CENTRO DE BACHILLERATO

TECNOLÓGICO INDUSTRIAL Y DE
SERVICIOS NO. 26

ALUMNO: TIRADO HERNANDEZ JORGE

MIGUEL

FACILITADOR: EDUARDO BLAS CASTRO

ALEGRÍA

SUBMÓDULO: ANALIZA SANGRE CON

BASE EN TÉCNICAS DE QUÍMICA CLÍNICA

ESPECIALIDAD: LABORATORIO CLÍNICO

GRADO: 6° GRUPO “P”

INVESTIGACION PERFIL HEPATICO,
PANCREATICO Y CARDIACO.
INDICE
PERFIL DE FUNCIONAMIENTO HEPATICO:
Bilirrubinas__________________________________________________ (pág. 1)

Asparto Aminotransferasa (TSGO) _______________________________ (pág. 3)

Alanino Aminotransferasa (TSGP) _______________________________ (pág. 4)

Desnidrogenasa Lactica (DHL) __________________________________ (pág. 6)

Fosfatasa Alcalina (FA) ________________________________________ (pág. 8)

Gamma Glutamil Transpeptidasa (GGP) __________________________ (pág. 9)

Proteinas (Albumina, Globulinas) _______________________________ (pág. 10)

Fibrinógeno ________________________________________________ (pág. 12)

PERFIL DE FUNCIONAMIENTO PANCREATICO:

Amilasa ___________________________________________________ (pág. 14)

Lipasa ____________________________________________________ (pág. 15)

PERFIL DE FUNCIONAMIENTO CARDIACO:

Mioglobina _________________________________________________ (pág. 16)
Troponinas _________________________________________________ (pág. 18)

Creatin – Fosfoquinasa (CK – MB) ______________________________ (pág. 19)

BILIRRUBINA
La bilirrubina es un producto derivado del metabolismo de la hemoglobina. Los
hematíes al degradarse liberan la hemoglobina que es metabolizada a dos
moléculas el grupo heme y el grupo globina, el grupo heme se transforma en
biliverdina y esta en bilirrubina a la cual se le llama "no conjugada" o indirecta. Al
pasar por el hígado esta bilirrubina se conjuga con ácido glucurónido
transformándose en bilirrubina "conjugada" o directa.

El hígado segrega esta bilirrubina directa a

través de las vías biliares hacia el intestino, al
metabolizarse por la flora intestinal se
convierte en urobilinas que dan el color marrón
a las heces. Parte de estas urobilinas se
reabsorben y pueden aparecer en la orina en
forma de urobilinógeno.
Cuando se eleva la bilirrubina, la piel y los
tejidos toman un color amarillo que se
llama ictericia.
Según cual sea el origen de la bilirrubina elevada podemos saber si es un problema
de hígado (elevación de la bilirrubina no conjugada) o de las vías biliares
(elevación de la bilirrubina conjugada).
Cuando se realiza un análisis de rutina se mide
la bilirrubina total (directa más indirecta), el 70 al 85
% corresponde a la bilirrubina no conjugada o
indirecta.
El estudio de la bilirrubina se realiza en el contexto de
otras pruebas hepáticas (GOT, GPT, GGT, fosfatasa
alcalina) y se utiliza para evaluar problemas o
alteraciones del hígado y vías biliares.
En los pacientes con ictericia se mide la bilirrubina total
la directa y la indirecta. Cuando la fracción conjugada
o directa está elevada, más de un 50% de la bilirrubina
total, es que hay un problema en la vía biliar por
cálculos, inflamación o tumores.
Cuando la bilirrubina directa o conjugada es menor del
20%, la hipebilirubinemia es del tipo indirecto o no
conjugada y puede ser debido a hepatitis ó a un
aumento de destrucción de hematíes (hemólisis).

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Valoración de resultados anormales
Los niveles aumentados de bilirrubina total e indirecta ó no conjugada pueden
indicar:
 Anemia hemolítica
 Eritroblastosis fetal
 Enfermedad de Gilbert
 Ictericia fisiológica del recién nacido
 Otras anemias
 Problemas en las transfusiones de sangre
 Resolución de un gran hematoma
Los niveles aumentados de bilirrubina directa ó conjugada pueden indicar:
 Cirrosis
 Hepatitis
 Obstrucción de vía biliar (colangitis, colelitiasis)
 Tumores de vías biliares
 Síndrome de Dubin-Jhonson
 Síndrome de Rotor

VALORES DE REFERENCIA
Bilirrubina en suero o plasma
-Adultos:
Directa: hasta 2 mg/l
Total: hasta 10 mg/l

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ASPARTO AMINOTRANSFERASA
El análisis de la enzima aspartato aminotransferasa (AST, por sus siglas en inglés)
suele formar parte de las pruebas de cribado inicial que se practican para detectar
enfermedades hepáticas.
El hígado también fabrica bilis, un líquido que ayuda a hacer la
digestión. Existen unas proteínas, denominadas "enzimas", que
ayudan al hígado a construir y a descomponer otras proteínas.
La enzima AST (aspartato aminotransferasa), antes
denominada SGOT (por sus siglas en inglés), transaminasa
glutámico-oxaloacética sérica, es una de esas enzimas.
La AST está presente en muchos tejidos del organismo, como
el hígado, el corazón, los músculos, los riñones y el cerebro.
Si cualquiera de estos órganos o tejidos se viera afectado por
una lesión o por una enfermedad, se liberaría AST en el
torrente sanguíneo. Esto significa que la AST no es un
indicador específico de daño hepático, como la ALT (alanina
aminotransferasa), otro tipo de enzima que se encuentra casi
exclusivamente en el hígado.
Mediante la prueba de AST, se mide la cantidad de AST en sangre. Esta prueba
también se conoce con los siguientes nombres:
 transaminasa glutámico oxalacética sérica
 SGOT

Pueden producirse aumentos más moderados en los niveles de AST si el

paciente tiene lo siguiente:

 hepatitis vírica crónica

 obstrucción de las vías biliares
 cirrosis hepática
 cáncer de hígado
 insuficiencia renal
 anemia hemolítica
 inflamación del páncreas (pancreatitis)
 hemocromatosis

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Los niveles de AST también pueden aumentar luego de un ataque
cardíaco o actividad física intensa. Los niveles de AST se reducen, por lo
general, durante el embarazo.

Valores de referencia.
Los valores normales de ALT son 7 a 33 U/L en mujeres y entre 8 y 50 U/L en
hombres, aunque también depende del criterio del laboratorio.

ALANINA AMINOTRANSFERASA
La prueba de la enzima alanina aminotransferasa (ALT, por sus siglas en inglés)
suele formar parte de las pruebas de cribado inicial que se practican para detectar
enfermedades hepáticas.
Se encuentra en grandes cantidades en el hígado y desempeña un papel
fundamental en el metabolismo, el proceso que transforma los alimentos ingeridos
en energía.
Por lo general, la enzima ALT se encuentra en interior de las células hepáticas.
Pero, cuando el hígado se inflama o se lesiona, libera esta enzima en el torrente
sanguíneo.
La determinación de la concentración de ALT en sangre
proporciona a los médicos una información importante sobre el
funcionamiento del hígado, al permitirles saber si una
enfermedad, un proceso inflamatorio, un medicamento u otro
tipo de problema están afectando a dicho órgano.
Como es una aminotransferasa más específicamente hepática
que la aspartato aminotransferasa (AST), aparece más elevada
en las enfermedades hepáticas que en otras, por eso el
cociente AST/ALT (o GOT/GPT) será menor de 1 en ciertas enfermedades
hepáticas como la hepatitis vírica. Al contrario aparece mayor de 1 en enfermedades
crónicas como la cirrosis hepática, enfermedad hepática alcohólica, congestión
hepática o tumores hepáticos.
Valores de referencia:
Los valores normales de ALT son 7 a 33 U/L en mujeres y entre 8 y 50 U/L en
hombres, aunque también depende del criterio del laboratorio.

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Valoración de resultados anormales
Los niveles aumentados de GPT pueden indicar:
 Alcoholismo
 Anemia hemolítica
 Cáncer de hígado
 Cirrosis
 Distrofia muscular
 Enfermedades renales agudas
 Enfermedades musculares primarias.
 Enfermedad de Wilson
 Hepatitis
 Infecciones víricas (mononucleosis, …)
 Infarto de miocardio
 Intervenciones de cirugía cardiaca
 Isquemia hepática
 Medicamentos tóxicos del hígado
 Necrosis hepática
 Pancreatitis aguda
 Traumatismos musculares

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DESNIDROGENASA LACTICA
La deshidrogenasa láctica (LDH) es una
enzima que facilita el proceso de
transformación de glucosa en energía para
que las células puedan utilizar esa energía. La
LDH se encuentra en muchos órganos y
tejidos del cuerpo, incluidos el hígado, el
corazón, el páncreas, los riñones, los
músculos esqueléticos, el cerebro y las
células sanguíneas.
Si una enfermedad o lesión daña las células, puede liberarse LDH en el torrente
sanguíneo, lo cual incrementará el nivel de LDH en sangre. Los niveles altos de
LDH en sangre indican un daño celular agudo o crónico; pero se necesitarán
pruebas adicionales para determinar la causa. Los niveles de LDH anormalmente
bajos no son frecuentes y, por lo general, tampoco son perjudiciales.
Existen cinco formas diferentes de LDH, que se distinguen por pequeñas diferencias
en su estructura. A cada una de las formas de la enzima LDH se la denomina
isoenzima y son las siguientes: LDH-1, LDH-2, LDH-3, LDH-4 y LDH-5.
Las diferentes isoenzimas de la LDH se encuentran en distintos tejidos del cuerpo.
Las áreas de mayor concentración correspondientes a cada uno de los tipos de
isoenzimas son las siguientes:
LDH-1: corazón y glóbulos rojos
LDH-2: glóbulos blancos
LDH-3: pulmones
LDH-4: riñones, placenta y páncreas
LDH-5: hígado y músculos esqueléticos
Debido a que la LDH está presente en una gran cantidad de tipos de células, la
presencia de niveles elevados de LDH puede indicar diversas afecciones. Si una
persona presenta niveles elevados de isoenzimas de la LDH, esto puede significar
lo siguiente:

 una deficiencia en el flujo sanguíneo

 un accidente cerebrovascular; por ejemplo, una apoplejía
 la presencia de determinados tipos de cáncer
 un ataque cardíaco
 anemia hemolítica
 mononucleosis infecciosa
 una enfermedad en el hígado; por ejemplo, hepatitis

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  presión arterial baja
 una lesión muscular
 distrofia muscular
 pancreatitis
 muerte de tejido
 el consumo de alcohol o de determinadas sustancias ilegales

Los niveles elevados de LDH indican algún tipo de daño en los tejidos; los niveles
elevados en más de una isoenzima pueden representar más de una causa vinculada
con el daño en los tejidos
Si bien es normal que una persona presente un nivel más elevado de LDH-2 que de
LDH-1, luego de un ataque cardíaco, el nivel de LDH-1 se incrementa y es, por lo
general, más elevado que el de LDH-2. Esto se denomina patrón invertido. El nivel
total de LDH se incrementa en un período de 24 a 72 horas luego de un ataque
cardíaco y llega a su nivel máximo entre los dos y cuatro días posteriores al episodio.
El nivel se normaliza en un período aproximado de entre 10 y 14 días.
Los niveles bajos de LDH afectan el modo en que el organismo descompone la
glucosa para utilizarla como energía en las células; en particular, en las células de
los músculos. Es muy poco frecuente que una persona presente niveles bajos de
LDH.
Existen dos tipos de mutaciones genéticas que hacen que la persona presente
niveles bajos de LDH. Las personas que presentan el primer tipo de mutación
genética sienten fatiga y dolor muscular, mientras que las del segundo tipo pueden
no presentar síntomas. Asimismo, una persona puede presentar niveles bajos de
LDH si ha consumido una gran cantidad de ácido ascórbico (vitamina C).
Valores de referencia:
El valor normal de la concentración sanguínea de LDH es: 105 - 333 UI/l (unidades
internacionales por litro).

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FOSFATASA ALCALINA.
La fosfatasa alcalina es útil para detectar enfermedades óseas o hepáticas.
Cuando existe daño hepático, las células lesionadas liberan cantidades importantes
de fosfatasa alcalina hacia la sangre. Por este motivo, esta prueba a menudo se
utiliza para detectar obstrucciones de los conductos biliares, ya que la fosfatasa
alcalina se encuentra a concentraciones elevadas en los márgenes de las células
que limitan los conductos. Si existe obstrucción de uno o varios conductos, por
ejemplo debido a la presencia de un tumor, a menudo la concentración de fosfatasa
alcalina en sangre está elevada.
Cualquier situación que repercuta sobre el crecimiento óseo o genere un aumento
de la actividad de las células óseas puede hacer aumentar los niveles de fosfatasa
alcalina en sangre. La determinación de fosfatasa alcalina puede por ejemplo
utilizarse para detectar cánceres que se han extendido hacia el hueso, o también
para diagnosticar la enfermedad de Paget; en esta enfermedad en la que los huesos
se deforman, así como en los déficits de vitamina D, la fosfatasa alcalina puede ser
útil para monitorizar el tratamiento.
Si existe un aumento de fosfatasa alcalina pero no resulta claro si el origen de este
aumento es hepático u óseo, la determinación de las isoenzimas de la fosfatasa
alcalina puede ser de utilidad; también pueden determinarse con esta finalidad la
GGT o la 5'-nucleotidasa. Estas dos últimas enzimas aumentan en las
enfermedades hepáticas pero no en las óseas.

La fosfatasa alcalina suele formar parte del perfil de rutina del laboratorio, y a
menudo forma parte de una serie de pruebas conocidas como perfil hepático,
especialmente si la persona presenta síntomas o signos de enfermedad hepática u
ósea.
Entre los signos y síntomas de afectación hepática se incluyen:
 Debilidad, fatiga
 Pérdida de apetito
 Náuseas, vómitos
 Distensión y/o dolor abdominal
 Ictericia
 Orinas oscuras, heces descoloridas
 Picor (prurito)
Algunos ejemplos de signos y síntomas sugestivos de enfermedad ósea son:

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  Dolor óseo o articular
 Fracturas frecuentes
 Deformidades óseas

GAMA GLUTAMIN TRANSPEPTIDASA

La gamma glutamil transpeptidasa (γ-GT / GGT / GGTP) (CE (Número de la
Comisión de Enzimas) es una enzima hepática. Su nivel en sangre puede ser
medido, y a pesar de existir en una gran cantidad de tejidos, su presencia predomina
a nivel de los hepatocitos, siendo un marcador de laboratorio de enfermedad
hepática.
La GGT cataliza la transferencia de una porción de gamma-glutamil de glutatión a
un aceptor que puede ser un aminoácido, un péptido o una molécula agua
(formación de glutamato, un neurotransmisor). La GGT juega un papel clave en el
ciclo de la gamma-glutamil, una vía para la síntesis y degradación de glutatión y de
desintoxicación de drogas y xenobióticos.
La GGT está presente en las membranas celulares de muchos tejidos, incluyendo
los riñones, el conducto biliar, páncreas, hígado, bazo, corazón, cerebro, y las
vesículas seminales como también lo son las transaminasas y la
lactatodeshidrogenasa. Está involucrada en la transferencia de aminoácidos a
través de la membrana celular y el metabolismo de los leucotrienos. Su rol principal
es en el metabolismo del glutatión mediante la transferencia de la fracción glutamil
a una variedad de moléculas aceptoras como el agua, algunos L-aminoácidos y
péptidos, dejando el producto cisteína para preservar la homeostasis intracelular del
estrés oxidativo. En general la reacción es:
(5-L-glutamil)-péptido + un aminoácido {\displaystyle \rightleftharpoons }
\rightleftharpoons péptido + 5-L-glutamil-aminoácido. Glutation (5-L-Glutaminil-
cisteinil-glicina) + un aminoácido = Cisteinil-glicina + 5-L-Glutamil-aminoácido
La GGT tiene varios usos como marcador diagnóstico en la clínica. En general, y
dependiendo del laboratorio en cuestión, el rango normal de la enzima en la sangre
va de 6 a 28U/L. Valores séricos elevados de la GGT pueden ser encontrados en
enfermedades hepáticas, del páncreas y de la vía biliar. Al estar elevada en conjunto
a la fosfatasa alcalina, el diagnóstico orienta altamente a enfermedad de la vía biliar.
Aún no se sabe exactamente si la GGT tiene mayor sensibilidad para la enfermedad
colestásica en comparación con la fosfatasa alcalina. La utilidad de la elevación de
la GGT yace en descartar que el aumento de la fosfatasa alcalina no provenga de
alguna patología ósea.

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La GGT también se eleva posterior al consumo excesivo de alcohol. Elevaciones
aisladas o desproporcionadas en comparación con el aumento del resto de otras
enzimas hepáticas puede indicar abuso de alcohol o hepatitis alcohólica. El aumento
puede permanecer incluso 3-4 semanas después de la ingesta. Se desconoce el
mecanismo por el cual ocurre este aumento. El alcohol puede aumentar ya sea la
síntesis de GGT vía inducción microsomal o la salida de la enzima directamente
desde los hepatocitos.

PROTEINAS (ALBUMINA Y GLOBULINAS)

La albúmina es la proteína más abundante en la sangre. Es fabricada por el hígado
pero también la proporcionan ciertos alimentos, especialmente la leche y los
huevos. La albúmina desempeña una gran variedad de funciones que hacen que
sea esencial para el organismo. De hecho, es necesaria, entre otras cosas, para la
buena distribución de los líquidos entre las diferentes estructuras: los vasos
sanguíneos, los tejidos y el espacio entre ellos llamado espacio intersticial. También
transporta algunas hormonas, los ácidos grasos y la bilirrubina. En la sangre, la tasa
de albúmina o albuminemia disminuye en caso de malnutrición o de síndrome
nefrótico, enfermedad renal que es responsable de la filtración de proteínas por la
orina.
La concentración normal en la sangre humana oscila entre 3,5 y 5,0 gramos por
decilitro, supone un 54,31 % de la proteína plasmática. El resto de proteínas
presentes en el plasma se llaman en conjunto globulinas. La albúmina es
fundamental para el mantenimiento de la presión oncótica, necesaria para la
distribución correcta de los líquidos corporales entre el compartimento intravascular
y el extravascular, localizado entre los tejidos. La albúmina tiene carga eléctrica
negativa. La membrana basal del glomérulo renal, también está cargada
negativamente, lo que impide la filtración glomerular de la albúmina a la orina. En el
síndrome nefrótico, esta propiedad es menor, y se pierde gran cantidad de albúmina
por la orina.
Las globulinas son un grupo de proteínas insolubles en agua, solubles en
disoluciones salinas, que se encuentran en todos los animales y vegetales.
Entre las globulinas más importantes destacan las seroglobulinas (de la sangre), las
lactoglobulinas (de la leche), las ovoglobulinas (del huevo), la legúmina, el
fibrinógeno, las inmunoglobulinas (anticuerpo) y numerosas proteínas de las
semillas.
Las globulinas son un importante componente de la sangre, específicamente del
plasma.
La gran mayoría de las globulinas y la albúmina tiene su proceso de sintetización
en el hígado, siendo la Ig las que se sintetizan dentro de las células plasmáticas.

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Dentro de las tantas funciones que cumplen las proteínas plasmáticas, esta función
hace referencia a un factor que actúa como regulador del inetrcambio de líquidos
entre los espacios interticiales y la sangre, se debe esto a que la presión oncótica
de las proteínas plasmáticas atrae el agua a los capilares, entonces la presión en la
sangre tiene la tendencia a expulsar el líquido.
Globulina alfa
Globulina alfa 1
Se llama también alfa 1-antitripsina, esta globulina presenta 4 funciones bien
marcadas y para cada función en particular se la denomina en forma diferente:
 Alfa 1-antitripsina: cumple la función de control de las enzimas lisosomales.
 Orosomucoide: es un reactivo de fase aguda que ha sido sintetizado en el
hígado y que actúa en respuesta en caso de daño o inflamación tisular.
 RPB: esta es la hormona encargada de fijar la vitamina A.
 TBG: es la encargada de fijar a la hormona tiroidea y de transportar a los T3
y T4.
Globulina alfa 2
En este grupo vamos a ubicar a la ceruloplasmina y haptoglobina, encargada estas
de transportar y fijar la hemoglobina plasmática que se producen en los eritrocitos,
que luego serán llevados a la zona del hígado para evitar de esa forma ser
expulsada por la orina. También dentro de la globulina alfa 2 encontraremos
la macroglobulina cuya función es la de neutralización de las encimas proteolíticas.
Por último de ntro de este grupo tendremos a la eritropoyetina que es sintetizada
por el riñón y es la responsable de la creación de eritrocitos y de las plaquetas.
Globulinas beta
Encontraremos dos sustancias representativas de esta globulina que son la
transferrina y la hemopexina. La primera se encarga del transporte del mineral
de hierro que se encuentra en los intestinos a los depósitos de ferrinitina que se
ubican en los diferentes tejidos y desde esto tejidos a los lugares donde el cuerpo
demande de este mineral. La segunda sustancia tiene también la función de
transporte y fijación de los elementos del grupo hemo que son extraídos de la
hemoglobina y transportados hacia el hígado.
Globulina gamma
Este tipo de globulina pertenece al grupo de los anticuerpos o inmuno globulina,
dentro de ellas podremos ubicar 5 clases diferentes que variaran de acuerdo a su
concentración siendo ellas las IgG, IgM, IgD, e Ige respectivamente y en el orden
de acuerdo a su concentración y tamaño.

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FRIFINÓGENO
El fibrinógeno es un factor de la coagulación (factor I), una proteína esencial para la
formación del coágulo sanguíneo. Se dispone de dos tipos de pruebas para evaluar
el fibrinógeno: la prueba de actividad de fibrinógeno evalúa cómo funciona el
fibrinógeno en el momento de formar un coágulo mientras que la prueba de
fibrinógeno antígeno mide la cantidad de fibrinógeno en sangre.
El fibrinógeno se produce en el hígado y se libera
a la circulación cuando se necesita, juntamente a
otros factores de la coagulación. Normalmente,
cuando un tejido del organismo o una pared
vascular están lesionados, un proceso llamado
hemostasia permite la formación de un tapón en el
sitio de la lesión para impedir o limitar el sangrado.
Unos fragmentos celulares conocidos como
plaquetas se adhieren y se agregan en el foco de
la lesión, iniciándose así la cascada de la coagulación que supone la activación
sucesiva de diversos factores de la coagulación.
A medida que esta cascada va completándose, el fibrinógeno soluble se transforma
en hebras de fibrina insolubles. Estas hebras se entrecruzan para formar una malla
o red de fibrina, estabilizándose posteriormente en el sitio donde se ha producido la
lesión. La red de fibrina se adhiere allí junto a las plaquetas, para formar así un
coágulo estable. Esta barrera impide pérdidas de sangre adicionales y permanece
en el foco hasta que la zona ha cicatrizado
El fibrinógeno constituye uno de los muchos factores sanguíneos conocidos como
reactantes de fase aguda. Los niveles en sangre de fibrinógeno y de otras
sustancias reactantes de fase aguda aumentan marcadamente ante situaciones que
causan lesiones o inflamaciones tisulares agudas. Las pruebas de laboratorio
empleadas para medir estos reactantes de fase aguda, entre los cuales se cuenta
el fibrinógeno, se utilizan para determinar la magnitud de la inflamación.
El médico puede solicitar una prueba de fibrinógeno actividad ante:
 Un sangrado prolongado o inexplicable
 Una trombosis
 Resultados alterados del tiempo de protrombina (TP) o del tiempo de
tromboplastina parcial (TTP)
 Síntomas o signos de una coagulación intravascular diseminada (CID) o en
el tratamiento de la misma CID, o ante una fibrinolisis anónala
 Una posible deficiencia o disfunción adquirida o hereditaria de alguno de los
factores de la coagulación

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  Un trastorno por sangrado adquirido y cuando el médico pretende evaluar y
monitorizar a lo largo del tiempo la capacidad coagulante

VALORES DE REFERENCIA
El intervalo de valores observados en pacientes normalesoscila entre 200 - 400
mg/dl. En general se recomienda que cada laboratorio establezca sus propios
intervalos de referencia, dentro de su población de pacientes.

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AMILASA
Enzima que fragmenta el almidón en sus componentes. La amilasa, denominada también ptialina o
tialina, es un enzima hidrolasa que tiene la función de digerir el glucógeno y el almidón para formar
azúcares simples.

Los órganos productores de amilasa sérica son: Las glándulas salivares; sobre todo en las glándulas
parótidas, que secretan amilasa que forma parte de la saliva para degradar almidones y el páncreas.

La amilasa pancreática excretada por el páncreas mediante los conducios de Wirsung y Santorini a
la segunda porción del duodeno. Tiene un pH de 7. Cuando una de estas glándulas se inflama
aumenta la producción de amilasa y aparece elevado su nivel en sangre.

Fue la primera enzima en ser identificada y aislada por Anselme Payen en 1833, quien la bautizó en
un principio con el nombre de diastasa.

La amilasa es una enzima que se produce, sobre todo, en las glándulas salivales y el páncreas (un
órgano que se encuentra detrás del estómago),
y que ayuda a descomponer los carbohidratos y
los almidones en azúcar. Esto es importante
porque, con el tiempo, el azúcar se convierte en
glucosa, la cual estimula todos los procesos del
organismo. Un análisis de amilasa mide la
cantidad de amilasa presente en la sangre.

El rango normal es de 23 a 85 unidades por litro

(U/L) o 0.38 a 1.42 microkat/L (µkat/L). Algunos
laboratorios dan un rango de 40 a 140 U/L o 0.67
a 2.34 µkat/L.

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LIPASA
La lipasa es una enzima ubicua que se
usa en el organismo para disgregar las
grasas de los alimentos de manera que
se puedan absorber. Su función principal
es catalizar la hidrólisis de triacilglicerol
a glicerol. Las lipasas se encuentran en
gran variedad de seres vivos.
Esta enzima en humanos se encuentra
en la leche materna y, según estudios
bioquímicos, es idéntica a la enzima
colesterol esterasa (o lipasa pancreática
no específica), por lo que se supone que el origen es pancreático y llega a las
glándulas mamarias a través de la circulación sanguínea. La función principal de
esta lipasa gástrica es ayudar a la absorción de grasas.
Hay que destacar que la producción de jugo gástrico está controlada por dos
mecanismos:
Nervioso (sensaciones visuales, gustativas, etc).
Hormonal, a través de la hormona gastrina.
En microorganismos, las lipasas se encuentran presentes para la digestión de
grasas, la reconstitución del organismo y el metabolismo lipoproteico. Las células
vegetales las producen para fabricar reservas de energía.
Las aplicaciones que tienen las lipasas en la industria actual son múltiples y van
desde la fabricación de detergente, la industria de la leche y los quesos, panaderías
para mejoramiento de sabores, industria de bebidas, producción de productos
químicos de interés por medio de enlaces éster, polimerización e incluso se hacen
investigaciones para la producción de biodiésel.
RAZONES POR LAS QUE SE REQUIERE EL EXAMEN DE LIPASA
Este examen se hace para evaluar alguna patología en el páncreas, la lipasa
aparece en la sangre cuando el páncreas presenta daño.

VALORES NORMALES
0 a 160 unidades por litro (U/L). Los rangos de los valores normales pueden variar
ligeramente entre diferentes laboratorios. Hable con el médico acerca del significado
de los resultados específicos de su examen.

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Mioglobina
La mioglobina es una hemoproteína
encontrada principalmente en el tejido
muscular donde sirve como sitio de
almacenamiento intracelular para el
oxígeno. Es una proteína
relativamente pequeña que contiene
un grupo hemo con un átomo de
hierro, y cuya función es la de
almacenar y transportar oxígeno. Las
mayores concentraciones de
mioglobina se encuentran en el
músculo esquelético y en el músculo
cardíaco, donde se requieren grandes cantidades de O2 para satisfacer la demanda
energética de las contracciones.
La mioglobina es una hemoproteína muscular, estructuralmente y funcionalmente
muy parecida a la hemoglobina. Es una proteína relativamente pequeña constituida
por una cadena polipeptídica de 153 residuos aminoácidos y por un grupo hemo
que contiene un átomo de hierro. La función de la mioglobina es almacenar oxígeno.
Menos comúnmente se la ha denominado también miohemoglobina o hemoglobina
muscular.
Las mayores concentraciones de mioglobina se encuentran en el músculo
esquelético y en el músculo cardíaco, donde se requieren grandes cantidades de
O2 para satisfacer la demanda energética de las contracciones.
La mioglobina fue la primera proteína cuya estructura tridimensional se determinó
experimentalmente. En 1958, John Kendrew y sus colegas determinaron la
estructura de la mioglobina empleando cristalografía de rayos X de alta resolución.
Por este descubrimiento, John Kendrew obtuvo en 1962 el Premio Nobel de
Química, compartido con Max Perutz
Es una proteína extremadamente compacta y globular, en la que la mayoría de los
aminoácidos hidrófobos se encuentran en el interior y muchos de los residuos
polares están expuestos en la superficie. Alrededor del 78% de la estructura
secundaria tiene una conformación de hélice alfa; de hecho, existen ocho
segmentos de hélice alfa en la mioglobina, designados con las letras A a H.
Dentro de una cavidad hidrófoba de la proteína se encuentra el grupo prostético
hemo. Esta unidad no polipeptídica se encuentra unida de manera no covalente a
la mioglobina y es esencial para la actividad biológica de unión de O2 de la proteína.

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Valores de referencia
El rango normal es de 0 a 85 ng/mL.
Los rangos de los valores normales pueden variar ligeramente entre diferentes
laboratorios. Algunos laboratorios usan diferentes medidas o pueden evaluar
diferentes muestras. Hable con el médico acerca del significado de los resultados
específicos de su examen.

Un incremento en el nivel de la mioglobina puede deberse a:

 Ataque cardiaco
 Hipertermia maligna (muy rara)
 Distrofia muscular
 Descomposición del tejido muscular que lleva a la liberación del contenido
en la fibra del músculo hacia la sangre (rabdomiólisis)
 Inflamación del músculo esquelético (miositis)
 Isquemia del músculo esquelético (deficiencia de oxígeno)
 Traumatismo al músculo esquelético

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TROMBINA
La trombina no es un constituyente normal de la sangre circulante, sino que se
genera a partir de la protrombina o factor II mediante una reacción catalizada por el
factor activado de Stuart (factor Xa). Es el paso final de las dos cascadas
convergentes de reacciones, llamadas vía intrínseca y vía extrínseca de la
coagulación.
La trombina es una glicoproteína formada por dos cadenas de polipéptidos de 36 y
259 aminoácidos unidas por un puente disulfuro. Una vez activada, la molécula tiene
una forma más o menos esférica, en la que se han identificado tres puntos
importantes:
El sitio catalítico que confiere a la
molécula su propiedad de serina
proteasa, donde se fija el sustrato (el
fibrinógeno), también llamado receptor
de trombina
Dos sitios para la fijación de la
antitrombina III y la inactivación de la
trombina cargados positivamente
llamados exositio 1 y exositio 2
Además, la trombina tiene otras importantes funciones:
 estimula a las plaquetas para que estas se expandan y liberen componentes
de los densos gránulos en ellas presentes.
 altera la síntesis, expresión y liberación de proteínas de las células
endoteliales, en particular la producción del PDGF (factor de crecimiento
derivado de las plaquetas), el factor XIII, factor VIII, tPA y el factor activante
de las plaquetas, todas ellas capaces de modificar las interacciones entre las
células endoteliales y las células subyacentes
 aumenta la expresión de glycoproteínas de adhesión de la membrana celular
endotelial lo que favorece a la fijación de factores de la inflamación al
endotelio
 Induce la quimiotaxis en los neutrófilos y promueva la liberación de factores
inflamatorios
 La trombina es también un potente quimiotáxico para los macrófagos en los
que altera la producción de citocinas y metabolitos del ácido araquidónico

Los resultados anormales del análisis de tiempo de la trombina sugieren que es

posible que tenga niveles altos o bajos del fibrinógeno, o que su fibrinógeno no está
funcionando correctamente.

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Esto puede ser debido a:

 Afecciones hereditarias que provocan un nivel bajo del fibrinógeno o

trastornos del fibrinógeno
 Enfermedades hepáticas, como cirrosis, hepatitis y cáncer del hígado
 Tipos de cáncer, como carcinoma renal (cáncer del riñón) o mieloma
múltiple
 Ciertas otras afecciones de salud, incluidos el lupus y la colitis ulcerosa
 Cirugías en las que se usa adhesivo de fibrina proveniente de las vacas;
esto puede hacer que el cuerpo desarrolle anticuerpos contra el
fibrinógeno
 Coagulación intravascular diseminada: una afección en la que su cuerpo
usa más fibrinógeno

CREATIN FOSFOQUINASA (CK-MB)

En enfermedades del corazón:Miocarditis severa, infarto agudo de miocardio.

En el IAM posee un valor diagnostico, especialmente su fracción MB.

 BB: CK1
 MB: CK2
 MM: CK3
 La CK-BB, predomina en cerebro, próstata,
estómago e intestino, hígado vejiga, útero,
placenta y tiroides.
 La CK-MM: predomina en el músculo esquelético y
cardíaco.
 La CK-MB: está presente en el músculo cardíaco
(de 25 a 46% de la actividad de la CK total) y también en menor grado, en el
músculo esquelético (< 5%).
Las tres isoenzimas se encuentran en el citosol celular o asociada con estructuras
miofibrilares.
• La necrosis miocárdica, produce la liberación de CK-MM y de CK-MB en la sangre.
• La CK-MB aumenta a las 3 a 6 horas tras el inicio de los
síntomas de IAM y el máximo se alcanza entre las 12 y 24
horas
La CK-MB posee una buena especificidad del órgano,
aunque no sea absoluta. Ha sido el marcador de selección
para el diagnóstico de IAM durante muchos años.

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 Ante una elevación del nivel de CK-MB, si el
diagnostico de Isquemia miocárdica no está claro,
es necesario considerar otras patologías tales
como:
Traumatismo del músculo esquelético,
enfermedades degenerativas e inflamatorias del
músculo esquelético, hipotiroidismo etc..
Este examen se puede utilizar para:
 Diagnosticar ataque cardiaco.
 Evaluar la causa de dolor torácico.
 Determinar si hay daño a un músculo o qué tan grave es.
 Detectar dermatomiositis, polimiositis y otras enfermedades musculares.
 Establecer la diferencia entre hipertermia maligna e infección posoperatoria.

La medición de la creatinfosfoquinasa es una Determinación de laboratorio

inespecífica pero sumamente útil para el diagnóstico y el seguimiento de miopatías

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Referencias
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lab.com.ar/VademecumDocumentos/Vademecum%20espanol/bilirrubina_sp.pdf

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http://trabajosmedicos.blogspot.mx/2011/11/hemoglobina-y-mioglobina-estructura.html

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https://carefirst.staywellsolutionsonline.com/Spanish/TestsProcedures/167,thrombin_time_ES