Las coenzimas son pequeñas moléculas orgánicas que transportan grupos químicos de una enzima

a otra. También las coenzimas son cofactores orgánicos no proteicos, termoestables, que unidos a
una apoenzima constituyen la holoenzima o forma catalíticamente activa de la enzima.

A diferencia de las enzimas, las coenzimas se modifican durante la reacción química; por ejemplo,
el NAD+ se reduce a NADH cuando acepta dos electrones (y un protón) y por tanto se agota;
cuando el NADH libera sus electrones se recupera el NAD+, que de nuevo puede actuar como
coenzima.

El mecanismo de acción básico de las coenzimas es el siguiente:

La coenzima se une a una enzima.

La enzima capta su sustrato específico.

La enzima ataca a dicho sustrato, transfiriendo algunos de sus electrones. En realidad la unión de
sustrato y enzima produce una nueva sustancia. Esta sustancia es inestable, lo que provoca su
separación en diferentes partes: enzima, producto, y la forma reducida de la coenzima, que se
quedó con algunos electrones (al oxidar el sustrato esta se reduce) por presentar mayor fuerza de
atracción molecular.

La enzima cede a la coenzima dichos electrones provenientes del sustrato.

La coenzima acepta dichos electrones y se desprende de la enzima.

La coenzima reducida va a la cadena de transporte de electrones, en la cual se genera ATP y H2O

(respiración celular), al "dejar" allí sus electrones esta mediante una lanzaderas,vuelve a su estado
inicial.

Este último paso es esencial para no agotar la dotación de coenzimas de una célula ya que las
enzimas junto con las que actúa no pueden realizar la reacción química sin el concurso de su
coenzima.

Algunas coenzimas están fuerte y permanentemente unidas a su enzima, constituyendo en la

práctica un grupo prostético; tal es el caso del FMN a la enzima NADH deshidrogenasa o el FAD a la
succinato deshidrogenasa.
Cada coenzima está especializada en aceptar y transportar un tipo de átomos determinado; unos
aceptan hidrógenos, otros grupos acetilo, amino, etc. No obstante, las coenzimas no son nada
específicas respecto a las enzimas a las que se unen, de modo que una misma coenzima puede
unirse a un gran número de enzimas distintas y es por ello que el número de coenzimas diferentes
es relativamente bajo.

Coenzima A, Q y B

A: Las coenzimas A son coenzimasnotables por su papel en la biosíntesis y la oxidación de ácidos

grasos, así como en la descarboxilación oxidativa del ácido pirúvico, paso previo al ciclo de Krebs.
Su molécula consta de ácido pantoténico (vitamina B5), adenosín difosfato y cisteamina.uesto que
la coenzima A es químicamente un tiol, puede reaccionar con los ácidos carboxílicos para formar
tioésteres, de modo que actúa como un portador del grupo acilo. Cuando una molécula de
coenzima A lleva un grupo acetilo se denomina acetil-CoA, que es una importante encrucijada en
el metabolismo de todas las células.

Q: La coenzima Q, también conocida como ubiquinona, ubidecarenona, coenzima Q10, y

abreviada a veces a CoQ10, CoQ, o Q10, es una 1,4-benzoquinona, donde la Q se refiere al grupo
químico quinona, y el 10 se refiere al número de subunidades del producto químico isoprenilo en
su cola.

Esta sustancia soluble en aceite, similar a las vitaminas, está presente en la mayoría de las células
eucariotas, principalmente en la mitocondria. Es un componente de la cadena de transporte de
electrones y participa en la respiración celular aeróbica, generando energía en forma de ATP. El
noventa y cinco por ciento de la energía del cuerpo humano se genera de esta manera. Por lo
tanto, los órganos con los requisitos más altos de energía-tales como el corazón, hígado y riñón
tienen las concentraciones más altas de CoQ10. Hay tres estados redox de la CoQ10: totalmente
oxidado (ubiquinona), semiquinona (ubisemiquinona), y totalmente reducida (ubiquinol). La
capacidad de esta molécula para existir en una forma completamente oxidada y una forma
completamente reducida permite que pueda desempeñar sus funciones en la cadena de
transporte de electrones, y como antioxidante, respectivamente.
B: La coenzima B es el nombre del compuesto químico 7-tioheptanoíltreoninafosfato. La molécula
contiene un grupo tiol, que constituye su principal sitio reactivo. Es necesaria para las reacciones
redox de la metanogénesis microbiana.

La coenzima B reaccciona con 2-metiltioetanosulfonato, abreviado CH3-S-CoM, para liberar

metano en la metanogénesis:

CH3-S-CoM + HS-CoB → CH4 + CoB-S-S-CoM

Esta conversión está catalizada por la enzima metil coenzima M reductasa, que contiene el
cofactor F430 como grupo prostético.

Una conversión relacionada que utiliza ambos HS-CoB y HS-CoM es la reducción del fumarato a
succinato, catalizado por la fumarato reductasa:

CH3-S-CoM + HS-CoB -O2CCH=CHCO2- → -O2CCH2-CH2CO2- + CoB-S-S-CoM

Entres las coenzimas principales, están:

FAD, FMN, NAD+, NADP+, TPP, Vitamina C, PLP, PMP, FH4, Biocitina y Ácido lipoico.

Muchas vitaminas, o sus derivados, actúan como coenzimas:

Vitamina B1 o tiamina: su derivado, el pirofosfato de tiamina es esencial para el metabolismo

energético de los glúcidos.

Vitamina B2 o riboflavina: sus derivados son nucleótidos coenzimáticos con gran poder reductor
como el FAD y el FMN.

Vitamina B3 o niacina: sus derivados son nucleótidos coenzimáticos con gran poder reductor como
el NAD+ o el NADP+.
Vitamina B5 o ácido pantoténico: su principal derivado es la coenzima A (Co-A), con gran
importancia en diveros procesos metabólicos.

Vitamina B6 o piridoxina: Sus principales derivados son las coenzimas PLP (fosfato de piridoxal) y
PMP (fosfato de piridoxamina), esenciales en el metabolismo de los aminoácidos.

Vitamina B7 o biotina (vitamina H o vitamina B8): Su derivado, la biocitina, es esencial para el

funcionamiento de numerosas carboxilasas (enzimas).

Vitamina B9 o ácido fólico (vitamina M): Su derivado, el FH4 es esencial en la síntesis de purinas.

El ciclo de Krebs paso a paso:

1. Citrato sintasa: el acetil (grupo de 2 carbonos), procedente de la degradación de

moléculas complejas se une a la Coenzima A para entrar al ciclo. El acetil-CoA
transfiere el acetil al oxalacetato (molécula de 4 carbonos) para formar una molécula
de ácido cítrico (6 carbonos, 6C). Este paso está catalizado por la citrato sintasa y se
consume una molécula de agua en el proceso. El citrato que se forma es capaz de
impedir la actividad de la citrato sintasa, por lo que hasta que no se acaba el citrato no
continúa generándose.
2. A continuación el citrato se convierte en cis-Aconitato (que el mismo enzima
catalizara el cambio a isocitrato) mediante la aconitasa. El isocitrato (6 carbonos) es
una forma isomérica del citrato, pero sirve como sustrato para el siguiente enzima.

3. La isocitrato deshidrogenasa oxidará el isocitrato a oxoglutarato (6C). En este

proceso se genera poder reductor, que será almacenado en un NAD+ que se reducirá a
NADH. Esta enzima transforma el isocitrato en oxalsuccinato este cambio modifica la
electronegatividad de la molécula, produciéndose una descarboxilación, la rotura de
un grupo carboxilo (se elimina en forma de CO2) al perder este carbono se denomina
alfa-cetoglutarato o oxoglutarato (con 5 carbonos).

4. La a-cetoglutarato deshidrogenasa transformará el a-cetoglutarato en succinil-CoA

(el succinil tiene 4 carbonos) mediante una descarboxilación oxidativa, se pierde otro
grupo carboxilo. Este proceso se lleva a cabo en tres pasos, realizados por 3
subunidades del enzima. En este proceso se genera mucha energía, parte de ella
servirá para unir una molécula de CoA y el resto se almacena en forma de poder
reductor en NAD+, que se convierte en NADH.

5. El succinil-CoA será hidrolizado por la succinil-CoA sintetasa para dar succinil. Esta
enzima rompe el enlace entre la conenzimaA y el succil. El cosustrato de esta reacción
es el GDP (guanín difosfato) que aprovechará la energía de la reacción para unir un
fosforo inorgánico (Pi) y formar GTP.
6. El succinato (4C) es transformado en fumarato (4C) por la succinato
deshidrogenasa, la oxidación de la molécula, el poder reductor que se genera se
almacena en la FADH2 que almacena menor energía que el NAD+, puesto que esta
oxidación no es tan energética.

7. El fumarato mediante la fumarasa es convertido en L-malato mediante la

hidratación con un grupo –OH desde una molécula de agua.

8. El malato se oxida por la malato deshidrogenasa dando oxalacetato, generando

una última molécula de a NADH. Al final de este paso obtenemos nuevamente
oxalacetato (4C), que puede ser utilizado por el primer enzima del ciclo para volver a
generar energía.

El ciclo de Krebs genera poder reductor que será convertido en ATP, la molécula de
almacenamiento de energía en la cadena de electrones, lee más de ella aquí
(próximamente). En resumen en el proceso se generan dos moléculas de CO2, 3
moléculas de NADH, 1 molécula de GTP y 1 de FADH2 por cada acetil que entra en el
ciclo.