Glosario:
conocen algunas que son RNA
 Ruta metabolica: Sucesión de reacciones
químicas que conducen de un sustrato
(donde actúa la enzima) inicial a uno o
varios productos finales, a través de una
serie de metabolitos intermediarios. Su
conjunto da lugar al metabolismo.
 Metabolismo: Conjunto de reacciones
bioquímicas y procesos físico-químicos
que ocurren en una célula y en el
organismo.
 CATABOLISMO: Es la fase degradativa,
en la que las moléculas nutritivas
orgánicas, ricas en energía, que provienen
del exterior o de las reservas celulares, se
degradan para producir compuestos
finales mas pequeños y sencillos, pobres
en energía. El catabolismo va, pues,
ligado a la liberación de energía.
 ANABOLISMO: Es la fase constructiva o
biosintética en la que se sintetizan
moléculas complejas a partir de
precursores mas sencillos, lo que requiere
un aporte de energía.
 ATP: también llamada adenosín-5'-
trifosfato o trifosfato de adenosina) es una
molécula utilizada por todos los
organismos vivos para proporcionar
energía en las reacciones químicas.
También es el precursor de una serie de
coenzimas esenciales como el NAD+ o la
coenzima A.
 ENZIMA: Catalizadores específicos y
potentes que posibilitan la
coexistencia de un elevado número
de reacciones química dentro de la
célula. En la mayoría de los casos
son de naturaleza proteica pero se
 ACTIVIDAD ESPECIFICA: Número de
unidades de enzima por miligramo de
proteína. Medida de la pureza de la
enzima y llega a ser máxima y se mantiene
constante cuando la enzima se halla en
estado puro.
 APOENZIMA: Proteína parte del sistema
enzimático responsable de sus
especificidad
 CENTRO ACTIVO: región tridimensional a
la que se une el sustrato, y los cofactores,
si participan, formada por una
composición de grupos funcionales que
determinan la afinidad, la especificidad y la
capacidad de transformación química del
sustrato por la enzima.
 CENTRO ALOSTERICO: Es el centro de
unión para el modulador y es altamente
especifico para el mencionado metabolito.
 COENZIMA: Molécula orgánica compleja
localizada en la enzima que se necesita
para comenzar la actividad. Cofactor
orgánico requerido para la actividad de
ciertas enzimas y que, con frecuencia
contiene una vitamina como elemento
estructural.
 COFACTOR: Sustancia inorgánica u
orgánica de bajo peso molecular, cuya
presencia es necesaria para actividad de
una enzima, pero no sufre una alteración
permanente en la reacción. La mayor
 parte de las coenzimas derivan
metabólicamente de las vitaminas. Puede
ser un metal como Mg, Mn, Zn o Fe.
Estable frente al calor.
 CONSTANTE DE VELOCIDAD: En
relación con las reacciones químicas, una
constante que relacione la velocidad de
una reacción concreta con las
concentraciones de sustratos
 ECUACIÓN DE MICHAELIS-MENTEN:
Con esta ecuación se puede calcular la
velocidad de reacción a una
concentración cualquiera de sustrato.
Ecuación que, en una enzima, relaciona la
velocidad con la concentración del
sustrato.
 ENERGÍA DE ACTIVACIÓN: Cantidad de
energía (expresada en calorías) necesaria
para que todas las moléculas de un mol, a
una temperatura determinada puedan
alcanzar dicho reactivo.
 ESTADO DE TRANSICIÓN: Estado rico
en energía de las moléculas
interactuantes, en la cima de la barrera de
activación. Velocidad de reacción química
es proporcional a la concentración de las
especies del estado de transición. La
temperatura y catalizador aumenta la
velocidad de la reacción.
 GRUPO PROSTETICO: Cofactor unido
íntimamente a la porción proteica de la
enzima.
 HIDROLASAS (ENZIMAS): Reacciones
de hidrólisis. Añaden agua a través de los
enlaces, hidrolizándolos.
 Inhibidores: anulan la acción de los
enzimas sin ser transformados por ellos.
 INHIBICION ACOMPETITIVA: Se une
solamente al complejo ES en sitios
distintos al catalítico. La unión del sustrato
modifica la estructura de la enzima,
haciendo posible la unión del inhibidor. La
unión no puede revertirse por el sustrato.
 INHIBICIÓN COMPETITIVA: Sustancia
que inhibe una reacción catalizada por una
enzima compitiendo con el sustrato por el
lugar activo, depende de la concentración
relativa del inhibidor y del sustrato (ej.
Succinato-deshidrogenasa, cataliza la
eliminación de dos átomos de hidrogeno a
succinato y rinde fumarato).
 INHIBICIÓN NO COMPETITIVA: Inhibidor
de una reacción catalizada
enzimáticamente, que actúa uniéndose a
un lugar de la enzima distinto del lugar
activo y reduciendo la eficiencia catalítica
de la enzima (ej. Acido iodoacetico, inhibe
la conversión de la glucosa a acido láctico
en el musculo.
 ISOMERASAS (ENZIMAS): Reacciones
de isomerización.
 LIASAS (ENZIMAS): Adición de dobles
enlaces. Añaden agua, amoniaco o
dióxido de carbono a través de enlaces
dobles, o remueve estos elementos para
producir enlaces dobles.
 SITIO ACTIVO: Lugar de una molécula
enzimática al que se une el sustrato y
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donde se facilita la reacción, a menudo es
Página
 hendidura o bolsillo situado en la
superficie de la enzima.
 pH ÓPTIMO: pH al cual la actividad es
máxima por encima o por debajo de este
pH la actividad desciende, pH en el cual la
enzima muestra su máxima actividad
catalítica.
 RESIDUOS CATALITICOS: Residuos
que participan directamente en la
formación y la ruptura de enlaces
químicos.
de la molécula de sustrato. Su función
consiste en fijar la molécula de sustrato al
centro activo en la posición adecuada para
que los aminoácidos catalíticos puedan
actuar.
 La actividad molecular: número de
moléculas de sustrato transformadas por
una sola molécula de enzima por minuto.
 energía de fijación: es la formación de
cada una de estas interacciones débiles
va acompañada por la liberación de una
pequeña cantidad de energía libre que
contribuye a estabilizar el complejo.

 SUSTRATO: Sustancia sobre la que se

actúa. Compuesto sobre el que actúa una
enzima de un modo especifico.

 TRANSFERASAS (ENZIMAS):
Trasferencia de grupos funcionales entre
moléculas aceptoras y donadoras. Las
cinasas son transferasas especiales que
regulan el metabolismo al transferir
fosfatos desde el ATP a otras moléculas.
 VELOCIDAD INICIAL: cuando la cantidad
de sustrato es aun insignificante en
relación con el total presente en la mezcla.
Se acepta como velocidad inicial la
determinada antes que el consumo de
sustrato haya alcanzado el 20% del total
originalmente presente.

 Aminoácidos catalíticos: Son uno o más

aminoácidos cuyas cadenas laterales R
poseen unas 4 peculiaridades químicas
tales que los facultan para desarrollar una
función catalítica. Constituyen el
verdadero centro catalítico del enzima.
 Aminoácidos de unión: Son una serie de
aminoácidos cuyas cadenas laterales R
poseen grupos funcionales que pueden
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establecer interacciones débiles (puentes

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de hidrógeno, interacciones iónicas, etc.)

con grupos funcionales complementarios