Proteínas solubles en soluciones salinas diluidas.

Miógeno: es una mezcla de proteína y enzimas mitocondriales que intervienen en la

glucogenólisis.

Mioglobina: es una proteína conjugada que tiene un grupo prostético de naturaleza no

peptídica, responsable del color rojo del músculo, sirve para almacenar el Oxígeno en la
fibra para luego ser utilizado en el metabolismo aeróbico, y un grupo proteico llamado
globina.

El grupo prostético, llamado hemo, está constituido por un átomo de Hierro y un gran
anillo planar (porfirina), compuesto de cuatro anillos heterocíclicos pirrólicos unidos entre
sí por puentes meteno, con tres clases de cadenas laterales: Metilo (M), Vinilo (V) y
Propilo (P).

El átomo de Hierro se representa con seis enlaces de coordinación: cinco pares

electrónicos de Nitrógeno y un par del Oxígeno.

Una representación de la mioglobina se presenta en la Figura 2.2.

La variación del color de la carne tiene influencia sobre la disposición industrial final
de la misma, y ésta a su vez está determinada por factores como especie, edad,
procedencia anatómica etc, que tienen que ver con el contenido de mioglobina de la carne.

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Figura 2.2. Representación de la molécula de mioglobina.

La edad por ejemplo, puede influir sobre la concentración de la mioglobina en el bovino

haciéndola entre 5 y 20 veces mayor cuando se compara la carne del bovino viejo y la de
ternera.

Por acción del oxígeno la mioglobina da lugar a la aparición de dos compuestos inter-
convertibles entre sí y retornantes por reacción contraria al compuesto original.

La oximioglobina (rojo brillante) aparece cuando la mioglobina (rojo púrpura), es

sometida a la acción del Oxígeno, produciéndose inicialmente una oxidación de sustratos
disponibles, manteniéndose el Hierro en una valencia 2+.

La metamioglobina (rojo marrón), aparece precisamente cuando esas sustancias

oxidables se acaban y hay una acción específica del oxígeno sobre el hierro, el cual pasa
a una valencia 3+.

La metamioglobina y la oximioglobina coexisten y mediante apropiados agentes

reductores y el desfavorecimiento de las condiciones de oxigenación, las reacciones son
reversibles.

La oxidación de la mioglobina en presencia de grupos sulfhidrilo da lugar a la

sulfomioglobina, de color verde; en presencia de ascorbato da lugar a la colemioglobina
también de color verde, ambos compuestos por oxidación posterior dan lugar a la
aparición de porfirinas libres y oxidadas sin proteína, de colores marrón, amarillo e
incoloras.

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El estado de oxidación del hierro y la integridad de la molécula permitirán habilitar una
carne para ser usada industrialmente donde en razón al procesamiento, se propician
reacciones con esta proteína.

Hemoglobina: es la proteína transportadora de oxígeno en las células rojas de la sangre.

Representa aproximadamente el 0.1% del total de las proteínas sarcoplasmáticas.

Citocromos, flavinas y proteínas lisosómicas: son pigmentos musculares que se

encuentran en pequeñas cantidades. Los citocromos son pigmentos hemo rojos, las
flavinas son coenzimas amarillos.

Proteínas solubles en soluciones salinas concentradas.

Actina: constituye del 20 - 25% de las proteínas miofibrilares. El punto isoeléctrico se
encuentra en un pH de 4.7.

Miosina: constituye del 50 - 55% de las proteínas miofibrilares. El punto isoeléctrico de

esta proteína es próximo a 5.4. La estructura de la miosina se presenta como un rodillo
alargado con una porción más gruesa en un extremo llamada la región de la cabeza y una
porción cilíndrica llamada la porción de la cola. La porción localizada entre la cabeza y
la cola es llamada el cuello y cuando la miosina es sometida a la acción proteolítica de la
tripsina se parte por esta región dando dos fracciones la meromiosina liviana y la pesada.
Las cabezas son los sitios funcionalmente activos de los filamentos gruesos durante la
contracción muscular, puesto que las cabezas de la miosina forman puentes con los
filamentos de actina produciéndose el complejo actomiosina que da la condición de
inextensibilidad al músculo.

Actomiosina: es una proteína de tipo fibrilar. Su punto isoeléctrico es de 5.4. Es

insoluble en agua y soluble en soluciones salinas de alta fuerza iónica.

La actomiosina es la mayor forma de proteína miofibrilar encontrada en el músculo post-

mortem, debiéndose a este complejo la rigidez cadavérica. Desde el punto de vista
industrial, es posiblemente la proteína más importante, ya que de ella dependerá mas de
una propiedad sensorial de los productos cárnicos de pasta fina y, el éxito económico de
un proceso.

Tropomiosina: constituye del 8 al 10% de la proteína miofibrilar y es una molécula

altamente cargada eléctricamente; tiene punto isoeléctrico a 5.1.

Troponina: es una proteína globular con un contenido relativamente alto en prolina,

constituye del 8 al 10% de la proteína miofibrilar. Está presente en los terminales de la
molécula de tropomiosina. Es la proteína receptora del ión Ca2+ y su sensibilidad a este
ión es su función en el complejo actomiosina - tropomiosina.

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Proteína M: poco se conoce de esta proteína, se cree es la sustancia que une las colas de
los filamentos de miosina en el músculo para mantener el arreglo de los filamentos.
Constituye cerca del 4% de la proteína miofibrilar .

Proteína C: se encuentra en el filamento de miosina y representa del 2 al 2.5% de la

proteína miofibrilar.

á Actinina: es una proteína globular con un contenido de prolina comparable al de la

actina. Constituye del 2 al 2.5% de la proteína miofibrilar, está presente en la línea Z y
se cree funciona como sustancia cementante de los filamentos Z.

â Actinina: es también una proteína globular localizada en los extremos de los filamentos
de actina y se cree regula su longitud. Ambas proteínas, á y â actininas, parece que
tuvieran que ver mucho con el ablandamiento muscular post-mortem.

Estas proteínas miofibrilares o estructurales van a ser responsables de conferir al

producto cárnico características de calidad determinadas. Serán además las responsables
de la formación de la matriz proteica en el proceso de elaboración de embutidos de pasta
fina, actuando además como agentes estabilizadores de la "emulsión cárnica".

Proteínas del tejido conectivo.

Son insolubles en soluciones salinas concentradas al menos a temperatura ambiente.
Representan aproximadamente el 32% del total de las proteínas musculares y dentro de
ellas las principales son:

Colágeno: Es la proteína más abundante en el cuerpo animal y es la fracción mayor del

tejido conectivo, por esta razón contribuye significativamente a la dureza de la carne. Es
abundante en tendones, piel, huesos y sistema vascular. Comprende una tercera parte o
más del total de la proteína y su presencia en los músculos de las extremidades hace que
estos sean menos tiernos que los de la espalda.

La gelatina es un producto parcial de la desnaturalización del colágeno debido a las altas

temperaturas.

El tropocolágeno es la unidad básica de la fibra de colágeno. Es una glicoproteína, que

presenta como amino-ácido más abundante la glicina, además de presentar aminoácidos
como la prolina y la hidroxiprolina, las cuales caracterizan a los colágenos.

El colágeno de los peces, ictiocol, presenta menores contenidos de prolina e

hidroxiprolina, pero presenta también, mayores contenidos de serina y treonina que estos.

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Los colágenos presentan como propiedades generales: hinchamiento al sumergirlos en
ácidos diluídos, álcalis o soluciones concentradas de algunas sales neutras o no
electrólitos, retracción de sus fibras con el calor, solubilización y gelatinación al aumentar
la temperatura por encima de la de retracción.

Elastina: Es un componente de las paredes de las grandes arterias. Se le conoce como

tejido conectivo amarillo; químicamente difiere del colágeno y la reticulina. Hace parte
del ligamento nucal que sostiene el cuello de los mamíferos, es resistente a las enzimas
digestivas pero es hidrolizada por la ficina, papaina y bromelina.

Es muy insoluble, lo que se debe en gran parte al alto contenido de aminoácidos no

polares (90%). El aminoácido que se encuentra en mayor cantidad es la glicina, pero
contiene además hidroxiprolina, lisina y los aminoácidos desmosina e isodesmosina
(compuestos cíclicos formados por cuatro residuos lisilo).

Reticulinas: Son finas y onduladas y con cierto grado de ramificación. No se ha podido

dilucidar claramente si producen gelatina por hidrólisis. Se clasifican en colagenosas,
precolagenosas y del estroma. Las primeras se encuentran en el riñón y entre la dermis
y la epidermis y las segundas se encuentran en las fibras inmaduras del tejido conectivo
(parecen colágeno joven). Las del estroma presentan mayor resistencia a la digestión con
pepsina; se encuentran en el bazo y en los nódulos linfáticos.

Además de las proteínas ya mencionadas, se encuentran otras proteínas misceláneas:

C Proteínas del plasma sanguíneo: Se dividen en dos grupos: las albúminas y las
globulinas, siendo las primeras solubles en agua y responsables de mantener el
volumen de sangre, y las segundas, solubles en soluciones salinas.
C Proteína sarcolémica: Está asociada con el sarcolema, presenta una composición
similar al colágeno.
C Queratinas: Son los principales componentes de la capa córnea más externa de la
epidermis, cuernos, pezuñas, escamas, pelos y plumas. Son compuestos con
importante contenido de Azufre. De acuerdo con su consistencia se clasifican en
duras y blandas. En las primeras los filamentos están dispuestos en forma
rígidamente paralelos; en las segundas son más desorganizados (callos).
C Enzimas: Están implicadas en el metabolismo de los carbohidratos, lípidos y
aminoácidos de la célula. Actúan benéficamente favoreciendo la maduración de la
carne o en forma indeseable causando la putrefacción, fermentación, cambios de color
y enranciamiento.

Desde el punto de vista industrial, los cortes de la carne de acuerdo con su contenido de
proteína y con el tipo de esta, son clasificados y destinados para un uso determinado. La
carne destinada a elaborar “emulsiones” debe ser rica de proteínas estructurales. La
Tabla 2.2. presenta el contenido proporcional de proteína miofibrilar de algunos cortes.

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Tabla 2.2. Contenido proporcional de proteína miofibrilar de algunos cortes.

Especie Tejido Proteína miofibrilar Proteína del tejido

conectivo

Bovino Carne de toro Alto Bajo

Cuello Alto Bajo
Músculos Maseteros Alto a Medio Alto a Medio
Músculos flexores y extensores Alto a Medio Medio
Corazón Bajo Bajo
Pulmones Medio Bajo
Tripas Ausente Alto
Lenguas Bajo Medio
Raspaduras de piel Ausente Muy alto
Porcino Tocino Ausente Medio
Papadas Bajo Alto
Carne de cabeza Medio Medio
Músculos Maseteros Medio Medio
Labios Ausentes Alto
Lenguas Bajo Bajo

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Tomado de Forrest et al (1979).

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