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proteínas
UNIVERSIDADE FEDERAL DO AMAZONAS
INSTITUTO DE CIÊNCIAS BIOLÓGICAS
DEPARTAMENTO DE CIÊNCIAS FISIOLÓGICAS
Grande Diferentes
variabilidade funções
de estrutura biológicas
Papel central no
metabolismo celular
3
20 aminoácidos
diferentes
(proteicos)
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Aminoácidos:
Hormônios Número
Identidade
Sequencia
5
6
2. Aminoácidos
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Cα e Estereoisomeria dos Aminoácidos: “chiros” = grego =
mão. Exceção – glicina
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Imagens especulares não sobrepostos. Assimétricos.
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2.2. Classificação dos Aminoácidos
Nomenclatura Abreviada dos Aminoácidos
Metionina – sulfurado.
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Aminoácidos com grupos R aromáticos
Relativamente apolares, absorvem luz na região do
ultravioleta – triptofano e tirosina A280
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Aminoácidos com grupos R
aromáticos
Detecção e Caracterização de
proteínas
Lei de Lambert-Beer
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Aminoácidos
Polares,
com grupos R não
carregados
Mais solúveis em
água (hidrofílicos)
Cisteína – oxidada
para formar cistina
(S-S), essas pontes
são importantes na
estabilização de
proteínas.
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Aminoácidos com grupos R carregados positivamente
Básicos – Lisina, arginina e histidina.
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Aminoácidos com grupos R carregados negativamente
Ácidos – possuem um segundo grupo carboxila (COO-),
glutamato e aspartato
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Outros aminoácidos que podem ocorrer nas proteínas
Por modificações de resíduos primários:
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Outros aminoácidos que podem ocorrer nas proteínas
Por modificações de resíduos primários:
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4-hidroxiprolina – prolina
(parede celular e colágeno);
5-hidroxilisina – lisina (colágeno);
6-N-metilisina – lisina (miosina);
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γ-carboxiglutamato – protrombina (Ca++);
Desmosina – 4 lisinas (elastina);
Selenocisteína – pós-síntese (Se).
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2.3. Característica de Ácidos e Bases dos aminoácidos
Os aminoácidos podem funcionar como doadores e
aceptores de prótons H+, em água apresentam-se
como um íon dipolar ou “zwitterion”, predominam
em pH neutro;
Substâncias com esta característica são chamadas de
anfotéricas (anfólitos = eletrólitos anfóteros);
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Zero equivalentes 1 equivalente de 2 equivalentes de
de OH- OH- OH-
100% das espécies 100% das espécies 100% das espécies
moleculares moleculares moleculares
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2.5. Ponto Isoelétrico (pI)
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3. Peptídeos
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Glucagon - 29 resíduos de aminoácidos
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Oxitocina – 9 resíduos aminoácidos
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Bradicinina – 9 resíduos de aminoácidos isolada por Maurício
Oscar da Rocha e Silva (1947) a partir estudos com o veneno de
jararaca.
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Visão Geral da Estrutura de Proteínas
Teoricamente, uma seqüência de aminoácidos pode
assumir milhares de conformações espaciais diferentes;
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Estrutura tridimensional das proteínas
As proteínas podem assumir um número quase ilimitado
de conformações (arranjo espacial dos átomos)
tridimensionais se suas ligações tivessem livre rotação;
Função biológica específica.
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Proteínas nativas estabilizadas principalmente por interações
fracas (muito numerosas):
1. Pontes de hidrogênio
2. Pontes disulfeto
3. Interações hidrofóbicas
4. Interações eletrostáticas
5. Íons
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A ligação peptídica é rígida e planar: arranjo Cα – C – N - C α
A ligação C – N é mais curta e os átomos associados são
coplanares (caráter parcial de dupla ligação) e a rotação é
permitida Cα – C (ψ psi) e N - C α (θ phi) que por convenção =
180º num polipeptídeo totalmente distendido. Teoricamente
podem ter qualquer valor entre +180º e -180º .
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Gráfico de Ramachandran – conformações possíveis
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Para resíduos de Alanina L-Ala:
(a) Azul escuro – totalmente permitidos;
(b) Azul médio – nos limites extremos p/ contatos atômicos favoráveis;
(c) Azul claro – permite pequena flexibilidade nos ângulos de ligação.
Assimetria do gráfico – devido a série estereoquímica L.
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Estrutura Primária:
Seqüências de todos os aminoácidos ligados por ligações
peptídicas e a localização das pontes dissulfeto;
O arranjo espacial relativo dos aminoácidos interligado
não é especificado.
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Estrutura Secundária:
Arranjos regulares no espaço de resíduos de
aminoácidos adjacentes em uma cadeia polipeptídica;
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Estrutura secundária – α-hélice
1 volta (passo) – 5,4Å – análise de raio X – 3,6 resíduos de
aminoácidos;
Sempre (grande maioria) orientados para direita (podem formar
também para esquerda);
Pontes de H estabilizam a estrutura tridimensional;
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Estruturas:
Primária – seqüência de aminoácidos. Todas as ligações
covalentes (peptídicas e S-S) unindo resíduos de aminoácidos;
Secundária – arranjos estáveis com resíduos próximos (α-hélice);
Terciária – dobramento tridimensional de um polipeptídio;
Quaternária – arranjo tridimensional de 2 ou mais subunidades.
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Há limites para o tamanho das proteínas
(1)Capacidade de codificação genética dos ácidos nucléicos;
(2)Exatidão do processo de biossíntese protéica.
Dogma de Anfinsen:
“Toda a informação para a estrutura tridimensional de
uma proteína está na sua seqüência de aminoácidos”
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A seqüência de aá determina a estrutura terciária
Christian Anfinsen, 1950 - renaturação da ribonuclease, 105
modos possíveis para 8 pontes de S-S.
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Desnaturação: a perda da estrutura protéica resulta na perda da
função
Fatores: Calor, Extremos de pH e Solventes orgânicos, uréia, etc.
Tipos: Reversível e irreversível;
A estrutura primária não é perdida.
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