AMINOACIDOS Y ENLACE PEPTIDICO

Estructura de los aminoácidos

Los aminoácidos proteicos tienen una estructura formada por un grupo amino y un
grupo carboxilo unidos al mismo carbono, el carbono α, que está unido a su vez a un
hidrógeno y a otro grupo característico de cada aminoácido (en la glicina, es otro
hidrógeno). Considerando como ejemplo la alanina, se pueden destacar los siguientes
aspectos comunes de la estructura de los aminoácidos:
Grupo carboxilo

Grupo amino

Carbono α

Cadena lateral

Como se ha indicado, estos aspectos estructurales son comunes a todos los aminoácidos,
con la excepción de la glicina, que tiene un hidrógeno unido al carbono α, y de la
prolina, que es propiamente un iminoácido, no un aminoácido.

Todos los aminoácidos, con la excepción de la glicina tienen un carbono α asimétrico.

Consecuentemente, pueden existir en principio en dos formas, la L y la D.

Todos los aminoácidos de las proteínas pertenecen a la serie L.

Aminoácidos proteicos

Las proteínas de todos los seres vivos están constituidas por una veintena de
aminoácidos distintos, además de algún otro formado por modificaciones posteriores a
la síntesis de la cadena polipeptídica.

Desde el punto de vista nutricional, es muy importante tener en cuenta que, aunque la
mayoría de los aminoácidos pueden sintetizarse en el organismo siempre que se
disponga de suficiente nitrógeno orgánico, esto no sucede con todos, Algunos son
"esenciales", es decir, no pueden sintetizarse y tienen que obtenerse ya como tales de las
proteínas de la dieta.

Aminoácidos alifáticos

Los aminoácidos alifáticos tienen carácter hidrófóbico, tanto más marcado cuanto
mayor es la longitud de la cadena. La glicina tiene un tamaño muy pequeño, y permite
con su presencia la formación de estructuras particulares, como la triple hélice del
colágeno. Todos ellos son muy estables desde el punto de vista químico, y no se ven
afectados prácticamente por ningún proceso de los que se llevan a cabo en la industria
alimentaria. La valina, leucina e isoleucina son aminoácidos esenciales, pero su
abundancia en casi todas las proteínas hace que nunca sean los limitantes de su valor
nutritivo.
Prolina

La prolina es un iminoácido, es decir, su grupo amino no es un grupo amino primario,

como los de los demás aminoácidos, sino secundario. La presencia del anillo impide el
giro sobre ese enlace, y consecuentemente la organización de la estructura secundaria de
la proteína. Aquellas proteínas con abundante prolina o bien tienen muy poca estructura
secundaria (caseínas) o bien tienen una estructura peculiar (colágeno).

Aminoácido aromáticos

Los tres aminoácidos aromáticos son esenciales, fenilalanina y triptófano estrictamente,

es decir, en ningún caso se pueden sintetizar, mientras que la tirosina se puede obtener
de la dieta o sintetizarla a partir de la fenilalanina. Además de formar parte de las
proteínas, son precursores de otros compuestos biológicos. En las proteínas, son
responsables de su absorción en el UV próximo. El triptófano es relativamente
inestable, mientras que fenilalanina y tirosina son estables.

Aminoácidos con azufre

Los dos aminoácidos azufrados son esenciales, la metionina estrictamente, mientras que
la cisteina puede formarse a partir de la metioniona (no al revés). Las dietas basadas en
leguminosas pueden ser deficientes en estos aminoácidos. Además, ambos son bastante
inestables frente a condiciones de oxidación. La cisteina es muy importante en el
mantenimiento de la estructura terciaria y cuaternaria de la mayoría de las proteínas
mediante la formación de puentes disulfuro, en dímeros de la cisteina formados por
oxidación.

Aminoácidos alifáticos con hidroxilo

Estos aminoácidos tiene caractér hidrofílico. La treonina es esencial, pero no la serina.

Ambos aminoácidos, especialmente la serina, pueden estar modificados por
fosforilación, o por glicosilación en el caso de las glicoproteínas. Son relativamente
inestables en medio alcalino.

Aminoácidos ácidos

El ácido aspártico y el ácido glutámico tienen un grupo carboxilo en la cadena lateral,

además del que forma el enlace peptídico. Este grupo carboxilo puede estar o no
ionizado en función del pH del medio. Son aminoácidos hidrófilos, y los responsables
de las cargas - de la proteína.

Aminoácidos con grupos amida

Estos aminoácidos, de carácter hidrófilo, son las amidas del amonio del aspártico y
glutámico. Pierden el amonio con relativa facilidad a temperatura elevada, pero esta
pérdida es irrelevante desde el punto de vista nutricional.
Aminoácidos básicos

Los aminoácidos básicos son la lisina, arginina e histidina. La lisina es esencial, y

además el aminoácido limitante en las dietas basadas en cereales, muy extendidas entre
la población mundial. La arginina y la histidina son esenciales para los niños. Estos
aminoácidos son hidrofílicos, teniendo o no carga + en función del pH del medio. Son
relativamente inestables, especialmente la lisina, pudiendo reaccionar con los
carbohidratos a temperaturas elevadas.

Selenocisteína

La selenocisteína es el equivalente a la cisteína, pero con átomo de selenio en lugar del

átomo de azufre. Se ha encontrado en unas pocas proteínas, la glutatión peroxidasa, la
tetraikiodotironina 5' deiodinasa y la formato deshidrogenasa. Precisamente forman
parte de este aminoácido es el único papel fisiológico conocido del selenio. Este
aminoácido se incorpora a las proteínas durante su síntesis, mediante una codificación
particular.

Aminoácidos modificados por hidroxilación

Algunas proteínas contienen aminoácidos hidroxilados. Los más abundantes son la

hidroxiprolina y la hidroxilisina, que se producen, después de la síntesis de las cadenas
polipeptídicas, a expensas de la prolina y la lisina. Es decir, estos aminoácidos no son
insertados como tales en la cadena polipeptídica, y no tienen un código genético propio.
Estos aminoácidos son particularmente abundantes en el colágeno.

Otros aminoácidos

Otros aminoácidos producidos por modificación tras la síntesis de las proteínas son la n-
metil-lisina, que se encuentra en la miosina, la metil-arginina y el  -carboxiglutamato,
presente en algunas enzimas.

Enlace peptídico

Se llama enlace peptídico al enlace amina formado entre el grupo carboxilo de un

aminoácido y el grupo amino del siguiente. Nominalmente es un enlace sencillo, pero
en realidad tiene un porcentaje significativo de doble enlace, por resonancia con el
grupo carbonilo del ácido. La consecuencia es que el enlace da lugar a una unidad rígida
planar, con el N del grupo NH en posición trans con respecto al grupo carbonilo.

Este enlace no tiene pues libertad de giro, al contrario que los otros enlaces que forman
parte de la cadena polipeptídica. Esta libertad de giro tiene una excepción, con el
aminoácido prolina.

En este caso, el enlace que forma parte del anillo tampoco tiene libertad de giro. Esto
produce un punto de rigidez en la cadena polipeptídica, que impide que se pliegue en
esa zona de forma regular.
El enlace peptídico puede romperse con relativa facilidad por hidrólisis, catalizada por
ácidos, álcalis y sobre todo por muchas enzimas, las llamadas proteasas o proteinasas.
Puentes disulfuro

Los puentes disulfuro se forman entre los azufres de la cadena lateral de dos restos de
cisteina, por una reacción de oxidación. Son esenciales en le mantenimiento de la
estructura terciaria y cuaternaria de la mayoría de las proteínas. Pueden formarse y
romperse con relativa facilidad en el procesado de los alimentos, dependiendo de las
condiciones.