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ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS

Las proteínas están formadas por cadenas polipeptidicas. Según se dispongan en el


espacio pueden tener estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.

A.ESTRUCTURA PRIMARIA

 Determinada por a secuencia de aminoácidos en la cadena polipeptidicas, es decir


informa sobre cuantos aminoácidos hay de cada clase y en que orden se
encuentran.

 Es determinada genéticamente.

 Enlace implicado: PEPTÍDICO

B.ESTRUCTURA SECUNDARIA

 Se refiere a la disposición de la estructura primaria en el espacio.

 Enlace implicado: PUENTES DE HIDRÓGENO entre aminoácidos cercanos.

 Existen tres tipos de estructura secundaria: α, β, γ

 Helice α:La cadena polipeptídica toma disposición helicoidal. Se debe a


formación de puentes de hidrógeno entre el NH2 de un aminoácido y el
COOH de otro, distante de él tres aminoácidos

 Hoja plegada β :Los puentes de hidrógeno se forman entre los aminoácidos


cercanos de dos cadenas polipeptídicas paralelas

 Hoja plegada β :Los puentes de hidrógeno se forman entre los aminoácidos


cercanos de dos cadenas polipeptídicas paralelas

C.ESTRUCTURA TERCIARIA:

Hace referencia al modo en que se curvan o pliegan en el espacio los segmentos de


hélice-α y/o conformación-ß, que presenta una cadena polipeptídica de las proteínas
globulares. El plegamiento de una proteína globular hasta alcanzar su conformación
espacial es un proceso claramente favorecido termodinámicamente, es decir el
cambio de energía libre global que se produce con el plegamiento es negativo.
Dicho proceso, que implicaría una reorganización espacial y por lo tanto una
disminución de entropía, se ve favorecido por interacciones que se producen entre
los residuos de os aminoácidos, entre ellas, interacciones electrostáticas, puentes
de hidrógeno, fuerzas de van der Waals, interacciones hidrofóbicas y puentes
disulfuro. La estructura terciaria depende lógicamente de su estructura primaria, así
las cadenas laterales de los aminoácidos en las proteínas globulares se hallan
distribuidas espacialmente de acuerdo con sus polaridades, de tal forma que:

• Los restos no polares aparecen, casi siempre, en el interior de la proteína,


para no entrar en contacto con el disolvente acuoso que la envuelve,
creando un ambiente hidrofóbico.
• Los residuos polares con carga se hallan situados, normalmente en la zona
externa, interaccionando con el medio acuoso. A veces, se requiere de estos
centros en la parte interna de la proteína y en estos casos también ocurre
que están directamente implicados en alguna funcionalidad de la proteína,
bien a nivel estructural o bien a nivel catalítico.
• Los grupos polares sin carga, aparecen distribuidos por la totalidad de la
cadena, si bien mayoritariamente, también aparecen en las partes externas,
en contacto con la disolución acuosa. Como consecuencia de esta
distribución de restos, las proteínas globulares son muy compactas, hay
poco espacio en el interior, de modo que el agua difícilmente accede a dicho
espacio.

D.ESTRUCTURA CUATERNARIA

 Informa sobre las relaciones especiales entre las cadenas polipeptídicas.

 No la poseen todas las proteínas. Se observa en las proteínas formadas por 2 o


mas cadenas polipeptídicas.

 Las proteínas con estructura cuaternaria son llamadas OLIGOMÉRICAS y cada


uno de sus componentes de estructura terciaria se denomina PRPTÓMEROS.

EL PROBLEMA DEL PLEGAMIENTO


• el plegamiento proteínico es un proceso escalonado en el que una característica
inicial es la formación de la estructura secundaria (hélice a y lámina plegada

• Las interacciones hidrófobas parecen ser una fuerza importante en el plegamiento.

• Las proteínas suelen interaccionar con iones y otras cadenas polipeptídicas para
formar multímeros

• A veces las proteínas no pueden plegarse, y necesitan de otras proteínas

 Proteínas tutoras o los chaperones moleculares

Los chaperones moleculares colaboran junto con otras proteínas en el


plegamiento de las proteínas recién sintetizadas, evitando que se plieguen de
forma incorrecta

 La mayoría de las modificaciones y el plegamiento de las proteínas suelen tener


lugar RE y en la mitocondria.

FUERZAS QUE ESTAILIZAN LA CONFORMACIÓN PROTEICA

• Interacciones no covalentes:

– Puentes de hidrógeno

– Interacciones electrostáticas

– Fuerzas de Van der Waals (dipolo-dipolo)

– Interacciones hidrofobicas

• Puentes disulfuro: interacciones covalentes


• Interacciones hidrofobica: es la fuerza más importante que dirige el plegamiento
de las proteínas

• Las interacciones moleculares que estabilizan un proteína pueden ser alteradas


por la temperatura, pH y fuerza iónica.

DESNATURALIZACIÓN DE PROTEINAS: el plegamiento y desnaturalización de


proteínas son procesos cooperativos.

IMPORTANCIA DEL PLEGAMIENTO DE LAS PROTEINAS

• UNA PROTEINA SIN ESTRUCTURA NATIVA:

– Es a funcional

– Tiende a agregarse con otras cadenas polipeptídicas

– Suele ser degradada

– Consume recursos naturales

REFERENCIAS:

1. Proteínas: Bioquímica. [Internet] acceso 22 de Marzo del 2018. Disponible en:


https://www.dropbox.com/sh/2i1igcx80xd87ro/AADVflmX7XfbujweoH8MtBMka?dl=0&pr
eview=Tema_Proteinas.pdf
2. Aminoácidos, péptidos y proteínas. [Internet] acceso 22 de Marzo del 2018. Disponible en:
http://biblio3.url.edu.gt/Publi/Libros/2013/Bioquimica/08-O.pdf