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1.compartimentación
2.cantidad de enzima
3.concentración de sustrato
4.inhibición reversible por productos
5.regulación alostérica
6.unión a proteínas
7.modificación covalente
8.escisión proteolítica
1.Compartimentación:
Metabolismo de AG
2. Cambios en la cantidad de
enzima
• Sistemas constitutivos
100 + activador
Velocidad relativa (%)
60
+ inhibidor
40
20
[S]
4. Inhibición reversible por productos u otros
metabolitos
Retroinhibición
Fosfofructokinasa
6. Unión a proteínas
Calmodulina
7. Modificación covalente
1. Fosforilación
2. Reducción de –SH
3. Acilación
4. Adición de nucleótidos
Fosforilación: glucógeno sintetasa, glucógeno
fosforilasa, PEP carboxilasa, etc. etc. Se da en varios
aminoácidos.
N NH2
2-
O3 P P-histidina
P-lisina
Reducción de –SH
Glutamato
Glutationilación
Cisteina
g-Glutamilcisteína
Glicina
Glutation
8. Escisión proteolítica
Tripsina
Arg
1 245
S-S S-S
¶ Quimotripsina
2 péptidos
Leu Ile Tyr Ala
1 146 149 245
S-S S-S
Tripsina
Val-(Asp)4-Lys-Ile
enteropeptidasa