Universidad Rural de Guatemala Sede

59 Cobán A.V.
Carrera: Ingeniería Agronómica
5to semestre
Docente: Ing Agro. Ricardo Lopez Portillo
Estudiante: Marcos Joel Orlando Xol Chalib
Carné: 16-059-0159

Bioquímica

Cobán, A.V. 28 de abril de 2018.

 PROTEÍNAS

Las proteínas son biomóleculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno,

oxígeno y nitrógeno. Pueden contener azufre y en algunos tipos de proteínas, fósforo,

hierro, magnesio y cobre entre otros elementos. Pueden considerarse polímeros de

unas pequeñas moléculas que reciben el nombre de aminoácidos y serían por tanto los

monómeros unidad. Se encuentran entre las moléculas de mayor tamaño y comparten

junto con los ácidos nucleicos el poseer una gran variedad y diversidad, prácticamente

no existen dos seres que sean idénticos en lo que se refiere a sus proteínas. Las

proteínas forman la base de moléculas que cumplen funciones específicas en el

organismo, como la hemoglobina, encargada del transporte de gases en sangre; el

fibrinógeno plasmático, fundamental en la coagulación sanguínea; los anticuerpos,

que son la base de la inmunidad, además de muchas hormonas y todas las enzimas.

Los aminoácidos están unidos mediante enlaces peptídicos. La unión de un bajo

número de aminoácidos da lugar a un péptido; si el n: de aa. que forma la molécula

no es mayor de 10, se denomina oligopéptido, si es superior a 10 se llama polipéptido

y si el n: es superior a 50 aa. se habla ya de proteína.

LOS AMINOÁCIDOS

Los aminoácidos se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo

amino (-NH2).
Las otras dos valencias del carbono se saturan con un átomo de H y con un grupo

variable denominado radical R.

COMPORTAMIENTO QUÍMICO

En disolución acuosa, los aminoácidos muestran un comportamiento anfótero, es decir

pueden ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido liberando protones y quedando

(-COO'), o como base , los grupos -NH2 captan protones, quedando como (-NH3+ ),

o pueden aparecer como ácido y base a la vez. En este caso los aminoácidos se ionizan

doblemente, apareciendo una forma dipolar iónica llamada zwitterion

EL ENLACE PEPTÍDICO

Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un enlace

peptídico. Es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aa.

y el grupo amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molécula de

agua.

El enlace peptídico se comporta como un enlace doble, es decir, presenta una cierta

rigidez que inmoviliza en un plano los átomos que lo forman

Dipéptidos.- si el nº de aminoácidos es 2.

Tripéptidos.- si el nº de aminoácidos es 3.

Tetrapéptidos.- si el nº de aminoácidos es 4. etc.

Oligopéptidos.- si el nº de aminoácidos es menor de 10.

Polipéptidos o cadenas polipeptídicas.- si el nº de aminoácidos es mayor de 10.

ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales

denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y

estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la

anterior en el espacio.

ESTRUCTURA PRIMARIA

La estructura primaria es la secuencia de aa. de la proteína. Nos indica qué aas.

componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aas. se encuentran. La

función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.

ESTRUCTURA SECUNDARIA

La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el

espacio.Los aas., a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas

y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial

estable, la estructura secundaria. Existen dos tipos de estructura secundaria: la a(alfa)-

hélice la conformación beta

Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura

primaria. Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un

aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue.

En esta disposición los aas. no forman una hélice sino una cadena en forma de zigzag,

denominada disposición en lámina plegada.

ESTRUCTURA TERCIARIA

La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un

polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular. es la

estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por tanto la terciaria..

Esta conformación globular es la que facilita la solubilidad en agua

Esta conformación globular se mantiene estable debido a la existencia de enlaces entre

los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces: el puente

disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre. los puentes de hidrógeno

los puentes eléctricos las interacciones hifrófobas.

Inicio de proteínas

ESTRUCTURA CUATERNARIA

Esta estructura informa de la unión , mediante enlaces débiles ( no covalentes) de

varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo

proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.

PROPIEDADES DE PROTEINAS Especificidad. La especificidad se refiere a su

función; cada una lleva a cabo una determinada función y lo realiza porque posee una

determinada estructura primaria y una conformación espacial propia; por lo que un

cambio en la estructura de la proteína puede significar una pérdida de la función.

Además, no todas las proteínas son iguales en todos los organismos, cada individuo

posee proteínas específicas suyas que se ponen de manifiesto en los procesos de

rechazo de órganos transplantados. La semejanza entre proteínas son un grado de

parentesco entre individuos, por lo que sirve para la construcción de "árboles

filogenéticos" Desnaturalización. Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por

romperse los puentes que forman dicha estructura. Todas las proteínas

desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y con una interacción

máxima con el disolvente, por lo que una proteína soluble en agua cuando se

desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita. La desnaturalización se puede

producir por cambios de temperatura, ( huevo cocido o frito ), variaciones del pH. En

algunos casos, si las condiciones se restablecen, una proteína desnaturalizada puede

volver a su anterior plegamiento o conformación, proceso que se denomina

renaturalización.

De acuerdo a sus funciones se las puede clasificar en:

Proteínas estructurales: Se unen a otras moléculas proteicas y no proteicas para formar

estructuras como membranas, fibras, microtúbulos etc.

Proteínas funcionales

Defensa Anticuerpos: se unen a moléculas extrañas al organismo: inmunoglobulinas

Toxinas: elaboradas por algunas bacterias para su propia defensa. Transporte

Hemoglobina y mioglobina: Se une al O2 y lo transporta a los tejidos. Transportadores

específicos de iones o moléculas a nivel de la membrana plasmática.

Receptores: son proteínas insertas en la membrana celular que reconocen las

moléculas mensajeras. Reguladoras de pH: por su capacidad de ceder y captar H+.

Función hormonal: Las hormonas son compuestos producidos por las glándulas

endocrinas o de secreción interna y que entregan esta secreción directamente a la

sangre. No todas son de naturaleza proteica, pero existen muchas que son aminoácidos

(tiroxina), polipéptidos (oxitocina) o proteínas (insulina). Función enzimática: Las

enzimas son catalizadores biológicos de naturaleza proteica que ponen en marcha las

reacciones que se producen en los organismos. Todas las enzimas son proteínas.

Ejemplo: Las que participan en reacciones de oxidación se llaman oxidasas, las que

participan en reacciones de hidrólisis, se llaman hidrolasas.

ACIDOS NUCLEICOS

Son moléculas complejas, de mayor tamaño que casi todas las proteínas, poseen C, H,

O, N y P. Están formados por subunidades llamadas nucleótidos y cada uno de ellos

está constituido por una base nitrogenada (purina o pirimidina), un azúcar (ribosa o

desoxirribosa) y ácido fosfórico.

Bases nitrogenadas Purinas

Los nucleótidos son unidades de construcción de moléculas de mayor tamaño que

realizan distintas funciones: Sistemas genéticos: polinucleótidos responsables de la

transmisión de los caracteres hereditarios. Hay dos variedades de ácidos nucleicos:

los ácidos desoxirribonucleicos (ADN) que se encuentran principalmente en los

cromosomas, dentro del núcleo y en cantidades mucho menores en la mitocondria y

los ácidos ribonucleicos (ARN) que se encuentran en los ribosomas, en el citoplasma.

La molécula de ADN está constituida por dos cadenas de nucleótidos dispuestas

helicoidalmente alrededor de un eje imaginario. Hacia su parte externa se ubica el

esqueleto de fosfato-azúcar y hacia el interior y en forma perpendicular al esqueleto

se encuentran las bases nitrogenadas enfrentadas y unidas de a pares por uniones

puente H. El diámetro de la hélice restringe la posibilidad de apareamiento entre las

bases; dos purinas serían demasiado grandes para ubicarse en el interior de la hélice

y dos pirimidinas demasiado pequeñas, de modo que el apareamiento se efectúa entre

una purina y una pirimidina. Así las uniones puente H se forman entre: Adenina y

Timina Citosina y Guanina, esta especificidad de apareamiento se conoce como regla

de complementariedad de bases. Por lo tanto las cadenas opuestas no son idénticas

sino que son complementarias

La información genética se encuentra codificada en la secuencia de bases nitrogenada

a lo largo de la molécula de DNA. Los genes poseen una única secuencia de bases que

luego se traduce en una secuencia de aminoácidos en la síntesis de proteínas.

La molécula de RNA está constituida por una sola cadena de polinucleótidos. Existen

3 tipos de RNA: RNAm (menajero): se forma en el núcleo por un proceso de

transcripción (copia una cadena complementaria del DNA) y lleva el mensaje a los

ribosomas que se encuentran en el citoplasma. RNAt (transferencial): su función es la

de unir los aminoácidos y transportarlos desde el citoplasma para la síntesis de

proteínas. RNAr (ribosómico): forman parte de las subunidades del ribosoma,

participan en la síntesis de proteínas.

AMINOÁCIDOS

Los aminoácidos proteicos tienen una estructura formada por un grupo amino y un

grupo carboxilo unidos al mismo carbono, el carbono α, que está unido a su vez a un

hidrógeno y a otro grupo característico de cada aminoácido (en la glicina, es otro

hidrógeno). Considerando como ejemplo la alanina, se pueden destacar los siguientes

aspectos comunes de la estructura de los aminoácidos:

Características estructurales de un aminoácido

Como se ha indicado, estos aspectos estructurales son comunes a todos los

aminoácidos, con la excepción de la glicina, que tiene un hidrógeno unido al carbono

α, y de la prolina, que es propiamente un iminoácido, no un aminoácido.

Todos los aminoácidos, con la excepción de la glicina tienen un carbono α asimétrico.

Consecuentemente, pueden existir en principio en dos formas, la L y la D.

 L-valina D-valina

Aminoácidos proteicos

Las proteínas de todos los seres vivos están constituidas por una veintena de

aminoácidos distintos, además de algún otro formado por modificaciones posteriores

a la síntesis de la cadena polipeptídica.

Desde el punto de vista nutricional, es muy importante tener en cuenta que, aunque la

mayoría de los aminoácidos pueden sintetizarse en el organismo siemnpre que se

disponga de suficiente nitrógeno orgánico, esto no sucede con todos, Algunos son

"esenciales", es decir, no pueden sintetizarse y tienen que obtenerse ya como tales de

las proteínas de la dieta.

Aminoácidos alifáticos

Los aminoácidos alifáticos tienen carécter hidrófóbico, tanto más marcado cuanto

mayor es la longitud de la cadena. La glicina tiene un tamaño muy pequeño, y permite

con su presencia la formación de estructuras particulares, como la triple hélice del

colágeno. Todos ellos son muy estables desde el punto de vista químico, y no se ven

afectados prácticamente por ningún proceso de los que se llevan a cabo en la industria
alimentaria. La valina, leucina e isoleucina son aminoácidos esenciales, pero su

abundancia en casi todas las proteínas hace que nunca sean los limitantesde su valor

nutritivo.

Glicina Alanina Valina Leucina Isoleucina

La prolina tiene como grupo lateral una cadana alifática, pero a diferencia de los

anteriores (y de todos los demás aminoácidos) su grupo amino es secundario, está

unido a dos carbonos, en vez de primario, y además forma parte de un ciclo, lo que

hace que el enlace amida que forma cuando está en una cadenas polipeptídica no tenga

libertad de giro.

Prolina

Aminoácidos aromáticos

Los tres aminoácidos aromáticos son esenciales, fenilalanina y triptófano

estrictamente, es decir, en ningún caso se pueden sintetizar, mientras que la tirosina

se puede obtener de la dieta o sintetizarla a partir de la fenilalanina. Además de formar

parte de las proteínas, son precursores de otros compuestos biológicos. En las

proteínas, son responsables de su absorción en el UV próximo. El triptófano es

relativamente inestable, mientras que fenilalanina y tirosina son estables.

 Fenilalanina Tirosina Triptófano

Aminoácidos con azufre

Los dos aminoácidos azufrados son esenciales, la metionina estrictamente, mientras

que la cisteina puede formarse a partir de la metioniona (no al revés). Las dietas

basadas en leguminosas pueden ser deficientes en estos aminoácidos. Además, ambos

son bastante inestables frente a condiciones de oxidación. La cisteina es muy

importante en el mantenimiento de la estructura terciaria y cuaternaria de la mayoría

de las proteínas mediante la formación de puentes disulfuro, en dímeros de la cisteina

formados por oxidación.

Metionina Cisteina

Aminoácidos alifáticos con hidroxilo

Estos aminoácidos tiene caractér hidrofílico. La treonina es esencial, pero no la serina.

Ambos aminoácidos, especialmente la serina, pueden estar modificados por

fosforilación, o por glicosilación en el caso de las glicoproteínas. Son relativamente

inestables en medio alcalino.

Serina Treonina

Aminoácidos ácidos

El ácido aspártico y el ácido glutámico tienen un grupo carboxilo en la cadena lateral,

además del que forma el enlace peptídico. Este grupo carboxilo puede estar o no

ionizado en función del pH del medio. Son aminoácidos hidrófilos, y los responsables

de las cargas - de la proteína.

Ácido aspártico Ácido glutámico

Aminoácidos con grupos amida

Estos aminoácidos, de carácter hidrófilo, son las amidas del amonio del aspártico y

glutámico. Pierden el amonio con relativa facilidad a temperatura elevada, pero esta

pérdida es irrelevante desde el punto de vista nutricional.

 Asparagina Glutamina

Aminoácidos básicos

Los aminoácidos básicos son la lisina, arginina e histidina. La lisina es esencial, y

además el aminoácido limitante en las dietas basadas en cereales, muy extendidas

entre la población mundial. La arginina y la histidina son esenciales para los niños.

Estos aminoácidos son hidrofílicos, teniendo o no carga + en función del pH del

medio. Son relativamente inestables, especialmente la lisina, pudiendo reaccionar con

los carbohidratos a temperaturas elevadas.

Lisina Arginina Histidina

Selenocisteína

La selenocisteína es el equivalente a la cisteína, pero con átomo de selenio en lugar

del átomo de azufre. Se ha encontrado en unas pocas proteínas, la glutatión

peroxidasa, la tetraikiodotironina 5' deiodinasa y la formato deshidrogenasa.

Precisamente forman parte de este aminoácido es el único papel fisiológico conocido

del selenio. Este aminoácido se incorpora a las proteínas durante su síntesis, mediante

una codificación particular.

Selenocisteina

Aminoácidos modificados por hidroxilación

Algunas proteínas contienen aminoácidos hidroxilados. Los más abundantes son la

hidroxiprolina y la hidroxilisina, que se producen, después de la síntesis de las cadenas

polipeptídicas, a expensas de la prolina y la lisina. Es decir, estos aminoácidos no son

insertados como tales en la cadena polipeptídica, y no tienen un código genético

propio. Estos aminoácidos son particularmente abundantes en el colágeno.

idroxiprolina Hidroxilisina