DEFINICIÓN DE ENZIMA y ESTRUCTURA

Una enzima es una molécula que se encuentra conformada principalmente por

proteína que producen las células vivas, siendo su función destacada la de actuar
como catalizador y regulador en los procesos químicos del organismo, es decir,
cataliza las reacciones bioquímicas del metabolismo.

De ninguna manera una enzima modificará el balance energético ni el equilibrio de

aquellas reacciones en las cuales intervienen, sino más bien su razón de ser en el
proceso es la de limitarse a acelerarlo.

Entonces, la reacción que se encuentra bajo los efectos de una enzima alcanzará
su equilibrio justo de una manera mucho más rápida que una reacción que no se
encuentra catalizada.

Aproximadamente, los estudios indican que una enzima puede catalizar cerca de
4.000 reacciones bioquímicas distintas.

En tanto, existe una gran diversidad de moléculas que afectan la actividad de las
enzimas.

El inhibidor enzimático es aquella molécula que impedirá la actividad de la enzima

o que en todo caso puede reducir su efecto. Hay diversos fármacos y drogas que
actuarán como inhibidores.

Por el contrario, nos encontramos con los activadores enzimáticos que

incrementarán su actividad. Un dato importante a tener en cuenta es que el PH, la
temperatura y algunos otros factores físicos y químicos incidirán en la actividad
enzimática.

Dependiendo de la reacción que se ocupan de catalizar se puede hablar de seis

tipos de enzimas: las oxirreductasas, las transferasas, las hidrolasas, las
isomerasas, las liasas y las ligasas.

El número EC es el esquema de clasificación numérico de las enzimas que se

basa en las reacciones químicas que catalizan.

Además, las enzimas resultan ser un elemento sustancial a nivel comercial e

industrial para la producción de alimentos, desarrollo de biocombustibles y la
preparación de productos de limpieza, como ser detergentes.

ESTRUCTURAS Y MECANISMOS

Diagrama de cintas que representa la estructura de una anhidrasa carbónica de

tipo II. La esfera gris representa al cofactor zinc situado en el centro activo.

Las enzimas son generalmente proteínas globulares que pueden presentar

tamaños muy variables, desde 62 aminoácidos como en el caso del monómero de
la 4-oxalocrotonato tautomerasa,18 hasta los 2500 presentes en la sintasa de
ácidos grasos.19

Las actividades de las enzimas vienen determinadas por su estructura

tridimensional, la cual viene a su vez determinada por la secuencia de
aminoácidos.20 Sin embargo, aunque la estructura determina la función, predecir
una nueva actividad enzimática basándose únicamente en la estructura de una
proteína es muy difícil, y un problema aún no resuelto.21

Casi todas las enzimas son mucho más grandes que los sustratos sobre los que
actúan, y solo una pequeña parte de la enzima (alrededor de 3 a 4 aminoácidos)
está directamente involucrada en la catálisis.22 La región que contiene estos
residuos encargados de catalizar la reacción es denominada centro activo. Las
enzimas también pueden contener sitios con la capacidad de unir cofactores,
necesarios a veces en el proceso de catálisis, o de unir pequeñas moléculas,
como los sustratos o productos (directos o indirectos) de la reacción catalizada.
Estas uniones de la enzima con sus propios sustratos o productos pueden
incrementar o disminuir la actividad enzimática, dando lugar así a una regulación
por retroalimentación positiva o negativa, según el caso.

Al igual que las demás proteínas, las enzimas se componen de una cadena lineal
de aminoácidos que se pliegan durante el proceso de traducción para dar lugar a
una estructura terciaria tridimensional de la enzima, susceptible de presentar
actividad. Cada secuencia de aminoácidos es única y por tanto da lugar a una
estructura única, con propiedades únicas. En ocasiones, proteínas individuales
pueden unirse a otras proteínas para formar complejos, en lo que se denomina
estructura cuaternaria de las proteínas.
La mayoría de las enzimas, al igual que el resto de las proteínas, pueden ser
desnaturalizadas si se ven sometidas a agentes desnaturalizantes como el calor,
los pHs extremos o ciertos compuestos como el SDS.
 NOMENCLATURA Y FUNCIONAMIENTO DE ENZIMAS
El nombre de una enzima suele derivarse del sustrato o de la reacción química
que cataliza, con la palabra terminada en -asa. Por ejemplo, lactasa proviene de
su sustrato lactosa; alcohol deshidrogenasa proviene de la reacción que cataliza
que consiste en "deshidrogenar" el alcohol; ADN polimerasa proviene también de
la reacción que cataliza que consiste en polimerizar el ADN.

La Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular ha desarrollado una

nomenclatura para identificar a las enzimas basada en los denominados Números
EC. De este modo, cada enzima queda registrada por una secuencia de cuatro
números precedidos por las letras "EC". El primer número clasifica a la enzima
según su mecanismo de acción. A continuación se indican las seis grandes clases
de enzimas existentes en la actualidad:

EC1 Oxidorreductasas: catalizan reacciones de oxidorreducción o redox. Precisan

la colaboración de las coenzimas de oxidorreducción (NAD+, NADP+, FAD) que
aceptan o ceden los electrones correspondientes. Tras la acción catalítica, estas
coenzimas quedan modificadas en su grado de oxidación, por lo que deben ser
recicladas antes de volver a efectuar una nueva reacción catalítica. Ejemplos:
deshidrogenasas, peroxidasas.

EC2 Transferasas: transfieren grupos activos (obtenidos de la ruptura de ciertas

moléculas) a otras sustancias receptoras. Suelen actuar en procesos de
interconversión de monosacáridos, aminoácidos, etc. Ejemplos: transaminasas,
quinasas.

EC3 Hidrolasas: catalizan reacciones de hidrólisis con la consiguiente obtención

de monómeros a partir de polímeros. Actúan en la digestión de los alimentos,
previamente a otras fases de su degradación. La palabra hidrólisis se deriva de
hidro → 'agua' y lisis → 'disolución'. Ejemplos: glucosidasas, lipasas, esterasas.

EC4 Liasas: catalizan reacciones en las que se eliminan grupos H2O, CO2 y NH3
para formar un doble enlace o añadirse a un doble enlace. Ejemplos:
descarboxilasas, liasas.

EC5 Isomerasas: actúan sobre determinadas moléculas obteniendo o cambiando

de ellas sus isómeros funcionales o de posición, es decir, catalizan la
racemización y cambios de posición de un grupo en determinada molécula
obteniendo formas isoméricas. Suelen actuar en procesos de interconversión.
Ejemplo: epimerasas (mutasa).
EC6 Ligasas: catalizan la degradación o síntesis de los enlaces denominados
"fuertes" mediante el acoplamiento a moléculas de alto valor energético como el
ATP. Ejemplos: sintetasas, carboxilasas.

FUNCIONAMIENTO

Función biológica

Las enzimas presentan una amplia variedad de funciones en los organismos vivos.
Son indispensables en la transducción de señales y en procesos de regulación,
normalmente por medio de quinasas y fosfatasas.72 También son capaces de
producir movimiento, como es el caso de la miosina al hidrolizar ATP para generar
la contracción muscular o el movimiento de vesículas por medio del
citoesqueleto.73 Otro tipo de ATPasas en la membrana celular son las bombas de
iones implicadas en procesos de transporte activo. Además, las enzimas también
están implicadas en funciones mucho más exóticas, como la producción de luz por
la luciferasa en las luciérnagas.74 Los virus también pueden contener enzimas
implicadas en la infección celular, como es el caso de la integrasa del virus HIV y
de la transcriptasa inversa, o en la liberación viral, como la neuraminidasa del virus
de la gripe.

Una importante función de las enzimas es la que presentan en el sistema digestivo

de los animales. Enzimas tales como las amilasas y las proteasas son capaces de
degradar moléculas grandes (almidón o proteínas, respectivamente) en otras más
pequeñas, de forma que puedan ser absorbidas en el intestino. Las moléculas de
almidón, por ejemplo, que son demasiado grandes para ser absorbidas, son
degradadas por diversas enzimas a moléculas más pequeñas como la maltosa, y
finalmente a glucosa, la cual sí puede ser absorbida a través de las células del
intestino. Diferentes enzimas digestivas son capaces de degradar diferentes tipos
de alimentos. Los rumiantes que tienen una dieta herbívora, poseen en sus
intestinos una serie de microorganismos que producen otra enzima, la celulasa,
capaz de degradar la celulosa presente en la pared celular de las plantas.75

Varias enzimas pueden actuar conjuntamente en un orden específico, creando así

una ruta metabólica. En una ruta metabólica, una enzima toma como sustrato el
producto de otra enzima. Tras la reacción catalítica, el producto se transfiere a la
siguiente enzima y así sucesivamente. En ocasiones, existe más de una enzima
capaz de catalizar la misma reacción en paralelo, lo que permite establecer una
regulación más sofisticada: por ejemplo, en el caso en que una enzima presenta
una actividad constitutiva pero con una baja constante de actividad y una segunda
enzima cuya actividad es inducible, pero presenta una mayor constante de
actividad.
Las enzimas determinan los pasos que siguen estas rutas metabólicas. Sin las
enzimas, el metabolismo no se produciría a través de los mismos pasos, ni sería lo
suficientemente rápido para atender las necesidades de la célula. De hecho, una
ruta metabólica como la glucólisis no podría existir sin enzimas. La glucosa, por
ejemplo, puede reaccionar directamente con el ATP de forma que quede
fosforilada en uno o más carbonos. En ausencia de enzimas, esta reacción se
produciría tan lentamente que sería insignificante. Sin embargo, si se añade la
enzima hexoquinasa que fosforila el carbono 6 de la glucosa y se mide la
concentración de la mezcla en un breve espacio de tiempo se podrá encontrar
únicamente glucosa-6-fosfato a niveles significativos. Por tanto, las redes de rutas
metabólicas dentro de la célula dependen del conjunto de enzimas funcionales
que presenten.
CICLO DE ÁCIDOS CARBOXÍLICOS
Los ácidos carboxílicos constituyen un grupo de compuestos, caracterizados porque
poseen un grupo funcional llamado grupo carboxilo o grupo carboxi (–COOH). En el grupo
funcional carboxilo coinciden sobre el mismo carbono un grupo hidroxilo (-OH) y carbonilo
(-C=O). Se puede representar como -COOH o -CO2H.

Características y propiedades

Comportamiento químico de las diferentes posiciones del grupo carboxilo

Los ácidos carboxílicos tienen como fórmula general R-COOH. Tienen propiedades
ácidas; los dos átomos de oxígeno son electronegativos y tienden a atraer a los
electrones del átomo de hidrógeno del grupo hidroxilo con lo que se debilita el enlace,
produciéndose en ciertas condiciones una ruptura heterolítica, cediendo el
correspondiente protón o hidrón, H+, y quedando el resto de la molécula con carga -1
debido al electrón que ha perdido el átomo de hidrógeno, por lo que la molécula queda
como R-COO-.

Además, en este anión, la carga negativa se distribuye (se deslocaliza) simétricamente

entre los dos átomos de oxígeno, de forma que los enlaces carbono-oxígeno adquieren un
carácter de enlace parcialmente doble.

Estos no solo son importantes y esenciales por su propia naturaleza, sino que además
son la materia primas al momento de preparar los derivados de acilo, tales como : los
cloruros de ácido, los ésteres, las amidas, y los tioésteres. Sin contar que en la mayoría
de las rutas biológicas están presentes.

Generalmente los ácidos carboxílicos son ácidos débiles, con sólo un 1 % de sus
moléculas disociadas para dar los correspondientes iones, a temperatura ambiente y en
disolución acuosa.

Pero sí son más ácidos que otros, en los que no se produce esa deslocalización
electrónica, como por ejemplo los alcoholes. Esto se debe a que la estabilización por
resonancia o deslocalización electrónica, provoca que la base conjugada del ácido sea
más estable que la base conjugada del alcohol y por lo tanto, la concentración de
protones provenientes de la disociación del ácido carboxílico sea mayor a la
concentración de aquellos protones provenientes del alcohol; hecho que se verifica
experimentalmente por sus valores relativos menores de pKa. El ion resultante, R-COO-,
se nombra con el sufijo "-ato".

Las síntesis industriales de los ácidos carboxílicos difieren generalmente de las usadas a
pequeña escala (en el laboratorio) porque requieren equipamiento especializado.

Oxidación de aldehídos con aire, utilizando catalizadores de cobalto y manganeso. Los

aldehídos necesarios son obtenidos fácilmente a partir de alquenos por hidroformilación.
Oxidación de hidrocarburos usando aire. Para los alcanos más simples, el método no es
selectivo. Los compuestos alílicos y bencílicos sufren oxidaciones más selectivas. Los
grupos alquilo en un anillo bencénico se oxidan hasta el grupo carboxilo (-COOH), sin
importar la longitud previa de la cadena. La formación de ácido benzoico a partir del
tolueno, de ácido tereftálico a partir del p-xileno, y de ácido ftálico a partir del o-xileno, son
algunas conversiones ilustrativas a gran escala. El ácido acrílico se genera a partir del
propeno.1

Deshidrogenación de alcoholes, catalizada por bases.

La carbonilación es el método más versátil cuando va acompañado a la adición de agua.

Este método es efectivo para alquenos que generan carbocationes secundarios y
terciarios, por ejemplo, de isobutileno a ácido piválico. En la reacción de Koch, la adición
de agua y monóxido de carbono (CO) a alquenos está catalizada por ácidos fuertes. El
ácido acético y el ácido fórmico son producidos por la carbonilación del metanol, llevada a
cabo con yodo y alcóxido, quienes actúan como promotores, y frecuentemente con altas
presiones de monóxido de carbono, generalmente involucrando varios pasos hidrolíticos
adicionales, en el proceso Monsanto y el proceso Cativa. Las hidrocarboxilaciones
involucran la adición simultánea de agua y CO. Tales reacciones son llamadas algunas
veces como "Química de Reppe":

HCCH + CO + H2O → CH2=CHCO2H

Algunos ácidos carboxílicos de cadena larga son obtenidos por la hidrólisis de los
triglicéridos obtenidos de aceites y grasas de plantas y animales. Estos métodos están
relacionados con la elaboración del jabón.
 CICLO DE KREBS y ATP
El ciclo de Krebs (ciclo del ácido cítrico o ciclo de los ácidos tricarboxílicos)12 es
una ruta metabólica, es decir, una sucesión de reacciones químicas, que forma
parte de la respiración celular en todas las células aeróbias, donde es liberada
energía almacenada a través de la oxidación del acetil-CoA derivado de
carbohidratos, grasas y proteínas en dióxido de carbono y energía química en
forma de trifosfato de adenosina (ATP). En la célula procariota, el ciclo de Krebs
se realiza en el citoplasma.

Además, el ciclo proporciona precursores de ciertos aminoácidos, así como el

agente reductor NADH que se utiliza en numerosas reacciones bioquímicas. Su
importancia central para muchas vías bioquímicas sugiere que uno de los primeros
componentes establecidos del metabolismo celular y señala un origen
abiogénico.34

En organismos aeróbicos, el ciclo de Krebs es parte de la vía catabólica que

realiza la oxidación de glúcidos, ácidos grasos y aminoácidos hasta producir CO2,
liberando energía en forma utilizable: poder reductor y GTP (en algunos
microorganismos se producen ATP).

El metabolismo oxidativo de glúcidos, lípidos y proteínas frecuentemente se divide

en tres etapas, de las cuales el ciclo de Krebs supone la segunda. En la primera
etapa, los carbonos de estas macromoléculas dan lugar a acetil-CoA, e incluye las
vías catabólicas de aminoácidos (p. ej. desaminación oxidativa), la beta oxidación
de ácidos grasos y la glucólisis. La tercera etapa es la fosforilación oxidativa, en la
cual el poder reductor (NADH y FADH2) generado se emplea para la síntesis de
ATP según la teoría del acomplamiento quimiosmótico.

El ciclo de Krebs también proporciona precursores para muchas biomoléculas,

como ciertos aminoácidos. Por ello se considera una vía anfibólica, es decir,
catabólica y anabólica al mismo tiempo.

El nombre de esta vía metabólica se deriva del ácido cítrico (un tipo de ácido
tricarboxílico) que se consume y luego se regenera por esta secuencia de
reacciones para completar el ciclo, o también conocido como ciclo de Krebs ya
que fue descubierto por el alemán Hans Adolf Krebs, quien obtuvo el Premio
Nobel de Fisiología o Medicina en 1953, junto con Fritz Lipmann.
ATP

El trifosfato de adenosina (adenosín trifosfato, del inglés adenosine triphosphate,

ATP o TFA) es un nucleótido fundamental en la obtención de energía celular. Está
formado por una base nitrogenada (adenina) unida al carbono 1 de un azúcar de
tipo pentosa, la ribosa, que en su carbono 5 tiene enlazados tres grupos fosfato.
Es la principal fuente de energía para la mayoría de las funciones celulares.

Se produce durante la fotorrespiración y la respiración celular, y es consumido por

muchas enzimas en la catálisis de numerosos procesos químicos. Su fórmula
molecular es C10H16N5O13P3.

El trifosfato de adenosina fue hallado por primera vez en el músculo humano en

1929 en los Estados Unidos por Cyrus H. Fiske y Yellapragada Subbarao, e
independientemente, en Alemania por Karl Lohman.[cita requerida] Sin embargo,
hasta diez años más tarde no empezó a reconocerse el papel central del ATP en
la transferencia de energía. En 1941, Fritz Lipmann (Premio Nobel, 1953) ayudado
por las contribuciones de Herman Kalckar, apuntó la hipótesis de la naturaleza
cíclica del papel del ATP en los procesos bioenergéticos escribiendo:

No se pueden dar respuestas definidas a la pregunta de cómo opera el alto

potencial del grupo fosfato como promotor de varios procesos, si bien, solo se
puede reconocer una interconexión más o menos estrecha con el recambio del
fosfato. El ciclo metabólico es comparable a una máquina que genera corriente
eléctrica. De hecho, parece que en la organización celular, la «corriente» de
fosfato juega un papel similar al de corriente eléctrica en la vida de los seres
humanos. Y es también una forma de energía utilizada para todos los fines.

Función en la fotosíntesis

Entre las reacciones químicas de la fotosíntesis de las plantas, la clorofila utiliza la

luz del Sol para impulsar una cadena de reacciones que almacena la energía, en
forma de energía química, en la molécula cargada de energía del ATP. La energía
química guardada en el ATP es utilizada por la planta en muchas reacciones
químicas cuando la planta necesita energía para impulsar una reacción de este
tipo, y muchas veces la toma del ATP, que al cederla se "gasta" (se transforma en
una molécula de más baja energía llamada ADP). La planta puede utilizar muchas
moléculas como fuente de energía química (por ejemplo puede utilizar las
moléculas de almacenamiento, como el almidón de las plantas terrestres, o las de
transporte, la sacarosa), pero muchas veces, como primer paso, la molécula
seleccionada para esto debe transferirle su energía al ATP: mediante unas
reacciones químicas la molécula pierde su energía química y a cambio el ADP se
carga de energía química en forma de ATP.
Bibliografía

https://www.definicionabc.com/ciencia/ciclo-krebs.php

https://es.wikipedia.org/wiki/Enzima#Estructuras_y_mecanismos