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Bioenergética: A Balança Energética das

Reações Bioquímicas.
Estrutura de ATP
Hidrólise de ATP – Transferência do grupo -PO4 para o hidroxil da água.
Energia é liberada
com a hidrolise de
ATP e ADP.

ΔG negativa

Acoplada à transferência
do grupo fosfato, e outros
grupos fosforilados Reação ΔG [kJ/mol]
ATP + H2O → ADP + Pi -36.8
ADP + H2O → AMP + Pi -36.0
ATP + H2O → AMP + PPi -40.6
PPi + H2O → 2 Pi -31.8
AMP + H2O → A + Pi -12.6
Ex. Transferência do grupo –PO4 durante catalise.

Transferência do grupo –PO4

- Uma reação muito comum (e


importante!) em sistemas
biológicas
Transferência dos outros grupos de ATP.
Ex. Adenililação durante a ativação de ácidos graxos.
Porque o DG´o de hidrolise de ATP de alto?

1) Repulsão eletrostático reduzida


nos produtos de hidrolise.

2) OU

2) A estabilidade dos
produtos de hidrolise é maior
devido à ressonância.

3) Ionização do ADP2- em ADP3-

4) Energia da solvatação do fosfato é maior em relação do fosfoanidrida,


favorecendo a formação dos produtos de hidrolise.
O DG de hidrólise de ATP nas células é aínda mais negativa

As concentrações intracelulares de ATP, ADP e fosfato

A correção da energia livre de Gibbs é dada por;


Onde;
Q = [ADP][Pi] / [ATP]

O DG de hidrólise de ATP nas condições intracelulares é:


-50 e -65 KJ/mol
Outros Compostos Fosforilados de DG’o de Hidrólise Elevado

Fosfocreatina (reserva de grupos fosfatos de alta energia nos músculos)

Nota - ressonância envolvida na estabilização do produto


Outros Compostos com DG’o de Hidrólise Elevado

Tioesteres ( EX – Coenzima A, envolvidos na transferência de grupos acetil)

Energia hidrólise de tioester é maior


em comparação com a ester de
oxigênio devido a presença da
ressonância na oxiester.
Coenzima A, um tioester que mediar a transferência de
grupos acetil

DG negativa – favorece a
transferência do grupo acetil
Reações de Oxidação-Redução

Fe2+ + Cu2+  Fe3+ + Cu+


Onde: Cu2+ e Fe3+ são oxidantes
Fe2+ e Cu+ são redutores

A reação inteira pode ser dividido em duas meia reaçãoes;

Fe2+  Fe3+ + e- oxidação (perda de elétrons)

Cu2+ + e-  Cu+ redução (ganha de elétrons)

Fe2+ / Fe3+
Duplas Redox
Cu2+ / Cu+
Reações de Oxidação-Redução em compostos orgânicos.

Ex; Reação de Tollens – detecção de açucares redutores


oxidação

redução

Onde;
Aldeída / ácido carboxílico
Ag+ / Ag Duplas Redox
Oxidação-Redução em compostos orgânicos.
- Uma ligação C-C não altera o estado de oxidação

- Uma ligação C-H (ie com átomo menos eletronegativa) diminui o estado de oxidação -1

- Uma ligação C-O (ie com átomo mais eletronegativa) aumenta o estado de oxidação +1

- Uma ligação C=O aumenta o estado de oxidação +2

SO = +2+2 SO = +2+1-1 SO = +2-1-1 SO = +1-1-1-1 SO = -1-1-1-1


= +4 = +2 =0 = -2 = -4

Oxidação

Redução
Vias de transferência de elétrons em sistemas biológicas
1. Diretamente como elétrons
Fe2+ + Cu2+  Fe3+ + Cu+

2. Como átomos de Hidrogênio (1 próton + 1 elétron)


Ex; CH3-CH3  CH2=CH2 + H2

Equação geral
AH2  A + 2H+ + 2e- AH2 e BH2 = doadores de elétrons
B + 2H+ + 2e-  BH2 AH2 /A
duplas redox
AH2 + B  A + BH2 BH2/B

3. Como um íon hidreto (:H-)

4. Por combinação direta com O2


R-CH3 + ½ O2  RCH2OH
Eo – Potencial Padrão de Redução

REDUÇÂO
Eo < 0
OXIDAÇÂO
Eo > 0

Eletrodo Eletrodo
Referencia de teste:
E´o = 0 V 1M de cada espécie
de um par redox
Etapa final de metabolismo
aeróbico

A razão [NAD+]/[NADH] é ~5.


NAD+ predomina, que favorece
sua redução (Eo<0) nas reações
oxidativas.

A razão [NADP+]/[NADPH] é ~0.005.


NADPH predomina, que favorece
sua oxidação (Eo>0) nas reações
redutivas.
Cofatores para transporte de elétrons em sistemas biológicas
NAD+ – Nicotinamida Adenina dinucleotídeo (solúvel)
NADP+ – Nicotinamida Adenina dinucleotídeo fosfato (solúvel)

NAD+ + 2e- + 2H+ NADH + H+

Transporte do grupo hidreto


2e- + 2H+  :H- + H+
Cofatores para transporte de elétrons em sistemas biológicas
FAD – Flavina Adenina Dinucleotídeo (grupo prostético)
FMN – Flavina Mononucleotídeo (grupo prostético)

FAD + e- + H+
Redução ou
oxidação em 2
FADH+ + e- + H+ etapas: permite
transferência de
e- ao O2.
FADH2