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ESTRUTURA DAS PROTÉINAS

A complexidade da estrutura é mais bem analisada considerando-se a molécula em termos de 4


níveis de organização, denominados primários, secundários, terciários e quaternários.

ESTRUTURA PRIMARIA DAS PROTEINAS

A seqüência de aminoácidos em uma proteína é denominada estrutura primária da proteína. É


importante, pois muitas doenças genéticas resultam em proteínas com seqüências anormais de aa,
dando perda ou prejuízo da função normal.

ESTRUTUTA SECUNDÁRIA DAS PROTEÍNAS

O esqueleto polipeptídeo não assume uma estrutura tridimensional aleatória, geralmente forma
arranjos regulares de aminoácidos e estão localizados próximos uns aos outros na seqüência linear.
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Arranjos: hélice α, folha β, dobradura ou curvatura β são estruturas secundárias. A hélice α é o


arranjo mais comum das proteínas de estrutura secundárias.

Hélice α: existe várias hélice, mas a hélice α é a mais comum. Ela apresenta uma estrutura
helicoidal, que consiste de um esqueleto polipetídico central em espiral e bem compacto, coma s
cadeias laterais de aminoácidos que a compõem estendendo-se para fora do eixo central, de modo a
evitar a interferência estérica entre si.
Ex.: proteínas fibrosas (queratinas) que constituem o cabelo, pele.
mioglobinas

Pontes de hidrogênio: uma hélice α é estabilizada por uma formação de pontes de hidrogênio entre
átomos de oxigênio das carbonilas e os hidrogênios das aminas das ligações peptídicas que compõe
o esqueleto polipeptídico.

C=O-............HN de 4 resíduos à frente no polipeptídeo, isso assegura que todas exceto a 1° e a


última ligação peptídica componentes, estejam ligados entre si por pontes de hidrogênio. Essas
ligações são fracas, mas coletivamente servem para estabilizar a hélice.
As pontes de hidrogênio da proteína com o solvente polar aumentam a solubilidade da proteína.

ESTRUTURAS TERCIÁRIAS DAS PROTEÍNAS GLOBULARES

A estrutura primária de uma cadeia polipeptídica determina sua estrutura terciária. É a forma
tridimensional da proteína que sofre um maior grau de enrrolamento e surgem as pontes de
dissulfeto para estabilizar este enrrolamento.

Pontes de dissulfeto: Uma ponte de dissulfeto é uma ligação covalente formada pelos grupos
sulfidrila (-SH) de dois resíduos de cisteína para produzir um resíduo de cistina. Ex.:
imunoglobulinas
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ESTRUTURA QUATERNÁRIA DAS PROTEÍNAS

Quando a proteína tiver uma cadeia polipeptídica é chamada de proteína monomérica, 2 cadeias é
proteína dimérica, 3 cadeias é trimérica e 4 cadeias é multimérica.
Ocorre quando 4 cadeias polipeptídicas se associam através de pontes de hidrogênio, como ocorre
na formação da molécula da hemoglobina (tetrâmero).
As subunidades podem atuar de forma independente ou cooperativamente no desempenho da
função bioquímica da proteína.

DESNATURAÇÃO DAS PROTEÍNAS


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A desnaturação protéica resulta no desdobramento e na desorganização das estruturas secundárias e


terciárias, sem que ocorra hidrólise das ligações peptídicas. Os agentes desnaturantes incluem calor,
solventes orgânicos, agitação mecânica, ácidos e bases fortes. As proteínas, em sua maioria, uma
vez desnaturadas, ficam permanentemente alteradas. As proteínas desnaturadas são frequentemente
insolúveis, e, portanto, precipitam em solução.
As ligações peptídicas não são rompidas por condições desnaturantes, como aquecimento, deve
haver uma exposição prolongada a um ácido ou a uma base forte em temperaturas elevadas para
hidrolisar essas ligações.
DOBRAMENTO DAS PROTEÍNAS é um processo complexo de ensaio e erro, que algumas vezes
pode resultar em moléculas dobradas de forma imprópria.

HIERARQUIA DA ESTRUTURA PROTEÍCA

PRIMÁRIO
É a seqüência de aminoácidos
↓ conduz
SECUNDÁRIO
São arranjos regulares de aminoácidos → consiste em hélice α
localizados próximos uns dos outros na Estabilizados pelas
estrutura primária pontes de hidrogênio
↓ conduz
TERCIÁRIA → Estabilizados por
É a organização tridimensional da cadeia pontes de dissulfeto
dobrada pontes de hidrogênio
↓ conduz
QUATERNÁRIA → Estabilizados por
È o arranjo de múltiplas subunidades pontes de hidrogênio
polipeptídicas na proteína interações hidrofóbicas
interações eletrostáticas

PROTEÍNAS GLOBULARES

Clinicamente importantes, as hemeproteínas (hemoglobina, mioglobia). São interações complexas


entre elementos secundários, terciários e quaternários.

PROTEÍNAS FIBROSAS
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O colágeno e a elastina são exemplos de proteínas fibrosas bem caracterizadas, que tem função
estrutural no organismo. Tem estruturas secundárias. O colágeno é rico em aminoácidos prolina,
lisina e glicina.