INTRODUCCION

SINTESIS DE PROTEÍNAS
La síntesis o construcción de las proteínas dentro de la célula es la culminación de
millones de años de evolución. Es uno de los más fascinantes descubrimientos de la
ciencia, en relación a los procesos bioquímicos, después del conocimiento de la
estructura y duplicación del ADN.
La síntesis de las proteínas es un trabajo en equipo, entre el ADN, los tres tipos de ARN,
los ribosomas y una serie de sustancias llamadas enzimas que también son de naturaleza
proteica. El asunto empieza con la información contenida en el ADN nuclear; la cual se
identifica con la secuencia de las bases nitrogenadas, pero consideradas de tres en tres
(tripletes). Todo ocurre en una serie de acontecimientos bien definidos que a
continuación se describen:
Transcripción del mensaje: El ADN separa sus dos cadenas de nucleótidos para construir
un ARN mensajero (ARNm) es decir que transcribe su información, a partir de las bases
nitrogenadas disponibles. Observe en el siguiente dibujo (a la derecha) que en la
secuencia AGC TGA del ADN se construye una cadena de ARNm con la secuencia UCG
ACU. Este ARNm saldrá del núcleo hacia los ribosomas. Izquierda: Duplicación del ADN.
DERECHA: Transcripción de información
Genética del ADN al ARNm
Si comparamos en el anterior dibujo la síntesis de ADN (izquierda) con la síntesis de
ARNm (derecha) la compatibilidad de bases nitrogenadas cambia en una letra. Mientras
que en el ADN es T-A C-G, en la formación del ARN mensajero las bases nitrogenadas son
compatibles como A-U C-G
El código genético es el conjunto de codones o tripletes (tres bases nitrogenadas) del
ARN mensajero que identifican los aminoácidos que van a hacer parte de los péptidos y
proteínas que se fabrican o sintetizan en los ribosomas. A continuación podemos
observar un cuadro que resume el citado código genético.
Traducción del mensaje: El mensaje incluido en la secuencia de bases nitrogenadas del
ARNm debe ser interpretado o traducido por los ribosomas. Pero antes los ARN de
transferencia (ARNt) deben capturar todos los aminoácidos (aa) necesarios para una
proteína en particular. Si la proteína consta de 1000 aa serán entonces 1000 ARNt para
llevar 1000 aa cerca de la cadena de ribosomas (polirribosoma) donde ocurrirá la síntesis
de la proteína. La traducción se efectúa cuando el ARNm se coloca alineado con varios
ribosomas y deja que se acoplen uno a uno los ARNt con sus tripletes de bases por un
extremo y por el otro los aa que se van uniendo en el orden específico para formar el
péptido o la proteína que necesita la célula. En el siguiente dibujo podemos estudiar el
proceso completo.

LOS RIBOSOMAS DIRIGEN LA SÍNTESIS DE LAS PROTEÍNAS

La información genética está codificada en la secuencia de bases nitrogenadas en la doble
espiral de ADN (a la izquierda).
Esta información se transcribe a una secuencia complementaria de bases del ARN para
formar ARN mensajero.
Cada grupo de tres bases del ARN mensajero constituye un codón, el cual especifica un
aminoácido particular y es reconocido por el anticodón complementario que está sobre
la molécula de ARN de transferencia, la cual ha sido cargada previamente con aquel
aminoácido.
Aquí el aminoácido número 6, especificado por el sexto codón, acaba de unirse a su sitio
en el ribosoma, mediante el correspondiente ARN de transferencia. Se unirá ahora al
aminoácido número 5, alargando de este modo la creciente cadena peptídica.
Luego, el ribosoma se desplazará a lo largo del ARN mensajero la longitud
correspondiente a un codón y de este modo se pondrá en posición para unir el ARN de
transferencia número 7 con su aminoácido.

TALLER No 5 (Abril 02- 06 de 2012)

Apreciado estudiante. Este taller lo encuentra también en el blog
http://luchoquimika.blogspot.com/ . Debe imprimirlo y entregarlo resuelto en la próxima
clase.
TEMA: EL CODIGO GENÉTICO Y LA SINTESIS DE PROTEÍNAS
1. Las células necesitan constantemente proteínas. Por lo tanto debe existir un
mecanismo bioquímico rápido y eficiente para esta importante función celular. El proceso
es una secuencia, y, estrictamente en orden. Escriba dentro del paréntesis las letras a, b,
c, d, e desde el primer paso hasta el último.
( ) El ARNm sale del núcleo, hacia los ribosomas, con el mensaje o secuencia de codones.
( ) Formación de un ARN mensajero tomando como plantilla una de las cadenas de ADN.
( ) Separación de las dos cadenas de nucleótidos del Acido desoxirribonucleico.
( ) El mensaje del ARNm es leído o traducido por los ribosomas, uniendo los
aminoácidos.
( ) El ARN de transferencia se une a cada uno de los aminoácidos necesarios.

2. El mensaje contenido dentro del ADN se refiere a

Las parejas de base nitrogenadas que unen a las dos cadenas de desoxirribonucleótidos.
El orden de nucleótidos a lo largo del ADN antes de formarse el ARN mensajero.
La secuencia de nucleótidos del ARN mensajero en los conocidos codones.
La secuencia de tripletes de bases nitrogenadas del ácido desoxirribonucleico.
3. El mensaje contenido en el ADN se refiere al tipo de proteína que los ribosomas
deben fabricar. Pero el mensaje incluye concretamente
La cantidad de proteína que necesita la célula en un momento dado.
Los aminoácidos y el orden en que deben unirse para formar la proteína.
El número de moléculas de proteína para definir su estructura terciaria.
La estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de la proteína.
El ADN nunca sale del núcleo hacia el citoplasma durante la síntesis de las proteínas. En
su lugar el ARN mensajero recibe la trascripción del mensaje. Si el mensaje del ADN es
TTA CGG CCG ATA.
Los codones en el ARNm deben ser
AAU GCC GGC UAU
AAT GCC GCC TAT
UUA TTA CGG CCC
UAU GGC GCC AAU
5. El código genético del ARNm se describe como
El listado de aminoácidos que integran las proteínas en los seres vivos.
Los tripletes de bases nitrogenadas y sus correspondientes aminoácidos.
Las posibles coincidencias de bases nitrogenadas con los aminoácidos.
Las bases nitrogenadas de ARN mensajero con la parejas A-U C-G
6. Uno de los siguientes tripletes de bases nitrogenadas incluidos en el código genético,
sirve para iniciar la traducción del mensaje del ARNm cuando llega a los ribosomas
UAA
UAG
UGA
AUG
7. La traducción del mensaje que trae el ARNm se efectúa gracias al
Acido desoxirribonucleico
Los ribosomas
Acido ribonucleico mensajero
Acido ribonucleico soluble
8. La afinidad química entre bases nitrogenadas es la clave para entender la secuencia
de eventos en la síntesis de proteínas. Entonces podemos afirmar que
No todas las bases nitrogenadas sirven en el proceso de transcripción y traducción.
La transcripción es el primer paso y la traducción el último.
Cada base nitrogenada tiene otra que es compatible químicamente con otra.
Los codones del ARNm tienen sus anticodones en ARNt afines o compatibles.
9. Observando el último dibujo de la síntesis de proteínas, la compatibilidad entre el
triplete de bases nitrogenadas de un ARNt (anticodón) y el triplete respectivo (codón) en
el ARNm conserva la regla A-U C-G. Para cada uno de los siguientes codones escriba
los anticodones respectivos.
AGU ______
CGU ______
CGG ______
ACU ______
AAC ______
10. Cuando está ocurriendo la síntesis de un péptido o de una proteína en los ribosomas,
los ARNt van acercando los aminoácidos al polirribosoma; pero son los
_________________ quienes deben moverse para ir aumentando la cadena de
aminoácidos durante los enlaces peptídicos.
Ribosomas
ARN mensajero
ADN nuclear
ARN soluble
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FLUJO DE INFORMACIÓN Y SÍNTESIS DE PROTEÍNAS

EL DOGMA CENTRAL DE LA BIOLOGÍA MOLECULAR.

El “Dogma Central” de la bioquímica molecular, postulado en 1958 por Francis Crick

establece que es posible la transferencia de información de unos ácidos nucleicos a otros
o de ácidos nucleicos a proteínas, pero que no es posible la transferencia de información
entre proteínas o de proteínas a ácidos nucleicos. El dogma central se propuso en un
periodo en el que el principal problema de la biología molecular residía en el
establecimiento de las reglas generales para la transferencia de información de un
polímero a otro, cada uno con “alfabeto” diferente. Con el dogma central se definieron los
tres procesos fundamentales de la preservación y la transmisión de la información
genética: la replicación, la transcripción y la traducción.

1. La replicación del DNA, para formar nuevas cadenas complementarias.

2. La transcripción, proceso mediante el cual se sintetiza RNA complementario a una
cadena de DNA.
3. La traducción, proceso por el cual la información genética contenida en las
secuencias nucleotídicas del RNA mensajero es descifrada para dirigir la síntesis de
las cadenas polipeptídicas correspondientes.

En 1970 apareció en la revista “Nature” un editorial titulado “El dogma central se

invierte”, en el que se hacía referencia a los trabajos realizados por Temin y Mizutani, por
una parte, y Baltimore por otra, respecto a los virus cuyo material genético es RNA. Estos
autores encontraron que estos virus contienen una enzima llamada transcriptasa reversa,
la cual utiliza el RNA viral como molde para la síntesis de DNA y revierte así la dirección de
la transcripción genética conocida hasta entonces. Esta transferencia especial no parece
presentarse en bacterias, pero la transcriptasa reversa se ha encontrado en algunas células
eucariotas como los espermatozoides y los macrófagos.

De esta manera, el esquema del dogma central se define actualmente de la siguiente

manera:

2
3
1 DNA RNA Proteínas

TRADUCCIÓN DEL MENSAJE GENÉTICO (SÍNTESIS DE PROTEÍNAS)

La traducción exacta del mensaje genético codificado en el RNAm requiere

interacciones apropiadas de los tres tipos de RNA y varias proteínas estructurales,
reguladoras y catalíticas. Los procesos moleculares que intervienen en la síntesis de
proteína son complejos, y aunque se sabe bastante acerca de muchos de ellos
individualmente, en realidad no es posible reunir todas las piezas y comprender toda la
labor de la traducción en su totalidad. La omisión de cualquier componente o su
malfuncionamiento puede impedir la síntesis de una proteína o hacer que el polipéptido
no sea funcional por una o más razones. Esta sola observación demuestra claramente que
todas las partes del mecanismo de la traducción actúan de manera concertada para
asegurar la síntesis exacta del producto de un gen codificado. En general, son 4 los
procesos que toman lugar para la síntesis de una proteína: activación de los aminoácidos,
iniciación, elongación, y terminación.

1. Activación de Aminoácidos.

Los aminoácidos libres no pueden participar en la síntesis de proteínas sino hasta que
han sido elevados a un nivel de energía suficientemente alto para las reacciones de
polimerización. Además, la inserción del aminoácido correcto en su localización correcta
en una cadena polipeptídica en crecimiento se verifica por mediación de su RNAt
específico, el cual constituye un componente del mecanismo de reconocimiento que
respalda la exactitud de la traducción. La reacción que proporciona energía o activa al
aminoácido a su forma aminoacilo (de mayor energía) y la reacción que une al residuo
aminoacilo a su portador específico RNAt son catalizadas por la misma enzima, denominada
aminoacil-RNAt sintetasa. Existe por lo menos una sintetasa para cada uno de los 20
aminoácidos en el código genético.
La sintetasa impulsa la primera reacción por acoplamiento con hidrólisis de ATP para
producir un intermediario de alta energía llamado aminoacil-adenilato. Este intermediario
permanece unido a la enzima hasta la segunda reacción, en la cual el grupo carboxilo del
residuo aminoacilo se une al nucleótido A en el extremo 3’ del RNAt (Fig. 13.36). Un RNAt
específico recibe el nombre del aminoácido que puede transportar; por ejemplo, RNAtLeu
es el RNAt transportador de leucina. Cada aminoacil-RNAt se identifica por su residuo
aminoacilo y su RNAt; así, Leu-RNAtLeu es el leucil-RNAt que es transportado al ribosoma
para la incorporación de leucina en la cadena polipeptídica en crecimiento.
2. Proceso de Iniciación de la Síntesis de Proteínas.
Para el inicio de la traducción se requiere la formación de un complejo de inicio, el cual
consta de la subunidad pequeña del ribosoma, RNAm y el iniciador específico amoniacal
RNAt (Fig. 13-48). Además, deben estar presentes proteínas como factores de inicio y
enlazarse a la subunidad pequeña del ribosoma. En las células bacterianas hay tres factores
de inicio (IF1, IF2, IF3), pero se han hallado 8 ó más de estas proteínas en los reticulocitos
de mamíferos (todos los factores de inicio en eucariotes se designan por el prefijo “e”,
como en eIF1).
En eucariotes, el iniciador aminoacil-RNAt específico transporta metionina (Met), y en
procariotes, mitocondrias y cloroplastos, el iniciador transporta una metionina modificada,
N-formilmetionina (f-Met). Este iniciador aminoacil-RNAt reconoce el codón de inicio AUG.
Aunque Met, o fMet, es el primer aminoácido en ser colocado, posteriormente estos
residuos pueden ser fragmentados o modificados por enzimas específicas. Por tanto, al
amino terminal de una cadena peptídica puede tener algún aminoácido diferente de Met
o fMet, dependiendo de los procesos posteriores.
No se conoce con certeza la función de IF1 en el inicio de la cadena bacteriana, pero se
sabe que IF2 contribuye a la colocación del iniciador aminoacil-RNAt en el sitio correcto del
complejo subunidad de 30S-RNAm en bacterias, y el IF3 es necesario para que la subunidad
de 30S se una específicamente al sitio de inicio del RNAm y a ninguna otra parte. Los tres
factores de inicio se disocian del complejo después de que la subunidad grande se vincula
al complejo de inicio y el conjunto está listo para el alargamiento de la cadena. Cuando el
ribosoma se mueve del codón iniciador RNAm al siguiente triplete codón en la dirección 5’
 3’, el RNAm puede continuar participando en la formación de nuevos complejos de inicio
con tal de que su extremo 5’ esté libre. De este modo, los polisomas se forman cuando
ribosomas extra se unen a la cadena de RNAm y se desplazan hacia el extremo 3’ del
mensaje.
3. Proceso de Elongación o Alargamiento de la Cadena Polipeptídica.

Cada ribosoma tiene dos centros activos que amplían la partícula del monosoma: son
el sitio A (sitio de entrada del aminoácido) y el sitio P (sitio peptidilo). El iniciador aminoacil
RNAt es el único que se une primero al sitio P o sitio P parcial en la subunidad pequeña del
ribosoma. Todos los otros aminoacil-RNAt entran solamente en el sitio A del monómero
ribosómico completo durante el alargamiento de la cadena.
El segundo aminoácido de la secuencia codificada es llevado al sitio A del ribosoma por
su portador RNAt y entonces el residuo Met o fMet del sitio P se une al aminoacil-RNAt
recién llegado para formar un dipeptidil-RNAt. El RNAtMet libre es descargado del sitio P, el
cual queda disponible para aceptar el dipeptidil RNAt después de que ha ocurrido una
reacción de translocación. Después de la translocación del dipeptidil-RNAt al sitio P, el sitio
abierto A está libre para aceptar el siguiente aminoacil-RNAt que llegue. Los procesos de
formación del enlace peptídico y translocación están coordinados y apoyados
catalíticamente por proteínas ribosómicas y RNA. La formación del enlace peptídico es
catalizada por la peptidil-transferasa, situada en la subunidad grande; la translocación es
mediada por un factor de alargamiento que funciona como una translocasa y es unido a la
subunidad grande durante el proceso.
Se han identificado en las células dos factores de alargamiento o elongación. En las
bacterias se llaman EF-Tu y EF-G; sus equivalentes en eucariotes son denominados eEF1 y
eEF2. Ambos factores experimentan asociación y disociación cíclicas con el ribosoma y
median la entrada del aminoacil-RNAt al sitio A y promueven la translocación del peptidil-
RNAt del sitio A al P (Fig. 13.52). Un total de 3 enlaces de alta energía se deben romper por
cada aminoácido añadido a la cadena polipeptídica en crecimiento durante el
alargamiento. Ocurre una hidrólisis cuando el ATP se desdobla durante la carga del RNAt
con su aminoácido, en la formación del aminoacil-RNAt. Los otros dos enlaces de alta
energía son proporcionados por la hidrólisis de GTP durante el alargamiento de la cadena:
un GTP se desdobla después de que un aminoacil-RNAt se vincula al sitio A y otro GTP se
hidroliza cuando al ribosoma se transloca al siguiente triplete codón junto con el RNAm. La
reacción de translocación se desencadena cuando el EF-G o el eEF2 se unen al ribosoma y,
con la hidrólisis del GTP, el peptidil-RNAt es translocado al sitio P y el factor de alargamiento
se libera para ser reciclado. Las mismas series de eventos y de factores están implicadas en
cada paso del alargamiento de la cadena, independientemente del polipéptido específico
que se esté sintetizando, lo cual es en verdad un mecanismo muy económico y elegante.

4. Proceso de Terminación de Síntesis de la Cadena Polipeptídica.

 Para la terminación de la síntesis de la cadena se requiere la acción de las proteínas
llamadas factores de liberación (FL), que hacen que el ribosoma se una a los tripletes
codones de terminación. En las células eucarióticas se ha identificado sólo un factor de
liberación (eFL), pero hay tres factores en las células bacterianas. El polipetidil-RNAt debe
estar en el sitio P, dado que el FL actúa únicamente en el sitio A del ribosoma. En las
bacterias, el FL1 reconoce los codones de terminación UAA, y UAG, el FL2 a los codones
UAA y UGA, y el FL3 estimula la acción de los otros FL.
La secuencia de terminación implica varias reacciones distintas: (1) liberación del
polipéptido del RNAt terminal, probablemente junto con hidrólisis de GTP, (2)
desprendimiento del RNAt del ribosoma, y (3) separación del ribosoma de la cadena de
RNAm. Después de la liberación de un ribosoma, se disocian las dos subunidades y regresan
al depósito citoplásmico de subunidades para realizar otros ciclos de síntesis de proteínas.
Generalmente no se encuentran monosomas intactos en las células activas, excepto como
partes de polisomas. De hecho, si las subunidades no se disocian, la síntesis de proteínas
se hace lenta o incluso se detiene a causa de la deficiencia de subunidades pequeñas libres
para el inicio y de subunidades grandes para los procesos de alargamiento. Al parecer, uno
de los factores de inicio, IF3, ayuda a la disociación de los monosomas en subunidades por
unión a la subunidad pequeña. De este modo, el IF3 ayuda a disociar monosomas al mismo
tiempo que prepara la subunidad pequeña del ribosoma para otro proceso de inicio de una
cadena polipeptídica.

SISTESIS DE PROTEINA
Existen 3 clases principales de ARN, todas ellas participan en la síntesis de proteínas:
ARN ribosomal (rRNA), ARN de transferencia (tRNA) y ARN mensajero (mRNA): todos ellos
son sintetizados a partir de moldes de ADN en un proceso denominado transcripción.

El hecho de que el ARN está involucrado en la síntesis de proteínas, se debe a las

investigaciones de Torbjörn Casperson y Jean Branchet a finales de los años 30s. Casperson
confirmó, utilizando técnicas microscópicas, que en los eucariontes el ADN está casi
exclusivamente contenido en núcleo, mientras que el ARN está distribuido en citoplasma.
Branchet, quien trabajaba en el fraccionamiento de organelos, llegó a conclusiones
similares, basándose en análisis químicos directos; encontró también que las partículas que
contenían ARN, eran ricas en proteínas; posteriormente, a estas partículas, se les
denominó ribosomas (ribo: de ribosa, soma: de cuerpo). Ambos investigadores notaron
que la concentración de estas partículas estaba relacionada con la velocidad de síntesis de
proteínas en la célula.

Fue hasta 1950, cuando los aminoácidos radioactivos estuvieron disponibles para la
investigación, que la hipótesis de Branchet se pudo comprobar mediante el siguiente
experimento: se inyectó una solución de aminoácidos radioactivos a una rata, y poco
tiempo después, se verificó que la mayor parte de la marca que se había incorporado a
proteínas, y se encontraba asociada a los ribosomas. Otro fenómeno importante salió a la
luz con este experimento: las síntesis de proteínas no estaba dirigida inmediatamente por
el ADN porque, al menos en los eucariontes, el ADN y los ribosomas nunca están en
contacto.

En 1958, Francis Crick resumió la relación entre ADN, el ARN y las proteínas en un
diagrama de flujo que nombró como el DOGMA CENTRAL DE LA BIOLOGÍA MOLECULAR:

"el ADN dirige su propia replicación y su transcripción a ARN, el cual a su vez dirige
su traducción a proteínas"

Actualmente, dogma significa un punto fundamental de una doctrina religiosa o

filosófica, cuando Crick formuló es de la Biología molecular, se refirió a una idea para la
cual no hay evidencia razonable.
 Replicación

ADN
Transcripción 3

ARN Proteína

Traducción

Figura: el dogma central de la Biología Molecular según Crick

Las líneas continuas indican los procesos que ocurren en todas las células; las líneas
punteadas, señalan casos especiales

1.- ARN polimerasa ARN dirigida, ocurre en ciertos virus y ciertas plantas, su función es
desconocida 2.- ADN polimerasa ARN dirigida (reversotranscriptasa o transcriptasa
reversa), ocurre en virus de ARN.
3.- El codificar proteínas directamente de ADN, es una posibilidad que no se conoce.

Las flechas que faltan son postulados que según el dogma nunca ocurren, por lo tanto, las
proteínas, pueden solamente ser los recipientes de la información genética.

Papel del ARN en la síntesis de proteínas.

Las proteínas que han de construirse, están especificadas en el mRNA y se sintetizan

en los ribosomas. Esta idea surge del estudio de la inducción enzimática, que es un
fenómeno en el cual las bacterias varían sus velocidades de síntesis de proteínas en
respuesta a cambios en el ambiente. Este proceso ocurre como consecuencia de la
regulación de la síntesis de mRNA por proteínas que se unen específicamente a los
templados para el mRNA en el ADN.
EL PROCESO DE TRANSCRIPCION
 La síntesis de ARN incluye la separación de las cadenas del ADN y la síntesis de
una molécula de ARN en la dirección 5' a 3' por la ARN polimerasa, usando una de las
cadenas del ADN como molde.

La complementación en el apareamiento de las bases, A, T, G, y C en el molde del ADN

determinan específicamente al U, A, C, y G, respectivamente, en la cadena de ARN que es
sintetizada.

Transcripción
por la ARN Polimerasa
Biosíntesis del
ARN: Formación de la Unión
Fosfodiéster

Transcripción
en los Promotores

Transcripción por la ARN Polimerasa

La ARN polimerasa
cataliza a la reacción
química de la síntesis
del ARN en la cadena
molde del ADN.

Continúa a: Biosíntesis de ARN: Formación de la Unión Fosfodiéster.

Biosíntesis de ARN: Formación de la Unión fosfodiéster

 La ARN polimerasa cataliza la síntesis del ARN en un molde al ADN; un
nucleótido de trifosfato precursor se aparea con las bases del molde de la cadena del ADN,
y se forma una unión fosfodiéster entre el precursor y el crecimiento de la cadena de ARN.
 Inicio de la Transcripción con los Promotores

El inicio de la transcripción de los promotores incluye el reconocimiento

específico de las secuencias del promotor por la ARN polimerasa (procariontes), o un
complejo de proteínas con ARN polimerasa (eucariontes).

Inicio de la
Transcripción en
Promotores
Procarióticos

Un complejo de ARN polimerasa con una

proteína especial llamado factor sigma
reconoce el promotor y lo une a el; las dos
de hebras de ADN se separan en esa área, y la transcripción comienza. Si el factor sigma
no está presente, la ARN polimerasa no puede reconocer específicamente a un promotor.
Una vez que la transcripción ha comenzado, el factor sigma se disocia de la ARN
polimerasa y puede usarse en otros eventos de inicio de la transcripción.
Un solo tipo de ARN polimerasa se usa para copiar todos los tipos de genes procarióticos
(codificador de genes de proteína, ARNt genes y genes ARNr).

Inicio de la
Transcripción en Promotores
Eucarióticos

Un complejo de ARN polimerasa con varios

factores de transcripción (FTs) se unen al
promotor; las dos hebras del ADN son
separadas en esa área y la transcripción
empieza.

Una vez que la transcripción ha empezado, algunos de los FTs permanecen en el promotor,
otros permanecen con la ARN polimerasa, y los restantes son separados de la ARN
polimerasa.

Tres tipos de ARN polimerasa transcriben a los genes eucarióticos:

La ARN polimerasa I transcribe los genes para los ARNr 18S, 5.8S y 28S.
La ARN polimerasa II transcribe los genes codificadores de proteínas y algunos genes
para ARNnp.

1.- La fermentación de la cisteína por Proteus vulgaris y otras bacterias origina

SH2, NH3 y piruvato.

2.- La metioninada metilmercaptano (CH3 – SH), NH3 y α – cetobutirato:

Tanto el SH2 como el metilmercaptano contribuyen al olor putrefacto de la

proteínas en descomposición.

Los dos cetoácidos son ulteriormente descarboxilados oxidativamente a ácidos

monocarboxílicos.
RUTA QUE CONDUCE DESDE LA TREONINA AL ACETIL - CoA

Treonina
CH3CHOHCHNH2COOH
Serin-hidroximetil-
transferasa

Glicina Glicina

CH2 – C – H Acetaldehido
=

NAD+

CoA Aldehido-deshidrogenasa
(desacilante)

NADH

CH3CO – S – CoA Acetil - CoA

PRINCIPALES RUTAS DE CONVERSION DE ARGININA EN AC.
GLUTAMICO EN LOS MAMIFEROS

NH
Arginina
=

H2N – C – NHCH2CH2CH2CH(NH2)COOH

H2 O
arginasa
Urea

Ornitina
H2N CH2CH2CH2CH(NH2)COOH

α - Oxoglutarato
Ornitin
transaminasa
Glutamato

y – Semialdehido del
H – C – CH2CH2CH(NH2)COOH
=

acido glutámico
O
H2O.NAD+
Semialdehido glutamico
deshidrogenasa
NADH

HOOCCH2CH2CHCOOH Acido glutamico

NH2
Ruta Principal en mamiferos de conversión de Histidina a Ac. Glutámico
CH2 CH(NH2)COOH

Histidina
NH
N

Histidin –
NH2 amonio – liasa

C = C – COOH
Acido
urocanico

NH
N

H2 O Acido urocanico
hidratasa

O CH2 CH2COOH

Acido 4 – imidazolon –
NH 5 propionico
N

H2 O Imidazolon -
propionasa

COOH
Acido N – formimino -
HN = CHNHCHCH2CH2COOH glutamico

FH4
Acido glutamico
formimino -
transferasa
5 – formimino – FH4

NH2
Acido glutamico
HOOCCHCH2CH2 COOH
Asimilación de amoniaco en glutamato, catalizada por la glutamato
deshidrogenada

NH3

COO- Glutamato
C=O deshidrogenasa

CH2
CH2

COO-

α - Cetoglutarato COO-

H – C – NH2
+H2O
CH2

CH2

COO-

GLUTAMATO
 18
18:2ω6

12 9 C – S – CoA

=
O

O2 NADH + H

desaturasa

H2O NAD

=
18 C – S – CoA
18:3ω6
12 9

2(NADPH + H) COO – CH2 – C – S – CoA

O
Sistema de elongacion de la

=
cadena

2NADP CO2 + CoA – SH

=
20 C – S – CoA

20:3ω6
14 11 8

O2 NADH + H

desaturasa

H2O NAD

20

20:4ω6
14 11 8 5 C – S – CoA
=

En la síntesis de araquidonil coenzima A, a partir de linolcoil coenzima A participa un sistema que

combiana el alargamiento de la cadena y la desaturacion liaría del carbono 1. la nomenclatura ω
designa el numero de carbonos desde la cola del metilo hasta el doble enlace mas proximo; es util
por que el numero ω no cambia cuando se modifica los ácidos grasos insaturados, por el
mecanismo mostrado aquí.
RUTAS QUE CONDUCEN AL α – OXOGLUTARATO

Prolina Arginina

y – Semialdehido
glutámico

Histidina Glutamina

Acido glútamico

α - Oxoglutarato
 METABOLISMO DE LOS AMINOACIDOS

Mitocondria
O
1

=
2ATP + HCO3 + NH3 H4N – C – OPO3 2- + 2ADP + Pi

O = C – NH2
Carbamoil fosfato
NH

Pi (CH2)3
+
NH3 +
HC – NH3
2
(CH2)3 Ornitina Citrulina -
COO
+
H – C – NH3
-
COO
-
COO

Citrulina CH4

=
HC – NH4
Ornitina
CICLO DE LA ATP -
COO
UREA
3
Urea Aspartato
AMP + Pi
5
-

H2 O COO

Arginino- CH2 NH4

Arginina succinato
=

H2 N NH4 HC – NH C
4
- NH
C COO

NH COO- (CH2)3

+
(CH2)3 HC H – C – NH3
Citosol
=

-
H – C – NH 3
+ CH COO

COO- COO-

Pumarato

El ciclo de la urea tiene lugar parcialmente en la mitocondria y parcialmente en el citosol, incluyendo el

transporte de la ornitidina y de la citrulina a traves de la membrana mitocondrial mediante sistemas de
transporte especificos. Cinco enzimas participan en el ciclo de la urea: (1) carbonil fosfato sintetasa, (2)
ornitin transcarbamilasa, (3) argininosuccinato sintetasa. (4) argininosuccinasa y (5) arginasa

METABOLISMO DE LOS AMINOACIDOS

R – CH – COO-
+
NH3
O α - Cetoglutarato
=

3 Aminoacido
H2O – C – NH2 O
= -
Urea - R – C – COO
Ornitina H2O – C – OPO HCO3 + NH2 Glutamato

=
5 4
Carbamoil O

H2O +
fosfato 2ADP + Pi 2ATP NAD(P)H NAD(P) α - Oxoácido
Ciclo de Pi
Arginina la urea
Citrulina

6
Arginino ATP
succinato

AMP + PPi
H
- -
1 OOC – CH2 – CH – COO
- - Aspartato R – CH – COO-
OOC – C = C – COO OH

+
H
-
OOC – CH2 – CH – COO- NH3
α - Cetoglutarato

Aminoacido
Fumarato Malato 3
NAD+ 3
-
O
2
Glutamato R – C – COO
Ciclo del
=

acido NADH
citrico α - Oxoácido
O
=

- -
OOC – CH2 – CH – COO
Oxalacetato

El ciclo de la urea y el ciclo del acido cítrico, estan ligados a traves de la formación y degradación del
argininosuccinato. Las enzimas (1) fumarasa y (2) malato deshidrogenada son enzimas del ciclo del acido
cítrico (secciones 19-2G y H). El oxalacetato es desviado del ciclo del acido citrico para formar aspartato a
través de la acción de (3) una aminotransferasa. El ATP es hidrolizado en las reacciones de la (5) carbamoil
fosfato sintetasa I y de la (6) argininosuccinato sintetasa. Este ATP es regenerado por la fosforilación
oxidativa a partir del NAD(P)H producido en las reacciones de la (4) glutamato deshidrogenada y de la (2)
malato deshidrogenada.
 CATABOLISMO Y PRODUCCION DE ENRGIA

Catabolismo de la Prolina y de la hidroxiprolina

HN
Prolina
COOH

1/2
O2
prolinoxidasa

H2O

N
Acido ∆ - pirrolin
COOH 5 - carboxilico

H2O (espontanea)

y – semialdehido del
H – C – CH2CH2CH(NH2)COOH
acido glutamico
H2O.NAD

∆ - pirrolin
deshidrogenasa
NADH
HOOCCH2CH2CH(NH2)COOH
Acido glutamico