Funções da proteína 

Ela desempenha um papel muito importante em nosso

organismo, pois fornece material tanto para a construção
como para a manutenção de todos os nossos órgãos e
tecidos.

As proteínas podem ser de origem vegetal ou animal. No

caso das primeiras, elas são consideradas incompletas por
serem pobres em variedade de aminoácidos essenciais
(aqueles que o corpo não é capaz de produzir). Já a proteína
de origem animal, é considerada completa por conter todos
os aminoácidos essenciais.

Como já foi citado anteriormente, as proteínas são de

extrema importância para o nosso organismo por sua função
construtora e reparadora. Elas também participam da
formação de hormônios, enzimas e anticorpos. Com estes
poucos exemplos, já se pode ter uma idéia do quanto elas
são indispensáveis ao nosso organismo.

Quando ingerimos proteínas, elas são quebradas durante o

processo de digestão, e posteriormente, absorvidas pelas
nossas células, que novamente as quebram, transformando-
as em aminoácidos. Estes aminoácidos serão utilizados pelo
nosso corpo onde eles forem mais necessários.

Por exemplo, se a pele de uma pessoa estiver em

desequilíbrio pela falta de aminoácidos, os alimentos ricos
em proteínas e a ingestão devida de água serão benéficos
para a sua recuperação. Isso vale não somente para a pele,
mas para todo o corpo, pois, como vimos, os aminoácidos
são construtores e reparadores.

A seqüência de aminoácidos da proteína 

Uma proteína pode conter milhares de aminoácidos, com seqüência

destas unidades determinada pela informação genética contida no
gene, um seguimento da molécula cromossômica. Portanto, todo o
funcionamento de um organismo é conduzido pelo controle das
moléculas de DNA. 

A partir do DNA ocorrem as transcrições, com a fabricação de RNAs:

transportadores, ribossômicos e mensageiros. Estes elementos,
cada um com incumbência peculiar no auxílio do processo de
tradução, proporcionam a produção de uma ou várias proteínas. 

Portanto, as proteínas sintetizadas possuem características próprias,

desempenhando funções específicas no organismo. Qualquer
anormalidade genética, transcricional ou traducional (mutações ou
eventuais erros), incidem diretamente sobre a proteína,
comprometendo a forma e o funcionamento desta. 

Problemas assim podem ser desencadeados por três formas:

deleção de um aminoácido decorrente de uma síndrome genética
transmitida ao mecanismo de transcrição; ou uma simples troca de
aminoácidos (substituição errônea), pela colocação de outro
aminoácido que não deveria ser introduzido em tal posição na
cadeia peptídica; ou pela inversão da posição modificando a ordem
seqüencial dos aminoácidos, as duas últimas relacionadas à
transcrição ou também tradução. Essas alterações normalmente
podem resultar na inativação da proteína. 

A estrutura das proteínas 

A seqüência dos aminoácidos em uma proteína representa a

estrutura primária, responsável pelas propriedades da molécula. 

Em decorrência à existência de pontes de hidrogênio entre o

hidrogênio (carga positiva +) de um aminoácido com o oxigênio ou
nitrogênio (carga negativa -) de um outro aminoácido não
adjacente, é proporcionada uma torção na cadeia filamentosa,
assumindo a proteína uma forma de helicoidal. 

Uma proteína não apresenta necessariamente aspecto linear

helicoidal. As propriedades químicas dos aminoácidos podem ter
efeitos de atração ou repulsão uns para com os outros,
principalmente pelo estabelecimento de pontes bissulfeto (ligação
envolvendo dois átomos de enxofre de aminoácidos cisteina),
causando flexões (dobras) sobre si mesma, chamada de estrutura
terciária. 

O agrupamento de duas ou mais estruturas terciárias combinadas a

outras substâncias, vitaminas ou minerais: ferro, magnésio, iodo,
forma a estrutura quaternária. Configuração espacial observada na
molécula de hemoglobina, proteína conjugada a íon ferro,
compondo os glóbulos vermelhos (hemácias ou eritrócitos do
sangue), permitindo o transporte de oxigênio.

As proteínas são as moléculas orgânicas mais abundantes e

importantes nas células e perfazem 50% ou mais de seu peso
seco. São encontradas em todas as partes de todas as células,
uma vez que são fundamentais sob todos os aspectos da
estrutura e função celulares. Existem muitas espécies
diferentes de proteínas, cada uma especializada para uma
função biológica diversa. Além disso, a maior parte da
informação genética é expressa pelas proteínas.

            Pertencem à classe dos peptídeos, pois são formadas

por aminoácidos ligados entre si por ligações peptídicas. Uma
ligação peptídica é a união do grupo amino (-NH 2 ) de um
aminoácido com o grupo carboxila (-COOH) de outro
aminoácido, através da formação de uma amida.

           

             São os constituintes básicos da vida: tanto que seu

nome deriva da palavra grega "proteios", que significa "em
primeiro lugar". Nos animais, as proteínas correspondem a
cerca de 80% do peso dos músculos desidratados, cerca de
70% da pele e 90% do sangue seco. Mesmo nos vegetais as
proteínas estão presentes.

            A importância das proteínas, entretanto, está

relacionada com suas funções no organismo, e não com sua
quantidade. Todas as enzimas conhecidas, por exemplo, são
proteínas; muitas vezes, as enzimas existem em porções muito
pequenas. Mesmo assim, estas substâncias catalisam todas as
reações metabólicas e capacitam aos organismos a construção
de outras moléculas - proteínas, ácidos nucléicos, carboidratos
e lipídios - que são necessárias para a vida.

                                                                                                              
                                                                                                              
                                             
 

OMPOSIÇÃO

            Todas contêm carbono, hidrogênio, nitrogênio e

oxigênio, e quase todas contêm enxofre. Algumas proteínas
contêm elementos adicionais, particularmente fósforo, ferro,
zinco e cobre. Seu peso molecular é extremamente elevado.

            Todas as proteínas, independentemente de sua função

ou espécie de origem, são construídas a partir de um conjunto
básico de vinte aminoácidos, arranjados em várias seqüências
específicas.

            

FUNÇÃO

            Elas exercem funções diversas, como:

            - Catalisadores;

            - Elementos estruturais (colágeno) e sistemas

contráteis;

            - Armazenamento(ferritina); 

            - Veículos de transporte (hemoglobina); 

            - Hormônios; 

            - Anti-infecciosas (imunoglobulina);

            - Enzimáticas (lipases);

            - Nutricional (caseína);

            - Agentes protetores.

 

            Devido as proteínas exercerem uma grande variedade

de funções na célula, estas podem ser divididas em dois
grandes grupos:

            - Dinâmicas - Transporte, defesa, catálise de reações,

controle do metabolismo e contração, por exemplo;

            - Estruturais - Proteínas como o colágeno e elastina, por

exemplo, que promovem a sustentação estrutural da célula e
dos tecidos.

CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS

            Quanto a Composição:

            - Proteínas Simples - Por hidrólise liberam apenas

aminoácidos.

            - Proteínas Conjugadas - Por hidrólise liberam

aminoácidos mais um radical não peptídico, denominado grupo
prostético. Ex: metaloproteínas, hemeproteínas, lipoproteínas,
glicoproteínas, etc.

            Quanto ao Número de Cadeias Polipeptídicas:

            - Proteínas Monoméricas - Formadas por apenas uma

cadeia polipeptídica.

            - Proteínas Oligoméricas - Formadas por mais de uma

cadeia polipeptídica; São as proteínas de estrutura e função
mais complexas.

            Quanto à Forma:

            - Proteínas Fibrosas - Na sua maioria, as proteínas
fibrosas são insolúveis nos solventes aquosos e possuem
pesos moleculares muito elevados. São formadas geralmente
por longas moléculas mais ou menos retilíneas e paralelas ao
eixo da fibra. A esta categoria pertencem as proteínas de
estrutura, como colágeno do tecido conjuntivo, as queratinas
dos cabelos, as esclerotinas do tegumento dos artrópodes, a
conchiolina das conchas dos moluscos, ou ainda a fribrina do
soro sanguíneo ou a miosina dos músculos. Algumas
proteínas fibrosas, porém, possuem uma estrutura diferente,
como as tubulinas, que são formadas por múltiplas
subunidades globulares dispostas helicoidalmente.

            - Proteínas Globulares - De estrutura espacial mais

complexa, são mais ou menos esféricas. São geralmente
solúveis nos solventes aquosos e os seus pesos moleculares
situam-se entre 10.000 e vários milhões. Nesta categoria
situam-se as proteínas ativas como os enzimas,
transportadores como a hemoglobina, etc.

Esquemas de proteínas globulares e fibrosas

PROTEÍNAS HOMÓLOGAS

            São proteínas que desempenham a mesma função em

tecidos ou em espécies diferentes. Estas proteínas possuem
pequenas diferenças estruturais, reconhecíveis
imunologicamente. 

            Os segmentos com seqüências diferentes de

aminoácidos em proteínas homólogas são chamados
"segmentos variáveis", e geralmente não participam
diretamente da atividade da proteína. Os segmentos idênticos
das proteínas homólogas são chamados "segmentos fixos", e
são fundamentais para o funcionamento bioquímico da
proteína.
 

ORGANIZAÇÃO ESTRUTURAL DAS PROTEÍNAS

            As proteínas possuem complexas estruturas espaciais,

que podem ser organizadas em quatro níveis, crescentes em
complexidade:

            1 - Estrutura Primária

            - Dada pela  seqüência de aminoácidos e ligações

peptídicas da molécula.

            - É o nível estrutural mais simples e mais importante,

pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula.

            - A estrutura primária da proteína resulta em uma longa

cadeia de aminoácidos semelhante a um "colar de contas",
com uma extremidade "amino terminal" e uma extremidade
"carboxi terminal".

            - A estrutura primária de uma proteína é destruída por

hidrólise química ou enzimática das ligações peptídicas, com
liberação de peptídeos menores e aminoácidos livres.

             - Sua estrutura é somente a seqüência dos

aminoácidos, sem se preocupar com a orientação espacial da
molécula. 

OMPOSIÇÃO

            Todas contêm carbono, hidrogênio, nitrogênio e

oxigênio, e quase todas contêm enxofre. Algumas proteínas
contêm elementos adicionais, particularmente fósforo, ferro,
zinco e cobre. Seu peso molecular é extremamente elevado.

            Todas as proteínas, independentemente de sua função

ou espécie de origem, são construídas a partir de um conjunto
básico de vinte aminoácidos, arranjados em várias seqüências
específicas.

            

FUNÇÃO

            Elas exercem funções diversas, como:

            - Catalisadores;

            - Elementos estruturais (colágeno) e sistemas

contráteis;

            - Armazenamento(ferritina); 

            - Veículos de transporte (hemoglobina); 

            - Hormônios; 

            - Anti-infecciosas (imunoglobulina);

            - Enzimáticas (lipases);

            - Nutricional (caseína);

            - Agentes protetores.

            Devido as proteínas exercerem uma grande variedade

de funções na célula, estas podem ser divididas em dois
grandes grupos:

            - Dinâmicas - Transporte, defesa, catálise de reações,

controle do metabolismo e contração, por exemplo;
            - Estruturais - Proteínas como o colágeno e elastina, por
exemplo, que promovem a sustentação estrutural da célula e
dos tecidos.

CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS

            Quanto a Composição:

            - Proteínas Simples - Por hidrólise liberam apenas

aminoácidos.

            - Proteínas Conjugadas - Por hidrólise liberam

aminoácidos mais um radical não peptídico, denominado grupo
prostético. Ex: metaloproteínas, hemeproteínas, lipoproteínas,
glicoproteínas, etc.

            Quanto ao Número de Cadeias Polipeptídicas:

            - Proteínas Monoméricas - Formadas por apenas uma

cadeia polipeptídica.

            - Proteínas Oligoméricas - Formadas por mais de uma

cadeia polipeptídica; São as proteínas de estrutura e função
mais complexas.

            Quanto à Forma:

            - Proteínas Fibrosas - Na sua maioria, as proteínas

fibrosas são insolúveis nos solventes aquosos e possuem
pesos moleculares muito elevados. São formadas geralmente
por longas moléculas mais ou menos retilíneas e paralelas ao
eixo da fibra. A esta categoria pertencem as proteínas de
estrutura, como colágeno do tecido conjuntivo, as queratinas
dos cabelos, as esclerotinas do tegumento dos artrópodes, a
conchiolina das conchas dos moluscos, ou ainda a fribrina do
soro sanguíneo ou a miosina dos músculos. Algumas
proteínas fibrosas, porém, possuem uma estrutura diferente,
como as tubulinas, que são formadas por múltiplas
subunidades globulares dispostas helicoidalmente.

            - Proteínas Globulares - De estrutura espacial mais

complexa, são mais ou menos esféricas. São geralmente
solúveis nos solventes aquosos e os seus pesos moleculares
situam-se entre 10.000 e vários milhões. Nesta categoria
situam-se as proteínas ativas como os enzimas,
transportadores como a hemoglobina, etc.

PROTEÍNAS HOMÓLOGAS

            São proteínas que desempenham a mesma função em

tecidos ou em espécies diferentes. Estas proteínas possuem
pequenas diferenças estruturais, reconhecíveis
imunologicamente. 

            Os segmentos com seqüências diferentes de

aminoácidos em proteínas homólogas são chamados
"segmentos variáveis", e geralmente não participam
diretamente da atividade da proteína. Os segmentos idênticos
das proteínas homólogas são chamados "segmentos fixos", e
são fundamentais para o funcionamento bioquímico da
proteína.

ORGANIZAÇÃO ESTRUTURAL DAS PROTEÍNAS

 
            As proteínas possuem complexas estruturas espaciais,
que podem ser organizadas em quatro níveis, crescentes em
complexidade:

            1 - Estrutura Primária

            - Dada pela  seqüência de aminoácidos e ligações

peptídicas da molécula.

            - É o nível estrutural mais simples e mais importante,

pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula.

            - A estrutura primária da proteína resulta em uma longa

cadeia de aminoácidos semelhante a um "colar de contas",
com uma extremidade "amino terminal" e uma extremidade
"carboxi terminal".

            - A estrutura primária de uma proteína é destruída por

hidrólise química ou enzimática das ligações peptídicas, com
liberação de peptídeos menores e aminoácidos livres.

             - Sua estrutura é somente a seqüência dos

aminoácidos, sem se preocupar com a orientação espacial da
molécula. 

INTRODUÇÃO
As proteínas são compostos essenciais à todas as células
vivas e estão relacionadas, praticamente, a todas as
funções fisiológicas, além de desempenharem papéis importantes
na estrutura celular. São polímeros de alto peso
molecular, cujas unidades básicas, os aminoácidos, são ligados
entre si por ligações peptídicas. Dentre suas funções
biológicas, que são influenciadas por sua estrutura e seqüência
de aminoácido, destacam-se: catálise enzimática,
transporte, capacidade de contração ou de movimento, suporte
e estrutura, imunoproteção e defesa, coagulação sanguínea,
reguladores do crescimento e diferenciação celular
(6, 14).
As proteínas plasmáticas podem ser separadas por eletroforese
em duas frações principais sendo uma a fração de
albumina e a outra constituída pelas globulinas, as quais se
diferenciam da albumina por apresentarem maior tamanho
e peso molecular. A concentração total de proteínas no
plasma é de aproximadamente 6,0 a 8,0 g/dL e, em pH 7,4,
estas proteínas encontram-se na forma aniônica e, assim,
constituem parte significativa do complemento aniônico do
plasma. A relação normalmente encontrada entre albumina
e globulina é de 2:1 (14).
A albumina, também conhecida como soroalbumina, é a
mais abundante das proteínas séricas (3,5 a 5,5 g/dL), sendo
sintetizada no fígado a uma taxa de aproximadamente
12 g/dia, o que representa 25% da síntese protéica total do
fígado e a metade de toda a proteína exportada pelo órgão.
A fração globulínica é uma mistura muito complexa, sendo
dividida em 05 subfrações: alfa 1, alfa 2, beta 1, beta 2 e
gama globulinas. Dentre as globulinas a fração de migração
eletroforética mais rápida é a alfa 1 e a mais vagarosa
é gama globulina que, geralmente, é sintetizada pelas
células do sistema macrofágico, principalmente pelos linfócitos
B (9).
A fração alfa-1 globulina é formada principalmente pelas
proteínas alfa-1-antitripsina (AAT), alfa-1-glicoproteínaácida
(AGA), alfa-1-lipoproteína (Lp) e alfa-1-fetoproteína
(Ft), enquanto a fração alfa 2 pela haptoglobina (Hap),
ceruloplasmina (Cer) e alfa-2-macroglobulina (AMG). Os
principais componentes da fração beta-1 são a transferrina
RBAC, vol.