METABOLISM PROTEIC

1
 Digestia şi absorbţia proteinelor alimentare

Digestia – ingerarea, prelucrarea şi

dezintegrarea alimentelor complexe în
principii alimentare simple, care pot fi
utilizate la nivelul ţesuturilor şi
organelor în scop structural, energetic
şi funcţional.

Absorbția = procesul de trecere a

substanțelor din intestin prin peretele
intestinal în capilarele din sânge, și
apoi în vena portă

2
 În cavitatea bucală – procese
mecanice, de sfărâmare şi
amestecare cu salivă
(masticaţia)

3
 În stomac – pepsina
- endopeptidază, secretată
sub formă de pepsinogen
sub acţiunea HCl;

- la pH-ul acid al stomacului

şi sub acţiunea
autocatalitică a pepsinei,
pepsinogenul se transformă
în pepsină activă;

- pepsina scindează
legăturile peptidice la care
participă aminoacizi
aromatici şi dicarboxilici,
rezultând peptide cu ~ 6 – 7
aminoacizi.

4
  În intestinul subţire acţionează
enzimele pancreatice + enzimele intestinale

- Enzimele pancreatice sunt:

 tripsina
 chimotripsina
 carboxipeptidaza

5
 tripsina + chimotripsina sunt secretate sub formă inactivă de
tripsinogen şi chimotripsinogen;
 tripsina + chimotripsina = endopeptidaze
 TRIPSINA - scindează legături la care participă un aa
diaminomonocarboxilic (lizină, arginină) și un aa aromatic
(tirozină, fenilalanină);
 CHIMOTRIPSINA scindează legături la care participă aa aromatici
 CARBOXIPEPTIDAZELE scindează aminoacizii C- terminali =
exopeptidaze

Sub acţiunea lor combinată rezultă polipeptide

cu număr mic de aminoacizi
6
- Enzimele secretate de mucoasa intestinală:

 aminopeptidaze (scindează aminoacizii N- terminali)

 dipeptidazele (acţionează pe dipeptide)
 tripeptidazele (acţionează pe tripeptide)
În sucul pancreatic şi cel intestinal se găsesc enzime specifice:
leucin aminopeptidaza şi protaminaza care eliberează leucina şi
arginina din lanţurile polipeptidice denaturate de tripsină.
 În urma acţiunii combinate a acestor enzime, proteinele sunt
scindate până la aminoacizi.
AVANTAJE :
 se înlătură riscul de apariţie a reacţiilor de sensibilizare pe
care le pot da proteinele;
 se asigură fondul de aminoacizi din care se vor sintetiza
proteinele proprii ale organismului.
 Intracelular, catepsinele acţionează asupra proteinelor
celulare, biosintetizate. 7
 ABSORBŢIA PROTEINELOR

- Sub formă de:

 aminoacizi
 dipeptide
 peptide mici

- Transportul aminoacizilor prin membrane este un proces

activ, realizat prin două mecanisme:

1. Mecanism major care este Na+- dependent (pompa Na+/K+)

2. Mecanism care necesită participarea glutationului, prin restul

glutamil de la acidul glutamic.

8
 H
Gly-Cys- -Glutamil + R C COOH
Membrana
SH NH2
intestinală
Glutation redus (GSH) Aminoacid
ADP + Pi

Gly-Cys  -Glutamil-transpeptidaza

ATP SH

Dipeptidaza

Glicocol + Cisteina -Glutamil- aminoacid

COOH Difuzeaza in plasma

ADP + Pi
CH2 ATP
CH2 H
O COOH R C COOH
HC NH2 N
H NH2
COOH Acid piroglutamic FICAT
Aminoacid
Acid glutamic Vena portă

9
 VEHICULAREA AMINIOACIZILOR
După absorbţie prin peretele intestinal aminoacizii ajung la
FICAT (prin vena portă), unde sunt reţinuţi în proporţie
variabilă (20 – 80%).

În continuare, aminoacizii pot urma diferite căi:

1. Încorporaţi în molecule proteice;

2. Degradaţi pe diferite căi;
sau

3. Rămân nemetabolizaţi în fondul metabolic celular.

10
AMINOACIZI

11
MECANISME GENERALE DE DEGRADARE A
AMINOACIZILOR

1. Transaminarea

2. Decarboxilarea

3. Dezaminarea

12
 1. TRANSAMINAREA
- Aminotransferazele (EC: 2.6.1) sunt enzime care transferă gruparea amino
de la un aminoacid la un α-cetoacid;
- aceste enzime se găsesc în toate țesuturile, atât în mitocondrii cât și în faza
solubilă a citoplasmei celulelor din diferite țesuturi (ficat, miocard, mușchi
scheletic, creier);
- au drept cofactor piridoxalfosfatul (PLP)
- cel mai important α-cetoacid acceptor de grupări amino (-NH2) este acidul
α-cetoglutaric;
- alți cetoacizi, cum este acidul piruvic sau acidul oxalilacetic, pot funcționa
ca acceptori de grupări amino transformându-se în alanină și respectiv acid
aspartic;
- aminoacizii rezultați transferă gruparea amino acidului α-cetoglutaric, care
are deci rolul de acceptor final și universal de grupări amino.
- în urma reacțiilor de transaminare NU se formează amoniacul ca produs
secundar, dar se formează aminoacizi noi.
13
 Exemple de reacții de transaminare
COOH COOH COOH
COOH CH2 CH2
CH2
AST (GOT) CH2
CH2 CH2
+ C O +
H2 N CH C O H2 N CH
COOH
COOH COOH COOH
Acid L-aspartic Acid -cetoglutaric Acid oxalilacetic Acid L-glutamic

COOH COOH
CH3 CH2
CH2
CH3 ALT (GPT) C O CH2
CH2 +
H2 N CH +
C O COOH H2 N CH
COOH
COOH COOH
L-Alanina Acid -cetoglutaric Acid piruvic Acid L-glutamic

14
 2. Decarboxilarea aminoacizilor
-Are loc sub acțiunea decarboxilazelor piridoxalfosfat (PLP) dependente (liaze)
- Toți aminoacizii se decarboxilează => amine biologic active și biomolecule
importante pentru celulă
PLP
aminoacid decarboxilazã
R CH COOH R CH2 NH2
NH2 Aminã
CO 2 "biologic activã"
Aminoacid

Aminoacidul Produsul de decarboxilare Funcţia biologică

Acid glutamic -Aminobutiric (GABA) Neuromediator
Dihidroxifenilalanina Dopamina Neuromediator
(DOPA) Triptamina Neuromediator
Triptofanul Serotonina Neuromediator
5-Hidroxitriptofanul Tiramina Neuromediator
Tirozina Histamina Hormon tisular
Histidina Etanolamina Constituent al fosfolipidelor *
Serina Agmatina Produs de putrefacţie
Arginina Cadaverina Produs de putrefacţie
Lizina Putresceina Produs de putrefacţie
Ornitina Propanolamina Constituent al vitaminei B12
Treonina -Alanina Constituent al coenzimei A şi al ACP
Acid aspartic Cisteamina Constituent al coenzimei A şi al ACP
15
Cisteina
Exemple de reacții de decarboxilare a aminoacizilor

Aminoacid amină biologic activă + CO2

4
COOH C1O2 H2C CH2 COOH -alaninã
CH2 NH2
PLP
H2N CH
C4O2 -alaninã
1 COOH H3C CH COOH
Acid L-aspartic NH2

PLP COOH
COOH
glutamat decarboxilaza
CH2
CH2 EC 4.1.1.15
CH2
CH2
CH2
H2N CH
CO 2 NH2
COOH

Acid L-glutamic Acid -aminobutiric

16
(GABA)
Exemple de reacții de decarboxilare a aminoacizilor

COOH

H2N CH
PLP CH2 CH2 NH2
CH2
histidin decarboxilaza
EC 4.1.1.22 N NH
N NH

L-Histidinã CO 2 Histaminã

PLP
H2C OH
serin decarboxilaza H2C OH
H2 N CH
H2C NH2
COOH
L-Serinã Etanolaminã
CO 2
PLP
Fosfatidilserine Fosfatidiletanolamine + CO2
EC 4.1.1.65

17
 3. Dezaminarea aminoacizilor => NH3
-oxidativă
- hidrolitică la microorganisme
- reductivă
Dezaminarea oxidativă: L-aminoacid-oxidaza și D-aminoacid oxidaza

R CH COOH + Enz FMN R C COOH + Enz FMNH2

NH2 NH
Aminoacid Iminoacid

R C COOH + HOH R C COOH + NH3

NH O
Iminoacid Cetoacid
Enz FMNH2 + O2 Enz FMN + H2O2
O2
Catalaza
H2 O2 H2O + 1/2 O2

Reactia globalã: R CH COOH + 1/2 O2 R C COOH + NH3

NH2 O
Aminoacid Cetoacid 18
 Dezaminări oxidative particulare:
a) Dezaminarea acidului glutamic

COOH H2O NAD(P)H+H+ COOH

NAD(P)+
H2 N CH C O
glutamat-DH (EC: 1.4.1.3)
CH2 CH2 + NH3
CH2 CH2
COOH COOH
Acid L-glutamic Acid -cetoglutaric

Glutamat: NAD(P)+ oxidoreductaza

19
 Dezaminări oxidative particulare:

b) Dezaminarea oxidativă desulfurantă

COOH PLP
H2O
 L-cistein hidrogen
H2N CH sulfid liaza (EC 4.4.1.15) H3 C C COOH

H2 C SH O
Acid piruvic
L-Cisteina H2S
NH3

c) Dezaminarea oxidativă deshidratantă

COOH H2O PLP


Serin dehidrataza
H2N CH CH3 C COOH

H2 C OH O
H2O Acid piruvic
L-Serina NH3

20