APLICACIONES CLINICAS DE LAS ENZIMAS

 La medición de isoenzimas se utilizan para el diagnóstico.

• Los inmunoensayos unidos a enzima utilizan enzimas como indicadores.
• Los analizadores clínicos utilizan enzimas inmovilizadas como reactivos.
• Algunas enzimas se utilizan como agentes terapéuticos.
• Las enzimas unidos a matrices insolubles se utilizan como reactores químicos.

ISOENZIMAS
Proteínas que difieren en la secuencia de aminoácidos y Catalizan la misma reacción ,estando presentes en la
misma especie. La existencia de las isoenzimas permite el ajuste del metabolismo Para satisfacer las
necesidades particulares de un determinado tejido o etapa del desarrollo.

IMPORTANCIA DE LA DISTRIBUCIÓN DE LAS ISOENZIMAS

ISOENZIMAS: EJEMPLOS
A) LACTATO DESHIDROGENASA:

 Reduce el piruvato a lactato

 Forman 5 isoenzimas, separables por electroforesis; útiles en diagnóstico.

B) CITOCROMO p450:

 Eliminación de drogas
  100 isoenzimas en humanos

MARCADORES ENZIMATICOS MÁS CONOCIDOS

ENZIMA ÓRGANO O ENFERMEDAD DE INTERÉS

Carcinoma de próstata
Enfermedades hepáticas y óseas

Corazón, musculo y cerebro

Corazón, hígado y eritrocito

Enfermedades pancreáticas

UTILIDAD COMO AGENTE TERAPEUTICO (estreptoquinasa, activador del plasminógeno, etc.)

1) LA TERAPIA ENZIMATICA SUSTITUTIVA: consiste en administrar periódicamente una
enzima activa a un paciente con una enfermedad causada por una deficiencia enzimática con objeto de
sustituir la deficitaria y corregir así el defecto.

2) LA TERAPIA DE INHIBICIÓN DE SUSTRATO:

se basa en limitar la síntesis endógena (en el interior del organismo) de este compuesto, que es el
sustrato de una reacción metabólica de degradación, que no puede llevarse a cabo correctamente
debido a un defecto enzimático. Esta inhibición de la síntesis del sustrato evita su acumulación, que es
causa de enfermedad.

ESTREPTOQUINASA
• Al administrar la estreptoquinasa se produce la activación del plasminógeno plasmático y la del.
plasminógeno adsorbido en el coágulo formándose así plasmina tanto en el interior como en el
exterior del trombo

• La estreptoquinasa actúa a través de la formación de un complejo activador con el plasminógeno

presente en el plasma humano. Este complejo es capaz de convertir el plasminógeno en plasmina, la
cual es la responsable directa de la degradación de los coágulos de fibrina.

ACTIVADOR DEL PLASMINOGENO

• La función clásica del t-PA se desarrolla en el proceso de la coagulación de la sangre. Específicamente

el t-PA cataliza la conversión de plasminógenos en plasmina. Lo hace al romper la cadena única del
plasminógeno en dos cadenas. Estas dos cadenas están unidas por enlaces disulfuro y la molécula
resultante es denominada plasmina.
PROENZIMAS O ZIMOGENO

DEFINICIÓN PROTEÍNAS PRECURSORAS SIN

ACTIVIDAD ENZIMÁTICA.

LAS PROENZIMAS DEBEN SER

ACTIVACIÓN HIDROLIZADAS PARCIALMENTE ANTES DE
QUE SE CONVIERTAN EN VERDADERAS
ENZIMAS.

TABLA DE ENZIMAS DIGESTIVAS QUE QUE EXISTEN COMO ZIMOGENOS

ENZIMAS EN LA DIGESTIÓN DE LOS CARBOHIDRATOS, LÍPIDOS Y PROTEÍNAS

Digestión de carbohidratos
Enzima Función

Α-amilasa salival Inicia la hidrólisis del almidón.

Α-amilasa intestinal Hidroliza el almidón a maltosa, maltotriosa y dextrinas.

Dextrinasas Catalizan la hidrólisis de las dextrinas para liberar glucosa.

Disacaridasas Carbohidratos más pequeños para liberar monosacáridos

Digestión de lípidos
Enzima Función
Lipasas linguales y gástricas Inician la hidrólisis de triacilgliceroles; y forman 1,2-
diacilgliceroles y ácidos grasos libres
Lipasa pancreática Cataliza la hidrolisis de los triacilgliceridos (TAG)
para formar acidos grasos libres (AG) y 2-
monoacilglicerol (2-MAG
Colesterol esterasa Cataliza la hidrolisis de los esteres de colesterol (EC)
dando como productos AG y colesterol libre (CL).
Fosfolipasas Hidroliza el enlace en el AG esterificado al carbono 2
del glicerol para producir AG libre y lisofosfolipidos

Digestión de proteínas
Enzima Función
Endopeptidasas Rompen enlaces internos. Por el amino y carboxilo

Pepsina La pepsina es una endopeptidasa que rompe los enlaces

peptídicos de aminoácidos aromáticos y leucina.
Quimiotripsina

Carboxipeptidasas

Elastasas

Tripsina Rompe los enlaces peptídicos de las proteínas mediante

hidrólisis para formar péptidos de menor tamaño.

IMPORTANCIA
 Permite diagnosticar cuadros patológicos.
 Deficiencias enzimáticas causan enfermedades.
• Galactosemia (galactosa-1-fosfatouridiltransferasa)
• Fenilcetonuria(hidroxilasa de la fenilalanina)
• Albinismo(hidroxilasa de la tirosina)
• Fabry(α-galactosidasa)
 pueden ser utilizados como agentes terapéuticos
• α-galactosidasa(enfermedad de fabry)
• asparaginasa(tratamiento contra el cáncer leucémico)
REFERENCIA BIBLIOGRÁFICA

 Murray R, Bender D, Botham K, Kennelly P. Harper Bioquímica Ilustrada 29 ED. Mc Graw

Hill LANGE: México; 2012 .
 Tolman J. Bioquímica: texto y atlas. 3ª edición. Madrid: Medica paranemrica; 2004.
 Peña A, et al. Bioquímica. 2ª edición: editorial limusa: México; 2004