Marco teórico

Los aminoácidos

Son sustancias cristalinas, casi siempre de sabor dulce; tienen carácter ácido como
propiedad básica y actividad óptica; químicamente son ácidos carbónicos con, por
lo menos, un grupo amino por molécula, 20 aminoácidos diferentes son los
componentes esenciales de las proteínas. Aparte de éstos, se conocen otros que
son componentes de las paredes celulares. Las plantas pueden sintetizar todos los
aminoácidos, nuestro cuerpo solo sintetiza 16, aminoácidos, éstos, que el cuerpo
sintetiza reciclando las células muertas a partir del conducto intestinal y
catabolizando las proteínas dentro del propio cuerpo.

Los aminoácidos se clasifican en tres grupos:

 Aminoácidos esenciales
 Aminoácidos no esenciales
 Aminoácidos condicionales

Aminoácidos esenciales

 Los aminoácidos esenciales no los puede producir el cuerpo. En

consecuencia, deben provenir de los alimentos.
 Los 9 aminoácidos esenciales son: histidina, isoleucina, leucina, lisina,
metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina.

Aminoácidos no esenciales

 No esencial significa que nuestros cuerpos producen un aminoácido, aun

cuando no lo obtengamos de los alimentos que consumimos.
 Los aminoácidos no esenciales incluyen: alanina, asparagina, ácido
aspártico y ácido glutámico.

Aminoácidos condicionales

 Los aminoácidos condicionales por lo regular no son esenciales, excepto en

momentos de enfermedad y estrés.
 Los aminoácidos condicionales incluyen: arginina, cisteína, glutamina,
tirosina, glicina, ornitina, prolina y serina.
Estructura

Los aminoácidos (AA) son ácidos orgánicos con un grupo amino en posición alfa.
Según esta definición, los cuatro sustituyentes del carbono alfa en un aminoácido
son:

 Un grupo carboxilo
 Un grupo amino
 Un átomo de hidrógeno
 Una cadena lateral R, que es característica de cada AA

Función

Los aminoácidos son la base de todo proceso vital ya que son absolutamente
necesarios en todos los procesos metabólicos.

Sus funciones más importantes son:

 El transporte óptimo de nutrientes.

 La optimización del almacenamiento de todos los nutrientes (es decir, agua,
grasas, carbohidratos, proteínas, minerales y vitaminas).
Proteína

Las proteínas son macromoléculas formadas por cadenas lineales de

aminoácidos. Desempeñan un papel fundamental en los seres vivos y son las
biomoléculas más versátiles y más diversas. Realizan una enorme cantidad de
funciones diferentes, entre las que destacan la enzimática, hormonal,
transportadora (hemoglobina), defensiva (anticuerpos), estructural (colágeno), etc.
Las proteínas de todo ser vivo están determinadas genéticamente, es decir, la
información genética (genes) determinan qué proteínas tendrá un individuo. Las
proteínas son digeridas a través de la digestión que comienza en el estómago. Las
proteínas son digeridas en polipeptidos más pequeños, por las enzimas conocidas
como proteasas, para proveer de aminoácidos al organismo, incluyendo los
aminoácidos esenciales que el organismo no puede sintetizar. Además de su rol
en la síntesis de proteínas, los aminoácidos también son una importante fuente
nutricional del nitrógeno.

Estructura

 Estructura primaria: es el nivel más sencillo y corresponde a la cadena

polipeptídica, es decir, a la secuencia lineal de los aminoácidos que la
forman. La estructura primaria contiene toda la información necesaria para
que la proteína sea única y siempre tenga tanto la misma estructura y
función.
 Estructura secundaria: es el plegamiento que la cadena polipeptídica
adopta gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos
que forman el enlace peptídico. Cuando la conformación les hace formar
una hélice, ésta poseerá unos parámetros característicos, y se dice que es
la hélice α. Cuando se disponen en zig-zag lo hacen en forma de hoja ß,
que suelen asociarse unas a otras para formar lo que se denomina
una lámina ß. Las estructuras desorganizadas y los giros sirven de nexo
entre distintas láminas y/o hélices.
 Estructura terciaria: se trata de un nivel superior de complejidad
determinado por la disposición espacial de las distintas estructuras
secundarias de una cadena polipeptídica. Esta conformación se mantiene
estable gracias a interacciones entre los distintos radicales (R) de los
aminoácidos; estas interacciones pueden ser de varios tipos (no todos ellos
contribuyen por igual al mantenimiento de la estructura terciaria):
 Los puentes disulfuro que se establecen entre dos Cys
 Los enlaces amida, que se pueden establecer entre los carbonilos (-COO-)
de las cadenas laterales de los aminoácidos (Asp y Glu), con los grupos
amino (-NH2) de Lys or Arg.
 Los puentes eléctricos que se establecen entre grupos cargados
positivamente y los cargados negativamente.
 Los puentes de hidrógeno que se establecen entre moléculas polares pero
que no tienen carga.
 Las interacciones hidrofóbicas que mantienen unidos los grupos que no son
polares.
 Estructura cuaternaria: este nivel estructural sólo lo presentan aquellas
proteínas formadas por más de una cadena polipeptídica, ya que se trata
de la unión mediante enlaces débiles (puentes de hidrógeno, electrostáticos
o hidrófobos) y ocasionalmente puentes disulfuro. Cada una de las cadenas
 polipeptídicas recibe el nombre de protómero. El número de protómeros
puede variar desde dos (p. ej. la hexocinasa) hasta 12 (glutamina sintetasa)
o más. Los protómeros pueden ser exactamente iguales (hexocinasa), muy
parecidos, o estructural y funcionalmente distintos (por ejemplo, unas
subunidades son reguladoras y otras tienen actividad enzimática). Cada
proteína tiene su nivel estructural propio y característico que le permite
ejercer eficientemente su función concreta. A la conformación tridimensional
característica de cada proteína en la célula se le denomina estado nativo de
la proteína.

Función

Las proteínas ocupan un lugar de máxima importancia entre las moléculas

constituyentes de los seres vivos (biomoléculas). Prácticamente todos los
procesos biológicos dependen de la presencia y/o actividad de este tipo de
sustancias. Bastan algunos ejemplos para dar idea de la variedad y trascendencia
de funciones a ellas asignadas. Son proteínas casi todas las enzimas,
catalizadores de reacciones químicas en organismos vivientes; muchas hormonas,
reguladores de actividades celulares; la hemoglobina y otras moléculas con
funciones de transporte en la sangre; los anticuerpos, encargados de acciones de
defensa natural contra infecciones o agentes extraños; los receptores de las
células, a los cuales se fijan moléculas capaces de desencadenar una respuesta
determinada; la actina y la miosina, responsables finales del acortamiento del
músculo durante la contracción; el colágeno, integrante de fibras altamente
resistentes en tejidos de sostén.

Las proteínas desempeñan distintas funciones en los seres vivos, como se

observa en la tabla siguiente:

Tipos Ejemplos Localización o función

Enzimas Ácido-graso- Cataliza la síntesis de ácidos
sintetosa grasos.
Reserva Ovoalbúmina Clara de huevo.
Transportadoras Hemoglobina Transporta el oxígeno en la
sangre.
Protectoras en la Anticuerpos Bloquean a sustancias extrañas.
sangre
Hormonas Insulina Regula el metabolismo de la
 glucosa.
Estructurales Colágeno Tendones, cartílagos, pelos.
Contráctiles Miosina Constituyente de las fibras
musculares

Caseína

Es una fosfoproteína (un tipo de heteroproteína) presente en la leche y en algunos

de sus derivados (productos fermentados como el yogur o el queso). En la leche,
se encuentra en la fase soluble asociada al calcio (fosfato de calcio) en un
complejo que se ha denominado caseinógeno. Precipitan cuando se acidifica la
leche a pH 4,6. Por ello, a la caseína también se le suele denominar proteína
insoluble de la leche.

Ácido glutámico

Es un tipo de aminoácido no esencial conocido también con el nombre

de glutamato, que nuestro organismo tiende a utilizar sobretodo tanto para la
síntesis de las proteínas, como a la hora de transportar energía (aunque también
cumple con otras funciones esenciales). Algunas funciones son:

 Nuestro cuerpo lo utiliza para transportar energía.

 Participa en la síntesis de las proteínas.
 Interfiere en la absorción de determinados nutrientes como son: glucosa,
ácidos grasos y minerales.

Leucina

Es un aminoácido esencial que tenemos que aportar a nuestro organismo a través

de la dieta, al ser incapaz de sintetizarlo. Junto con la isoleucina y la valina, la
leucina es uno de los aminoácidos esenciales más abundantes de cadena
ramificada, los cuales se convierten en los únicos utilizados durante el ejercicio
físico por parte de nuestro organismo. Algunas funciones son: Forma parte del
código genético. Interviene en la formación y reparación del tejido muscular,
ayudando a su vez a proteger los músculos. Ayuda a aumentar la producción de la
hormona del crecimiento.

Albúmina

Es una Proteína animal y vegetal, rica en azufre y soluble en agua, que constituye
el componente principal de la clara del huevo y se encuentra también en el plasma
sanguíneo y linfático, en la leche y en las semillas de ciertas plantas. Sirve para
muchas funciones en el cuerpo. Es un componente importante en el
mantenimiento del COP, la función plaquetaria, la coagulación normal y es un
limpiador de radicales libre en la inflamación, Control de pH, sirve como un
transportador en el plasma sanguíneo en el transporte de: hormonas tiroideas,
hormonas liposolubles, ácidos grasos libres, bilirrubina no conjugada, Fármacos y
drogas, Aminoácidos, Esteroides y Metales.

La Ninhidrina

La ninhidrina es un poderoso agente y reactivo común para visualizar las bandas

de separación de aminoácidos por cromatografía o electroforesis, también es
utilizada con fines cuantitativos para la determinación de aminoácidos.
Reacciona con todos los aminoácidos alfa cuyo pH se encuentra entre 4 y 8,
dando una coloración que varía de azul a violeta intenso. Este producto colorido
(llamado púrpura de Ruhemann) se estabiliza por resonancia, la coloración
producida por la ninhidrina es independiente de la coloración original del
aminoácido
Esta prueba es positiva tanto para proteínas como para aminoácidos. en aquellos
casos donde no da positiva la prueba de biuret y da positiva la de ninhidrina, indica
que no hay proteínas, pero si hay aminoácidos libres.

Prueba de Biuret

Es aquel que detecta la presencia de proteínas, péptidos cortos y otros

compuestos con dos o más enlaces peptídicos en sustancias de composición
desconocida. El reactivo, de color azul, cambia a violeta en presencia de
proteínas, y vira a rosa cuando se combina con polipéptidos de cadena corta. El
Hidróxido de Potasio no participa en la reacción, pero proporciona el medio
alcalino necesario para que tenga lugar.

 https://proteinas.org.es/aminoacidos
 https://medlineplus.gov/spanish/ency/article/002222.htm
 http://www.aminoacido.eu/aplicaciones/
 http://www.biorom.uma.es/contenido/av_bma/apuntes/T5/t5.htm
 https://www.natursan.net/acido-glutamico-aminoacido-no-esencial/
 https://definicion.de/albumina/
 http://bioquimicamarzo-julio.blogspot.mx/2014/07/reaccion-de-biuret.html