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BIOQUÍMICA ESTRUTURA 3º semestre 2013

CLASSES ........................................................................ 365


DEFINIÇÃO .................................................................... 353
Colesterol ................................................................. 365
ÁGUA ............................................................................ 353 Ácidos graxos ........................................................... 365
ÁCIDOS E BASES............................................................ 355 Glicerídeos ............................................................... 365
Triglicerídeos ................................................................ 366
pH ............................................................................ 355
Ceras ............................................................................. 366
Sistema tampão ....................................................... 355
Fosfolipídios.................................................................. 366
Sistema tampão fosfato ............................................... 356
Absorção .................................................................. 366
Tampão bicarbonato .................................................... 356
Via exógena .................................................................. 366
Tampão proteína .......................................................... 356
LIPOPROTEÍNAS ........................................................... 368
AMINOÁCIDOS .............................................................. 357 Apolipoproteínas ..................................................... 368
Aminoácidos com enxofre ............................................ 357
Aminoácidos alifáticos ................................................. 357
Aminoácidos aromáticos .............................................. 357
Aminoácidos polares neutros ....................................... 357
Aminoácidos ácidos ...................................................... 357
Aminoácidos básicos .................................................... 357

PROTEÍNAS ................................................................... 358

ESTRUTURA PROTEÍCA ................................................. 358


Estrutura primária ................................................... 358
Ligações peptídicas ...................................................... 358
Estrutura secundária ............................................... 358
Estrutura terciária.................................................... 358
Estrutura quartenária .............................................. 358
Pontes dissulfetos ........................................................ 358
Absorção .................................................................. 359

ENZIMAS ....................................................................... 360

Enzimas ativas e inativas ......................................... 360


Funcionamento da enzima ...................................... 360
Classificação das reações enzimáticas..................... 360
Reação de oxidação-redução ....................................... 360
Reação de hidrólise-desidratação ................................ 360
Reações de adição-substração-troca............................ 361
Reação de ligação ......................................................... 361
REGULAÇÃO ENZIMÁTICA ............................................ 361
Sítios alostéricos ...................................................... 361

CARBOIDRATOS ............................................................ 362

Monossacarídeos ..................................................... 362


Aldose e Cetose ............................................................ 362
Centros assimétricos .................................................... 362
Açúcar redutor ............................................................. 362
Frutose ......................................................................... 362
Glicose .......................................................................... 363
Dissacarídeos ........................................................... 363
Sacarose ....................................................................... 363
Maltose ........................................................................ 363
Lactose ......................................................................... 363
Polissacarídeos ........................................................ 363
Amido e glicogênio ....................................................... 363
Celulose e quitina ......................................................... 363
Absorção .................................................................. 364

LÍPIDIOS ........................................................................ 365

352
DEFINIÇÃO ÁGUA
Sua função é explicar a forma e a função biológica As forças de atração das moléculas de H2O e sua
em termos químicos. A química dos organismos tendência de se ionizar são importantes para sua
vivos está organizada ao redor do elemento 6C, que estrutura e função. A molécula de H2O e seus
é a metade do peso celular. A maioria das produtos de ionização H+ e OH-, influenciam a
moléculas no corpo humano possui três elementos estrutura, a automontagem e as propriedades de
em comum: 6C, 1H e 8O, moléculas com 6C são todos os componentes celulares, incluindo
chamados de moléculas orgânicas. Há quatro proteínas, ácidos nucleicos e lipídios.
grupos principais de moléculas: A força coesiva entre as moléculas de H2O é
 Carboidratos; fornecida pelas pontes de hidrogênio:
 Lipídios;  Moléculas polares dissolvem-se na H2O porque
 Proteínas; podem substituir as interações H2O-H2O por
 Nucleotídeos. interações H2O-soluto;
.Os lipídeos são biomoléculas constituídas de 6C,  Moléculas apolares interferem com as
de 1H e de 8O. Os lipídeos são moléculas apolares interações H2O-H2O, mas são incapazes de
sendo pouco solúveis em água. formar interações H2O-soluto em soluções
Dos 90 elementos existem apenas cerca de 30 que aquosas. As moléculas apolares tendem a se
são essenciais para os organismos vivos. Os quatro agrupar.
elementos mais abundantes no organismo, são o Os outros solventes comuns têm ponto de
1H, o 8O, o 7N e o 6C. Eles são elementos leves ebulição, ponto de fusão e calor de vaporização
capazes de formar uma, duas, três e quatro menor que o da H2O. Isso é consequência das
ligações, respectivamente geralmente elementos atrações entre moléculas de H2O adjacentes que
leves formam ligações químicas mais fortes. Cada dão H2O liquida grande coesão interna. A estrutura
átomo de carbono pode formar ligações simples eletrônica da H2O explica a causa disso.
com até quatro outros átomos de carbono. Dois Cada átomo de 1H da molécula de H2O compartilha
átomos de 6C podem compartilhar dois ou três um par de elétrons com o átomo de 8O. Sua
pares de elétrons, formando ligações duplas ou geometria é determinada pelas formas dos orbitais
triplas. Átomos de 6C ligados covalentemente eletrônicos externos do átomo de 8O. Esses orbitais
podem formar cadeias lineares, cadeias ramificadas descrevem um tetraedro, com um átomo de 1H em
e estruturas cíclicas. dois dos ângulos e elétrons desemparelhados nos
Grupos de átomos, chamados de grupos outros dois ângulos.
funcionais são adicionados a esse esqueleto O ângulo da ligação H-O-H é 104,5º, devido à
carbônico, o que dá propriedades especificas as compressão causada pelos orbitais não ligantes dos
moléculas assim formada. Moléculas que contêm átomos de 8O. Como o 8O atrai elétrons de maneira
esqueleto carbônico são chamadas de compostos mais forte que o núcleo do 1H o 8O é mais
orgânicos. Nenhum outro elemento como o 6C eletronegativo então, o compartilhamento dos
pode formar moléculas com tal variedade de grupos elétrons entre 1H e 8O é desigual: como resultado
funcionais. disso os dois elétrons são dipolo elétricos na
molécula de H2O, um ao longo de cada umas das
ligações H-O. O 8O possui uma carga elétrica
negativa (2g-) e o 1H carga elétrica positiva (𝑔+ ),
resultando em uma atração eletrostática entre
átomo de 8O de uma molécula de H2O e átomo de
1H de outra molécula de H2O e o átomo de 1H de
outra molécula, chamada de ponte de hidrogênio.

Figura 1: estrutura molecular da H2O. (a) bola e bastão, as


linhas pontilhadas representam os orbitais que não formam
ligações. (b) espaço-cheio; (c) duas moléculas de H2O unidas
por ponte de hidrogênio entre o átomo de 8O da molécula que
está acima e o átomo de 1H que está abaixo. As pontes de
hidrogênio são mais longas e mais fracas que as ligações
covalentes O-H.

353
O arranjo tetraédrico dos orbitais ao redor do Soluto hidrofóbico não compensa sua adição à H2O
átomo de 8O permite a cada molécula de água pode resultar em um pequeno ganho de entalpia. A
formar pontes de hidrogênio com até quatro outras quebra das pontes de hidrogênio da H2O retira
moléculas de água vizinhas. energia do sistema.
Na H2O liquida a temperatura e a pressão A molécula de H2O vizinha de um soluto apolar
atmosférica ambiente as moléculas de H2O estão apresenta restrições em relação às suas possíveis
desordenadas em um continuo movimento, no gelo orientações, formando um arcabouço semelhante a
por outro lado, cada molécula de H2O esta fixa em uma gaiola, organizada ao redor de cada molécula
um determinado espaço e forma pontes de de soluto. A organização das moléculas de água
hidrogênio com outras quatro moléculas de H2O diminui a entropia.
originando uma rede regular.

Figura 4: os ácidos graxos de cadeia longa têm cadeia alquilicas


muito hidrofóbicas cada uma delas é envolvida por uma camada de
Figura 2: pontes de hidrogênio no gelo. cada molécula de H2O moléculas de H2O altamente ordenado. (a) aglomerados oscilantes
forma quatro pontes de hidrogênio, criando uma rede cristalina das moléculas de H2O na fase aquosa; (b) moléculas de H2O
regular. altamente organizada formam gaiolas ao redor das cadeias
alquilicas hidrofóbicas.

A H2O é um solvente polar, ela dissolve a maioria


Compostos anfipáticos têm regiões polares e
das moléculas, que são compostos carregados
regiões apolares, misturados com água, a região
eletricamente ou polares. Compostos que dissolvem
hidrofílica polar interage favoravelmente com o
facilmente na H2O são hidrofílicos. Solventes
solvente, que tende a se dissolver, mas a região
apolares, como o clorofórmio e o benzeno são
hidrofóbica apolar tende a evitar o contato com a
pobres para moléculas polares, mas dissolvem
água.
aquelas que são hidrofóbicas, como lipídios e as
Muitas biomoléculas são anfipáticas: proteínas,
ceras.
pigmentos, algumas vitaminas, esteroides e
A água dissolve sais como o NaCl hidratando e
fosfolipídios de membranas têm regiões superficiais
estabilizando os íons Na+ e Cl-, enfraquecendo as
polares e apolares.
interações eletrostática entre eles e assim
As regiões apolares das moléculas se agregam,
contrapondo-se à tendência de se associarem em
apresentando, a menor área hidrofóbica ao
uma rede cristalina.
solvente, e as regiões polares são arranjadas para
maximizar a sua interação com solvente. Essas
estruturas são chamadas de micelas. As forças que
mantêm juntas as regiões apolares das moléculas
são chamadas de interações hidrofóbicas.

Figura 3: a H2O dissolve muitos sais cristalinos por meio da


hidratação dos íons que os constituem. (a) H2O; (b) Na+; (c) Cl-;
(d) íon Cl- hidratado; (e) íon Na+ hidratado.

Ao mistura H2O com benzeno ou hexano, forma-se


Figura 5: (a) dispersão de lipídios e H2O, cada molécula de lipídios
duas fases, nenhum líquido é solúvel no outro. Os de H2O circunvizinha e fica altamente organizada; (b) aglomerado
compostos apolares como benzeno e hexano são de moléculas de lipídios, somente as porções lipídicas das bordas
hidrofóbicos são incapazes de interagir com da associação forçam a organização de H2O poucas moléculas de
H2O são organizados e a entropia aumenta; (c) micelas. Todos os
moléculas da H2O e interferem com as pontes de grupos hidrofóbicos são sequestrados da H2O, a concha
hidrogênio. Moléculas ou íons dissolvidos na H2O organizada de molécula de H2O é minimizada, e posteriormente a
entropia aumenta.
interferem com pontes hidrogênio de algumas
moléculas de H2O que estão na vizinhança, mas
soluções polares compensam a perda de pontes de
hidrogênio H2O-H2O.

354
ÁCIDOS E BASES Sistema tampão
O íon hidrogênio no corpo é muito importante, ele Os três tampões no corpo humano são:
determina a acidez corporal. O H+ pode interferir  Tampão bicarbonado;
com as ligações de hidrogênio e com as forças de  Tampão fosfato;
Van Deer Waals. Essas ligações são muito  Tampão proteico.
importantes, se rompidas, a forma molecular pode É qualquer substância que controla as mudanças
mudar, destruindo sua capacidade funcional. Alguns no pH. Muitos tampões contêm ânions que
íons de H+ vem da separação da molécula de H2O possuem uma forte afinidade por moléculas de H+.
em íon H+ e OH- outras se originam de moléculas quando adicionado H+ a uma solução tampão, eles
que liberam H+ quando se dissolvem em água. Ex.: se ligam ao H+, minimizando qualquer mudança no
CO2 + H2O ⇋ H2CO3 ⇋ H+ + HCO3- pH. O HCO3- é um importante tampão.
+
O H é a parte do HCO3- intacta, ele não contribui H+ + Cl- + HCO3- + Na+ ⇋ Na+ ⇋ H2CO3 + Cl- Na+
para a acidez é apenas o H+ livre que afeta a Quando colocado H2O, o HCl se dissocia em H+ e
concentração de H+ e a acidez. As bases reduzem Cl- e gera uma alta concentração de H+ quando o
a acidez ao combinar com o H+ livre com o OH- HCl se dissocia em uma solução de NaHCO3-,
formando H2O. alguns dos íons HCO3- se combinam com alguns H+
H+ + OH+ ⇋ H2O formando ácido carbônico que impede que a
A concentração de H+ nos líquidos corporais é concentração de H+ da solução mude
medidas em termos de pH que significa potencial significativamente, o que minimiza a modificação do
de hidrogênização. O pH de uma solução ácida pH.O sistema tampão consiste de um ácido fraco e
possuem pH menor que 7 o pH de uma solução sua base conjugada ex.: a mistura de
base é maior que 7. O produto iônico da água é o concentrações iguais de ácido acético e de íons
pilar para a escala do pH. O valor 7 para o pH de acetato (tampão acetato) encontra no ponto médio
uma solução neutra deriva do valor do produto da curva de titulação é um sistema tampão. Essa
iônico da água 25º , que é um número inteiro. curva de titulação apresenta uma região
relativamente pouco inclinada, estendendo-se por
uma unidade de pH em ambos os lados de seu pH
médio 4,76 nessa zona, a adição de uma
quantidade de H+ ou OH- ao sistema apresenta um
pequeno efeito sobre o pH do que aquela qual a
mesma quantidade tenha sido adicionado além de
prótons se iguala ao receptor de prótons, o poder
de tamponamento do sistema é máximo, as
mudanças no pH provocadas pela adição de H+ ou
OH- são mínimas nesse ponto da curva, o pH é
igual ao seu pK2. O pH do sistema tampão acetado
varia ligeiramente quando uma pequena quantidade
de H+ e OH+ é adicionada. Dois tampões são
essenciais para o corpo eles são o sistema fosfato e
o bicarbonato
Figura 6: pH de alguns fluidos aquosos.

pH
Todos os processos biológicos são dependentes
do Ph, uma pequena variação no Ph produz uma
grande variação na velocidade do processo. As
enzimas que catalisam as reações celulares e
muitas moléculas sobre as quais elas agem
possuem grupos ionizáveis com valores de Pk.
Os grupos aminos e os grupos carboxila
protonados dos aminoácidos e os grupos fosfato
dos nucleotídeos, funcionam como ácidos fracos, o Figura 7: Curva de calibração do ácido acético. Após a adição de
NaOH à solução do ácido acético, o ph da mistura é mediada, essa
seu estado iônico depende do pH do meio operação é repetida até que o ácido seja convertido em sua forma
circunvizinho. As células e os organismos mantêm despronadada, o acetado. Nos retângulos são mostradas as formas
um pH citosólico constante e especifico próximo do iônicas predominantes do ácido acético nos pontos designados.

pH 7, o que mantêm as biomoléculas em seu


estado iônico ótimo. A constante do pH é
conseguida primariamente pelos tampões.

355
Sistema tampão fosfato
Age no citoplasma de todas as células, consiste
de H2PO2, como doador de prótons e de HPO2/4
como receptor de prótons.
H2O4- ⇌ H+ + HPO2-4
Sua efetividade máxima em um pH próximo do seu
pKα de 6,86 e, portanto, resiste às variações de pH
na região entre 5,9 e 7,9.

Tampão bicarbonato
É o que tampona o plasma sanguíneo que consiste
de H2CO2 como doador de prótons e de HCO3-
como aceptador de prótons.
H2CO3 ⇌ H+ + HCO2-
O pH do sistema tampão bicarbonato depende da
concentração de H2CO2 e HCO3, o doador e o
aceptor de prótons, respectivamente. O sangue
humano tem o pH próximo a 7,4. Nos pulmões o
sistema tampão bicarbonato é um tampão
fisiologicamente efetivo ao redor de pH 7,4, porque
o H2CO3 do plasma sanguíneo está em equilíbrio
com um reservatório de CO2.
O pH do plasma sanguíneo de pessoas com
diabetes grave, é menor que o valor normal de 7,4
essa condição é chamada de acidose. Em outras
patologias, o pH do sangue é maior que o normal,
condição conhecida como alcalose.

Tampão proteína
As proteínas apresentam uma grande capacidade
tamponante. Por exemplo, a hemoglobina exerce
papel na manutenção do ph no sangue.

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AMINOÁCIDOS Aminoácidos alifáticos
Os aminoácidos são os elementos de construção Os aminoácidos alanina, valina, leucina e
das proteínas e fonte de 7N para outras moléculas isoleucina classificados como aminoácidos
importantes como nucleotídeos, os alifáticos, possuem hidrocarbonetos saturados
neurotransmissores e grupamentos prostéticos, como cadeias laterais. Todos esses aminoácidos
como as porfirinas. A asparagina foi o primeiro possuem natureza hidrofóbica.
aminoácido a ser descoberto em 1806, o a treonina
foi o ultimo aminoácido ser descoberto em 1938.
Há vinte tipos de diferentes de aminoácidos, o
corpo humano produz onze. Os nove restantes são
obtidos a partir da alimentação. Cada aminoácido
apresenta um grupo carboxila, um grupo amino e Figura 9: grupos R alifáticos. (a) glicina; (b) alanina; (c) valina; (d)
isoleucina.
uma cadeia lateral distinta (grupo R) ligado ao
átomo de 6C α. Nas proteínas, quase todos esses
Aminoácidos aromáticos
grupos carboxilas e amino estão combinados,
A fenilalanina, a tirosina e a triptofano têm cadeias
formando ligações peptídicas.
laterais aromáticas. São responsáveis pela
 Grupo amina (-NH2); absorção do UV na maioria das proteínas.
 Grupo carboxila ácido (-COOH);
 Átomo de hidrogênio (1H);
 Cadeia lateral distinta (-R).

Figura 10: grupo R aromático. (a) fenilalanina; (b) tirosina; (c)


triptofano.

Figura 8: estrutura do aminoácido. (a) grupo amino básico; (b) Aminoácidos polares neutros
átomo de hidrogênio; (c) grupo carboxila ácido; (d) cadeia lateral. Possuem cadeias laterais com grupo OH u amida.
A serina e a treonina contêm grupos hidroxilas.
Os 20 aminoácidos se juntam em combinações Esses aminoácidos são encontrados nos sítios
quase infinitas. Quando dois aminoácidos se unem, ativos de proteínas catalíticas, as enzimas.
o grupo amino de um liga-se ao grupo carboxila de
outro formando uma ligação peptídica. Tal ligação é
formada por remoção dos elementos da água de
um grupo α-carboxila de um aminoácido e de um
grupo α-amino de outro. As propriedades de cada
aminoácido são dependentes de sua cadeia lateral
(-R). as cadeias laterais são grupos funcionais que Figura 11: Aminoácidos neutros. (a) serina; (b) treonina.
constituem as principais determinantes da estrutura
e função das proteínas. Os aminoácidos podem ser Aminoácidos ácidos
classificados pelos seus grupos R. são cinco A cadeia lateral dos ácidos aspárticos e glutâmico
classes principais, com base nas propriedades dos contêm ácidos carboxílicos que estão ionizados em
seus grupos R, em particular sua polaridade, ou pH 7,0 em consequência, no estado ionizado esses
tendência para interagir com a água em pH próximo aminoácidos cargas negativas em seus grupos β e
de 7. Esses grupos são: ε carboxila, sendo chamados nessa condições de
 Grupos R alifáticos; aspartato e glutamato,
 Grupos R aromáticos;
 Grupos R não-carregados, mas polares;
 Grupos R carregados negativamente (ácido);
Figura 12: Aminoácidos ácidos. (a) aspartato; (b) glutamato.
 Grupos R carregados positivamente (básico).
Aminoácidos básicos
Aminoácidos com enxofre
As cadeias laterais da lisina e da arginina estão
A cisteina e sua forma oxidada, a cistina, são
totalmente protonadas em pH neutro, e portanto,
aminoácidos sulfurados que se caracterizam pela
positivamente carregadas.
baixa polaridade. A cisteina desempenha papel na
pontes dissulfetos com outros resíduos de cisteína,
que estabeleceram ligações cruzadas nas cadeias
proteicas e estabilizam a estrutura da proteína.

Figura 13: Grupo R básico. (a) lisina; (b) arginina; (c) histidina.

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PROTEÍNAS Suas três formas mais comuns são uma espiral
São polímeros de aminoácidos. Uma cadeia com chamada de α-hélice, uma folha-β, cujos ângulos
mais de 100 milhões de aminoácidos e chamado de das ligações criam uma forma em zigue-zague, e a
proteína. O nome geral para qualquer polímero de forma de giro-β em forma de U.
aminoácido é peptídeo. Duas moléculas de
aminoácidos podem ser unidas covalentemente por Estrutura terciária
meio de uma ligação amida substituída, chamada Esta estrutura descreve um aspecto tridimensional
de ligação peptídica, tal ligação é formada pela de um polipeptídeos. A estrutura terciária de uma
remoção dos elementos de H2O de um grupo α- proteína globular surge em parte a partir dos
carboxilico de um aminoácido e de um grupo α- ângulos das ligações covalentes entre os
amino do outro. aminoácidos e em parte das ligações de
hidrogênios, das forças de Van Deer Waal e das
ESTRUTURA PROTEÍCA ligações iônicas que estabilizam a estrutura
Os 20 aminoácidos são unidas entre por ligações terciária. Duas cisteinas em partes diferentes da
peptídicas. A sequência linear dos aminoácidos cadeia polipeptídica podem ligar-se covalentemente
proteicos com uma estrutura tridimensional única. uma com a outra em uma ponte ou ligação
Analisamos a estrutura proteica em quatro níveis de dissulfeto mantendo unidas diferentes seções de
organização chamados primário, secundário, cadeia.
terciário e quartenário.
Estrutura quartenária
Estrutura primária Está estrutura assume duas classificações o grupo
A sequência de um peptídeo é chamada de das fibrosas e o grupo das globulares.
estrutura primária essencial para função adequada. As proteínas fibrosas são encontradas como
Essa estrutura é unida por ligações covalente seu folhas pregueadas ou em longas cadeias de hélice,
elemento mais importante é a sequência de insolúveis em água e formam componentes
resíduos de aminoácidos. Uma descrição de todas estruturais de células e tecidos.
as ligações covalentes unindo os resíduos de As proteínas globulares possuem cadeias de
aminoácidos em uma cadeia polipeptídica. Seu aminoácidos que se dobram sobre si para criar uma
elemento principal é a sequencia de resíduos de estrutura terciária contendo cavidades, canais ou
aminoácidos. Ex.: a substituição de um determinado protuberâncias essas são solúveis em água. Atuam
aminoácido causa anemia falciforme. como carreadoras de lipídeos hidrofóbicos no
sangue, ligando-se aos lipídeos e tornando-se
Ligações peptídicas solúveis.
Nas proteínas os aminoácidos são unidos
covalentemente por ligações peptídicas, os quais
são ligações amida entre o grupo α-carboxila de um
aminoácido e o grupo α-amino de outro.
A ligação peptídica tem um caráter de dupla
ligação parcial, mais curta do que uma ligação
simples e é rígida e planar que impede a rotação Figura 15: níveis de estruturais das proteínas. (1) estrutura
primária; (b) resíduos de aminoácidos. (2) estrutura secundária; (b)
livre da ligação da ligação entre o 6C-α e os grupos α-hélice. (3) estrutura terciária; (c) cadeia polipeptídica. (4)
α-amino ou α-carboxila podem rodar livremente, estrutura quartenária; (d) subunidade montadas.
isso permite que a cadeia polipeptídica assuma
uma variedade de configurações possíveis. Pontes dissulfetos
Algumas proteínas formas pontes de dissulfeto intra
ou intercadeias entre resíduos de Cistina. As
ligações cruzadas formadas dessa maneira ajudam
a proteger a conformação nativa da proteína contra
desnaturação em ambiente extracelular que pode
Figura 14: formação da ligação peptídica. (1) valina; (2) alanina; (3) diferir muito das condições intracelulares e é
valilalanina: (a) extremidade amino livre do peptídeo; (b) geralmente oxidante.
extremidade carboxila livre do peptídeo; (c) ligação peptídica.

Estrutura secundária
Refere-se aos arranjos estáveis dos resíduos dos
aminoácidos, dando origem a padrões estruturais
recorrentes. À medida que a cadeia polipeptídica
se forma ela assume um arranjo espacial. Ela é
estabilizada por ligações de hidrogênio entre Figura 16: ligações numa proteína. (a) ligações de 1H; (b)
ligações iônica; (c) repulsão iônica; (d) ligação dissulfeto.
diferentes partes da molécula. .

358
Absorção transformando-os em aminoácidos, dipeptídeos e
As enzimas que realizam a digestão das proteínas tripeptídeos.
são classificadas em dois grupos: A fase final da digestão de proteínas ocorre na
 Endopeptidases; borda em escova, onde os dipeptídeos e
 Exopeptidases. tripeptídeos são hidrolisados em seus aminoácidos
As endopeptidases também chamadas de protease constituintes pelas hidrolases peptídicas.
ativam ligações peptídicas no interior da cadeia de
aminoácidos e quebram uma cadeia peptídica longa
em fragmentos menores. As proteases são
secretadas como proenzimas inativas pelas células
epiteliais do estômago, do intestino e pâncreas e
são ativados no lúmen do trato. A pepsina é
secretada pelo pâncreas. Os principais produtos da
digestão das proteínas são aminoácidos livres,
dipeptídeos e tripeptídeos.
A digestão das proteínas começa no estômago,
onde as proteínas se decompõem em proteases,
peptonas e polipeptídeos grandes, e continua no
intestino delgado pela ação das enzimas
proteolíticas provenientes do pâncreas e da mucosa
Figura 18: absorção dos peptídeos. (a) proteínas; (b) peptídeos; (c)
intestinal. No estômago, o pepsinogênio inativo é di e tripeptideos CO- transportados com H+; (d) aminoácidos
convertido na enzima pepsina quando ele entra em cotransportados com Na+; (e) pequenos peptídeos são
transportados intactos através das células por transcitose.
contato com o ácido hidroclorídrico e outras
moléculas de pepsina por estímulo da presença do
alimento. Esta enzima começa a quebra ou clivagem Os peptídeos e aminoácidos absorvidos são
das proteínas dos alimentos, principalmente o transportados ao fígado através da veia porta.
colágeno, a principal proteína do tecido conjuntivo. Quase toda a proteína é absorvida no momento em
As proenzimas pancreáticas são ativadas pela que atinge o final do jejuno e apenas 1% da
enteroquinase do suco intestinal que transforma o proteína ingerida é encontrado nas fezes.
tripsinogênio em tripsina por meio de uma hidrólise.
Esse processo é continuado por uma ativação em
cascata das outras proenzimas pancreáticas através
da ação da tripsina. A tripsina, quimiotripsina e
carboxipolipeptidase pancreáticas decompõem a
proteína intacta e continuam a decomposição
iniciada no estômago até que se formem pequenos
polipeptídeos e aminoácidos.

Figura 17: enzimas digestivas de proteínas. (1) estrutura do


peptídeo. (a) a extremidade aminoterminal; (b) aminoácidos; (c)
ligações peptídicas; (d) extremidade carboxiterminal. (2)
endopeptídase digere as ligações pépticas internas. (a) gera 2
peptídeos menores. (3) exopeptidase digere as ligações peptídicas
terminais liberando aminoácidos. (a) aminopeptidase; (b)
carboxipeptidase; (c) aminoácidos; (d) peptídeo.

As peptidases proteolíticas localizadas na borda em


escova também atuam sobre os polipeptídios,

359
ENZIMAS Onde E, S e P representam a enzima, o substrato
As enzimas são proteínas que apresentam uma e o produto. ES e EP são complexos transciente
eficiência catalítica, elas possuem uma das enzimas com o substrato e o produto. A função
especificidade por seus substratos, aceleram as de um catalisador é aumentar a velocidade de uma
reações químicas e funcionam em soluções suaves reação, não alterando o seu equilíbrio de uma
de temperatura e pH. Durante as reações, as reação. As enzimas são sujeitas a inibição, os
enzimas não são alteradas de nenhuma maneira, o inibidores são agentes moleculares que interferem
que significa que são catalisadores biológicos. com a catálise, diminuindo ou interrompendo as
Como as enzimas não mudam durante as reações reações enzimáticas. Ex.: a aspirina inibe a enzima
escrevemos assim: que catalisa o primeiro passo na síntese das
A + B + enzima → C + D + enzima prostaglandinas, compostos envolvidos em muitos
A enzima participa com os reagentes A e B, mas processos, incluindo alguns que produzem a
permanece inalterada no final da reação. As sensação de dor. Os inibidores têm duas classes os
enzimas direcionam todos os eventos metabólicos. reversíveis e os irreversíveis. Um inibidor reversível
A nomenclatura mais usada tem o sufixo ASE é chamado de competitivo, ele compete com o
adicionado ao nome do substrato da reação substrato pelo sítio ativo da enzima.
(glicosidase, uréase e sacarose) ou à descrição da Os inibidores irreversíveis são os que combinam
ação realizada (lactato-desidrogenase e adenilato- com um grupo funcional na molécula de enzima ou
ciclase). a destroem ou ainda formam uma associação
covalente bastante estável.
Enzimas ativas e inativas
Algumas enzimas são sintetizadas como moléculas
inativas e ativas quando necessária por ativação
proteolítica. Cofatores de enzimas são chamados
de coenzimas elas não alteram o sítio de ligação
das enzimas. Elas atuam como receptores e
carregadores de átomos ou grupos funcionais que Figura 21: inibição competitiva. (1) proteína ativa; (a) um inibidor
competitivo bloqueia a ligação do ligante no sítio da ligação de
são removidos do substrato durante a reação. proteína; (2) proteína inativa.

Classificação das reações enzimáticas


A maioria das reações são catalisadas pelas
enzimas é classificada em quatro categorias:
 Oxidação-redução;
 Hidrólise-desidratação;
 Adição-subtração-troca;
 Ligação.

Figura 19: a ligação com cofatores ativam a proteína. (1) proteína Reação de oxidação-redução
inativa; (a) sem o cofator associado a proteína não é ativada; (b) São as reações importantes na extração e na
cofator; (2) proteína ativa; (a) a ligação com o cofator ativa a
proteína; (b) sítio de ligação.
transferência de energia nas células. Estas reações
transferem elétron é chamada de reduzidas e as
Funcionamento da enzima moléculas que perdem elétron são oxidadas.
Uma enzima fornece um ambiente específico onde
uma reação é mais favorável. Uma reação Reação de hidrólise-desidratação
enzimática ocorre no interior de uma cavidade Essas reações são importantes na degradação e na
chamada de sítio ativo. A molécula que se liga ao síntese de biomoléculas grandes. Nas reações de
sítio ativo chama-se substrato, o complexo enzima- desidratação, uma molécula de água é um dos
substrato, é fundamental para a ação das enzimas. produtos. Ex.: os monossacarídeos frutose e glicose
juntam-se para formar moléculas de sacarose. No
processo uma molécula do substrato perde um
grupo hidroxila e a outra molécula de substrato
perde um grupo hidroxila e a outra molécula de
substrato perde um hidrogênio para formar água.
Uma reação de hidrolise, um substrato se
transforma em um ou mais produtos pela adição de
Figura 20: modelo de ajuste induzido. (1) proteína; (a) sítios de
ligação. água. Nessas reações, as ligações covalentes da
molécula de água são quebradas para que a água
Uma reação enzimática pode ser escrita. reaja como um grupo hidroxila e um hidrogênio.
E+S ⇋ ES ⇋ EP ⇋ E + P

360
Reações de adição-substração-troca
Ela adiciona um grupo funcional em um ou mais
substrato durante as reações de troca. Ex.: grupos
fosfatos podem ser transferidos de uma molécula
para durante as reações de adição, subtração ou
troca.

Reação de ligação
Unem duas moléculas usando enzimas como
sintetase e a energia do ATP Ex.: é a reação de
ligação é a síntese do acetil coenzima A partir de
ácidos graxos e da coenzima A.

REGULAÇÃO ENZIMÁTICA
A regulação da velocidade das reações enzimáticas
é essencial para o organismo coordenar seus
numerosos processos metabólicos. As velocidades
das enzimas respondem a mudanças na
concentração dos substratos, um aumento na
concentração do substrato é refletido no aumento
da velocidade da reação, o que tende a fazer a
concentração do substrato retornar ao valor normal.

Sítios alostéricos
As enzimas alostéricas são regulados por
moléculas chamadas efetores, os quais ligam-se de
forma não-covalente a outro sítio que não o sítio
catalítico. Essas enzimas são compostas por
subunidades múltiplas e o sítio regulatório, o qual
liga o efetor, pode estar localizado numa
subunidade não-catalitica.
A presença de um efetor que inibem as atividades
enzimáticas são chamados efetores, enquanto
aqueles que aumentam a atividade enzimática são
chamadas efetores positivos.

Figura 22: modulação alostérica pode ativar ou inibir. (1) ativação


alostérica; (A) a proteína sem modulador é inativa; (a) ativador
alostérica; (B) o modulador liga-se à proteína fora do sítio de
ligação; (b) sítio de ligação. (2) inibição alostérico. (A) a proteína
sem o modulador é ativa; (a) inibidor alostérico; (b) sítio de ligação.
(B) o modulador se liga à proteína fora do sítio de ligação e inativa
o sítio de ligação.

361
CARBOIDRATOS Aldose e Cetose
Seu nome é derivado do 6C (carbo) com H2O Os monossacarídeos são compostos incolores,
(hydro). A fórmula geral de um carboidrato é CH2O, sólidos cristalinos, solúveis em água, porém
ou seja, para cada 6C existente há dois 1H e um 8O. insolúveis nos solventes não-apolares. Na forma de
Os carboidratos existem como açúcares simples ou cadeia aberta, um dos átomos de 6C é unido por
como polímeros de glicose, chamado de uma ligação dupla a um átomo de 8O para formar
polissacarídeos. Os monossacarídeos mais comuns um grupo carbonila, cada um dos átomos de 6C
são constituintes dos carboidratos complexos e possui uma OH. Se o grupo carbonila está numa
possuem cinco 6C, como a ribose, ou seis 6C, como das extremidades da cadeia carbônica (num
a glicose. Todas as células vivas armazenam aldeído), o monossacarídeo é uma aldose, se o
glicose para obter energia na forma de grupo carbonila está em qualquer outra posição,
polissacarídeo: (numa cetona), o monossacarídeo é uma cetose.
 Glicogênio em animais, amido em plantas.
A oxidação dos carboidratos é a principal via
metabólica fornecedora de energia para a maioria
das células não fotossintética.
Os carboidratos são divididos em três classes:
 Monossacarídeos: São os açúcares simples,
consistem em uma unidade de poli-hidroxi
aldeido ou cetona. São muito abundantes na
natureza é o açúcar com seis 6C na molécula; Figura 23: monossacarídeos representativos. (1) duas trioses, uma
 Oligossacarídeos: Compostos de cadeias aldose e uma Cetose. O grupo carbonila está sombreado em
curtas de unidade monossacaridicas unidas vermelho em cada uma das estruturas. (a) gliceraldeido, uma
aldose; (b) diidroxiacetona, uma Cetose; (2) duas hexoses comuns;
entre si por ligações, chamadas ligações (3) as pentoses componentes dos ácidos nucleicos. a D-ribose é
glicosídicas; componente do RNA e a 2-dexoxi-D-ribose é componentes do
 Polissacarídeos: Contêm cadeias com milhões DNA. (c) D-glicose uma aldoexose; (d) D-frutose uma cetoexose; (e)
D-ribose uma aldopentose; (f) 2-desoxi-D-ribose, uma aldopentose.
de monossacarídeos alguns tem cadeias
lineares com ramificações. Centros assimétricos
Todos os monossacarídeos exceto a
Monossacarídeos diitroxiacetona contêm um ou mais átomos de 6C
São aldeídos ou cetonas com um ou mais grupos assimétricos, e, assim, ocorrem em formas
hidroxila na molécula. Eles têm seis átomos de 6C, isoméricas opticamente ativas. A aldose contém um
glicose e frutose, têm cinco átomos de 6C onde a centro quiral. Por convenção, uma dessas duas
hidroxila está ligada geralmente é um 6C quiral. formas é designada por isômeros D e o outro
Os monossacarídeos são compostos incolores, isômero L, as configurações D e L estão
sólidos, solúveis na água. A maioria tem sabor relacionadas com o posicionamento da OH do 6C
doce. assimétrico mais distante do grupo funcional
O esqueleto molecular de um monossacarídeo é (aldeído ou cetona). Quando a OH no 6C referencia
constituído por uma cadeia carbônica não está do lado direito na fórmula de projeção, o
ramificada onde todos os 6C estão unidos açúcar é o D-isômero, quando ele está à esquerda,
covalentemente. Os oses ou monossacarídeos são é o L-isômero.
glicídios simples que não hidrolisam. São
classificados de acordo com o número de átomos
de 6C na molécula C6H12O6 e heptoses C7H14O.
Os monossacarídeos com quatro, cinco, seis e sete
átomos de carbonos em seus esqueletos são
chamados, respectivamente, tetrose, pentose, Figura 24: representação dos dois isômeros do gliceraldeido. (a) D-
hexoses e heptoses. Apresentam isômeros ópticos gliceraldeido; (b) L-gliceraldeido.
devido aos vários carbonos assimétricos que
possuem. A estrutura das oses tem o fenômeno de Açúcar redutor
ciclização da molécula. O grupo aldeído de uma É o que apresenta um grupo aldeído ou cetonico
aldose pode reagir com uma oxidrila da própria livre, isto é, não participante de ligação glicosídica.
molécula, dando uma cadeia fechada ou cíclica. Os açúcares redutores são assim chamados por
poderem reduzir o íon Cu2+ em meio alcalino.

Frutose
É muito comum, de fórmula molecular C6H12O6
encontrada no mel e em frutos, pode ser obtido por
hidrólise de um polissacarídeos chamada inulina.

362
Glicose Figura 25: (a) sacarose (α-β glicopiranosil (1→2) β-α fruto
furonase); (b) Maltose (α-d glicopiranosil (1→4) α-D glicopiranose);
Usada na alimentação, também é chamado de (c) lactose (β-α galactopiranosil (1→4) α D-glipiranose).
açúcar do sangue, pois é o açúcar mais simples
que circula em nossas veias, caso essa
concentração diminuir (hipoglicemia), a pessoa
deverá receber soro glicosado. Se a concentração Polissacarídeos
aumentar (hiperglicemia), a pessoa apresentará São os carboidratos mais encontrados na natureza,
sintomas de diabete. são polímeros de média e alta massa molecular. Os
homopolissacarideos contêm apenas um único
Dissacarídeos tipo de unidade monomérica, são empregados
São constituídos por dois monossacarídeos ligados como combustível pelas células: ex.: amido e
covalentemente entre si por uma ligação glicosídica, glicogênio. Os heteropolissacarideos contêm dois
que é formada quando um grupo OH de uma ou mais tipos diferentes de unidades monoméricas.
molécula de açúcar reage com o átomo de 6C da Fornecem suporte extracelular nos organismos de
outra molécula de açúcar. Como os glicídios todos os reinos animais.
possuem muitas hidroxilas, as ligações glicosídicas
podem unir as oses umas às outras. Oligosideos Amido e glicogênio
são formados pela ligação de duas ou mais oses Eles ocorrem intracelularmente como grandes
por ligações 0-glicosídicas. Dissacarídeos como a agregados, elas são altamente hidratadas, pois,
maltose, contêm duas unidades de D-glicose unida possuem muitas hidroxilas expostas capazes de
por ligação glicosídica entre 6C-1 de uma unidade formar pontes de hidrogênio com a água.
glicose 6C-4 da outra. O dissacarídeo lactose ocorre Amido: contêm dois tipos de polímeros da glicose,
naturalmente apenas no leite, quando hidrolisado a amilase e a amilopectina. A amilase consiste de
libera D-galactose e D-glicose sacarose é um cadeias longas não-ramificadas de unidades da D-
dissacarídeo de glicose e frutose formada pelos glicose conectadas por ligações.
vegetais. A sacarose a maltose e à lactose não Glicogênio: é o principal polissacarídeo
contém átomos de 6C livres ambos os 6C livres armazenado nas células animais é mais compacta
estão envolvidos na ligação glicosídica. Um que o amido, é muito abundante no fígado, onde
diosídeo é constituído de duas oses unidas por uma constitui até 7% do peso úmido do órgão.
ligação 0-glicosídicas. Os três mais abundantes são Nossas células convertem glicose em glicogênio
sacarose, lactose e maltose. para armazenamento o corpo mantém a maioria da
sua energia de reserva em moléculas compactas de
Sacarose gordura de alta energia. A energia da gordura é de
Dissacarídeo, de fórmula C12H22O11, encontrado na difícil acesso e o metabolismo das gorduras é mais
cana-de-açúcar e na beterraba. Estruturalmente, a lento de que o dos carboidratos.
sacarose resulta da condensação de uma molécula
de glicose e uma de frutose. Celulose e quitina
A celulose é uma substância fibrosa, resistente
Maltose insolúvel em água, é encontrado na parede celular
É um dissacarídeo formado a partir de dois dos vegetais. Constitui a maior parte da massa da
monossacarídeos da molécula de glicose. Elas madeira. A celulose não é usada pela maioria dos
contem duas unidades de D-glicose unida por animais como fonte de energia, pois eles não têm
ligações glicosídicas entre C-1 de uma unidade de enzimas que hidrolisam as ligações. Os bovinos e
glicose e C-4 da outra. ruminantes conseguem utilizar a celulose como
alimento, seu estômago contem protistas e
Lactose bactérias que secretam celulose. A quitina se
É um dissacarídeo, de fórmula C12H22O11, diferencia da celulose na substituição de um grupo
encontrado no leite e resultante da condensação de hidróxido em C-2 por um grupo amino acetilado. É o
uma molécula de α-glicose com uma β-galactose. principal componente do esqueleto de vários
Em contato com alguns microrganismos dá origem artrópodes.
ao ácido láctico, substância que azeda o leite.

363
Figura 26: carboidratos. (1) monossacarídeos; (a) frutose; (b)
glicose; (c) galactose. (2) dissacarídeos. (a) sacarose=
glicose+frutose; (b) maltose= maltose=glicose+glicose; (c)
lactose=galactose+glicose. (3) polissacarídeos. (A) animais: (a)
quitina; (b) glicogênio. (B) plantas: (a) celulose; (b) amido; (C) Figura 28: absorção de carboidratos no intestino delgado.
leveduras e bactérias: (a) dextrana.

Absorção
A maior parte da absorção acontece no intestino
delgado, com absorção adicional de água e íons no
intestino grosso. O transporte intestinal de
carboidratos é restrito aos monossacarídeos, o que
significa que todos os carboidratos complexos e
dissacarídeos precisam ser digeridos para ser
absorvida a enzima amilase é uma enzima que
quebra os longos polímeros de glicose em cadeias
menores de glicose e nos dissacarídeos maltose. A
maltose e outros dissacarídeos são quebrados
pelas enzimas intestinais da borda em escova. Os
produtos finais da digestão dos carboidratos são a
glicose, galactose e a frutose.

Figura 27: carboidratos são degradados formando


monossacarídeos. (a) polímeros de glicose; (b) dissacarídeos; (c)
monossacarídeos.

Nossas células convertem glicose em glicogênio


para armazenamento e mantém a maioria da sua
energia de reserva em moléculas compactas de
gordura de alta energia.
A glicose após uma refeição entra na circulação do
sistema porta do fígado e é levada diretamente para
o fígado, onde cerca de 30% de toda glicose
ingerida é metabolizada o restante continua na
corrente sanguínea para ser distribuída. A maioria
parte da glicose vai para a glicólise e para o ciclo do
ácido cítrico para produzir ATP.
A insulina é um hormônio peptídeo sintetizado
como um pró-hormônio inativo e ativado antes da
secreção. A glicose estimula a liberação de insulina
que promove o transporte da glicose para dentro
das células.

364
LÍPIDIOS  Ácidos graxos insaturados: possuem uma ou
Os lipídeos são importantes, como precursores de mais duplas ligações, são mono ou poli-
hormônios, na digestão, no armazenamento de insaturados. Os óleos de origem vegetal são
energia, na constituição das células, na condução ricos em ácidos graxos insaturados;
nervosas da perda de calor.  Ácidos graxos saturados: não possuem
O termo lipídeo vem do grego lipo=gordura, ligações duplas e, geralmente, são sólidos a
engloba todas as substâncias gordurosas existentes temperatura ambiente. As gorduras de origem
no reino vegetal e animal. Os lipídeos são definidos animais são geralmente ricas em ácidos graxos
por um conjunto de substâncias químicas que, são saturados.
caracterizadas pela sua alta solubilidade em
solventes orgânicos e baixa solubilidade em água.
Sua natureza hidrofóbica é resultante da natureza
química de sua molécula, que possui extensa
cadeia de 6C e 1H. Os lipídeos também são os
alimentos mais energéticos. Os lipídeos são
classificados de acordo com a sua solubilidade. As
gorduras e os óleos usados como forma de
armazenamento de energia nos organismos vivos
são derivados de ácidos graxos. Existem dois tipos
de ácidos graxos, os triglicerídeos e ceras. Os
lipídeos mais simples, construídos a partir do ácido Figura 29: ácidos graxos. (A) grupo carboxila; (B) cadeia
graxo são os trigliceróis (triglicerídeos), e hidrofóbica. (a) ácido graxo saturado; (b) ácido graxo insaturado;
gorduras neutras. (c) ácido graxo saturado; (d) mistura de ácidos graxos saturados e
insaturados.

CLASSES
Os ácidos graxos são ácidos monocarboxilicos de
As classes mais importantes de lipídeos são:
longas cadeias de HC acíclicos, não-polares, sem
 Colesterol; ramificações. Podem ser saturados,
 Triglicerídeos; monoinsaturados ou poli-insaturados, em geral, as
 Ácidos graxos; duplas ligações nos ácidos graxos poli-insaturados
 Fosfolipídios. estão separados por um grupo metileno, para evitar
a oxidação quando exposta a um meio com 8O.
Colesterol Como as ligações duplas são estruturas rígidas, as
Pertence à classe de 3β-hidróxil esteroide e está moléculas que contém podem ocorrer de duas
presente em todo os tecidos corporais e na maioria formas isoméricas: cis e trans. os isômeros cis
das células, com exceção das hemácias, que não ocorrem na maioria dos ácidos graxos naturais.
conseguem sintetizá-los. As duas funções mais Além das gorduras provenientes da dieta, o homem
importantes do colesterol são: é incapaz de produzir o ácido linoleico e o ácido
 Constituintes das membranas celulares, linolênico. Esses dois últimos são chamados ácidos
auxiliando no controle de entrada e saída de graxos essenciais e são obtidos da dieta.
íons e moléculas solúveis em água;
 É precursor de outros esteroides. O colesterol é Glicerídeos
metabólito precursor dos hormônios sexuais, São ésteres da glicerina com ácidos graxos,
dos corticoides adrenais, dos ácidos biliares que esterificações de três grupos OH da glicerina e, o
servem como detergentes no TGI para digestão produto final pode ser chamado de triglicerídeo ou
e absorção de gorduras da dieta e para síntese triglicerídeo, conforme R1, R2 e R3 sejam iguais ou
de vitamina D. diferentes, classificamos os triglicerídeos em
simples ou mistos. Os glicerídeos são subdivididos
Ácidos graxos em:
São ácidos carboxílicos que apresentam um radical  Óleos: são líquidos em condições ambientes;
R de natureza graxa ou polar: R-COOH. Onde R  Gorduras: são sólidos em condições ambientes.
deve se apresentar com mais de quatro átomos de Os óleos são formados, por ésteres ácidos
6C em estágio reduzido. Classificamos ácidos insaturados, enquanto as gorduras são formadas
graxos em saturados ou insaturados, dependendo por ésteres de ácido saturados.
da ausência ou presença de ligações duplas entre
6C-6C. As insaturadas são convertidas em
saturadas através da hidrogenação catalítica.
Os insaturados se apresentam, em temperatura
ambiente, no estado líquido, os saturados, são
sólidos.

365
Triglicerídeos Absorção
É a forma pela qual os organismos animais ou O metabolismo dos lipídeos envolve uma via
vegetais armazenam energia química. Nos seres exógena e outra endógena.
humanos, os triglicerídeos são armazenados na
forma sólida (gordura) no tecido adiposo. Os Via exógena
triglicerídeos são compostos de três ácidos graxos, A digestão dos lipídeos inicia-se no estômago,
cada um em ligação éster com o mesmo glicerol. catalisado por lípase em meio ácido. As lípases
Há duas vantagens em usar triglicerídeos como enzimas que removem dois ácidos graxos de cada
combustível armazenado: molécula de triacilglicerol. Os fosfolipídios são
1º como os átomos de 6C dos ácidos graxos estão digeridos pela fosfolipases pancreática. A digestão
mais reduzidos que os açúcares, a oxidação de gorduras, também requer colipase, um cofator
fornece o dobro de energia; proteico secretado pelo pâncreas. A colipase
2º como eles são hidrofóbicos e não hidratados, o desloca alguns sais biliares, permitindo que a lípase
organismo que transporta gordura como acesse a gordura localizada dentro dos sais biliares.
combustível não deve suportar o peso extra da
água de hidratação que está associada à
polissacarídeos armazenados.

Figura 30: triacilglicerois.

Figura 31: triacilglicerol digeridos formando monoacilglicerois e


Ceras ácidos graxos livres. (a) triacilglicerol; (b) monoacilglicerol; (c)
Servem como armazéns de energia e repelente de ácidos graxos livres.
água. Ceras biológicas são ésteres ácidos graxos
saturados e insaturados de cadeias longas. Certas Para aumentar a área de superfície disponível para
glândulas da pele de vertebrados secretam ceras a digestão enzimática das gorduras, o fígado
para proteger o pelo e a pele, e mantê-los flexíveis, secreta sais biliares no intestino delgado. O
lubrificados e a prova de água. Os ésteres processo de emulsificação dos lipídios da dieta
compostos de ácidos graxos de cadeia longa e ocorre no duodeno. A emulsificação é completada
álcoois de cadeia longa como constituintes da por dois mecanismos complementares os sais
maioria das ceras. As ceras também contêm biliares e pelo peristaltismo. Os sais biliares ajudam
hidrocarbonetos, álcoois, ácidos graxos, aldeídos e a quebrar partículas grandes em partículas menores
esteróis. e mais estáveis.
Fosfolipídios À medida que a digestão enzimática e mecânica
Os lipídios da membrana são anfipáticos, um lado prossegue ácidos graxos, sais biliares,
da molécula é hidrofóbico e o outro hidrofílico. Suas monoacilglicerois, fosfolipídios e colesterol formam
interações hidrofóbicas com água direcionam sua pequenas micelas em forma de disco. As micelas
organização como bicamadas de membranas. os entram na camada aquosa não agitada próxima das
três principais tipos de lipídios de membrana são: células absortivas.
1. Glicerofosfato lipídios: nos quais as regiões
hidrofóbicas são compostas de dois ácidos
graxos e um glicerol;
2. Esfingolipídios: nos quais um único ácido
graxo está ligado a uma amina graxa
Figura 32: os sais biliares cobrem os lipídeos formando emulsões.
(esfigosina); (a) água; (b) gotas de lipídeos coberta por sais biliares; (c) lado
3. Esteróis: compostos caracterizados por sistema hidrofóbico associado com os lipídeos; (d) cadeias laterais polares
rígido de quatro anéis hidrocônicos fundidos. (associado com água).

Figura 33: as micelas são pequenos discos com sais biliares.


Fosfolipídios, ácidos graxos, colesterol e mono diacilgleceróis. (a)
monoacilglicerol; (b) fosfolipídios; (c) diacilglicerol.

366
Pelo fato de as gorduras serem lipofílica, muitas são Via endógena
absorvidas por difusão simples. Ácidos graxos e O fígado sintetiza triglicerídeos através de
monoacilglicerois deslocam-se de suas micelas e carboidratos e ácidos graxos. Também sintetiza o
difundem-se através da membrana apical para colesterol, a partir do acetato, aumentando a
dentro das células epiteliais. Uma vez dentro dos atividade da enzima 3-hidroxi-3-metilglutaril
enterócitos, os monoacilglicerois e os ácidos graxos coenzima. A HMG-COA redutase, que regula essa
movem-se para o REL, onde se recombinam síntese nos hepatócitos. O colesterol e o
formando triacilglicerois. Os triacilglicerois se triglicerídeos formados são empacotados em
combinam com colesterol e proteínas formando vesículas secretoras do aparelho de Golgi e
grandes gotas chamadas quilomicrons. Eles deixam transportados por exocitose pelos capilares para a
a célula por exocitose. Os quilomicrons são circulação, formando o VLDL nascente.
absorvidos para dentro dos lactíferos, os vasos Ocorre a hidrólise dos triglicerídeos, restando um
linfáticos das vesículas. VLDL remanescente que pode ser incorporado ao
fígado ou formar uma lipoproteína densa conhecida
como IDL. O IDL é rapidamente processado para
LDL ou removido pelos hepatócitos. Esse processo
de remoção é rápido, dificultando a detecção de
IDL no plasma.
O LDL formado é a principal fonte de transporte de
colesterol periférico o seu metabolismo ocorre
lentamente durante dias. Receptores específicos
na superfície celular reconhecem apoB100,
fazendo com que a membrana celular sofra
invaginação e interiorize a lipoproteína, formando
uma vesícula endocítica com enzima hidrolitica.
Seu conteúdo proteico é hidrolisado a aminoácidos
e o colesterol esterificado em colesterol livre.
Figura 34: digestão e absorção de gorduras. (1) os sais biliares O colesterol livre das células é também transferido
provenientes do fígado cobrem as gotas de gorduras. (a) sais
biliares provenientes do fígado; (b) emulsão; (c) glandes glóbulos para o HDL nascente, após ser esterificado,
de gorduras provenientes do estomago. (2) s lípase e a colipase estimulado pela enzima lecitina colesterol. Os
pancreática quebram gorduras em monoacilglicerois e ácidos ésteres de colesterol são então envolvida ao
graxos estocados em micelas. (a) lípase e colipase; (b) micelas; (c)
reciclagem e sais biliares. (3) monoacilglicerois e ácidos graxos fígado. Esse processo consiste no transporte
movem-se para fora das micelas e entram nas células por difusão. inverso do colesterol, removendo-o dos tecidos
(4) o colesterol é transportado para dentro das células por um
transportador de membrana; (a) REL. (5) os lipídeos absorvidos
periféricos e devolvidos ao fígado. Esse papel de
combinam-se dentro do sistema linfático HDL pode ser a base da proteção atribuída a essa
triacilgliceróis+colesterol+proteínas: (a) quilomicron; (b) aparelho lipoproteína como forte e independente fator de
de Golgi. (6) os quilomicrons são liberados dentro do sistema
linfático: (a) capilar; (b) lactífero; (c) da linfa para a veia. risco inverso para a DAC. A disponibilidade de HFL
evita o acúmulo de colesterol nas células.

Figura 35: processamentos lipídios alimentares em vertebrados.


(a) gorduras ingeridas na alimentação; (b) vesícula biliar; (c)
intestino delgado; (d) capilar sanguíneo; (e) mucosa intestinal; (f)
quilomicron; (g) lipoproteína lípase; (h) miócitos ou adipócitos.

367
LIPOPROTEÍNAS Lp(a) propriedades aterogênicas e sua presença
Os lipídeos, devido a sua insolubilidade no meio nas pessoas com pele branca e amarelada
aquoso, são transportados no plasma em representam fator de risco de aterosclerose
complexos de macromoléculas chamadas independente.
lipoproteínas. Estas são esféricas, com camada
externa formada por proteínas e lipídeos polares
(fosfolipídios e colesterol livre e a camada interna
(core) de lipídeos apolares (triglicerídeos e éster de
colesterol). As lipoproteínas apresentam
características físicas e químicas diferentes devido
a sua composição variada entre lipídeos e
proteínas.
As lipoproteínas são distinguidas de acordo com
sua densidade e são designados pelas iniciais em
inglês dessa separação temos:
 VLDL: Very low density lipoproteins;
lipoproteínas de densidade muito baixa.
 IDL: intermediate-density lipoproteins; ou
lipoproteína de densidade baixa;
 HDL: High density lipoproteins; ou lipoproteína
de alta densidade.
A densidade das lipoproteínas está relacionada com
seu conteúdo de proteínas e de lipídeos como
colesterol, fosfolipídios e triglicerídeos.
Os quilomicros e o VLDL apresentam elevado
conteúdo de triglicerídeos e baixo teor de proteínas.
São de densidade muito baixa e partículas
menores. As lipoproteínas ricas em colesterol são a
LDL, de densidade baixa, e a HDL de densidade
alta. As subclasses de HDL (HDL2 e HDL3),
possuem, além das características diferentes,
funções metabólicas e clinicas distintas.

Apolipoproteínas
As proteínas especificas que constituem as
lipoproteínas são chamadas Apolipoproteínas (Apo)
e são divididas por função e estrutura em classes
de A e H. as Apolipoproteínas têm funções
importante no metabolismo lipídico, como:
 Cofatores enzimáticos no metabolismo das
lipoproteínas;
 Responsáveis pela manutenção da integridade
estrutural do complexo da lipoproteínas;
 No reconhecimento dos receptores de superfície
celular para entrada da lipoproteína no interior
da célula.
Cada classe de lipoproteína tem uma variedade de
Apolipoproteínas em diferentes proporções com
exceção do LDL, que possui apenas apoB-100. No
caso da HDL a principal constituinte é a Apoa-1 em
menor quantidade as Apoc I, II e apoE.
A lipoproteína (a) ou Lp(a) é parecida com LDL,
mas tem uma glicoproteína adicional, chamada de
apolipoproteína(a) ligada a apoB-100 por pontes de
dissulfetos.
A Apoa é estruturalmente parecida ao
plasminogênio e age como inibidor competitivo de
ativador tecidual do plasminogênio (Tpa).
Impedindo a formação de plasmina e, consequente,
formação de fibrinólise, tais características dão à
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