Escolar Documentos
Profissional Documentos
Cultura Documentos
Un ejemplo ilustrativo
En términos muy sencillos, podríamos explicar la biosíntesis con un ejemplo simple. Si una
persona se come un plato de arroz, una parte de la energía que obtiene será utilizada en las
actividades diarias (caminar, hablar, etc.) pero si no gasta toda la energía acumulada, dicha
energía se orientará en construir moléculas más grandes y, por este motivo, un exceso de
energía acumulada en forma de alimento provoca aumento de peso.
Siguiendo con el mismo ejemplo, al comer el arroz, el almidón que contiene se transforma en
moléculas de glucosa, y estas moléculas de glucosa se reservan en forma de glucógeno en el
hígado, y todo este proceso es la biosíntesis.
Si tenemos en cuenta que biosíntesis y anabolismo son términos equivalente, vale la pena
recordar la idea principal del proceso anabólico que se da entre quienes practican el
fisicoculturismo. Los deportistas que practican esta disciplina se dividen en dos grupos: los que
desarrollan su cuerpo de forma natural y para ello ejercitan su cuerpo y comen saludablemente
o los que emplean anabolizantes.
Los anabolizantes son sustancias sintéticas que alteran las hormonas sexuales masculinas, por
ejemplo la testosterona. Este tipo de sustancias permiten que los músculos crezcan más allá de
lo normal. Sin embargo, el uso de esteroides anabolizantes tiene consecuencias negativas para
la salud: la aparición de acné, el aumento de los senos en los hombres, problemas hepáticos o
de tipo cardíaco, así como problemas para mantener relaciones sexuales.
Barra de exploración
CONTENIDOS
BIOSÍNTESIS DE PROTEÍNAS DE LA PARED CELULAR | BIOSÍNTESIS DEL
PEPTIDOGLUCANO DE MUREÍNA| BIOSÍNTESIS DE ÁCIDOS TEICOICOS | BIOSÍNTESIS
DEL LIPOPOLISACÁRIDO | CRECIMIENTO DE LA PARED CELULAR: CRECIMIENTO EN
UNA BACTERIA GRAM-NEGATIVA, CRECIMIENTO EN UNA BACTERIA GRAM-
POSITIVA |PROTOPLASTOS Y ESFEROPLASTOS | FORMAS "L"
Las proteínas de la P.C., tanto las estructurales como las enzimáticas del
espacio periplásmico, se sintetizan por polisomas asociados a la cara interna
de la membrana citoplásmica.
Consta de 4 etapas:
1. Síntesis de precursores solubles en el citoplasma.
2. Estos precursores son transferidos a un transportador lipídico situado
en la membrana citoplásmica (un poliisoprenol fosfatado llamado
undecaprenil-fosfato), donde se forman las unidades disacarídicas con
el pentapéptido.
3. Las unidades disacarídicas se polimerizan en cadenas lineales fuera de
la membrana, pero aún unidas al undecaprenil-fosfato de la
membrana.
4. Unión del polímero lineal así formado al peptidoglucano preexistente
en la pared celular, por entrecruzamiento de (al menos) parte de sus
péptidos respectivos.
A estas etapas hay que añadir una fase adicional de regeneración del
transportador lipídico, una vez que ha cumplido su misión, para que pueda ser
operativo en un nuevo ciclo de síntesis.
La NAG se activa por reacción del NAG-1-P con UTP, que libera pirofosfato
(PP) y produce NAG-UDP.
Esto es lo mismo que decir que el enlace peptídico entre D-ala (4) y D-
ala (5) del PG naciente se ve sustituido por otro enlace peptídico, entre
dicha D-ala (4) y el diaminoácido del PG naciente.
La energía para esta reacción la suministra la hidrólisis concomitante del
enlace peptídico entre las dos D-ala terminales. Es decir, en cada reacción de
transpeptidación se libera una D-ala, correspondiente a la que ocupaba la
posición (5).
láurico
palmítico
mirístico
núm. de moléculas
actividad enzimática PBP posibles funciones
por cél.
síntesis del PG
durante la
100 cada una transglusosidasa/transpeptidasa PBP1a, 1b
enlongación
celular
crecimiento de la
20 transpeptidasa PBP2
forma bacilar
síntesis del PG
durante la
50 transglucosidasa/transpeptidasa PBP3
septación
(tabique)
hidrólisis de los
D-D endopeptidasa/D-D entrecruzamientos
110 PBP4
carboxipeptidasa durante la
elongación
destrucción del PG
1800 D-D carboxipeptidasa PBP5
no entrecruzado
Elongación
A microscopio electrónico se observa que este tabique está formado por dos
láminas de PG (densas a los electrones) separadas entre sí por otra
transparente. El final de la división ocurre como consecuencia de la
invaginación de la membrana externa entre las dos láminas de PG.
¿Cómo se ensambla la membrana externa con relación al PG? Parece ser que
esta membrana se ensambla en buena medida por procesos espontáneos
guiados por interacciones entre el LPS y proteínas, sirviendo el PG subyacente
como andamio que facilita el montaje de toda la estructura. Parece ser que las
zonas de adhesión (junturas de Bayer) son importantes para la correcta
colocación de LPS y proteínas de la membrana externa.
tras unos 15 minutos después del marcado se observa que existe una
banda ecuatorial oscura (no marcada, por lo tanto está constituida por
material nuevo recién insertado), mientras que los polos de las células
siguen enteramente marcados.
Tras 30 o 60 minutos observamos células enteramente sin marcar,
intercaladas entre células con uno de sus polos marcados.
7. FORMAS L | a Contenidos
Son células bacterianas carentes total o casi totalmente de P.C., con formas
pleomórficas, irregulares y globulares, que se producen de forma espontánea
en algunas especies bacterianas (p. ej., Streptobacillus moniliformis) cuando
se cultivan en medios a base de suero (que son hipertónicos).
BIBLIOGRAFÍA | a Contenidos
ARTÍCULOS DE DIVULGACIÓN
ARTÍCULOS DE REVISIÓN
PARK, J.T. (1987b): Murein synthesis. En: "Escherichia coli and Salmonella
typhimurium. Cellular and molecular biology". (F.C. Neidhart, ed.). American
Society for Microbiology. Washington, D.C. (1987), págs. 663-671.
VINELLA, D., P. BOULOC, R. D'ARI (1993): GTPase enters the ring. Curr.
Biol. 3: 65-66.
[ Atrás ] [ Siguiente ]
Síntesis de malonil-CoA[editar]
En la síntesis de los ácidos grasos interviene un intermediario que no participa en la
degradación (beta-oxidación), el malonil-CoA. El malonil-CoA se forma a partir de acetil-
CoA y de bicarbonato, reacción que consume ATP y que está catalizada por la acetil-CoA
carboxilasa, enzima que requiere biotina como cofactor.1
El primer paso
es
la condensació
n del acetil-
ACP y el
β-
malonil-ACP,
Condensaci Cetoacil-
lo que
ón ACP
conduce a la
sintase
formación
de acetoacetil-
ACP con
liberación
de CO2.
En este paso,
el acetoacetil-
ACP es
reducido por
el NADPH a D-
β-
Redución 3-
Cetoacil-
del hidroxibutiril-
ACP
acetoacetil ACP. El doble
reductas
-ACP enlace se
a
reduce a un
grupo hidroxil
o. Solo se
forma
el isómero D.
3-
En esta
Hidroxiac
Deshidrata reacción, el D-
il-ACP
ción 3-
deshidrat
hidroxibutiril-
asa
ACP es
deshidratado
a crotonil-ACP.
Durante el
paso final, el
Redución
crotonil-ACP Enoil-ACP
del
es reducido po reductas
crotonil-
r a
ACP
el NADPH a bu
tiril-ACP.
8 Acetil-CoA: uno por cada ciclo (para transformarse en 7 malonil-CoA) más uno extra
en el primero, que se condensa tal cual.
7 ATP: necesario uno en cada ciclo para transformar el Acetil-CoA en Malonil-CoA.
14 NADPH: Dos por ciclo.
Biosíntesis proteica
Este artículo tiene referencias, pero necesita más para complementar
su verificabilidad.
Puedes colaborar agregando referencias a fuentes fiables como se indica aquí. El
material sin fuentes fiables podría ser cuestionado y eliminado.
1Traducción
o 1.1Componentes del equipo de traducción
o 1.2Iniciación de la traducción
o 1.3Elongación de la cadena polipeptídica
o 1.4Terminación de la síntesis de la cadena polipeptídica
2Modificaciones postraducción
o 2.1Plegamiento
o 2.2Glucosilación
o 2.3Proteólisis parcial
o 2.4Modificación de aminoácidos
3Véase también
4Referencias
5Enlaces externos
Traducción[editar]
Elongación del polipéptido. El ribosoma es verde y amarillo, los ARNt son azul oscuro y las demás
proteínas implicadas son azul claro.
Modificaciones postraducción[editar]
Artículo principal: Modificación postraduccional
Algunas proteínas emergen del ribosoma preparadas para ejercer su función de inmediato,
mientras que otras experimentan diversas modificaciones postraducción, que pueden
conducir a la proteína a la adquisición de su forma funcional, a su traslado a un
compartimento subcelular determinado, a su secreción al exterior de la célula, etc.
Plegamiento[editar]
Las proteínas deben adquirir su estructura tridimensional nativa, la que desempeña la
función, a partir de la estructura primaria. Christian B. Anfinsen en sus trabajos con la
ribonucleasa A, postuló su hipótesis que propone que toda la información necesaria para el
plegamiento se encuentra contenida en la estructura primaria. Esto dio pie a que en 1969
Levinthal sugiriese la existencia de una paradoja a la que se conoce como la paradoja de
Levinthal: si una proteína se pliega explorando al azar todas las conformaciones posibles
necesitaría un tiempo mayor que la edad del propio Universo. Dado que las proteínas se
pliegan en un tiempo razonable y de forma espontánea, se ha resuelto esta paradoja
indicando que las proteínas no prueban todas las conformaciones posibles, sino que eligen
una vía de plegamiento específica con un número de pasos finitos, es decir, se reduce el
hiperespacio potencial. Así, muchas proteínas adquieren espontáneamente la correcta
conformación tridimensional, pero otras muchas solo adquieren la conformación correcta
con la ayuda de una o más proteínas chaperonas. Las chaperonas se unen
reversiblemente a regiones hidrofóbicas de las proteínas desplegadas y a los intemediarios
de plegamiento; pueden estabilizar intermediarios, mantener proteínas desplegadas para
que pasen con facilidad a través de membranas, ayudar a desplegar segmentos plegados
incorrectamente, impedir la formación de intermediarios incorrectos o impedir interacciones
inadecuadas con otras proteínas.1
Glucosilación[editar]
Artículo principal: Glucosilación
Véase también[editar]
Código genético
Codón
RNA
Transcripción genética
Traducción genética