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reacción, de forma que la presencia de la enzima acelera sustancialmente la tasa de reacción. Las enzimas no
alteran el balance energético de las reacciones en que intervienen, ni modifican, por lo tanto, el equilibrio de la
reacción, pero consiguen acelerar el proceso incluso en escalas de millones de veces. Una reacción que se
produce bajo el control de una enzima, o de un catalizador en general, alcanza el equilibrio mucho más deprisa
que la correspondiente reacción no catalizada.
Las interacciones entre enzima y sustrato son de naturaleza no covalente, de forma que una porción polar
del sustrato interacciona con una porción polar del centro activo y una región apolar interacciona con las
cadenas laterales de residuos apolares que se suele denominar “bolsa hidrofóbica”
Modelos de actuación de las enzimas
Modelo de la «llave-cerradura»[editar]
Las enzimas son muy específicas, como sugirió Emil Fischer en 1894. Con base en sus resultados dedujo que
ambas moléculas, la enzima y su sustrato, poseen complementariedad geométrica, es decir, sus estructuras
encajan exactamente una en la otra,30 por lo que este modelo ha sido denominado como modelo de la «llave-
cerradura», refiriéndose a la enzima como a una especie de cerradura y al sustrato como a una llave que
encaja de forma perfecta en dicha cerradura. Una llave sólo funciona en su cerradura y no en otras cerraduras.
Sin embargo, si bien este modelo explica la especificidad de las enzimas, falla al intentar explicar la
estabilización del estado de transición que logran adquirir las enzimas.
Modelo del encaje inducido[editar]
Diagrama que esquematiza el modo de acción del modelo del encaje inducido.
En 1958, Daniel Koshland sugiere una modificación al modelo de la llave-cerradura: las enzimas son
estructuras bastante flexibles y así el sitio activo podría cambiar su conformación estructural por la interacción
con el sustrato.31 Como resultado de ello, la cadena aminoacídicaque compone el sitio activo es moldeada en
posiciones precisas, lo que permite a la enzima llevar a cabo su función catalítica. En algunos casos, como en
las glicosidasas, el sustrato cambia ligeramente de forma para entrar en el sitio activo.32 El sitio activo continua
dicho cambio hasta que el sustrato está completamente unido, momento en el cual queda determinada la forma
y la carga final.
Los alimentos crudos son una fuente importantísima de enzimas así que este otro motivo
para que no falte nunca en nuestra mesa una buena ensalada y fruta. Por supuesto según
la estación del año y según sea nuestra constitución física tomaremos una mayor o menor
cantidad de alimentos crudos.
Los germinados o brotes junto a las algas marinas son también fuentes importantísimas de
enzimas. Dentro de las frutas destacan la papaya y la piña.
Tengamos también en cuenta como buena fuente de enzimas los alimentos fermentados
como el Miso, kéfir, Yogur, choucrout, pickles, etc.
Son sustancias proteicas complejas y en muchas ocasiones están formadas por una parte proteica llamada
apoenzima y por un grupo activo llamado coenzima. Mucho de los coenzimas son para nosotros, los seres humanos,
vitaminas. Es decir no podemos sintetizarlos y hemos de incorporarlos con la dieta.