A.

Struktur Asam Amino

Asam amino ialah asam karboksilat yang mempunyai gugus amino. Asam amino yang terdapat
sebagai komponen protein mempunyai gugus –NH2 pada atom karbon 𝛼 dari posisi gugus
–COOH.
Rumus umum untuk asam amino ialah

R – CH – COOH
I
NH2

Dari rumus umum tersebut dapat dilihat bahwa atom karbon 𝛼 ialah atom karbon asimetrik,
kecuali bila R ialah atom H. Oleh karena itu asam amino juga mempunyai sifst memutar bidang
cahaya terpolarisasi atau aktivitas optic. Rumus molekul dapat digambarkan dengan model
bola dan batang atau dengan rumus proyeksi Fischer. Oleh karena atom karbon itu asimetrik,
maka molekul asam amino mempunyai dua konfigurasi D dan L. hal ini dapat dibandingkan
dengan konfigurasi molekul monosakarida.

Model bola dan batang rumus Fischer

L-serin D-gliseraldehida
L-serin D-gliseraldehida

Molekul asam amino dikatakan mempunyai konfigurasi L, apabaila gugus –NH2 terdapat
disebelah kiri atom karbon 𝛼. Bila posisi gugus –NH2 disebenlah kanan, molekul asam amino
itu mempunyai konfigurasi D. Hal ini seperti konfigurasi D-gliseraldehid yang mempunyai
gugus –OH disebelah kanan atom karbon asimetrik. Dalam hal ini gugus –COOH pada molekul
asam amino ditempatkan di sebelah atas seperti posisi gugus –CHO pada molekul
gliseraldehida. Asam-asam amino yang terdapat pada protein umumnya mempunyai
konfigurasi L. asam amino yang mempunyai konfigurasi D dapat diperoleh dari organisme
mikro, misalnya D- asam glutamate dari bacillus anthracis, D-alanin terdapat pula dalam
dinding sel bakteri. D-asam amino dapat pula diperoleh sebagai hasil hidrolisis antibiotic
gramisidin atau basitrasin. Konfigurasi asam amino tidak ada hubungannya dengan arah
putaran cahaya terpolarisasi.

Terdapat 20 macam asam amino yang digunakan dalam sintesis protein. Penamaan asam
amino dapat disingkat menjadi tiga huruf atau satu huruf. Dalam banyak protein, sebagian
asam amino mengalami modifikasi setelah masuk menjadi bagian protein. Misalnya dalam
kolagen, gugus hidroksil ditambahkan pada residu prolin sehingga menghasilkan residu
hidroksiprolin.
Asam amino dikelompokkan menurut sifatnya, yakni polar atau nonpolar, aromatic atau
alifatik, atau asam atau basa. Asam amino aromatic dapat menyerap cahaya ultraviolet.
Kemampuan ini dimanfaatkan untuk menentukan konsentrasinya dalam larutan. Hokum
Lambert-Beer menyatakan bahwa absorbansi sinar dengan panjang gelombang tertentu oleh
suatu substansi dalam larutan adalah proporsional dengan konsentrasinya, C (molL-1) dan
panjang jalur sinar, I (cm) dalam larutan.

𝐴 = 𝜀𝐶𝑙

Dengan A merupakan absorbansi larutan dan 𝜀 adalah koefisien absorbansi molar. Absorban
didefinisikan sebagai logaritma dari rasio intensitas sinar (Io) terhadap intensitas sinar yang
ditransmisikan (I).

𝐼0
𝐴 = 𝑙𝑜𝑔10
𝐼

Banyak asam amino yang terlibat dalam metabolism, tetapi tidak ditemukan dalam protein.
Misalnya 𝛽-alanin, -OOC-CH2-CH2-NH3+ , yang merupakan intermediet dalam sintesis vitamin
B asam pantotenat. 𝛽-alanin tidak ditemukan dalam protein. Meskipun asam amino yang
terdapat dialam kebanyakan memiliki konfigurasi L, namun beberapa asam amino
berkonfigurasi D ditemukan dalam antibiotic tertentu serta dalam dinding sel beberapa
bakteri.
B. Sifat-sifat Asam Amino
C. Penggolongan Asam Amino
D. Tehnik Pemisahan Asam Amino

E. Peptida

Dalam molekul peptide, asam-asam 𝛼-amino dihubungkan secara linear. Gugus 𝛼-karboksil
pada satu asam amino dihubungkan dengan gugus 𝛼-amino pada asam amino berikutnya
melalui suatu ikatan amida yang dikenal sebagai ikatan peptida. Pembentukan unit peptida
bentuk trans lebih disukai dibanding bentuk Cis, karena bentuk cis memiliki efek sterik.
Panjang-panjang ikatan pada unit peptide adalah sebagai berikut.

Ikatan peptide terbentuk oleh reaksi kondensasi, yang memerlukan pemasukan energy:

Pembentukan ikatan-ikatan peptide dalam membentuk suatu rangkaian protein tertentu

membentuk suatu pola sebagai berikut:
 Hidrolisis ikatan peptide untuk melepaskan asam-asam amino merupakan proses spontan,
tetapi biasanya berlangsung sangat lambat dalam larutan netral.

Penamaan peptide dimulai dengan asam amino yang memiliki 𝛼-NH3+ bebas (ujung N) dengan
menggantikan akhiran –in menjadi –il (kecuali asam amino yang terakhir). Asam amino dalam
suatu peptide disebut sebagai residu, karena asam-asam amino ini adalah residu yang
tertinggal setelah hilangnya air selama pembentukan ikatan peptida.

Cara membedakan antara dipeptida glisilalanin dan alanilglisin adalah dengan cara penamaan
peptida dimulai dari ujung amino. Dengan demikian, glisilalanin memiliki gugus 𝛼-amino
bebas pada residu glisin, dan gugus karboksil bebas pada residu alanine. Glisilalanin dan
alanilglisin merupakan contoh isomer urutan, yakni terdiri atas asam-asam amino yang sama
tetapi tersusun dalam urutan yang berbeda.

Senyawa yang terdiri atas dua molekul asam amino yang dihubungkan oleh ikatan peptide
disebut sebagai dipeptide; sedangkan yang terdiri atas tiga asam amino disebut tripeptide;
dan seterusnya. Oligopeptide mengandung beberapa residu asam amino, sedangkan
polipeptida mengandung sejumlah besar asam amino. Polipeptida alami yang terdiri atas 50
residu atau lebih disebut sebagai protein.

F. Struktur Protein, Sifat-sifat Protein

Protein adalah suatu polipeptida yang mempunyai bobot molekul yang sangat bervariasi, dari
5000 hingga lebih dari satu juta. Disamping berat molekul yang berbeda-beda, protein
mempunyai sifat yang berbeda-beda pula. Ada protein yang mudah larut dalam air, tetapi ada
juga yang sukar larut dalam air. Rambut dan kuku adalah suatu protein yang tidak larut dalam
air dan tidak mudah bereaksi, sedangkan protein yang terdapat dalam bagian putih telur
mudah larut dalam air dan mudah bereaksi.

Struktur

Ada empat tingkat struktur dasar protein, yaitu struktur primer, sekunder, tersier dan
kuartener. Struktur primer menunjukkan jumlah, jenis, dan urutan asam amino dalam
molekul protein. Oleh karena ikatan antar asam amino ialah ikatan peptide, maka struktur
primer protein juga menunjukkan ikatan peptide yang urutannya diketahui. Untuk
mengetahui jumlah, jenis, dan urutan asam amino dalam protein dilakukan analisis yang
terdiri dari beberapa tahap yaitu :
1. Penentuan jumlah rantai polipeptida yang berdiri sendiri.
2. Pemecahan ikatan antara rantai polipeptida tersebut.
3. Pemecahan masing-masing rantai polipeptida, dan
4. Analisis urutan asam amino pada rantai polipeptida.

Gambar 4-6 menunjukkan struktur primer enzim ribonuclease yang berasal dari cairan
pancreas.

Pada rantai polipeptida terdapat banyak gugus >C=O dan gugus >N – H. Kedua gugus ini dapat
berikatan satu dengan yang lain karena terbentuknya ikatan hydrogen antara atom oksigen
dari gugus >C = O dengan atom hydrogen dari gugus >N – H. Apabila ikatan hydrogen ini
terbentuk antara gugus-gugus yang terdapat dalam suatu rantai polipeptida, akan terbentuk
struktur heliks seperti tampak pada gambar 4-7.

Ikatan hydrogen ini tampak pula terjadi antara dua rantai polipeptida atau lebih dan akan
membentuk konfigurasi 𝛼 yaitu bukan bentuk heliks tetapi rantai sejajar yang berkelok-kelok
dan disebut struktur lembaran berlipat (pleated sheet structure).

Ada dua bentuk lembaran berlipat, yaitu bentuk parallel dan bentuk anti parallel. Bentuk
parallel terjadi apabila rantai polipeptida yang berikatan melalui ikatan hydrogen itu sejajar
dan searah, sedangkan bentuk anti parallel terjadi apabila rantai polipeptida berikatan dalam
posisi sejajar tetapi berlawanan arah. (Gambar 4-8 dan 4-9). Struktur alfa heliks dan lembaran
berlipat merupakan struktur sekunder protein.

Struktur tersier menunjukkan kecenderungan polipeptida membentuk ikatan atau gulungan,

dan dengan demikian membentuk struktur yang lebih kompleks. Struktur ini dimantapkan
 oleh adanya beberapa ikatan antara gugus R pada molekul asam amino yang membentuk
protein.

Beberapa jenis ikatan tersebut misalnya (a) ikatan elektrostatik, (b) ikatan hydrogen, (c)
interaksi hidrofob antara rantai samping non polar, (d) interaksi dipol-dipol dan (e) ikatan
disulfide yaitu suatu ikatan kovalen (lihat gambar 4-10).

G. Penggolongan Protein