Funções da proteína

Ela desempenha um papel muito importante em nosso organismo, pois fornece material tanto para a construção como para a manutenção de todos os nossos órgãos e tecidos. As proteínas podem ser de origem vegetal ou animal. No caso das primeiras, elas são consideradas incompletas por serem pobres em variedade de aminoácidos essenciais (aqueles que o corpo não é capaz de produzir). Já a proteína de origem animal, é considerada completa por conter todos os aminoácidos essenciais. Como já foi citado anteriormente, as proteínas são de extrema importância para o nosso organismo por sua função construtora e reparadora. Elas também participam da formação de hormônios, enzimas e anticorpos. Com estes poucos exemplos, já se pode ter uma idéia do quanto elas são indispensáveis ao nosso organismo. Quando ingerimos proteínas, elas são quebradas durante o processo de digestão, e posteriormente, absorvidas pelas nossas células, que novamente as quebram, transformando as em aminoácidos. Estes aminoácidos serão utilizados pelo nosso corpo onde eles forem mais necessários. Por exemplo, se a pele de uma pessoa estiver em desequilíbrio pela falta de aminoácidos, os alimentos ricos em proteínas e a ingestão devida de água serão benéficos para a sua recuperação. Isso vale não somente para a pele, mas para todo o corpo, pois, como vimos, os aminoácidos são construtores e reparadores. A seqüência de aminoácidos da proteína Uma proteína pode conter milhares de aminoácidos, com seqüência destas unidades determinada pela informação genética contida no gene, um seguimento da molécula cromossômica. Portanto, todo o funcionamento de um organismo é conduzido pelo controle das moléculas de DNA. A partir do DNA ocorrem as transcrições, com a fabricação de RNAs:

ou pela inversão da posição mod ificando a ordem seqüencial dos aminoácidos. as duas últimas relacionadas à transcrição ou também tradução. transcricional ou traducional (mutações ou eventuais erros). comprometendo a forma e o funcionamento desta. ribossômicos e mensageiros. magnésio. desempenhando funções específicas no organismo. pela colocação de outro aminoácido que não deveria ser introduzido em tal posição na cadeia peptídica. Em decorrência à existência de pontes de hidrogênio entre o hidrogênio (carga positiva +) de um aminoácido com o oxigênio ou nitrogênio (carga negativa -) de um outro aminoácido não adjacente. principalmente pelo estabelecimento de pontes bissulfeto (ligação envolvendo dois átomos de enxofre de aminoácidos cisteina). Portanto. proporcionam a produção de uma ou várias proteínas. assumindo a proteína uma forma de helicoidal. Problemas assim podem ser desencadeados por três formas: deleção de um aminoácido decorrente de uma síndrome genética transmitida ao mecanismo de transcrição. Essas alterações normalmente podem resultar na inativação da proteína. incidem diretamente sobre a proteína. Uma proteína não apresenta necessariamente aspecto linear helicoidal. ou uma simples troca de aminoácidos (substituição errônea). responsável pelas propriedades da molécula. iodo. As propriedades químicas dos aminoácidos podem ter efeitos de atração ou repulsão uns para com os outros.transportadores. cada um com incumbência peculiar no auxílio do processo de tradução. . causando flexões (dobras) sobre si mesma. Qualquer anormalidade genética. é proporcionada uma torção na cadeia filamentosa. O agrupamento de duas ou mais estruturas terciárias combinadas a outras substâncias. A estrutura das proteínas A seqüência dos aminoácidos em uma proteína representa a estrutura primária. chamada de estrutura terciária. as proteínas sintetizadas possuem características próprias. Estes elementos. vitaminas ou minerais: ferro.

Além disso. através da formação de uma amida. e não com sua quantidade. está relacionada com suas funções no organismo. Existem muitas espécies diferentes de proteínas. que significa "em primeiro lugar". muitas vezes. carboidratos e lipídios . Mesmo assim. as proteínas correspondem a cerca de 80% do peso dos músculos desidratados. a maior parte da informação genética é expressa pelas proteínas.proteínas. estas substâncias catalisam todas as reações metabólicas e capacitam aos organismos a construção de outras moléculas . permitindo o transporte de oxigênio. proteína conjugada a íon ferro. Mesmo nos vegetais as proteínas estão presentes. As proteínas são as moléculas orgânicas mais abundantes e importantes nas células e perfazem 50% ou mais de seu peso seco. Todas as enzimas conhecidas. Pertencem à classe dos peptídeos. Uma ligação peptídica é a união do grupo amino (-NH 2 ) de um aminoácido com o grupo carboxila (-COOH) de outro aminoácido. A importância das proteínas. São os constituintes básicos da vida: tanto que seu nome deriva da palavra grega "proteios". São encontradas em todas as partes de todas as células.que são necessárias para a vida. uma vez que são fundamentais sob todos os aspectos da estrutura e função celulares. cerca de 70% da pele e 90% do sangue seco. cada uma especializada para uma função biológica diversa. Configuração espacial observada na molécula de hemoglobina. ácidos nucléicos. Nos animais. . pois são formadas por aminoácidos ligados entre si por ligações peptídicas.forma a estrutura quaternária. entretanto. são proteínas. as enzimas existem em porções muito pequenas. compondo os glóbulos vermelhos (hemácias ou eritrócitos do sangue). por exemplo.

Enzimáticas (lipases). como: . particularmente fósforo. FUNÇÃO Elas exercem funções diversas. . . arranjados em várias seqüências específicas.Elementos estruturais (colágeno) e sistemas contráteis.Agentes protetores. e quase todas contêm enxofre. Seu peso molecular é extremamente elevado. .OMPOSIÇÃO Todas contêm carbono.Armazenamento(ferritina).Hormônios. . nitrogênio e oxigênio. Algumas proteínas contêm elementos adicionais. . . Todas as proteínas. independentemente de sua função ou espécie de origem. hidrogênio.Catalisadores.Nutricional (caseína). .Veículos de transporte (hemoglobina). . . zinco e cobre. ferro. são construídas a partir de um conjunto básico de vinte aminoácidos.Anti-infecciosas (imunoglobulina).

Por hidrólise liberam apenas aminoácidos. estas podem ser divididas em dois grandes grupos: . que promovem a sustentação estrutural da célula e dos tecidos. .Por hidrólise liberam aminoácidos mais um radical não peptídico. catálise de reações.Estruturais . .Proteínas como o colágeno e elastina. por exemplo. etc.Transporte.Formadas por apenas uma cadeia polipeptídica.Proteínas Monoméricas . denominado grupo prostético. Quanto ao Número de Cadeias Polipeptídicas: . defesa. controle do metabolismo e contração. Ex: metaloproteínas.Formadas por mais de uma cadeia polipeptídica. hemeproteínas. São as proteínas de estrutura e função mais complexas. glicoproteínas.Proteínas Simples . .Proteínas Oligoméricas .Proteínas Conjugadas .Dinâmicas . CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS Quanto a Composição: . por exemplo.Devido as proteínas exercerem uma grande variedade de funções na célula. lipoproteínas. .

Nesta categoria situam-se as proteínas ativas como os enzimas. as esclerotinas do tegumento dos artrópodes. que são formadas por múltiplas subunidades globulares dispostas helicoidalmente. as proteínas fibrosas são insolúveis nos solventes aquosos e possuem pesos moleculares muito elevados. . reconhecíveis imunologicamente. a conchiolina das conchas dos moluscos. Os segmentos com seqüências diferentes de aminoácidos em proteínas homólogas são chamados "segmentos variáveis". porém. como colágeno do tecido conjuntivo. A esta categoria pertencem as proteínas de estrutura. etc. transportadores como a hemoglobina. São formadas geralmente por longas moléculas mais ou menos retilíneas e paralelas ao eixo da fibra. e . Estas proteínas possuem pequenas diferenças estruturais.Na sua maioria. e geralmente não participam diretamente da atividade da proteína. Esquemas de proteínas globulares e fibrosas PROTEÍNAS HOMÓLOGAS São proteínas que desempenham a mesma função em tecidos ou em espécies diferentes. ou ainda a fribrina do soro sanguíneo ou a miosina dos músculos. Algumas proteínas fibrosas.De estrutura espacial mais complexa.000 e vários milhões.Proteínas Fibrosas . como as tubulinas. são mais ou menos esféricas. São geralmente solúveis nos solventes aquosos e os seus pesos moleculares situam-se entre 10. as queratinas dos cabelos.Proteínas Globulares . possuem uma estrutura diferente. Os segmentos idênticos das proteínas homólogas são chamados "segmentos fixos".Quanto à Forma: .

Dada pela seqüência de aminoácidos e ligações peptídicas da molécula. com uma extremidade "amino terminal" e uma extremidade "carboxi terminal". sem se preocupar com a orientação espacial da molécula.A estrutura primária da proteína resulta em uma longa cadeia de aminoácidos semelhante a um "colar de contas". . OMPOSIÇÃO .É o nível estrutural mais simples e mais importante. . . que podem ser organizadas em quatro níveis. pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula.A estrutura primária de uma proteína é destruída por hidrólise química ou enzimática das ligações peptídicas.são fundamentais para o funcionamento bioquímico da proteína.Sua estrutura é somente a seqüência dos aminoácidos. crescentes em complexidade: 1 .Estrutura Primária . ORGANIZAÇÃO ESTRUTURAL DAS PROTEÍNAS As proteínas possuem complexas estruturas espaciais. . com liberação de peptídeos menores e aminoácidos livres.

. Todas as proteínas.Agentes protetores.Veículos de transporte (hemoglobina). particularmente fósforo.Anti-infecciosas (imunoglobulina). zinco e cobre.Hormônios. Seu peso molecular é extremamente elevado. nitrogênio e oxigênio. . e quase todas contêm enxofre. . hidrogênio. Algumas proteínas contêm elementos adicionais. arranjados em várias seqüências específicas. .Todas contêm carbono.Elementos estruturais (colágeno) e sistemas contráteis.Nutricional (caseína). . são construídas a partir de um conjunto básico de vinte aminoácidos.Catalisadores.Enzimáticas (lipases). . como: . independentemente de sua função ou espécie de origem. ferro. FUNÇÃO Elas exercem funções diversas. .Armazenamento(ferritina). . .

Formadas por mais de uma cadeia polipeptídica. glicoproteínas.Dinâmicas .Proteínas Oligoméricas . Ex: metaloproteínas. catálise de reações.Devido as proteínas exercerem uma grande variedade de funções na célula. por exemplo.Proteínas Monoméricas .Estruturais . etc. defesa. Quanto à Forma: .Por hidrólise liberam aminoácidos mais um radical não peptídico. denominado grupo prostético. São as proteínas de estrutura e função mais complexas. lipoproteínas. .Formadas por apenas uma cadeia polipeptídica. . CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS Quanto a Composição: . controle do metabolismo e contração. estas podem ser divididas em dois grandes grupos: . que promovem a sustentação estrutural da célula e dos tecidos.Proteínas Simples .Transporte.Por hidrólise liberam apenas aminoácidos. Quanto ao Número de Cadeias Polipeptídicas: .Proteínas como o colágeno e elastina.Proteínas Conjugadas . hemeproteínas. por exemplo. .

PROTEÍNAS HOMÓLOGAS São proteínas que desempenham a mesma função em tecidos ou em espécies diferentes.Na sua maioria. que são formadas por múltiplas subunidades globulares dispostas helicoidalmente. as esclerotinas do tegumento dos artrópodes. como colágeno do tecido conjuntivo. a conchiolina das conchas dos moluscos. transportadores como a hemoglobina. . como as tubulinas.Proteínas Globulares . ou ainda a fribrina do soro sanguíneo ou a miosina dos músculos. Nesta categoria situam-se as proteínas ativas como os enzimas. São geralmente solúveis nos solventes aquosos e os seus pesos moleculares situam-se entre 10. e geralmente não participam diretamente da atividade da proteína. e são fundamentais para o funcionamento bioquímico da proteína.. reconhecíveis imunologicamente. as queratinas dos cabelos. possuem uma estrutura diferente. Os segmentos idênticos das proteínas homólogas são chamados "segmentos fixos". são mais ou menos esféricas. Estas proteínas possuem pequenas diferenças estruturais.Proteínas Fibrosas . . São formadas geralmente por longas moléculas mais ou menos retilíneas e paralelas ao eixo da fibra. Algumas proteínas fibrosas.De estrutura espacial mais complexa.000 e vários milhões. porém. as proteínas fibrosas são insolúveis nos solventes aquosos e possuem pesos moleculares muito elevados. etc. Os segmentos com seqüências diferentes de aminoácidos em proteínas homólogas são chamados "segmentos variáveis". A esta categoria pertencem as proteínas de estrutura.

ORGANIZAÇÃO ESTRUTURAL DAS PROTEÍNAS As proteínas possuem complexas estruturas espaciais.Dada pela seqüência de aminoácidos e ligações peptídicas da molécula.A estrutura primária da proteína resulta em uma longa cadeia de aminoácidos semelhante a um "colar de contas". crescentes em complexidade: 1 . INTRODUÇÃO As proteínas são compostos essenciais à todas as células vivas e estão relacionadas. . sem se preocupar com a orientação espacial da molécula.Sua estrutura é somente a seqüência dos aminoácidos. com uma extremidade "amino terminal" e uma extremidade "carboxi terminal". os aminoácidos. praticamente. cujas unidades básicas. são ligados entre si por ligações peptídicas. que podem ser organizadas em quatro níveis. . a todas as funções fisiológicas.É o nível estrutural mais simples e mais importante. pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula. além de desempenharem papéis importantes na estrutura celular. .Estrutura Primária . São polímeros de alto peso molecular.A estrutura primária de uma proteína é destruída por hidrólise química ou enzimática das ligações peptídicas. Dentre suas funções . . com liberação de peptídeos menores e aminoácidos livres.

alfa-1-glicoproteínaácida (AGA).biológicas. enquanto a fração alfa 2 pela haptoglobina (Hap).0 g/dL e. beta 2 e gama globulinas. é sintetizada pelas células do sistema macrofágico.4. destacam-se: catálise enzimática. A fração alfa-1 globulina é formada principalmente pelas proteínas alfa-1-antitripsina (AAT). imunoproteção e defesa. é a mais abundante das proteínas séricas (3. assim. principalmente pelos linfócitos B (9). o que representa 25% da síntese protéica total do fígado e a metade de toda a proteína exportada pelo órgão. suporte e estrutura. capacidade de contração ou de movimento. beta 1. ceruloplasmina (Cer) e alfa-2-macroglobulina (AMG). A albumina. Os principais componentes da fração beta -1 são a transferrina RBAC. alfa-1-lipoproteína (£Lp) e alfa-1-fetoproteína (£Ft). A concentração total de proteínas no plasma é de aproximadamente 6. vol. estas proteínas encontram-se na forma aniônica e. sendo sintetizada no fígado a uma taxa de aproximadamente 12 g/dia. Dentre as globulinas a fração de migração eletroforética mais rápida é a alfa 1 e a mais vagarosa é gama globulina que.5 a 5. A relação normalmente encontrada entre albumina e globulina é de 2:1 (14).0 a 8. transporte. também conhecida como soroalbumina. coagulação sang uínea. as quais se diferenciam da albumina por apresentarem maior tamanho e peso molecular. em pH 7. alfa 2. 14). constituem parte significativa do complemento aniônico do plasma. As proteínas plasmáticas podem ser separadas por eletroforese em duas frações principais sendo uma a fração de albumina e a outra constituída pelas globulinas.5 g/dL). que são influenciadas por sua estrutura e seqüência de aminoácido. . sendo dividida em 05 subfrações: alfa 1. A fração globulínica é uma mistura muito complexa. reguladores do crescimento e diferenciação celular (6. geralmente.

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