INTRODUCCIÓN

Las proteínas son macromoléculas que contienen carbono, nitrógeno, oxígeno y, casi
todas, azufre. En algunas se ha encontrado fósforo, hierro, zinc y cobre (Robinson, 1991).
Son las moléculas más abundantes en el interior de las células y son fundamentales en
cuanto a su estructura y función, proporcionando los materiales que constituyen los
músculos, huesos, glándulas, órganos internos, sistema nervioso, sangre y otros líquidos
del cuerpo, como así también la piel, el cabello y las uñas. Son los instrumentos
moleculares mediante los cuales se expresa la información genética; además, desempeñan
importantes funciones como la catálisis, la regulación metabólica y los procesos
contráctiles (Braverman, 1980; Pennacchiotti, 1998).
Además de su función nutricional para cubrir necesidades energéticas y de constitución,
las proteínas desempeñan una función esencial en la apetencia del alimento, es decir, en
sus características organolépticas (Braverman, 1980; Pennacchiotti, 1998).
A partir de esta necesidad, se desarrollaron los procesos necesarios para aislar o extraer
las proteínas de sus fuentes orgánicas originales. Se obtienen así los denominados
aislados proteicos, que constituyen un purificado proteico a partir del alimento o fuente
orgánica inicial. De esta manera, se ha llegado a obtener un macronutriente purificado
con papel nutricional en la alimentación propiamente dicha, y con un papel funcional en
la elaboración tecnológica e industrial de alimentos (Curare, 2006).
Entre los alimentos que entregan proteínas de alta calidad biológica (es decir, aportan
los aminoácidos esenciales) se encuentran la leche, la carne, el pescado y el huevo (3,2;
20–23; 15-20 y 13,5%, respectivamente). Sin embargo, los granos de los cereales son
una buena fuente de proteína para la mayoría de la población mundial, siendo
consumidos en cantidades relativamente grandes en las zonas sub-urbanas (FAO, 1970).
Los aislados proteicos pueden ser utilizados en la elaboración de diferentes productos en
la industria alimentaria, tales como productos horneados, en la elaboración de bebidas
para deportistas, de embutidos, para la preparación de alimentos para bebés, por
mencionar algunos. Las proteínas se usan como aditivos en suplementos nutricionales
para mejorar el perfil de aminoácidos e incrementar el contenido de proteínas, pero
también para aportar beneficios funcionales como emulsificación, estabilización e
incremento de viscosidad, mejoramiento de la apariencia, del gusto, la textura y la
absorción de agua o aceite (Giese, 1994).
En este sentido, el estudio de las propiedades funcionales es muy importante para
determinar los usos que pueden darse a las proteínas y aislados proteicos en 8 la industria
alimentaria. Básicamente, las propiedades funcionales son aquellas propiedades no
nutricionales que son capaces de impartir una característica tecnológica específica
deseable a un producto dado (Cheftel y col., 1989).
Es así que en nuestros objetivos planteados se determinó los procesos y parámetros en la
obtención del aislado de proteína de la harina de soya.
II. REVISIÓN BIBLIOGRÁFICA
2.1. Soya (Gycine Max),

Según, J. M. Dros, (2004), La soya es un importante producto básico que aporta un cuarto
de los aceites vegetales y más de la mitad de las harinas oleaginosas del mundo. La soya
cuyo nombre científico es (Gycine Max), produce granos que contienen más de 50% de
proteína. Además, en su composición de aminoácidos, la proteína de la soya se parece
mucho más a la proteína animal que a la del maíz y a la de otras proteínas vegetales, lo
que hace de la soya un complemento dietético ideal para las personas y los animales.

2.2. Proteínas

Las proteínas son conocidas como las macromoléculas más abundantes en las células,
constituyen el 50 % de su peso seco, desempeñan un mayor número de funciones, de
todos los seres vivos. Las proteínas tienen una estructura y conformación, que les permite
desarrollar diferentes funciones en una célula viva (Byong, 2000). Las proteínas están
compuestas básicamente por carbono, hidrógeno, nitrógeno y oxígeno. Gran parte de ellas
tiene azufre y algunas contienen compuestos adicionales, como por ejemplo las proteínas
lácteas contienen fósforo, la hemoglobina y la mioglobina contienen hierro. Estos
elementos químicos se agrupan para formar unidades estructurales llamadas aminoácidos,
a los cuales se podrían considerar como los “ladrillos de los edificios moleculares
proteicos”. Las proteínas son muy importantes en los alimentos, por sus diferentes
propiedades nutricionales y funcionales (Vaclavik, 2002). Las proteínas tienen carácter
anfótero; es decir, se comportan como ácidos débiles frente a las bases y como bases
débiles frente a los ácidos. El grupo amino es aceptor de protones y el grupo carboxilo
dador de protones (Byong, 2000).

2.3. Aislados proteicos

Los aislados proteicos son la forma comercial más purificada, que se logran eliminando
los polisacáridos, oligosacáridos y algunos otros componentes ya sea por: hidrólisis y
posterior precipitación, por adición de ácidos minerales, controlando los diferentes
parámetros como: el pH, temperatura, solubilidad y otros, que permiten el
enriquecimiento de la proteína requerida. (Callisaya y Alvarado, 2009).

Se considera aislado proteico aquel cuyo contenido de proteínas es mayor al 70%. En él

las proteínas constituyentes deben ser exactamente las que se encontraban en la fuente
orgánica inicial, sin haber sufrido procesos de degradación o hidrólisis no deseables
(Curare, 2006).

2.4. Estabilidad de la Emulsión

La estabilidad de la emulsión se expresa como porcentaje de disminución del volumen de

la emulsión inicial. En las emulsiones estabilizadas por proteínas influyen factores
extrínsecos como son, entre otros, el equipo utilizado para formar la emulsión, el aporte
energético y la velocidad de adición de la fase hidrófoba. También influyen factores
intrínsecos propios de cada proteína (Ordoñez, 1998):

a. Solubilidad de la proteína: las proteínas más solubles presentan mejor capacidad

emulsionante y son buenas estabilizadoras de una emulsión, debido a que éstas deben
disolverse y emigrar a la interfase para que actúen sus propiedades superficiales
(Ordoñez, 1998).
b. El pH: la influencia del pH depende del tipo de proteína. Así, mientras que ciertas
proteínas presentan la capacidad emulsionante óptima en el punto isoeléctrico
(proteínas de la clara de huevo), otras se comportan mejor a medida que el pH se
aleja de éste (caseínas, proteínas del lactosuero) (Ordoñez, 1998).
c. La temperatura: al aumentar la temperatura se reduce la estabilidad de una emul-
sión ya que disminuye la viscosidad y la rigidez de la película proteica adsorbida a
la interfase (Ordoñez, 1998).
d. Concentración de proteínas: conforme aumenta la concentración proteica aumenta
la estabilidad de la emulsión porque la película que separa las gotitas de la fase
dispersa presenta un mayor espesor (Ordoñez, 1998).

2.5. Método de aislado de proteína.

Los métodos más usados en el aislado y solubilización de proteínas para el control del
proceso y caracterización de los extractos obtenidos son:
Extracción básica/alcalina: Si bien es cierto que las condiciones alcalinas son efectivas
en la extracción y solubilización de las proteínas también presentan deficiencias. Los
contenidos de proteína alcanzados a pH de 9,5 por 30 minutos en SA sin estabilizar y
estabilizado fueron de 71,5 % y 50,9 %. Los aminoácidos cisteína y arginina se destruyen,
pero a la vez con gran facilidad, forman rasemos. Al hidrolizar las proteínas con un álcali
concentrado se obtiene una mezcla racémica de aminoácidos (conversiones de
enantiómeros D y L). De su configuración depende el sabor proporcionado de los
aminoácidos, de tal forma que los Daminoácidos proporcionan un sabor especifico
ligeramente amargo mientras que los L- aminoácidos proporcionan un sabor dulce; y las
mezclas racémicas no poseen sabor. Normalmente en este método se utiliza NaOH o
BaOH (Duarte, 2012).
2.6. Propiedades tecnofuncionales de las proteínas
Las propiedades fundamentales de las proteínas vegetales, incluyen los aspectos
nutricional y tecnológico. El primero es especialmente importante para los países con
carencia proteica. De modo que deben cumplir con un buen valor nutricional, estar libres
de todo contaminante o factor anti nutricional, ser aceptadas por el consumidor y por
consiguiente de gusto neutro y desde el punto de vista tecnológico son importantes sus
propiedades funcionales (Guerrero, 1989).
La funcionalidad de una proteína puede ser comprendida de diferentes formas, por los
investigadores, pero de una manera general, las propiedades de las proteínas denotan
cualquier propiedad físicoquímica el cual afecta el procesamiento y comportamiento de
las proteínas en los sistemas alimenticios, juzgados por los atributos de calidad del
producto final. Esto refleja interacciones complejas entre la composición, estructura,
conformación, propiedades físico-químicas de las proteínas por sí mismas, otros
componentes alimenticios y la naturaleza del medio que los rodea en el cual estos están
asociados o restringidos (Sosa, 2000).
Si las proteínas y aislados proteicos van a ser incorporados en alimentos, se necesita
mayor información acerca de sus propiedades tecnofuncionales, como por ejemplo:
Sensación al estímulo organoléptico: Color, sabor, olor, textura, sensación al gusto, etc.
Hidratación, Solubilidad, dispersabilidad, adsorción de agua, humectabilidad,
hinchamiento, espesamiento, gelificación, reología, capacidad de retención de agua,
sinéresis, viscosidad, formación de masa, etc. Surgimiento a la superficie:
Emulsificación, formación de espuma, retención de aire, formación de película
proteína/lípido, ligazón de sabor, estabilización, etc. Textura estructural: Elasticidad,
contextura arenosa, gomosidad, viscosidad, adhesión, ligazón, glutinosidad, gelificación,
formación de fibra y masa, elasticidad, etc. Otras Compatibilidad con aditivos, enzimas,
inertes, propiedades modificatorias. Así la determinación sistemática de las propiedades
tecnofuncionales debería ser hecha cuando se desarrolla nuevas fuentes proteicas,
concentrados proteicos y aislados. Estos son requeridos para evaluar y posiblemente
ayudar a predecir, cómo las proteínas nuevas pueden obrar en sistemas específicos. (Sosa,
2000).

III. MATERIALES Y MÉTODOS

3.1. Materiales, Equipos e Insumos
3.1.1. Materia prima
 Harina de soya desgrasada
3.1.2. Materiales y Equipos
 Baño María
 Centrifuga
  Becker
 Tubos de Ensayo
 Bagueta
 Balanza Analítica
 Termómetro
3.1.3. Reactivos
 Agua Destilada
 Ácido Cítrico
 NaOH 1 N
3.2. Métodos
3.1.1. Obtención de Aislado Proteico
 Se pesó 10 g de harina de soya desgrasada y se mezcló con agua destilada con una
relación de 1:10 y se homogenizó.
 Se ajustó el pH con solución de NaOH 1 N y se alcanzó el pH de 9.157, agitamos
por 20 min. y se llevó a baño maría por 60 min con 54º C.
 Se procedió a centrifugar por 20 min. transcurrido los 20 min. se separó el
sobrenadante el cual es el extracto proteico de los sedimentos.
 Una vez realizada lo anterior se procedió a ajustar el pH del sobrenadante hasta
4.5 con ácido cítrico.
 Luego ponemos nuevamente a la centrifugar durante 20 min. y se separa el
sobrenadante del precipitado que fue el coagulo proteico.
 Luego se transfirió la torta (aislado proteico) a una placa Petri previamente pesada.
 Se llevó a una estufa a 45º C por 204 horas, hasta obtener peso constante. Se
guardó el aislado proteico para los análisis respectivos.
Determinación de humedad: La pérdida de peso es reportada como la humedad. Según
Método 925.10 (A.O.A.C., 2005).
Datos:
 Cantidad de proteína seca inicial = 1.0019 g
 Proteína seca en estufa seca (promedio) = 0.92 g

𝑀−𝑚
 % 𝑑𝑒 ℎ𝑢𝑚𝑒𝑑𝑎𝑑 = 𝑥100 ……….…Ec. 02
𝑀
 Donde:
 M = Peso inicial en gramos de la muestra.
 m = Peso en gramos del producto seco.

%hbs= ((1.0019-0.92)/0.92)x100 = 8.90

%hbh= ((1.0019-0.92)/1.0019)x100 = 8.1744

El porcentaje de proteínas o rendimiento de la fracción (PPi), se determinó por el
siguiente cálculo.
𝑔 𝑑𝑒 𝑒𝑥𝑡𝑟𝑎𝑐𝑡𝑜 𝑝𝑟𝑜𝑡𝑒𝑖𝑐𝑜
𝑃𝑃𝑖 = 𝑥 100……………….Ec. 01
𝑔 𝑑𝑒 𝑚𝑢𝑒𝑠𝑡𝑟𝑎

Dato:
 aislado proteico = (1.0019x8.90)/100 = 0.0891
Entonces:
% Rendimiento = ((0.0891)/10) x100 = 0.891

Diagrama de flujo

10 g Harina de soya

Dilución 1:10

Ajustar pH con NaOH 1 N

Extracción alcalina
Hasta: 9.05 – 9.06 y ajitacion por 30 min.

Por 60 min. Baño maría

Por 20 min. Centrifugación

Sobrenadante Torta

Ajustar pH con ácido cítrico

Ajustar pH a P.I.
Hasta: 4.5 y agitación por 15 min.

Por 20 min. Centrifugación

Torta o coagulo proteico

Estufa a 45ºC x
Secado
42 horas

Proteína seca
Agua

(Fuente: guía de práctica)

IV. RESULTADOS Y DISCUSIONES
a) Resultados del aislado proteico
Tabla 1: aislado proteico
Muestra pH pH Muestra Aislado Rendimiento
Solubilización Precipitación (g) proteico (g)
Medida 9.23 4.64 10
M1 por 9.10 4.59 10 0.0891 0.891
triplicado 9.14 4.61 10
Promedio 9.16 4.61 10

En los estudios de la extracción de aislado proteico de soya, no se obtuvo el mejor

rendimiento en las condiciones de medio alcalino para la solubilización a pH 9,5 y
precipitación en el punto isoeléctrico 4,5; obteniendo el rendimiento de aislado de 24,55
%, con respecto a la harina desengrasada de soya, debiendo a la eliminación de
carbohidratos solubles e insolubles. (Ávila, 2011).
Los rendimientos de extracción con una relación harina/solvente de 1:40 y tiempo 60 min
fue de 62 % de proteína; sin embargo, en la extracción de la proteína de chía (Salvia
hispánica L.) el contenido proteína fue de 22,7% con un rendimiento de extracción de
24,55 % (Sandoval, 2012). En la práctica realizada no coincide con los autores, por
factores con inconveniencias de datos obtenidos.
La cantidad de harina a solubilizar en el sistema harina y solvente, influye
significativamente en la composición y cantidad porcentual de la proteína recuperada en
la precipitación isoeléctrica, la cantidad de solvente debe ser adecuada para que no se
saturen los componentes solubilizados (Urrutia, 2010).
Según Badui, (2006), Las proteínas disueltas en un sistema acuoso sufren cambios en su
estructura tridimensional cuando son trasladadas a un sistema con un solvente distinto.
La dirección del cambio, hacia una mayor o una menor solubilización, depende del tipo
de solvente al que se le traslade.
Muchas proteínas son altamente solubles a pH alcalino (8-9), al que normalmente se lleva
a cabo la extracción de proteínas de fuentes vegetales, como sucede en la producción de
aislados de soya o de otras leguminosas. La proteína se recupera del extracto por
precipitación isoeléctrica en el rango de pH de 4,5 - 4,8. El comportamiento ante el pH
cambia si la proteína se trata térmicamente, como consecuencia de la desnaturalización
debido al cambio de hidrofobicidad superficial por el desplegamiento, lo que acarrea un
incremento en las interacciones proteína-proteína (Badui, 2006).
Para los aislados proteicos se recomienda realizar la extracción de proteínas en el rango
de pH 8 a 9 (Fennema, 2000); considerando que a partir de pH 9 se favorece reacciones
como las de racemización de los aminoácidos, la síntesis de enlaces isopectídicos y la
formación de puentes covalentes intra o intermoleculares que vuelven a la proteína menos
digestible (Linden y Lorient, 1996).
V. CONCLUSIONES
A partir de la harina de soya que reunió las características apropiadas debido a su
contenido de proteína y menor porcentaje de humedad expresados en base seca, se pudo
extraer aislado proteico con alto porcentaje de proteína; demostrándose que el factor pH
influye en la extracción de la proteína para la obtención del aislado proteico de harina de
soya.
A partir de la harina de soya se pudo extraer proteína en condición de pH 9.15 de
solubilización y pH 4.61 de precipitación proteico obteniendo mayor contenido de
proteína en la muestra.
VI. BIBLIOGRAFÍA
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optar el título Profesional de Ingeniero Agroindustrial, Facultad de Ingeniería,
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