1.1.

Proteínas:

Son las biomoléculas orgánicas más abundantes de la célula. Las proteínas se

distinguen de los carbohidratos y los lípidos por la presencia de nitrógeno en su
estructura, además pueden contener S y P. Los monómeros de las proteínas
son los aminoácidos, sus moléculas contienen un grupo amino y un carboxilo,
lo que les confiere un carácter anfótero (puede reaccionar ya sea como un ácido
o como una base).

Estructura general de un aminoácido

Se han encontrado 20 aminoácidos distintos (que constituyen los 20 radicales

diferentes) que se unen entre sí mediante un enlace llamado peptídico.

Enlace peptídico, se forma por la reacción entre el grupo ácido de un

aminoácido y del grupo amino de otro aminoácido, con la liberación de una
molécula de agua. Los péptidos según el número de unidades de aminoácidos
por molécula se conocen como dipéptidos, tripéptidos, hasta polipéptidos. Ejm.
La carnosina (dipéptido), insulina (polipéptido de 55 aminoácidos).

Formación de un enlace peptídico

Los aminoácidos se clasifican:

 Según su importancia nutricional, en esenciales y no esenciales. Los

esenciales, son los que requieren nuestras células y no podemos
sintetizarlas, tenemos: Arginina, histidina, isoleucina, leucina, metionina,
fenilalanina, treonina, triptófano y valina; los no esenciales, tenemos la
alanina, asparagina, ácido aspártico, glutamina, ácido glutámico, cisteína,
glicina, prolina, serina y tripsina.

 Según la composición química de los grupos R de los aminoácidos

tenemos:

Alifáticos, su grupo R es un hidrocarburo no aromático, tenemos: Glicina,

alanina, valina, leucina e isoleucina.

Hidroxilados, tiene un radical oxidrilo, tenemos la serina y treonina.

Sulfurados, contiene azufre, tenemos la cisteína y metionina.

Aromáticos, su radical es un hidrocarburo aromático y tenemos la

fenilalanina, tirosina y triptófano.

Acidos, contiene un grupo carboxilo adicional, tenemos el ácido aspártico,

asparagina, ácido glutámico y la glutamina.

Básicos, tiene un grupo amino adicional, tenemos arginina e histidina.

Amínicos, tiene una estructura amínica NH2 tenemos a la lisina y la prolina.

Los enlaces de aminoácidos, forman los péptidos que son secuencias cortas de
aminoácidos, que al unirse entre sí forman los polipéptidos o proteínas.

Niveles de estructura de las proteínas: Es la manera como se organiza una

proteína para adquirir cierta forma, presentan una disposición característica en
condiciones fisiológicas, pero si se cambian estas condiciones como temperatura
o pH pierde la conformación y su función, proceso denominado
desnaturalización. La función depende de la conformación y ésta viene
determinada por la secuencia de aminoácidos.
Es frecuente considerar una división en cuatro niveles de organización, aunque
el cuarto no siempre está presente.

 Estructura primaria, es la secuencia de aminoácidos en el polipéptido.

 Estructura secundaria, se relaciona con la orientación en el espacio.
Predominan los puentes de hidrógeno. Tenemos:
a. Hélice, las cadenas de aminoácidos se enrollan en un eje imaginario.
b. Hoja plegada, es cuando los segmentos continuos se disponen formando
pliegues ligeramente extendidos.
c. Al azar, los segmentos de la cadena se disponen sin adoptar una forma
definida.
 Estructura terciaria, cuando las estructuras secundarias se doblan,
determinando la forma de las proteínas. La estructura terciaria se mantiene
estable debido a la interacción entre los segmentos de la cadena polipeptídica
y entre aminoácidos individuales. Las fuerzas y enlaces comprenden las
fuerzas débiles y fuertes:
a. Fuerzas débiles: Puentes de hidrógeno, puentes salinos, interacciones
hidrofóbicas, fuerzas de Van der Waals – fuerzas ion dipolo.
b. Fuerzas fuertes: Puentes disulfuro.
Tenemos las globulares o fibrosas.

 Estructura cuaternaria, es la unión de 2 o más estructuras terciarias.

 Nivel de dominio, se define como una unidad compacta, de características
globulares, que comprende entre 30 a 150 aminoácidos y se considera que
esta conformación está determinada por la secuencia de aminoácidos. Es una
ordenación de fragmentos de estructura secundaria en una estructura terciaria
y se estabiliza por enlaces de hidrógeno entre cadenas. A partir del nivel de
dominio solo las hay globulares.

Propiedades de las proteínas:

- Amortiguador de pH (conocido como efecto tampón): Actúan como

amortiguadores de pH debido a su carácter anfótero, es decir, pueden
 comportarse como ácidos (donando electrones) o como bases (aceptando
electrones).

- Capacidad electrolítica: Se determina a través de la electroforesis, técnica

analítica en la cual si las proteínas se trasladan al polo positivo es porque su
molécula tiene carga negativa y viceversa.

- Especificidad: Es una de las propiedades más características y se refiere a

que cada una de las especies de seres vivos, es capaz de fabricar sus
propias proteínas (diferentes de las de otra especies), aún dentro de una
misma especie hay diferencias proteicas entre los distintos individuos que se
ponen en evidencia en el rechazo a órganos transplantados. Cada proteína
tiene una función específica que está determinada por su estructura primaria.

- Estabilidad: La proteína debe ser estable en el medio donde desempeñe su

función. Para ello, la mayoría de proteínas acuosas crean un núcleo
hidrofóbico empaquetado. Está relacionado con su vida media y el recambio
proteico.

- Solubilidad: Son solubles en agua cuando adoptan una conformación

globular, es la que hace posible la hidratación de los tejidos de los seres
vivos.

- Desnaturalización: Si en una disolución de proteínas se producen cambios

de pH, alteraciones en la concentración, agitación molecular o variaciones
bruscas de temperatura, la solubilidad de las proteínas puede verse reducida
hasta el punto de producirse su precipitación. Esto se debe a que los enlaces
que mantienen la conformación globular se rompen y la proteína adopta la
conformación filamentosa. De este modo, la capa de moléculas de agua no
recubre completamente a las moléculas proteicas, las cuales tienden a
unirse entre sí dando lugar a grandes partículas que precipitan. Además, sus
propiedades biocatalizadoras desaparecen al alterarse el centro activo. Las
proteínas que se hallan en ese estado no pueden llevar a cabo la actividad
para la que fueron diseñadas, en resumen, no son funcionales.
Esta variación de la conformación se denomina desnaturalización. La
desnaturalización no afecta a los enlaces peptídicos: al volver a las
condiciones normales, puede darse el caso de que la proteína recupere la
conformación primitiva, lo que se denomina renaturalización. Ejm de
desnaturalización son la leche cortada como consecuencia de la
desnaturalización de la caseína, la precipitación de la clara de huevo al
desnaturalizarse la ovoalbúmina por efecto del calor o la fijación de un
peinado del cabello por efecto de calor sobre las queratinas del pelo.

Clasificación de las proteínas:

- Según su forma, pueden ser:

Fibrosas: presentan cadenas polipeptídicas largas y una estructura

secundaria atípica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas.
Algunos ejemplos de éstas son queratina, miosina, colágeno y fibrina.
 Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica
apretada o compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína
y grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en
disolventes polares como el agua. La mayoría de las enzimas, anticuerpos,
algunas hormonas y proteínas de transporte, son ejemplos de proteínas
globulares (hemoglobina, albúminas, inmunoglobulinas).

Mixtas: posee una parte fibrilar (comúnmente en el centro de la proteína) y

otra parte globular (en los extremos).

- Según su composición química:

Simples: constituidas sólo por aminoácidos (colágeno, elastina, queratina,
miosina).

Conjugadas: estas proteínas contienen cadenas polipeptídicas y un grupo

prostético. Este puede ser un ácido nucleico, un lípido, un azúcar o ion
inorgánico. Tenemos CROMOPROTEINAS, que dan color (hemoglobina,
mioglobina, clorofila). GLUCOPROTEINAS, asociadas a glúcidos (mucina,
inmunoglobulina). FOSFOPROTEINAS, tenemos a la caseína de la leche y
vitelina del huevo. LIPOPROTEINAS, presentes en membranas celulares.
NUCLEOPROTEINAS, unidos a ácidos nucleicos (histonas).
METALOPROTEINAS, unidos a iones metálicos (hemocianina).

- Según su solubilidad:

Escleroproteínas: Son esencialmente insolubles, fibrosas, con un grado de

cristalinidad relativamente alto. Son resistentes a la acción de muchas
enzimas y desempeñan funciones estructurales en el reino animal. Los
colágenos constituyen el principal agente de unión en el hueso, el cartílago
y el tejido conectivo. Otros ejemplos son la queratina, la fibroína y la sericina.

Esferoproteínas: Contienen moléculas de forma más o menos esférica. Se

subdividen en cinco clases según su solubilidad:

I.-Albúminas: Solubles en agua y soluciones salinas diluidas. Ejemplos: la

ovoalbúmina y la lactalbúmina.
II.-Globulinas: Insolubles en agua pero solubles en soluciones salinas.
Ejemplos: miosina, inmunoglobulinas, lactoglobulinas, glicinina y araquina.
III.- Glutelinas: Insolubles en agua o soluciones salinas, pero solubles en
medios ácidos o básicos. Ejemplos: oricenina y las glutelinas del trigo.
IV.- Prolaminas: Solubles en etanol al 50 %-80 %. Ejemplos: gliadina del
trigo y zeína del maíz.
V.- Histonas son solubles en medios ácidos.

Funciones de las proteínas:

Las proteínas ocupan un lugar de máxima importancia entre las moléculas

constituyentes de los seres vivos (biomoléculas). Prácticamente todos los
procesos biológicos dependen de la presencia o la actividad de este tipo de
moléculas. Bastan algunos ejemplos para dar idea de la variedad y
trascendencia de las funciones que desempeñan. Son proteínas:

La actina y la miosina, responsables finales del acortamiento del músculo

durante la contracción.

Los anticuerpos, encargados de acciones de defensa natural contra infecciones

o agentes patógenos.

Funciones de reserva. Como la ovoalbúmina en el huevo, o la caseína de la

leche.

El colágeno, integrante de fibras altamente resistentes en tejidos de sostén.

Casi todas las enzimas, catalizadores de reacciones químicas en organismos
vivientes.

La hemoglobina y otras moléculas con funciones de transporte en la sangre.

Muchas hormonas, reguladores de actividades celulares.

Los receptores de las células, a los cuales se fijan moléculas capaces de

desencadenar una respuesta determinada.

Debido a sus funciones, se pueden clasificar en:

- Biocatalizadora: Está formado por enzimas proteicas que se encargan de

realizar reacciones químicas de una manera más rápida y eficiente.
Procesos que resultan de suma importancia para el organismo. Por ejemplo
la pepsina, ésta enzima se encuentra en el sistema digestivo y se encarga
de degradar los alimentos.
- Reguladoras: Las hormonas son un tipo de proteínas las cuales ayudan a
que exista un equilibrio entre las funciones que realiza el cuerpo. Tal es el
caso de la insulina que se encarga de regular la glucosa que se encuentra
en la sangre.
- Estructural: Este tipo de proteínas tienen la función de dar resistencia y
elasticidad que permite formar tejidos así como la de dar soporte a otras
estructuras. Este es el caso de la tubulina que se encuentra en el
citoesqueleto.
- Defensiva: Son las encargadas de defender el organismo. Glicoproteínas
que se encargan de producir inmunoglobulinas que defienden al organismo
contra cuerpos extraños, o la queratina que protege la piel, así como el
fibrinógeno y protrombina que forman coágulos.
- Transporte: La función de estas proteínas es llevar sustancias a través del
organismo a donde sean requeridas. Proteínas como la hemoglobina que
lleva el oxígeno por medio de la sangre.
- Receptoras: Este tipo de proteínas se encuentran en la membrana celular y
llevan a cabo la función de recibir señales para que la célula pueda realizar
su función, como acetilcolina que recibe señales para producir la contracción.