caracteríístico de cada aminoaí cido.
 Muchos aminoaí cidos forman proteíínas (aminoaí cidos proteicos), mientras otros nunca se
encuentran en ellas.
 Existen aproximadamente 20 aminoaí cidos distintos componiendo las proteíínas

FORMULA GENERAL

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Actividad óptica
Hay dos tipos:d: dextrarotatorio, L:levorotatorio
 La mayoria de los aminoacidos con actividad bioloí gica son los del tipo “l” (forman parte de las
proteíínas).
 Existen algunos casos de aa del tipo “d” con actividad bioloí gica, los cuela se han encontrado en
vertebrados superiores, invertebrados y bacterias.
 Un aspecto importante en el anaí lisis de los aminoaí cidos es el hecho de que no se pueden
detectar en el visible-UV.
 Existen varios reactivos que reaccionan con los aminoaí cidos dando compuestos coloreados o
fluorescentes y que, por tanto, pueden utilizarse para anaí lisis cualitativos o cuantitativos.

Biosíntesis de aminoácidos
A partir de amoniaco y carbohidratos (a-cetoaí cidos) se sintetizan en el organismo en presencia de
enzimas reductoras

Según su obtención
 Esenciales:
 No pueden ser sintetizados de nuevo a partir de glucosa u otros AA
 Estos aminoaí cidos no pueden ser sintetizados por las ceí lulas animales y deben
ser suministrados por la dieta

1. -Arginina 6.- Metionina

2.- Histidina 7.- Fenilalanina
3.- Isoleucina 8.- Treonina
4.- Leucina 9.- Triptófano
5.- Lisina 10.- Valina
 Arginina (Estimula la liberacioí n de hormonas del crecimiento. Reduce la grasa corporal, mejor
recuperacioí n y cicatrizacioí n de heridas y un mayor incremento de la masa muscular).
 Histidina .-Crecimiento y reparacioí n de tejidos, en la formacioí n de gloí bulos blancos y rojos.
 Isoleucina.- Las mismas propiedades que la Valina, pero tambieí n regula el azuí car en la sangre e
interviene en la formacioí n de hemoglobina.
 Leucina.- Formacioí n y reparacioí n del tejido muscular.
 Lisina.-Es necesaria para un buen crecimiento, desarrollo de los huesos, absorcioí n del calcio,
formacioí n de colaí geno, encimas, anticuerpos, ayuda en la obtencioí n de energíía de las grasas y
en la sííntesis de las proteíínas.
 Metionina .-Rendimiento muscular, remover del híígado residuos de procesos metaboí licos,
ayudar a reducir las grasas y a evitar el depoí sito de grasas en arterias y en el
híígado.antiinflamatorias
 Fenilalanina Aprendizaje, memoria, control de apetito, deseo sexual, estados de aí nimo,
recuperacioí n y desarrollo de tejidos, sistema inmunoloí gico y control del dolor).
 Treonina .Componente importante del colaí geno, esmalte dental y tejidos. Propiedades
antidepresivas. Es un agente lipotroí pico, evita la acumulacioí n de grasas en el híígado.

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  Triptoí fano .Ayuda a controlar el normal ciclo de suenñ o, tiene propiedades antidepresivas,
incrementa los niveles de somatotropina permitiendo ganar masa muscular magra e
incremento de la resistencia.
 Valina .Forma parte integral del tejido muscular, puede ser usado para conseguir energíía por
los muí sculos en ejercitacioí n, posibilita un balance de nitroí geno positivo e interviene en el
metabolismo muscular y en la reparacioí n de tejidos).

 No Esenciales:
 Si pueden ser sintetizados de nuevo a partir de glucosa u otros AA
1. Alanina
2. Aspargina
3. Acido Aspartico
4. Acido Glutamico
5. Glutamina
6. Glicina
7. Prolina
8. Serina

 Alanina (Interviene en numerosos procesos bioquíímicos del organismo que ocurren durante el
ejercicio, ayudando a mantener el nivel de glucosa).
 Asparragina (Interviene especííficamente en los procesos metaboí licos del Sistema Nervioso
Central).
 Acido aspaí rtico (Ayuda a reducir el nivel de amonííaco en sangre despueí s del ejercicio).
 Acido glutaí mico (Tiene gran importancia en el funcionamiento del Sistema Nervioso Central y
actuí a como estimulante del sistema inmunoloí gico).
 Glicina (Es utilizada por el híígado para eliminar fenoles (toí xicos) y para formar sales biliares.
Es necesario para el correcto funcionamiento de neurotransmisores y del sistema nervioso
central. Incrementa el nivel de creatina en los muí sculos y tambieí n de las somatotrofinas; de
esta manera es posible beneficiarse con un incremento en la fuerza y masa muscular).
 Prolina (Es de fundamental importancia para un saludable estado de los tejidos de colaí geno,
piel, tendones y cartíílagos).
 Serina (Es fundamental en la formacioí n de algunos neurotransmisores, en la metabolizacioí n de
las grasas y para mantener un buen nivel del sistema inmunoloí gico).

 Semi-Esenciales
Solo sintetizados a partir de AAE
 Cistenia
Metionina + Serina
 Tirosina
Fenilanina

El nuí mero de aminoaí cidos esenciales puede variar de organismo a organismo.

 Ejemplo: Escherichia coli (es una bacteria) no tiene ninguí n aminoaí cidos esencial (o sea que el
puede sintetizar los 20 aminoaí cidos) a partir de lo que toma del ambiente): los seres humanos
requerimos de 9 aminoaí cidos esenciales.
Existen aminoaí cidos no estaí ndar (200) y algunos presentan actividad bioloí gica importante pero que
no forman parte de las proteíínas, ejemplo:
 D-Acido Glutamico (en polipeí ptidos presentes en pared celular de microorganismos).
 L-homoserina (Presente en muchos tejidos, intermediarios metaboí licos), etc.
 Glutamato (Neurotransmisor γ-aminobutirato GABA)
 Histidina: histamina, controla la constriccioí n de vasos sanguineos, secrecioí n de HCl por el
estomago.
 Tirosina; precursor de epinefrina, hormona tiroidea, tiroxina y triyodotropina.
Diversos tipos de aminoácidos

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Las caracteríísticas de la cadena lateral (R) influyen en las propiedades fisioloí gicas y fíísico-quíímicas de
los aminoaí cidos y, por lo tanto, tambieí n de las proteíínas.
Todos los aminoaí cidos comparten el
 Grupo acido
 El grupo amino
 El carbono alfa o central
Lo que cambia en ellos es el radical R, seguí n este radical se clasifican en diversos grupos

Se dividen en cinco grupos según las distintas cadenas laterales:

 Cadenas laterales alifáticas (Apolares). Son muy poco reactivos, y fuertemente
hidrofóbicos ,cuya cadena lateral es alifática, es decir una cadena hidrocarbonada.
Todos ellos son muy estables desde el punto de vista químico, y no se ven afectados prácticamente
por ningún proceso de los que se llevan a cabo en la industria alimentaria. La valina, leucina e
isoleucina son aminoácidos esenciales, pero su abundancia en casi todas las proteínas hace que
nunca sean los limitantes de su valor nutritivo. .:glicina (Gly), alanina (Ala), valina (Val), leucina
(Leu), isoleucina (Ile).

 Cadenas laterales aromáticas (hidrofóbicas). En este grupo se encuadran los aminoácidos

cuya cadena lateral posee un anillo aromático.
Son precursores de otros compuestos biológicos. En las proteínas, son responsables de su absorción
en el UV próximo. El triptófano es relativamente inestable, mientras que fenilalanina y tirosina son
estables. : tirosina (Tyr), fenilalanina (Phe) y triptófano (Trp).

 Aminoacidos polares sin carga: son aquellos que tienen posibilidades de tener asimetría en la
distribución de las cargas, por la presencia de un átomo de O ó N. Como consecuencia el –R
presenta regiones polares que permiten que se formen puentes de hidrógeno con otros – R
polares. :serina (Ser), treonina (Thr), cisteína (Cys), prolina (Pro),asparragina (Asn), y glutamina
(Gln).

 Cadenas laterales cargadas positivamente (Básicos). Dentro de los aminoácidos con cadenas
laterales muy polares encontramos tres aminoácidos básicos: lisina, arginina e histidina.

 Cadenas laterales cargadas negativamente (Ácidos) un grupo carboxilo en la cadena lateral,

además del que forma el enlace peptídico. Este grupo carboxilo puede estar o no ionizado en
función del pH del medio. Son aminoácidos hidrófilos, y los responsables de las cargas - de la
proteína. : ácido aspártico (Asp) y ácido glutámico (Glu).

La polaridad o apolaridad de los mismos es una característica clave para el ordenamiento en

el espacio.

MODIFICACIONES DE LAS CADENAS LATERALES DE AA

 Fosforilacioí n
 Carboxilacioí n
 Hidroxilacioí n
 Metilacioí n
 Acetilacioí n
ALGUNOS EJEMPLOS:
 4-hidroxiprolina y 5-hidroxilisina: se encuentran en la proteíína fibrosa llamada colaí geno.
 N-metil-lisina: se puede encontrar en la miosina (proteíína contraí ctil del muí sculo)

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  Gamma-carboxiglutamato: en la protrombina que interviene en la coagulacioí n de la sangre.
 Selenocisteíína: en la glutatioí n peroxidasa.
 Ornitina y Citrulina: no se encuentran en proteíínas. Intervienen en la biosííntesis de arginina y
el ciclo de la urea.

Metabolismo de los Aminoácidos.

 AA encuentran en forma libre o unidos a proteinas

 AA libres tienen 3 posibles oríígenes:
 Absorcioí n intestinal de productos de hidroí lisis alimentaria
 Sííntesis de novo
 Hidroí lisis de proteíínas corporales
 Pueden servir para:
 Sííntesis de proteíínas corporales u otros compuestos nitrogenados (aí cidos nucleicos,
aminas, peí ptidos, hormonas, etc.)
 Fuente de carbono en metabolismo intermedio
 Oxidados para fines de energíía

Hidrofobicidad de los Aminoácidos

Los hidrofobicidad de los aminoaí cidos es uno de los factores principales que afectan las propiedades
fisicoquíímicas de las proteíínas y peí ptidos:
 Afecta la estructura de proteíínas y peí ptidos.
 Afecta la solubilidad de las proteíínas y peí ptidos.
 Afecta la fijacioí n de grasa a las proteíínas y peí ptidos.
Los hidrofobicidad es el exceso de energíía libre de un soluto disuelto en agua, comparada con lo que
ofrece en un disolvente orgaí nico en condiciones similares.

Propiedades de los Aminoácidos

Los aminoaí cidos, peí ptidos y proteíínas son componentes importantes de los alimentos, pues
proporcionan los elementos necesarios para la sííntesis proteica.
Los aminoaí cidos y peí ptidos contribuyen directamente al sabor de los alimentos
Los aminoaí cidos son precursores de los componentes aromaí ticos y las sustancias coloreadas que
se forman mediante las reacciones teí rmicas y/o enzimaí ticas que ocurren durante la obtencioí n,
preparacioí n y almacenamiento de los mismos.

 Punto isoeléctrico:El Punto Isoeleí ctrico (IEP) estaí definido como el pH en el cual las cargas
positivas igualan a las cargas negativas y no existe movimiento en un campo eleí ctrico.
Los grupos aí cidos y baí sicos pueden neutralizarse mutuamente, constituyendo una sal interna
formada por un ioí n hííbrido (carga positiva y carga negativa), que se llama zwitterioí n.

AMINOÁCIDOS Y ENLACE PEPTIDICO

Los diferentes aminoaí cidos se polimerizan en el interior de las ceí lulas para constituir peí ptidos y
proteíínas de acuerdo con la informacioí n geneí tica razoí n por la cual la polimerizacioí n se realiza con
la participacioí n de enzimas especííficas y requiere del concurso del ARN y de los ribosomas para
llevarse a cabo.

 Enlace Péptido. Peí ptidos formados por unioí n de aminoaí cidos mediante enlace peptíídico.
Síntesis: reaccioí n anaboí lica deshidratacioí n con peí rdida una moleí cula agua entre grupo amino de
un aminoaí cido y carboxilo de otro

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 Resultado es enlace covalente CO-NH. Podemos seguir anñ adiendo aminoaí cidos al peí ptido, porque
siempre hay extremo NH2 terminal y COOH terminal.

Nomenclatura Se nombran desde el extremo N-terminal al C-terminal, usando la terminacioí n il,

excepto para el uí ltimo aa.
Ej: ser-asp-tyr-lis-ala-cys

seril-aspartil-tirosil-lisil-alanil-cysteína

CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO

 Es un enlace muy resistente, lo que hace posible el gran tamanñ o y estabilidad de las moleí culas
proteicas.
 Los estudios de Rayos X de las proteíínas han llevado a la conclusioí n de que el enlace C-N del
enlace peptíídico se comporta en cierto modo como un doble enlace y no es posible, por lo
tanto, el giro libre alrededor de eí l.
 Maí s ríígido y corto que un enlace C-N simple
 Los aí tomos que participan (O, C, N, H) son coplanares
 El grupo de aí tomos alrededor del enlace peptíídico puede darse en dos configuraciones
posibles: trans y cis
 Caraí cter parcial de doble enlace: Se le puede considerar un hííbrido de resonancia.

PUENTES DI SULFURO

Este tipo de enlace se encuentra presente en las estructuras terciarias de las proteíínas; en las
estructuras secundarias el enlace es por puentes de hidroí geno y en las estructuras primarias es por
enlaces peptíídicos.

OTRAS PROPIEDADES QUÍMICAS DE LOS AMINOACIDOS

 Reacción con ácido nítrico: identificacioí n de aa aromaí ticos.
 Reacción con ninhidrina: compuestos coloreados
 Reacción con Rvo. de Sanger ( 1-fluí or-2,4-dinitro benceno): forma 2,4 dinitro fenilderivados
de color amarillo a rojo.

ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE LAS PROTEÍNAS

Las proteíínas estaí n caracterizadas por su secuencia de aminoaí cidos y su conformacioí n o estructura
tridimensional. La estructura tridimensional de una proteina es un factor determinante en su actividad
bioloí gica. Tiene un caraí cter jerarquizado, es decir, implica unos niveles de complejidad creciente que
dan lugar a 4 tipos de estructuras: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.

Cada uno de estos niveles se construye a partir del anterior:

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 Estructura primaria: Es el esqueleto covalente de la cadena polipeptíídica, y establece la secuencia
de aminoaí cidos. Rige el orden de encadenamiento por medio del enlace polipeptíídico. El
ordenamiento de los aminoaí cidos en cada cadena peptíídica, no es arbitrario sino que obedece a un
plan predeterminado en el ADN.
Hace referencia a:
• La identidad de aminoaí cidos.
• La secuencia de aminoaí cidos.
• La cantidad de aminoaí cidos.
 La variacioí n en un solo aa hace que cambie su funcioí n bioloí gica.
 Cambios en esta estructura origina una proteíína diferente que puede ocasionar enfermedades
 El ordenamiento de los aminoaí cidos en cada cadena peptíídica, no es arbitrario sino que
obedece a un plan predeterminado en el ADN.
 Esta estructura define la especificidad de cada proteina.

 Estructura secundaria: Ordenacioí n regular y perioí dica de la cadena polipeptíídica en el espacio.

Rige el arreglo espacial de la cadena polipeptíídica en el espacio.. Arreglos : Heí lice-a , Heí lice-b ,
Heí lice Colaí geno. Es debida a los giros y plegamientos que sufre como consecuencia de la capacidad de
rotación del carbono y de la formación de enlaces débiles (puentes de hidrógeno).

 Estructura terciaria: Forma en la cual la cadena polipeptíídica se curva o se pliega para formar
estructuras estrechamente plegadas y compactas como la de las proteíínas globulares, esta
representada por los superplegamientos y enrrollamientos de la estructura secundaria,
constituyendo formas tridimensionales geomeí tricas muy complicadas
Rige el arreglo tridimensional en el cual participan las atracciones intermoleculares. (Fuerzas de
Van der Walls, Puentes de Hidroí geno, Puentes disulfuro, etc).
Desde el punto de vista funcional, esta estructura es la maí s importante pues, al alcanzarla es
cuando la mayoríía de las proteinas adquieren su actividad bioloí gica o funcioí n.
 Sin embargo, no todas las proteinas llegan a formar estructuras terciarias. En estos casos
mantienen su estructura secundaria alargada dando lugar a las llamadas proteinas
filamentosas, que son insolubles en agua y disoluciones salinas siendo por ello idoí neas para
realizar funciones esqueleí ticas. Entre ellas, las maí s conocidas son el colaí geno de los huesos y
del tejido conjuntivo; la -queratina del pelo, plumas, unñ as, cuernos, etc...; la fibroina del hilo de
seda y de las telaranñ as y la elastina del tejido conjuntivo, que forma una red deformable por la
tensioí n.

 Estructura cuaternaria: Es el arreglo espacial de las sub-unidades de una proteíína, para

conformar la estructura global. Es el acompanñ amiento paralelo de las cadenas polipeptíídicas,
responsable de las funciones de las proteíínas.

Desnaturalización de las Proteínas

 Se llama desnaturalizacioí n de las proteíínas a la peí rdida de las estructuras de orden superior
(secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena polipeptíídica reducida a un políímero
estadíístico sin ninguna estructura tridimensional fija.
 Cuando la proteíína no ha sufrido ninguí n cambio en su interaccioí n con el disolvente, se dice que
presenta una estructura nativa.
 Cualquier alteracioí n de la estructura nativa que modifique su interaccioí n con el disolvente y
que provoque su precipitacioí n daraí lugar a una estructura desnaturalizada.
 En una proteíína cualquiera, la estructura nativa y la desnaturalizada tan soí lo tienen en comuí n
la estructura primaria, es decir, la secuencia de aminoaí cidos que la componen. Los demaí s
niveles de organizacioí n estructural desaparecen en la estructura desnaturalizada.

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  Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos de aislamiento y purificacioí n de
proteíínas, ya que no todas la proteíínas reaccionan de igual forma ante un cambio en el medio
donde se encuentra disuelta.
 En algunos casos, la desnaturalizacioí n conduce a la peí rdida total de la solubilidad, con lo que la
proteíína precipita.
 La formacioí n de agregados fuertemente hidrofoí bicos impide su renaturalizacioí n, y hacen que
el proceso sea irreversible.
Los agentes que provocan la desnaturalización de una proteína se llaman agentes
desnaturalizantes. Se distinguen agentes :
Fisicos
• Temperatura (Calentamiento y Enfriamiento).
• Tratamiento mecaí nico.
• Presioí n hidrostaí tica .
• Radiacioí n ultravioleta.
Quíímicos:
• pH (AÓ cidos y Bases).
• Fuerza ioí nica (Metales).
• Polaridad (Disolventes orgaí nicos y Detergentes).

Como en algunos casos el fenoí meno de la desnaturalizacioí n es reversible, es posible precipitar

proteíínas de manera selectiva mediante cambios en estos factores
Agentes desnaturalizantes:
Efecto del calentamiento sobre la estructura de la proteína
 Cuando la temperatura es elevada aumenta la energíía cineí tica de las moleí culas con lo que se
desorganiza la envoltura acuosa de las proteíínas, y se desnaturalizan.
 Asíímismo, un aumento de la temperatura destruye las interacciones deí biles y desorganiza la
estructura de la proteíína, de forma que el interior hidrofoí bico interacciona con el medio
acuoso y se produce la agregacioí n y precipitacioí n de la proteíína desnaturalizada.
Efecto del calentamiento sobre la estructura de la proteína
 Influencia del contenido de agua sobre la temperatura de desnaturalizacioí n de la
mioglobina de cachalote. (La transicioí n de conformacioí n fue seguida por microcalorimetríía
diferencial).
 Si se desea deshidratar una solucioí n proteica pero buscando reducir al míínimo su
desnaturalizacioí n se prefiere la conc. bajo vacíío o el secado por atomizacioí n.
Efecto del congelamiento sobre la estructura de la proteína
 Cuando la temperatura es reducida disminuye la energíía cineí tica de las moleí culas,
cristalizando el agua al disponerse en estructuras maí s organizadas, lo cual altera la envoltura
acuosa de las proteíínas, y se desnaturalizan.
 Al variar el entorno polar que le da el agua, por la cristalizacioí n de sus moleí culas, la proteíína
debe cambiar su conformacioí n para reducir algunas repulsiones de sus residuos y mantenerse
en un nivel energeí tico bajo.
Efecto del pH sobre la estructura de la proteína
 Los iones H+ y OH- del agua provocan efectos parecidos, pero ademaí s de afectar a la envoltura
acuosa de las proteíínas tambieí n afectan a la carga eleí ctrica de los grupos aí cidos y baí sicos de
las cadenas laterales de los aminoaí cidos.
 Esta alteracioí n de la carga superficial de las proteíínas elimina las interacciones electrostaí ticas
que estabilizan la estructura terciaria y a menudo provoca su precipitacioí n.
 La solubilidad de una proteíína es míínima en su punto isoeleí ctrico, ya que su carga neta es cero
y desaparece cualquier fuerza de repulsioí n electrostaí tica que pudiera dificultar la formacioí n
de agregados.
Efecto de la fuerza iónica sobre la estructura de la proteína
 Un aumento de la fuerza ioí nica del medio (por adicioí n de sulfato amoí nico, urea o hidrocloruro
de guanidinio, por ejemplo) tambieí n provoca una disminucioí n en el grado de hidratacioí n de
los grupos ioí nicos superficiales de la proteíína, ya que estos solutos: compiten por el agua y

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 rompen los puentes de hidroí geno o las interacciones electrostaí ticas, de forma que las
moleí culas proteicas se agregan y precipitan.
 En muchos casos, la precipitacioí n provocada por el aumento de la fuerza ioí nica es reversible.
Mediante una simple diaí lisis se puede eliminar el exceso de soluto y recuperar tanto la
estructura como la funcioí n original.
 A veces es una disminucioí n en la fuerza ioí nica la que provoca la precipitacioí n. Asíí, las proteíínas
que se disuelven en medios salinos pueden desnaturalizarse al dializarlas frente a agua
destilada, y se renaturalizan cuando se restaura la fuerza ioí nica original.

Efecto de la polaridad sobre la estructura de la proteína

 La polaridad del disolvente disminuye cuando se le anñ aden sustancias menos polares que el
agua como el etanol o la acetona. Con ello disminuye el grado de hidratacioí n de los grupos
ioí nicos superficiales de la moleí cula proteica, provocando la agregacioí n y precipitacioí n.
 Los disolventes orgaí nicos interaccionan con el interior hidrofoí bico de las proteíínas y
desorganizan la estructura terciaria, provocando su desnaturalizacioí n y precipitacioí n.
 La accioí n de los detergentes es similar a la de los disolventes orgaí nicos.

La desnaturalización provoca diversos efectos en la proteína:

 Cambios en la solubilidad por exposicioí n de las unidades peptíídicas hidrofíílicas o hidrofoí bicas.
 Cambios en la capacidad de absorcioí n de agua.
 Peí rdida de actividad bioloí gica.
 Mayor riesgo de ataque quíímico por exposicioí n de otros enlaces peptíídicos.
 Cambios en la viscosidad de las soluciones.
 Disminucioí n de la capacidad de cristalizacioí n.

 Cualquier factor que modifique la interaccioí n de la proteíína con el disolvente disminuiraí su

estabilidad en disolucioí n y provocaraí la precipitacioí n.
 la desaparicioí n total o parcial de la envoltura acuosa,
 la neutralizacioí n de las cargas eleí ctricas de tipo repulsivo
 la ruptura de los puentes de hidroí geno
Facilitaraí la agregacioí n intermolecular y provocaraí la precipitacioí n.
 La precipitacioí n suele ser consecuencia del fenoí meno llamado desnaturalizacioí n

Renaturalización
Una proteíína desnaturalizada cuenta uí nicamente con su estructura primaria. Por este motivo, en
muchos casos, la desnaturalizacioí n es reversible.
El proceso mediante el cual la proteíína desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama
renaturalizacioí n.
La estructura primaria la que contiene la informacioí n necesaria y suficiente para adoptar niveles
superiores de estructuracioí n. Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos de
aislamiento y purificacioí n de proteíínas, ya que no todas la proteíínas reaccionan de igual forma
ante un cambio en el medio donde se encuentra disuelta.
En algunos casos, la desnaturalizacioí n conduce a la peí rdida total de la solubilidad, con lo que la
proteíína precipita. La formacioí n de agregados fuertemente hidrofoí bicos impide su
renaturalizacioí n, y hacen que el proceso sea irreversible.

La hidrólisis de las proteínas termina por fragmentarlas en a -aminoaí cidos. Existen 3 tipos de
hidrolisis :
 Hidrólisis ácida
 Hidrólisis enzimática
 Hidrólisis básica
 Hidroí lisis aí cida: Se basa en la ebullicioí n prolongada de la proteíína con (HCl y H 2SO4). Este
meí todo destruye completamente el triptoí fano y parte de la serina y la treonina.

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 Hidroí lisis baí sica: Respeta los aminoaí cidos que se destruyen por la hidrolisis anterior, pero con
gran facilidad, forma racematos. Normalmente se utiliza alcalis (NaOH y BaOH).
 Hidroí lisis enzimaí tica: Se utilizan ecuya actividad es lenta y a menudo incompleta, sin embargo
no se produce racemizacioí n y no se destruyen los aminoaí cidos; por lo tanto es muy especíífica

Propiedades Funcionales de las Proteínas

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 Hidratacioí n Formacioí n espuma
Solubilidad Captacioí n de aromas
Viscosidad Interaccioí n con otros componentes
Gelificacioí n de los alimentos
Textura
Emulsificacioí n

Hidratación
 Por ser sustancias polares, las proteíínas se hidratan en solucioí n acuosa.
 Al igual que otras sustancias orgaí nicas las proteíínas en estado seco tienen a retener una cierta
cantidad de agua hasta alcanzar el equilibrio con la humedad relativa del medio que las rodea
de acuerdo con su isoterma de adsorcioí n.
 Para efectos didaí cticos considerese una sola moleí cula completamente deshidratada que se
coloca en una atmoí sfera controlada con una HR baja.
 En una primera etapa, el políímero adsorberaí una cierta cantidad de agua para
establecer puentes de hidroí geno a traveí s de sus sitios activos hidroí filos maí s externos,
como: COOH, NH2, OH (alifaí ticos y fenoí licos), CO y NH.
 Cuando la proteíína se hidrata con una cubierta de moleí culas de agua se produce la
llamada capa monomolecular BET.
Solubilidad
El comportamiento de la proteíína, en cuanto a solubilidad, es muy diverso y depende del nuí mero de
grupos polares y apolares y de la ordenacioí n de la moleí cula.
Las proteinas son solubles en agua cuando adoptan una conformacioí n globular. La solubilidad es
debida a los radicales (-R) libres de los aminoaí cidos que, al ionizarse, establecen enlaces deí biles
(puentes de hidroí geno) con las moleí culas de agua. Asíí, cuando una proteíína se solubiliza queda
recubierta de una capa de moleí culas de agua (capa de solvatacioí n) que impide que se pueda unir a
otras proteíínas lo cual provocaríía su precipitacioí n (insolubilizacioí n). Esta propiedad es la que hace
posible la hidratacioí n de los tejidos de los seres vivos.

En general, las proteíínas son soí lo solubles en:

 Disolventes fuertemente polares, como por ej., el agua, glicerol, formamida, dimetil
formamida, aí cido foí rmico,
 Disolventes menos polares: como por ej., etanol.
 La solubilidad en agua depende de:
 El pH
 La presencias de sales.
 La solubilidad aumenta con la fuerza ioí nica
CAPACIDAD AMORTIGUADORA
 Las proteíínas tienen un comportamiento anfoí tero y esto las hace capaces de neutralizar
las variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un aí cido o una base
y por tanto liberar o retirar protones (H+) del medio donde se encuentran.

Viscosidad
Es una medida de la resistencia que presentan los fluidos para moverse en un plano. Es una funcioí n de
la red u ordenamiento tridimensional de las moleí culas, por lo tanto, aumenta con la concentracioí n del
políímero.
La viscosidad de las proteíínas depende de factores intríínsecos y extrinsecos:

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  Factores intríínsecos:
▪ Forma de las proteíínas.
▪ Tamanñ o de las proteíínas.
 Factores extríínsecos:
▪ La temperatura (al mayor temperatura, menor viscosidad ya que los puentes de
hidroí geno con el agua se rompen).
▪ La fuerza ioí nica.
▪ La concentracioí n (a mayor concentracioí n, de proteíína mayor viscosidad).
▪ El pH (en el pI reduce la cantidad de agua retenida y la viscosidad).

Gelificación.
Los geles son sistemas dispersos de al menos dos componentes en los que la fase dispersa forma un
entramado cohesivo en el medio de dispersioí n.Se caracterizan por la falta de fluidez y por la
deformabilidad elaí stica.
En otras palabras, la gelificacioí n de las proteíínas consiste en la agregacioí n ordenada de moleí culas
desnaturalizadas para dar origen a una red continua.La gelificacioí n de las proteíínas consta de dos
etapas:
 La desnaturalizacioí n de las proteíínas.
 La agregacioí n de las proteíínas.
Lo geles ocupan una posicioí n intermedia entre las disoluciones, en las que predominan las fuerzas
repulsivas entre las moleí culas de la fase dispersa, y los precipitados, en los que dominan las
interacciones intermoleculares fuertes.

Textura

En la texturizacioí n se produce, por rotura de interacciones intramoleculares, el despliegue de las

cadenas peptíídicas de las proteíínas globulares y la estabilizacioí n de las cadenas peptíídicas
estiradas (estructuras β-laminal) mediante creacioí n de interacciones intermoleculares.
La modificacioí n estructural se consigue en general por dos caminos:
 La proteíína de partida se disuelve y se inyecta a traveí s de una «alcachofa» en un
banñ o de precipitacioí n (hilado).
 La proteíína de partida en estado huí medo se somete mediante presioí n y
temperaturas elevadas a una eneí rgica fuerza de cizalla (extrusioí n).
Emulsificación
Las emulsiones son sistemas dispersos de dos o maí s lííquidos inmiscibles entre si. Su estabilizacioí n
se realiza con emulsionantes, compuestos que forman interfaces limitantes evitando asíí de la fase
dispersa.
Las proteíínas, debido a su naturaleza anfipaí tica, estabilizan las emulsiones. Por ejemplo, la leche.
El que una proteíína sea adecuada como emulsionante depende de:
o La velocidad con la que difunde a la interfaz, que depende de:
 La temperatura, el peso molecular, el pH y la fuerza ioí nica.
o La adsorbabilidad allíí, la que depende de:
 La exposicioí n de grupos hidrofoí bicos e hidrofíílicos, el perfil aminoacíídico, el pH,
la Fuerza ioí nica y la temperatura.
 La deformabilidad de su conformacioí n bajo la influencia de la tensioí n superficial
(desnaturalizacioí n de superficie), que depende de:
o El perfil de aminoaí cidos, el peso molecular y los puentes disulfuro.

Formación de Espuma
 Las proteíínas actuí an en distintos alimentos como formadoras y estabilizadoras de espuma.
 P.Ej.: en panaderíía, dulces, postres y cerveza.
Las distintas proteíínas se adecuan de diferente manera:
 La seroalbuí mina es perfecta para formar espuma y la ovoalbuí mina, por el contario, es
muy mala.

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 Las espumas son dispersiones de gases en lííquidos.Las proteíínas se estabilizan formando pelíículas
flexibles, cohesivas alrededor de las burbujas de gas.
 Durante el batido, las proteíínas se adsorben a la interfaz gracias a sus dominios hidrofoí bicos, lo
que va unido a un plegamiento parcial (denaturalizacioí n de superficie).
 La disminucioí n de la tensioí n superficial condicionado por la adsorcioí n de proteíínas facilita la
formacioí n de nuevas interfaces y de maí s burbujas de gas.
 La capacidad de una proteína para formar espuma es tanto mayor
 Cuanto más deprisa difunda a las interfaces y
 Cuanto más fácilmente se desnaturalice una vez allí.
Estas magnitudes dependen a su vez de:
 El peso molecular de la proteíína.
 La hidrofobicidad de las superficies, y de
 La estabilidad de la conformacioí n.
Las espumas se rompen porque las burbujas de gas grande crecen a expensas de las pequenñ as
(desproporcionacioí n). Las pelíículas de proteíína actuí an en contra de esta desproporcioí n.
 La estabilidad de una espuma depende de:
 La firmeza de la pelíícula proteica.
 Estaí condicionada por:
 La cantidad de las moleí culas absorbidas y
 La capacidad de las moleí culas absorbidas para asociarse.
 La permeabilidad de la pelíícula proteica a los gases.
Dado que una carga neta lo maí s pequenñ a posible favorece la asociacioí n, el pH del sistema deberíía estar
en lo posible en torno al punto isoelectrico (pI) de las proteíínas que participan en la formacioí n de la
pelíícula.
 Las espumas son destruidas por los líípidos y disolventes orgaí nicos. P. ej.:
 Los alcoholes superiores, que debido a su hidrofobicidad expulsan a las proteíínas de la
superficie de las burbujas de aire.
 La yema de huevo impide el batido de las claras, ya que interfiere en la asociacioí n
proteica debido a la lecitina.

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Propiedad general Término funcional específico*
Organolépticas Color, sabor, textura, sensación bucal, suavidad, arenosidad, turbidez, etc.
Hidratación Solubilidad, dispersabilidad, habilidad para captar agua, absorción de agua,
hinchamiento, gelificación, capacidad de retención de agua, sinéresis, viscosidad,
formación de masa, etc.
Superficiales Emulsificación, espumación, aireación, formación de película de proteína/lípido,
captación de lípidos, retención de sabor, estabilización, etc.
Estructurales, textura y Elasticidad, cohesividad, arenosidad, masticabilidad, viscosidad, agragación,
reológicas gelificación, formación de masa, texturabilidad, formación de fibras, elacticidad,
etc.
Otras Compatibilidad con aditivos, enzimas, modificación de propiedades.

Síntesis Proteínas
 Por su tamanñ o, proteíínas no pueden atravesar membrana celular, por eso existe en interior
mecanismo que las construye (sííntesis) seguí n necesidades que tenga en ese momento.
 Consta de dos etapas:
 Transcripcioí n: ocurre dentro del nuí cleo, la secuencia de nucleoí tidos que denominamos
gen (segmento de ADN que determina una proteíína) se transcribe en una moleí cula de
ARN.
 Traduccioí n – sííntesis: el ARN pasa del nuí cleo al citoplasma donde es traducida por los
ribosomas que arman una proteíína.

Nutrientes que Contienen Nitrógeno

El nitroí geno se encuentra en proteíínas y otros compuestos, incluidos en la materia orgaí nica de un
alimento.
Parte del nitroí geno en los alimentos se llama nitroí geno no-proteico (NNP) porque el nitroí geno no se
encuentra como parte de la estructura de una proteíína.
El nitroí geno no-proteííco (por ejemplo amoniaco, urea, aminos, aí cidos nucleicos) no tienen valor
nutritivo para los animales de estomago sencillo como es el caso del hombre.
Sin embargo, en los animales rumiantes, el nitroí geno no-proteico puede ser utilizado por las bacteria
del ruí men para sintetizar aminoaí cidos y proteíínas.
Evaluación de la Calidad de las Proteínas
o Contenido en aminoaí cidos de la proteíína alimentaria
o Digestibilidad
o Requerimientos de aminoaí cidos:
o Basados en un patroí n estaí ndar de requerimientos de aminoaí cidos para un
grupo de edad determinado.
o Requerimientos para preescolares de 2- 5 anñ os usados como estaí ndar para toda
la poblacioí n a partir de 1 anñ o de edad.
Calidad de las Proteínas

• Las proteíínas de los cereales, las legumbres o los frutos secos, son deficitarias en alguí n
aminoaí cido esencial, motivo por el que se las considera incompletas o de bajo valor bioloí gico.
• Las legumbres y los frutos secos son deficitarios en el aminoaí cido esencial llamado metionina,
mientras que los cereales lo son en el aminoaí cido esencial conocido como lisina.
• Si se combinan legumbres con cereales o frutos secos con cereales, se obtienen todos los
aminoaí cidos esenciales, ya que estos aminoaí cidos se complementan.

Valor Biológico (BV)

 Es la proporcioí n de nitroí geno absorbido que queda retenido en el organismo para el
sostenimiento, el crecimiento o para ambos (FAO/OMS, 1966).

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  La leche materna es el patroí n con el que se compara el valor bioloí gico de las demaí s
proteíínas de la dieta.

Utilización de Proteína Neta (UNP)

 Es la proporcioí n de nitroí geno consumido que queda retenido en el organismo, es decir,
es el producto del Valor Bioloí gico por la Digestibilidad (FAO/OMS, 1966).

Puntuación de los Aminoácidos de las Proteínas Corregida Según la Digestibilidad

(PDCAAS)
El meí todo PDCAAS se basa en un meí todo de puntuacioí n de aminoaí cidos en el que se compara
el perfil de aminoaí cidos del alimento proteico que es sometido a prueba con el patroí n de
requisitos de aminoaí cidos establecido por la FAO/OMS para ninñ os de dos a cinco anñ os de edad.
 Seguí n este meí todo, las Proteíínas Aisladas de Soya, por lo general, alcanzan la puntuacioí n maí s
alta posible (1,0) para el caí lculo del valor proteico corregido.
 Ninguna proteíína puede tener un PDCAAS superior a 1,0.

• Los factores usados en el cálculo del PDCAAS son:

• Contenido de los aminoaí cidos esenciales de la proteíína alimentaria.
• Digestibilidad.
• Capacidad para suministrar los aminoaí cidos indispensables en cantidad suficiente para
cubrir las necesidades humanas.
• Considera los requerimientos de los preescolares de 2 a 5 anñ os– requerimientos de
todos los grupos excepto los menores de 2 anñ os.

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