UNIVERSIDAD NACIONAL DEL CALLAO

Facultad de Ingeniería Pesquera y de Alimentos

UNIVERSIDAD NACIONAL DEL CALLAO

Escuela de Ingeniería Pesquera y de

Alimentos

Alumno: Castillo Arana, Ines Desiree

Curso: Metódica de la comunicación
Tema: ENLACE PÉPTIDICO
Profesor: Gonzalez Gonzalez, José Ignacio

2012
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DEDICATORIA

Dedicado a lo constantemente nuevo,

a la duda metódica,
a la timidez desafiante,
al siempre es ahora
mal que le pese al después,
a la complejidad,
en fin, dedicado a (…).
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"Después de escalar una montaña muy alta, descubrimos

que hay muchas otras montañas por escalar."

I. INDICE

Pág.

- Índice de figuras II
- Introducción III
- Enlace Péptidico 01
- Conclusiones 09
- Bibliografía 10
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II. INDICE DE FIGURAS

Pág.

- 1 Estructura de un aminoácido 01
- 2 Formación de un Dipéptido 02
- 3 Longitud de los enlaces 03
- 4 Ángulo de los enlaces 04
- 5 Enlace péptidico en 3D 05
- 6 Características 07
- 7 Enlace P. en un plano 08

III. INTRODUCCIÓN
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Esta monografía se ha realizado con el fin de redactar como es la formación de un

enlace péptidico, debido a la importancia que tiene en la unión de aminoácidos. El
enlace péptidico se establece entre un grupo amino de un aminoácido y un grupo
carboxilo de un segundo aminoácido mediante una condensación que provoca la
liberación de agua quedando así formado el enlace péptidico. Este enlace es la base
para justificar todas las características tanto estructurales como funcionales de las
proteínas. Al redactar este trabajo he podido llegar a la conclusión que los enlaces
péptidicos desarrollan una importarte función en las estructuras de las proteínas ya que
gracias a este enlace se puede conseguir su formación.

ENLACE PÉPTIDICO

Los aminoácidos son las unidades básicas que forman las proteínas. Su denominación
responde a la composición química general que presentan, en la que un grupo amino
(NH2) y otro carboxilo o ácido (-COOH) se unen a un carbono a (-C-). Las otras dos
valencias de ese carbono quedan saturadas con un átomo de hidrógeno (-H) y con un
1
grupo químico variable al que se denomina radical (-R). La existencia de los dos
grupos funcionales amino y ácido, además de para obtener su denominación,

1
LUQUE GUILLÉN, M. Victoria
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caracteriza a estas moléculas químicamente, y proporciona a las mismas una serie de

propiedades que les permitirá la formación de grandes polímeros. 2

Fig. 1 Estructura de un Aminoácido

Los aminoácidos se encuentran unidos linealmente por medio de unionespeptídicas. 3El

enlace peptídico“se establece entre un grupo carboxilo de un aminoácido y un grupo
amino de un segundo aminoácido mediante una condensación que provoca la 1
liberación de una molécula de agua, quedando formado un enlace amida. La formación
de un único enlace da lugar al péptido más pequeño, o dipéptido, constituido tan sólo
por dos aminoácidos.”4Ahora si el grupo carboxilo libre del dipéptido reacciona de modo
similar con el grupo amino de un tercer aminoácido, y así sucesivamente, llega a formar
una larga cadena. Podemos seguir añadiendo aminoácidos al péptido, porque siempre
hay un extremo NH2 terminal y un COOH terminal.5

2
MERINO PEREZ, Jesús y NORIEGA BORGE, María José; Fisiología General
3
LUQUE GUILLÉN, M. Victoria
4
MERINO PEREZ, Jesús y NORIEGA BORGE, María José; Fisiología General
5
LUQUE GUILLÉN, M. Victoria
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Fig. 2Formación de un Dipéptido

El enlace peptídico es la base para justificar todas las características tanto

estructurales como funcionales de las proteínas. La posición que adoptan los
electrones del nitrógeno con respecto al carbono le proporcionan algunas
2
características de los enlaces dobles, entre ellas la imposibilidad de rotación de un
átomo con respecto al otro, obligando a situarse a dichos átomos y sus sustituyentes
en un mismo plano. Sin embargo los enlaces que establece el átomo de carbono α, con
el N del grupo amino (enlace φ) y con el C del grupo carboxilo (enlace ψ), sí presentan
posibilidades de giro, ya que son enlaces sencillos que permiten una gran libertad de
rotación a los lados del rígido plano del enlace peptídico. 6

Fig. 3 Longitud de enlaces

Fuente: www.mariajosevegamiranda.com.pe

Fig. 4 Ángulos de Torsión en el

esqueleto polipeptidico.

6
MERINO PEREZ, Jesús y NORIEGA BORGE, María José; Fisiología General
3
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Fuente: Branden C. y Tooze J. Introducción de la proteína y su

estructura. Garlad Publishing, New York 2º edición, 1999.

Se llama conformación a cada una de las disposiciones tridimensionales que pueden 4

adoptar los átomos de un péptido conservando todos sus enlaces covalentes. De todas
las posibles, sólo se dan unas pocas en condiciones fisiológicas. Una conformación se
puede estabilizar por las interacciones entre los grupos que las forman, como puentes
de hidrógeno y enlaces disulfuro y con el solvente (agua).
El enlace peptídico impone restricciones a las posibles conformaciones, ya que no es
posible el giro alrededor del enlace C-N, por lo que tiene un comportamiento similar al
de un doble enlace. Todos los átomos unidos al carbono y el nitrógeno del enlace
peptídico están en el mismo plano y mantienen unas distancias y ángulos
característicos.7

Fig. 5 Enlace péptidico en 3D

7
JULIÁN SEGUÍ, Matilde.
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Fuente: Enlaces bisulfuros entre cisteínas. Enlaces covalentes.

ies.rayuela.mostoles.educa.madrid.org

Los enlaces péptidicos cumplen ciertas características que son necesarias para
5
desempeñar una buena función en las proteínas. Las características que muestran son:

 El enlace peptídico es un enlace covalente que se establece entre un átomo de

carbono y un átomo de nitrógeno. Es un enlace muy resistente, lo que hace
posible el gran tamaño y estabilidad de las moléculas proteicas. 8

 Los estudios de Rayos X de las proteínas han llevado a la conclusión de que el

enlace C-N del enlace peptídico se comporta en cierto modo como un doble
enlace y no es posible, por lo tanto, el giro libre alrededor de él. 9
El enlace peptídico al poseer carácter de doble enlace, significa que es más
corto que un enlace sencillo y, por tanto, es rígido y plano.Esta característica
previene la libre rotación alrededor del enlace entre el carbono carbonílico y el
Nitrógeno del enlace peptídico. 10

 Todos los átomos que están unidos al carbono y al nitrógeno del enlace
peptídico mantienen unas distancias y ángulos característicos y están todos
ellos en un mismo plano.11

8
SÁNCHEZ GUILLÉN, J.L.
9
SÁNCHEZ GUILLÉN, J.L.
10
VASQUEZ CONTRERAS, Edgar
11
SÁNCHEZ GUILLÉN, J.L.
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Fig. 6El enlace C-N se comporta como un doble enlace y no permite el giro.

Fuente: Enlaces peptídicos que estabilizan la estructura.

bio2bachilleratohernandezcuellar.blogspot.com

Fig. 7 Características del enlace peptídico. Todos los átomos

están todos ellos en un mismoplano.
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Fuente: Estructura helicoidal estructura (planar).

laguna.fmedic.unam.mx

CONCLUSIONES 8

- Los aminoácidos son las unidades básicas que forman las proteínas.

- El enlace peptídico se establece entre un grupo carboxilo de un aminoácido y un

grupo amino de un segundo aminoácido mediante una condensación que
provoca la liberación de una molécula de agua, quedando formado un enlace
amida.

- La formación de un único enlace da lugar al péptido más pequeño, o dipéptido,

constituido tan sólo por dos aminoácidos.

- Es un enlace muy resistente, lo que hace posible el gran tamaño y estabilidad de

las moléculas proteicas.12

- El enlace peptídico posee carácter de doble enlace.

12
SÁNCHEZ GUILLÉN, J.L.
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- Todos los átomos que están unidos al carbono y al nitrógeno del enlace
peptídico mantienen unas distancias y ángulos característicos y están todos
ellos en un mismo plano.

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BIBLIOGRAFÍA

- MERINO PEREZ, Jesús y NORIEGA BORGE, María José; Fisiología General,

Primera edición, 2002

- MARTÍNEZ MARTÍNEZ, Alejandro (Medellín, Febrero de 2003) UNIVERSIDAD

DE ANTIOQUIA. Obtenido el 15 de noviembre de 2011
http://farmacia.udea.edu.co/~ff/carotenoides2001.pdf

- VASQUEZ CONTRERAS, Edgar.

- SÁNCHEZ GUILLÉN, J.L.; Bioquímica, Segunda Edición 2000, pág. 105-135.

- BEGOÑA OLMEDILLA, Fernando Granado e Inmaculado Blanco (1986).

- DICCIONARIO REAL ACADEMIA ESPAÑOLA: (2009) vigésima segunda

edición.
- HARVONE, J.B,"Métodos de fitoquímicos", John Wiley&Sons, 1973, pp 119-128.

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