Informe N°01 - Bioquimica

Universidad Nacional Mayor de San Marcos
Facultad de Quimica – Ing. Quimica e

Ing. Agroindustrial
E.A.P. Quimica
Departamento de Quimica Orgánica
Bioquímica
Informe de Lab. N°01 -
Cabanillas Silva, Helga
Tananta Gómez, Diego
Ruiz Bocanegra, Jessica
De La Cruz Vicente, Hayro
Setiembre de 2012
Setiembre 2012
Lab. De Bioquímica – 2012-II Jueves 6-10pm
1
TABLA DE CONTENIDO
II. INTRODUCCIÓN ........................................................... Error! Bookmark not defined.
III. RESUMEN ................................................................... Error! Bookmark not defined.
IV. PARTE TEÓRICA .......................................................... Error! Bookmark not defined.
V. DETALLES EXPERIMENTALES ......................................................................................7
VII. RESULTADOS ............................................................. Error! Bookmark not defined.
VIII. DISCUSIÓN DE RESULTADOS ................................................................................. 15
IX. CONCLUSIONES ......................................................................................................... 16
X. RECOMENDACIONES ................................................................................................. 16
XI. APENDICE.................................................................................................................... 0
XII. BIBLIOGRAFÌA .......................................................................................................... 17

2
INTRODUCCION
Las proteínas son compuestos orgánicos constituidos por aminoácidos unidos

por enlaces peptídicos que intervienen en diversas funciones vitales esenciales, como el
metabolismo, la contracción muscular o la respuesta inmunológica; sus moléculas van
desde las largas fibras insolubles que forman el tejido conectivo y el pelo, hasta los
glóbulos compactos solubles, capaces de atravesar la membrana celular y desencadenar
reacciones metabólicas. Tienen un peso molecular elevado y son específicas de cada
especie y de cada uno de sus órganos. Las proteínas sirven sobre todo para construir y
mantener las células.
Los aminoácidos son sustancias cristalinas, casi siempre de sabor dulce; tienen
carácter ácido como propiedad básica y actividad óptica; químicamente son ácidos
carbónicos con, por lo menos, un grupo amino por molécula, 20 aminoácidos diferentes
son los componentes esenciales de las proteínas. Aparte de éstos, se conocen otros que
son componentes de las paredes celulares. Las plantas pueden sintetizar todos los
aminoácidos, nuestro cuerpo solo sintetiza 16, aminoácidos, éstos, que el cuerpo sintetiza
reciclando las células muertas a partir del conducto intestinal y catabolizando las
proteínas dentro del propio cuerpo.

3
RESUMEN
Se realizo el análisis cualitativo de coloración de las proteínas y aminoácidos sobre los

grupos funcionales y así mismo se reconoció las reacciones específicas para cada tipo
de aminoácido. Igualmente se procedió a efectuar las pruebas de reconocimiento
sobre una solución proteica de clara de huevo de gallina.
Con lo cual se encontró que la reacción de Biuret fue específica sobre el grupo
peptídico de las proteínas y así mismo también se encontró reacción positiva en los
aminoácidos. De igual forma se encontraron resultados satisfactorios en las pruebas de
análisis en la reacción de la ninhidrina sobre el grupo alfa amino, donde la mayoría de
aminoácidos reaccionaron a excepción del beta aminoácido b-alanina. Se encontró de
igual forma que la prolina e hidroxiprolina dan un producto de color amarillo.
Así mismo se realizó en ensayo de la reacción xantoprotéica para detectar el grupo

aromático de los aminoácidos, donde se encontró resultados positivos en el ensayo
sobre triptófano, tirosina y fenilalanina. De igual forma se realizó la reacción de Millon
sobre la tirosina donde también se encontró resultados satisfactorios al observar la
formación de la sal de mercurio de la nitrotirosina de color rojo púrpura.
De igual forma se realizó la determinación de Hopkins Cole sobre triptófano de forma

específica, al observarse la formación del compuesto rojo violeta bis-2-
triptofanilmetano.
Además se realizará la reacción de coloración de la prolina con ninhidrina

encontrándose la formación de un compuesto de color amarillo, y así mismo se realizó
la determinación de aminoácidos que contienen azufre débilmente unido en la cisteína
y cistina, donde se encontró que ambos aminoácidos reaccionan en medio básico y en
presencia de una sal de plomo forman un precipitado de color negro produciendo PbS.
De igual forma se pudo comprobar lo mismo con la reacción de nitroprusiato de sodio,
formando un complejo inorgánico al que reaccionó la metionina por tener azufre en su
estructura.
Finalmente se realizó la reacción de Sakaguchi característica del grupo Guanidino,

presente en la arginina donde se observó que en presencia de alfa naftol e hipobromito
de sodio, se produjo un compuesto coloreado amarillo rojizo (naftoquinonimina)

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PARTE TEORICA
LAS PROTEINAS:
Las proteínas son macromoléculas; son biopolímeros, es decir, están constituidas por
gran número de unidades estructurales simples repetitivas (monómeros). Debido a su
gran tamaño, cuando estas moléculas se dispersan en un disolvente adecuado, forman
siempre dispersiones coloidales, con características que las diferencian de las
disoluciones de moléculas más pequeñas.
Por hidrólisis, las moléculas de proteína se escinden en numerosos compuestos

relativamente simples, de masa pequeña, que son las unidades fundamentales
constituyentes de la macromolécula. Estas unidades son los aminoácidos, de los cuales
existen veinte especies diferentes y que se unen entre sí mediante enlaces peptídicos.
Cientos y miles de estos aminoácidos pueden participar en la formación de la gran
molécula polimérica de una proteína.
FUNCIONES:
Las proteínas ocupan un lugar de máxima importancia entre las moléculas

constituyentes de los seres vivos (biomoléculas). Prácticamente todos los procesos
biológicos dependen de la presencia o la actividad de este tipo de moléculas. Bastan
algunos ejemplos para dar idea de la variedad y trascendencia de las funciones que
desempeñan. Son proteínas: casi todas las enzimas, catalizadores de reacciones
químicas en organismos vivientes; muchas hormonas, reguladores de actividades
celulares; la hemoglobina y otras moléculas con funciones de transporte en la sangre;
los anticuerpos, encargados de acciones de defensa natural contra infecciones o
agentes extraños; los receptores de las células, a los cuales se fijan moléculas capaces
de desencadenar una respuesta determinada; la actina y la miosina, responsables
finales del acortamiento del músculo durante la contracción; el colágeno, integrante
de fibras altamente resistentes en tejidos de sostén.
ESTRUCTURA:
Es la manera como se organiza una proteína para adquirir cierta forma. Presentan una
disposición característica en condiciones fisiológicas, pero si se cambian estas
condiciones como temperatura, pH, etc. pierde la conformación y su función, proceso
denominado desnaturalización. La función depende de la conformación y ésta viene
determinada por la secuencia de aminoácidos.

5
Conformaciones o niveles estructurales de la disposición tridimensional:
PROPIEDADES:
Solubilidad: Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y débiles estén presentes. Si se
aumenta la temperatura y el pH, se pierde la solubilidad.
Capacidad electrolítica: Se determina a través de la electroforesis, técnica analítica en la cual si

las proteínas se trasladan al polo positivo es porque su molécula tiene carga negativa y
viceversa.
Especificidad: Cada proteína tiene una función específica que está determinada por su
estructura primaria.
Amortiguador de pH (conocido como efecto tampón): Actúan como amortiguadores de pH

debido a su carácter anfótero, es decir, pueden comportarse como ácidos (aceptando
electrones) o como bases (donando electrones).

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DETALLES EXPERIMENTALES
1) Materiales y Reactivos:
Reactivos:
 Solución de proteína de huevo fresco de gallina

 Proteína de huevo fresco no diluido
 Soluciones al 1% de glicina, α-alanina, β-alanina.
 Soluciones al 0,01% de tirosina, triptófano, histidina, hidrocloruro de cisteína, metionina,
acido aspartico y acido glutamico, α-alanina, β-alanina y arginina.
 Reactivo de Biuret (NaOH y Cu2+ )
 Ninhidrina, solución acuosa al 0,5%.
 HNO3 (cc)
 NaOH al 10%
 Reactivo de Millon.
 Acido acético glacial.
 H2SO4 (cc)
 Acetato de plomo al 5%
 Nitroprusiato de sodio al 5%.
 α-naftol al 0,2%
 hipobromito de sodio.
 Acido sulfanilico al 1% en acido clorhídrico al 5%
 KNO2 al 0,5%
 Na2CO3 al 10%
 Sulfato de cobre al 0,04 M
Materiales:
 Tubos de ensayo,
 goteros,
 pipetas,
 probetas,
 baño de agua,
 bagueta,
 papel filtro.

7
2) Procedimiento Experimental:
 PREPARACIÓN DE LA SOLUCIÓN DE ALBÚMINA:
Se separa la clara de la yema de un huevo; la clara se mide en una

probeta y se añade igual cantidad de agua destilada. Se bate hasta
que este algo espumosa, luego se filtra. De esta solución se
tomaran para los siguientes ensayos.
 REACCIÓN DE BIURET SOBRE EL GRUPO PEPTÍDICO

En un tubo de ensayo se colocan 5 gotas de solución de proteína de huevo, en otro tubo
glicina. A cada tubo se le agrega 2 gotas del reactivo Biuret, agitar suavemente y observar la
aparición de la coloración.
Presenta una coloración azul violácea, ya que el reactivo de Biuret reacciona en un medio
básico
Las proteínas (poli péptidos) en solución alcalina en presencia de sulfato de cobre (II) forman
compuestos complejos de cobre, de coloración azul violeta con matices rojizo o azulado. Esta
reacción por provocar una coloración en función a la formación de un complejo bioinorgánico
permite emplearse en análisis por espectrofotometría.
La reacción se caracteriza por la formación de un enlace de coordinación entre el cobre y los

átomos de nitrógeno adyacentes del enlace peptídico de la proteína.

8
 REACCIÓN DE LA NINHIDRINA SOBRE EL GRUPO α-AMINO

En un tubo de ensayo colocar 5 gotas de solución de huevo, en otro α-alanina, y en un tercer
tubo colocar β-alanina. Luego agregar a cada tubo 2 gotas de solución de Ninhidrina, calentar
hasta ebullición y después observar la aparición de coloración.
Albumina – Clara α-alanina β-alanina

de huevo
Presentan coloración azulado.
El reactivo Ninhidrina interacciona con el grupo α-amino de los aminoácidos, péptidos y

proteínas con la formación de un complejo de color azul o violeta, llamado azul violeta de
Ruemann.
Químicamente por calentamiento, en presencia de ninhidrina se produce la desanimación
oxidativa del grupo α-amino de los aminoácidos y péptidos y reducción de la molécula de
ninhidrina en el proceso se forma una base de Schiff (C=N), luego se forma una reagrupación
con descarboxilación y descomposición a aldehído y aminodicetohidrindeno.
 REACCIÓN XANTOPROTEICA SOBRE EL ANILLO AROMATICO DE AMINOACIDOS

CICLICOS
En un tubo de ensayo colocar 5 gotas de solución de proteína de huevo, en otro tirosina y en un
tercer tubo colocar histidina.
A cada tubo añadir 3 gotas de ác. Nítrico concentrado y calentar hasta ebullición.
Albumina – Clara Tirosina Histidina

de huevo
En los dos primeros dan coloración anaranjada y en el último da una coloración ligeramente
anaranjada.

9
La reacción se basa en la capacidad de los aminoácidos y restos de de poli péptidos que tienen
un anillo aromático para formar, por interacción con ácido nítrico concentrado, compuestos
dinitroderivados de color amarillo. Esto es, la nitración del anillo aromático. En medio alcalino,
estos compuestos forman grupos cromóforos con estructuras quinoideas que tienen
coloración anaranjada.
 REACCIÓN DE MILLON SOBRE LA TIROSINA
En un tubo de ensayo colocar 5 gotas de solución de proteína de huevo, en otro tirosina. A cada
uno de ellos añadirle 3 gotas de reactivo de Millón y cuidadosamente calentar en baño de agua,
observar la aparición de la coloración.
Presenta una coloración rojo púrpura
La reacción se basa en la capacidad de la tirosina de formar sal de mercurio de nitrotirosina de

color rojo púrpura. Esto se presenta en la tirosina ya sea en forma libre o en la composición de
las proteínas.

10
 REACCIÓN DE HOPKINS-COLE (ADAMKIEWICZ) SOBRE TRIPTÓFANO

En un tubo de ensayo colocar 2 gotas de proteína no diluida de huevo fresco, en otro –solución
de triptófano.
A cada tubo agregar 10 gotas de acido acético glacial, y calentar cuidadosamente ambos tubos
hasta disolución del precipitado formado en el primer tubo, después de lo cual, enfriar el
contenido de este tubo. Con mucho cuidado, después de inclinar el tubo, agregar por la pared
de este, cerca de 1 mL de H2SO4 (cc), cuidando de que los líquidos no se mezclen.
En el límite de las dos capas surge un anillo coloreado característico que se difunde por toda la
solución. Presenta una coloración rojo violeta
La reacción de Hopkins Cole es específica para el triptófano, y se basa en la capacidad que este
tiene para reaccionar en medio ácido con el ácido glioxílico (que está presente en el ácido
acético glacial), con la formación del compuesto de color rojo violeta.
 REACCIÓN DE FOLY EN AMINOACIDOS QUE CONTIENEN AZUFRE

En tres tubos de ensayo se colocar 10 gotas de solución de acetato de plomo y, por gotas, a
cada uno de ellos añadir NaOH hasta la disolución del precipitado formado al principio. A uno
de los tubos, agregare 5 gotas de solución de proteína de huevo, al segundo- cisteína, y al
tercero metionina. Hervir de 1 a2 minutos y observar los cambios de color y formación del
precipitado.
Albumina – Clara Cisteína Metionina

de huevo
Presenta una coloración negro pardusco

11
El método de la reacción de Foly es específica para los aminoácidos que contienen azufre
débilmente unido ya sea cisterna o cistina. El método se basa en la capacidad que tienen las
proteínas, en la composición de formar por calentamiento en medio alcalino, sulfuro de sodio,
el mismo que con plumbito de sodio genera color negro pardo proveniente del sulfuro de
plomo obtenido.
 REACCIÓN DE AMINOÁCIDOS QUE CONTIENE AZUFRE CON NITROPRUSIATO DE

SODIO.
En un tubo de ensayo colocar 5 gotas de albúmina fresca no diluida, en otro- solución de

cisteína, y en un tercero metionina. A cada tubo agregar 10 gotas de solución de NaOH y hervir
por 3 minutos, luego enfriar el contenido. Después a la mezcla de cada tubo añadir 2 a 3 gotas
de solución de nitroprusiato de potasio y observar la aparición de la coloración.
Albumina – Clara Cisteína Metionina

de huevo
Presenta una coloración rojo violeta que es un complejo coloreado
La reacción se basa en la capacidad del sulfuro de sodio, proveniente de la hidrólisis alcalina de

aminoácidos que contienen azufre forman nitroprusiato de sodio un compuesto coloreado rojo
violeta.

12
 REACCIÓN DE SAKAGUCHI
En un tubo de ensayo colocar 2 mL. De solución de arginina agregar 2mL de NaOH al 10% y
algunas gotas de solución alcohólica de alfa naftol al 0.2%. Agitar bien el contenido del tubo y
añadir 0.5mL de solución de hipobromito y nuevamente mezclar. Observar la coloración.
Anaranjada
La reacción de Sakaguchi es una reacción específica para el grupo Guanidino, donde el α-naftol
se une al grupo Guanidino de la arginina en presencia de hipodromito de sodio.
La oxidación posterior de naftilarginina se forma un compuesto de tipo quinonimina, donde el
hidrógeno del grupo imino está sustituido por un radical alquilo o arilo.
 PRUEBA DE PAULY – CARACTERISTICA DE LA HISTIDINA
A 1mL. De solución al 1% del Acido Sulfanilico en Acido Clorhídrico al 5% le agregan 2 mL de

solución de KNO2 al 5%. Agitar fuertemente la mezcla e inmediatamente añadir 2mL de histidina
al 0.01% y luego, agitar el contenido del tubo. Observar la coloración. Presenta una coloración
rojo guinda

13
RESULTADOS
Reacciones
Muestra
Xantoprotéica
Adamkiewicz
Nitroprusiato
N°
Zimmerman
Sakaguchi
Ninhidrina
problema
Izatina
Biuret
Millon
Pauly
Foly
1 Glicina + + - - - - + - - - -
2 Prolina + + - - - + - - - - -
3 Arginina + + - - - - - - - + -
4 Tirosina + + + + - - - - - - -
5 Triptófano + + + - + - - - - - -
6 Histidina + + - - - - - - - - +
7 Fenilalanina + + + - - - - - - - -
8 Ac. Glutamico + + - - - - - - - - -
9 Metionina + + - - - - - - + - -
10 Cisteína + + - - - - - + + - -
11 Lisina + + - - - - - - - - -
12 α-alanina + + - - - - - - - - -
13 β-alanina + - - - - - - - - - -
14 Leucina + + - - - - - - - - -
15 Isoleucina + + - - - - - - - - -
16 Serina + + - - - - - - - - -
Tabla 1: Resultados de las reacciones cualitativas de las pruebas bioquímicas realizadas.

14
DISCUSION DE RESULTADOS
 La reacción de Biuret será positiva en el caso de que la ovoalbúmina, dando una
coloración violeta clara; esto debido a la formación de un complejo de coordinación
entre los iones Cu+2 y los pares de electrones no compartidos del nitrógeno que forma
parte de los enlaces peptídico; pero en el caso de la glicina no hubo reacción.
 Reaccionan con la Ninhidrina, la ovoalbúmina, α-alanina, β-alanina, al ser calentados

con exceso de la misma. Pero la intensidad de sus coloraciones y el tiempo en que
reaccionan fueron distintos, puesto que con la ovoalbúmina la reacción fue bien rápida
(coloración violeta) en comparación con casos de la con la α-alanina (coloración
morado-azul) y β-alanina (en esta reacción la coloración fue un violeta más claro y
además tubo que durar más tiempo su calentamiento para que reaccione).
 La reacción xantoprotéica es una prueba característica de los aminoácidos aromáticos.

Esta reacción se debe a la presencia de un grupo fenilo en la molécula proteica. Por lo
cual da una reacción positiva para la ovoalbúmina (precipitado color amarillo y este al
calentarlo se disuelve dando una coloración amarilla), en la tirosina da una solución
amarilla más clara, en el caso de la histidina reacciona dando un precipitado amarillo-
claro en menor proporción que en el caso de la ovoalbúmina. Por lo tanto, la positividad
de estas reacciones se reconoce por la aparición del color amarillo (se puede notar las
diferencias de las intensidades en la coloración en cada caso) debido a la formación de
nitrocompuestos.
 La reacción de Millón: La tirosina da una reacción característica al calentarse con nitrato

de mercurio en ácido nítrico produciendo una coloración rojo-naranja oscuro (solución).
La reacción fue negativa en el caso de la ovoalbúmina (puesto que también contiene
sales inorgánicas) por lo cual hace que el mercurio del reactivo del Millón sea
precipitado (se va a producir un precipitado blanco que después cambia a color rosado
claro y finalmente toma una coloración marrón claro).
 La reacción de Foly da positiva tanto para los aminoácidos que contiene azufre, tal es el
caso de la cistina y la metionina, también da una reacción positiva con la ovoalbúmina
debido a que se forma un precipitado color negro-marrón oscuro (tal como el caso de
la cistina y metionina) por lo cual me indica la presencia de estos aminoácidos en la
solución de la proteína de huevo.
 La reacción de aminoácidos que contienen azufre con nitroprusiato de potasio

(también llamado ensayo de nitroprusiato) da positivo con la cisteína, produciendo
unas coloración rojo-naranja, esto es debido a que posee libre al grupo sulfidrilo. Con la
ovoalbúmina se da una solución de color marrón oscura y en el caso de la metionina
una solución amarilla más intensa.
 En la prueba de Pauly, es característica de la histidina puesto que reacciona con el Acido

Sulfanilico en Acido Clorhídrico con KNO2 para formar un compuesto de coloración
intensa (rojo-naranja) debido a la formación de un compuesto AZO fuertemente
coloreado.

15
CONCLUSIONES Y RECOMENDACIONES
 Los péptidos y proteínas producen una reacción coloreada muy usada para la
valoración de los mismos, llamada reacción del Biuret. Las proteínas por sus uniones
peptídicos reaccionan con los iones cúpricos del reactivo en medio alcalino formando
un complejo de color violeta. Se necesitan 2 ó más uniones peptídicos para que se
forme el complejo coloreado. Esta prueba sirve para la identificación de tripéptidos en
adelante.
 En la reacción de la Ninhidrina, el grupo alfa-amino de los aminoácidos forma complejos

de color violeta con la ninhidrina. Esta reacción también identifica los grupos alfa-amino
libres presentes en péptidos y proteínas.
 En esta prueba Xantoprotéica se produce la nitración del anillo bencénico presente en

los aminoácidos como la tirosina, fenilalanina y triptófano, obteniéndose
nitrocompuestos de color amarillo, que se vuelven anaranjados en medio fuertemente
alcalino (formación del ácido pirámico o trinitrofenol).
 El anillo fenólico (presente en la tirosina) tiene un comportamiento característico

frente a las sales de mercurio a pH ácido, formando complejos color rojo ladrillo con el
anillo fenólico de la tirosina y las proteínas que la contienen. Esta característica se
reconoce mediante la prueba de Millón.
 Debido a que el Hg trae consecuencias nocivas a la salud por cuanto daña el tejido
nervioso, debe emplearse con extremo cuidado la reacción de Millon, pues la sal de
mercurio y el nitrito presente en dicha sal con muy tóxicos (uso necesario de guantes,
gafas), así mismo debe emplearse mascarilla y trabajar en campana extractora ante la
posibilidad de contaminación con vapores mercúricos
 El α-naftol crea molestias a la piel así mismo es un alcohol aromático, por dicha razón
debe emplearse con extremo cuidado y el uso de guantes de nitrilo es importante. Así
mismo, experimentalmente se obtienen buenos resultados al seguir la secuencia de la
reacción, donde primero debe colocarse la muestra de análisis, luego el hidróxido de
sodio y finalmente la solución alcohólica de α-naftol al 0.2%. Se observará la formación
de una coloración naranja rojiza.

16
BIBLIOGRAFIA
 Bioquímica, Mary K.Campbell, Shawn O.Farrell. 4ta edicion,2004,editorial Thompson,

pág. 91,92.
 Bioquímica. Peña, Arroyo, Gomez.2da edición,2004, editorial Limusa Mexico.pag 65-

67,87.
 Fundamentos de bioquímica estructural, José María Teijon Rivero, Armando Garrido

Pertierra. Editorial Alfa Omega, pág. 27-37
 www.wikipedia.com
 Bioquímica de Harper, Robert K.Murray. Editorial El Manual Moderno S.A. de

C.V.Mexico D.F Santa Fe de Bogota.13 edición, 1994.pag 51-69.

17

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III. RESUMEN ................................................................... Error! Bookmark not defined.

IV. PARTE TEÓRICA .......................................................... Error! Bookmark not defined.

V. DETALLES EXPERIMENTALES ......................................................................................7

VII. RESULTADOS ............................................................. Error! Bookmark not defined.

VIII. DISCUSIÓN DE RESULTADOS ................................................................................. 15

IX. CONCLUSIONES ......................................................................................................... 16

XII. BIBLIOGRAFÌA .......................................................................................................... 17

Lab. De Bioquímica – 2012-II Jueves 6-10pm

Las proteínas son compuestos orgánicos constituidos por aminoácidos unidos

Lab. De Bioquímica – 2012-II Jueves 6-10pm

Se realizo el análisis cualitativo de coloración de las proteínas y aminoácidos sobre los

Así mismo se realizó en ensayo de la reacción xantoprotéica para detectar el grupo

De igual forma se realizó la determinación de Hopkins Cole sobre triptófano de forma

Además se realizará la reacción de coloración de la prolina con ninhidrina

Finalmente se realizó la reacción de Sakaguchi característica del grupo Guanidino,

Lab. De Bioquímica – 2012-II Jueves 6-10pm

Por hidrólisis, las moléculas de proteína se escinden en numerosos compuestos

Las proteínas ocupan un lugar de máxima importancia entre las moléculas

Lab. De Bioquímica – 2012-II Jueves 6-10pm

Conformaciones o niveles estructurales de la disposición tridimensional:

Capacidad electrolítica: Se determina a través de la electroforesis, técnica analítica en la cual si

Amortiguador de pH (conocido como efecto tampón): Actúan como amortiguadores de pH

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 Solución de proteína de huevo fresco de gallina

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 PREPARACIÓN DE LA SOLUCIÓN DE ALBÚMINA:

Se separa la clara de la yema de un huevo; la clara se mide en una

 REACCIÓN DE BIURET SOBRE EL GRUPO PEPTÍDICO

La reacción se caracteriza por la formación de un enlace de coordinación entre el cobre y los

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 REACCIÓN DE LA NINHIDRINA SOBRE EL GRUPO α-AMINO

Albumina – Clara α-alanina β-alanina

Presentan coloración azulado.

El reactivo Ninhidrina interacciona con el grupo α-amino de los aminoácidos, péptidos y

 REACCIÓN XANTOPROTEICA SOBRE EL ANILLO AROMATICO DE AMINOACIDOS

Albumina – Clara Tirosina Histidina

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 REACCIÓN DE MILLON SOBRE LA TIROSINA

Presenta una coloración rojo púrpura

La reacción se basa en la capacidad de la tirosina de formar sal de mercurio de nitrotirosina de

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 REACCIÓN DE HOPKINS-COLE (ADAMKIEWICZ) SOBRE TRIPTÓFANO

 REACCIÓN DE FOLY EN AMINOACIDOS QUE CONTIENEN AZUFRE

Albumina – Clara Cisteína Metionina

Presenta una coloración negro pardusco

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 REACCIÓN DE AMINOÁCIDOS QUE CONTIENE AZUFRE CON NITROPRUSIATO DE

En un tubo de ensayo colocar 5 gotas de albúmina fresca no diluida, en otro- solución de

Albumina – Clara Cisteína Metionina

Presenta una coloración rojo violeta que es un complejo coloreado

La reacción se basa en la capacidad del sulfuro de sodio, proveniente de la hidrólisis alcalina de

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 PRUEBA DE PAULY – CARACTERISTICA DE LA HISTIDINA

A 1mL. De solución al 1% del Acido Sulfanilico en Acido Clorhídrico al 5% le agregan 2 mL de

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Tabla 1: Resultados de las reacciones cualitativas de las pruebas bioquímicas realizadas.

Lab. De Bioquímica – 2012-II Jueves 6-10pm

 Reaccionan con la Ninhidrina, la ovoalbúmina, α-alanina, β-alanina, al ser calentados

 La reacción xantoprotéica es una prueba característica de los aminoácidos aromáticos.

 La reacción de Millón: La tirosina da una reacción característica al calentarse con nitrato