1.

Macam-macam asam amino

2. Sifat fisika dan kimia asam amino

a. Sifat fisika asam amino
 Larut dalam air dan pelarut polar lain
 Tidak larut dalam pelarut non polar seperti Benzena dan dietil eter
 Mempunyai titik lebur lebih besar dibandingkan senyawa karboksilat dan
amina
 Asam amino mempunyai rasa manis, pahit ataupun tidak berasa
b. Sifat kimia asam amino
 Bersifat amfoter
 Dalam larutan dapat membentuk ion zwitter
 Mempunyai pH isoelektrik
3. Klasifikasi asam amino berdasarkan strukturnya
a. Asam Amino Polar
 Memiliki gugus R yang tidak bermuatan
 Senyawa : Serin , threonin, sistein, metionin, asparagin, glutamin
 Bersifat hidrofilik --> mudah larut dalam air
 Cenderung terdapat di bagian luar protein
 Sistein berbeda dgn yg lain, karena ggs R terionisasi pada pH tinggi (pH =
8.3) sehingga dapat mengalami oksidasi dengan sistein membentuk ikatan
disulfide
 (-S-S-) --> sistin (tdk tmsk dlm a.a. standar karena selalu tjd dari 2 buah
molekul sistein dan tidak dikode oleh DNA)

b. Asam Amino Non Polar

 Memiliki gugus R alifatik
 Glisin, alanin, valin, leusin, isoleusin dan prolin
 Bersifat hidrofobik. Semakin hidrofobik suatu a.a spt Ile (I) --> biasa
terdapat di bagian dlm protein.
 Prolin berbeda dgn a.a --> siklis. Tapi mempunyai byk kesamaan sifat dgn
kelompok alifatis ini.
 Umum terdapat pada protein yang berinteraksi dengan lipid

c. Asam Amino Gugus Aromatik

 Fenilalanin, tirosin dan triptofan
 Bersifat relatif non polar--> hidrofobik
 Fenilalanin bersama dgn V, L & I --> a.a plg hidrofobik
 Tirosin  gugus hidroksil , triptofan --> cincin indol
 Sehingga mampu membentuk ikatan hidrogen --> penting untuk
menentukan struktur ensim
 Asam amino aromatik mampu menyerap sinar UV λ 280 nm --> sering
digunakan utk menentukan kadar protein
d. Asam Amino Bermuatan Positif (+)
 Lisin, arginin, dan histidin
 Mempunyai gugus yg bsft basa pd rantai sampingnya
 Bersifat polar --> terletak di permukaan protein dapat mengikat air.
 Histidin mempunyai muatan mendekati netral (pd gugus imidazol)
dibanding
- lisin --> gugus amino
- arginin --> gugus guanidino
 Krn histidin dpt terionisasi pada pH mendekati pH fisioligis --> sering
berperan dlm reaksi ensimatis yg melibatkan pertukaran proton

e. Asam Amino Bermuatan Negatif (-)

 Aspartat dan glutamat
 Mempunyai gugus karboksil pada rantai sampingnya --> bermuatan (-) /
acid pada pH 7

STRUKTUR :
4. Pengertian protein

Protein adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang

merupakan polimer dari monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan
ikatan peptida. Molekul protein mengandung karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen dan
kadang kala sulfur serta fosfor.

Sifat fisika dan kimia protein:

 Sifat fisik protein adalah:
a. Protein tidak berwarna dan hambar.
b. Mereka homogen dan kristal.
c. Protein bervariasi dalam bentuk, protein bisa berbentuk struktur kristaloid
sederhana sampai struktur fibrilar panjang.
d. Struktur protein terdiri dari dua pola yang berbeda – protein globular dan protein
fibrilar.
e. Protein globular yang berbentuk bulat dan hadir pada tanaman. Protein Fibrilar
yang seperti benang, mereka umumnya hadir pada hewan.
f. Protein umumnya memiliki berat molekul besar berkisar antara 5 X 103 dan 1
X 106.
g. Karena ukuran besar, protein menunjukkan banyak sifat koloid.
h. Tingkat difusi protein sangat lambat.
i. Protein menunjukkan efek Tyndall.
j. Protein cenderung mengubah sifat mereka seperti denaturasi. Banyak sekali
proses denaturasi diikuti dengan koagulasi.
k. Denaturasi mungkin akibat dari agen fisik atau kimia. Para agen fisik meliputi,
gemetar, pembekuan, pemanasan dll agen kimia seperti sinar-X, radiasi
radioaktif dan ultrasonik.
l. Protein seperti asam amino menunjukkan amfoter yaitu properti, mereka dapat
bertindak sebagai asam dan alkali.
m. Seperti protein yang amfoterik di alam, mereka dapat membentuk garam dengan
kedua kation dan anion berdasarkan muatan bersih.
n. Kelarutan protein tergantung pada pH. Kelarutan terendah terlihat pada titik
isoelektrik, kelarutan meningkat dengan meningkatnya keasaman atau
alkalinitas.
o. Semua protein menunjukkan bidang cahaya terpolarisasi ke kiri, yaitu,
laevorotatory.

Sifat kimia protein adalah:

a. Protein ketika dihidrolisis oleh asam, seperti asam pekat HCl hasil amino dalam
bentuk hidroklorida mereka.
 b. Ketika Protein dihidrolisis dengan alkali menyebabkan hidrolisis asam amino
tertentu seperti arginie, sistein, serin, dll, juga aktivitas optik dari asam amino
yang hilang.
c. Protein yang reaksi dengan alkohol memberikan ester yang sesuai. Proses ini
dikenal sebagai esterifikasi.
d. Asam amino bereaksi dengan amina membentuk amida.
e. Ketika asam amino bebas atau protein dikatakan bereaksi dengan asam mineral
seperti HCl, garam asam terbentuk.
f. Ketika asam amino dalam medium alkali bereaksi dengan banyak asam klorida,
reaksi asilasi berlangsung.
g. Reaksi Sanger adalah Protein bereaksi dengan reagen FDNB untuk
menghasilkan turunan berwarna kuning, asam amino DNB.
h. Tes Folin adalah tes spesifik untuk asam amino tirosin, di mana warna biru
berkembang dengan asam phosphomolybdotungstic dalam larutan alkali karena
kehadiran kelompok fenol.

Klasifikasi Protein Berdasarkan Struktur Susunan Molekul :

1. Protein Fibriler / Skleroprotein.

Protein ini berbentuk serabut, tidak larut dalam pelarut-pelarut
encer, baik larutan garam, asam, basa, ataupun alkohol.Berat
molekulnya yang besar belum dapat ditentukan dengan pasti
dan sukar dimurnikan.
2. Protein Globuler / Sferoprotein.
Protein ini berbentuk bola, banyak terdapat pada bahan pangan
seperti susu, telur, dan daging.

Klasifikasi Protein berdasarkan asam amino penyusunnya:

1. Protein yang tersusun oleh asam amino esensial.

Asam amino esensial adalah asam amino yang dibutuhkan oleh tubuh, tetapi
tubuh tidak dapat mensintesanya sendiri sehingga harus didapat atau
diperoleh dari protein makanan. Contohnya :

 Valin ( Val )
  Leusin ( Leu )
 Isoleusin ( Ile )
 Treonin ( Thr )
 Metionin ( Met )
 Fenilalanin ( Phe )
 Arginin ( Arg )
 Lisin ( Lys )
 Histidin ( His )

2. Protein yang tersusun oleh asam amino nonesensial.

Asam amino non esensial adalah asam amino yang dibutuhkan
oleh tubuh dan tubuh dapat mensintesa sendiri melalui reaksi
aminasi reduktif asam keton atau melaui transaminasi. Contohnya:
 Glisin ( Gly )
 Alanin ( Ala )
 Serin ( Ser )
 Sistein ( Cys )
 Tirosin ( Tyr )
 Triptofan ( Trp )
 Asam aspartat ( Asp )
 Asparagin ( Asn )
 Glutamin ( Gln )
 Asam glutamat ( Glu )
 Hidroksilin ( Hyl )

5. Yang mempengaruhi denaturasi protein:

a. Denaturasi karena Garam logam berat:

Garam logam berat mendenaturasi protein sama dengan halnya asam dan basa.
Garam logam berat umumnya mengandung Hg+2, Pb+2, Ag+1 Tl+1, Cd+2 dan logam
lainnya dengan berat atom yang besar. Reaksi yang terjadi antara garam logam berat
 akan mengakibatkan terbentuknya garam protein-logam yang tidak larut (Ophart, C.E.,
2003).

Protein akan mengalami presipitasi bila bereaksi dengan ion logam.

Pengendapan oleh ion positif (logam) diperlukan ph larutan diatas pi karena protein
bermuatan negatif, pengendapan oleh ion negatif diperlukan ph larutan dibawah pi
karena protein bermuatan positif. Ion-ion positif yang dapat mengendapkan protein
adalah; Ag+, Ca++, Zn++, Hg++, Fe++, Cu++ dan Pb++, sedangkan ion-ion negatif yang
dapat mengendapkan protein adalah; ion salisilat, triklorasetat, piktrat, tanat dan
sulfosalisilat. (Anna, P., 1994).

b. Garam logam berat merusak ikatan disulfida:

Logam berat juga merusak ikatan disulfida karena affinitasnya yang tinggi dan
kemampuannya untuk menarik sulfur sehingga mengakibatkan denaturasi protein
(Ophart, C.E., 2003).

c. Agen pereduksi merusak ikatan disulfida:

Ikatan disulfida terbentuk dengan adanya oksidasi gugus sulfhidril pada sistein.
Antara rantai protein yang berbeda yang sama-sama memiliki gugus sulfhidril akan
membentuk ikatan disulfida kovalen yang sangat kuat. Agen pereduksi dapat
memutuskan ikatan disulfida, dimana penambahan atom hidrogen sehingga
membentuk gugus tiol; -SH (Ophart, C.E., 2003).

d. Denaturasi karena Panas:

Panas dapat digunakan untuk mengacaukan ikatan hidrogen dan interaksi
hidrofobik non polar. Hal ini terjadi karena suhu tinggi dapat meningkatkan energi
kinetik dan menyebabkan molekul penyusun protein bergerak atau bergetar sangat
cepat sehingga mengacaukan ikatan molekul tersebut. Protein telur mengalami
denaturasi dan terkoagulasi selama pemasakan. Beberapa makanan dimasak untuk
mendenaturasi protein yang dikandung supaya memudahkan enzim pencernaan dalam
mencerna protein tersebut (Ophart, C.E., 2003).Pemanasan akan membuat protein
bahan terdenaturasi sehingga kemampuan mengikat airnya menurun. Hal ini terjadi
karena energi panas akan mengakibatkan terputusnya interaksi non-kovalen yang ada
pada struktur alami protein tapi tidak memutuskan ikatan kovalennya yang berupa
 ikatan peptida. Proses ini biasanya berlangsung pada kisaran suhu yang sempit (Ophart,
C.E., 2003).
e. Alkohol dapat merusak ikatan hidrogen:

Ikatan hidrogen terjadi antara gugus amida dalam struktur sekunder protein.
Ikatan hidrogen antar rantai samping terjadi dalam struktur tersier protein dengan
kombinasi berbagai asam amino penyusunnya (Ophart, C.E., 2003).

f. Denaturasi karena Asam dan basa:

Protein akan mengalami kekeruhan terbesar pada saat mencapai ph isoelektris

yaitu ph dimana protein memiliki muatan positif dan negatif yang sama, pada saat inilah
protein mengalami denaturasi yang ditandai kekeruhan meningkat dan timbulnya
gumpalan. (Anna, P., 1994). Asam dan basa dapat mengacaukan jembatan garam
dengan adanya muatan ionik. Sebuah tipe reaksi penggantian dobel terjadi sewaktu ion
positif dan negatif di dalam garam berganti pasangan dengan ion positif dan negatif
yang berasal dari asam atau basa yang ditambahkan. Reaksi ini terjadi di dalam sistem
pencernaan, saat asam lambung mengkoagulasi susu yang dikonsumsi (Ophart, C.E.,
2003).