Carbohidratos

Bioquímica Descriptiva
 Introducción
¿Que es un carbohidrato?

Se producen en la fotosíntesis.
Las plantas verdes contienen clorofila que
capta de la luz solar la energía necesaria para
realizar el proceso:

6 CO2 + H2 O

C6(H2O)6 + 6 O2
 CLASIFICACION

Por grupo Aldosas

funcional Cetosas
C3 tri (osa) (cetosa)
Tamaño de la C4 tetr
cadena C5 pent
C6 hex

Monosacáridos: Estructura simple

Por tamaño: Oligosacáridos: 2 a 10 unidades de
azúcar
Polisacáridos: mas de 10 unidades
Monosacáridos
•Entre 3 y 6 C
•Unidos a –H y –OH
•Solubles en H2O
Asimetría molecular: moléculas quirales y no quirales.
 Monosacáridos Estructura

Aldosas
Tres carbonos: Aldotriosas

CHO CHO

H C OH HO C H

CH2 OH CH2 OH

D (+) L (-)
Gliceraldéhido
 Monosacáridos Estructura
Aldosas
Cuatro carbonos: Aldotetrosas

Enantiómeros Enantiómeros
CHO CHO CHO CHO

H C OH HO C H HO C H H C OH

H C OH HO C H H C OH HO C H

CH2 OH CH2 OH CH2 OH CH2 OH

D-eritrosa L-eritrosa D-treosa L-treosa

DIASTEROISOMEROS
 Monosacáridos Estructura
Aldosas
Cuatro carbonos: Aldotetrosas
D-gliceraldehido

CHO CHO CHO CHO

H C OH HO C H HO C H H C OH

H C OH HO C H H C OH HO C H

CH2 OH CH2 OH CH2 OH CH2 OH

D-eritrosa L-eritrosa D-treosa L-treosa

L-gliceraldehido
 Monosacáridos Estructura
Aldosas
Cinco carbonos: Aldopentosas

D-eritrosa D-treosa
CH O CH O
CHO CHO

H C OH HO C H
HO C H
H C OH

H C OH HO C H HO C H
H C OH

H C OH H C OH H C OH
H C OH

CH2 OH
CH2 OH C H 2OH
C H 2OH
D-ribosa D-arabinosa D-xilosa D-lixosa
 Monosacáridos Estructura
Aldosas
Seis carbonos: Aldohexosas

D-ribosa D-arabinosa
CHO CHO CHO CHO

H C OH HO C H H C OH HO C H

H C OH H C OH HO C H HO C H

H C OH H C OH H C OH H C OH

H C OH H C OH H C OH H C OH

CH2 OH CH2 OH CH2 OH CH2 OH

D-alosa D-altrosa D-glucosa D-manosa

 Monosacáridos Estructura
Aldosas
Seis carbonos: Aldohexosas

D-xilosa D-lixosa
CHO
CH O CH O
CH O

H C OH
HO C H OH HO C H
H C

H C OH HO H
H C OH C
HO C H

HO C H
HO C H HO C H
HO C H

H C OH
H C OH H C OH
H C OH

C H 2OH
C H 2OH C H 2OH
C H 2OH

D-gulosa D-idosa D-galactosa D-talosa

 Monosacáridos Estructura
Cetosas
Tres carbonos: Cetotriosa

CH2 OH
C O
CH2 OH
Dihidroxiacetona
 Monosacáridos Estructura
Cetosas
Cuatro carbonos: Cetotetrosas
CH2 OH CH2 OH
C O C O
H C OH HO C H
CH2 OH CH2 OH

D-eritrulosa L-eritrulosa
 Monosacáridos Estructura
Cetosas
Cinco carbonos: Cetopentosas
CH2OH CH2OH
C O C O
H C OH HO C H
H C OH H C OH
CH2OH CH2OH
D-ribulosa D-xilulosa
 Monosacáridos Estructura
Cetosas
seis carbonos: Cetohexosas

CH2OH CH2OH CH2OH CH2OH

C O C O C O C O
H C OH HO C H H C OH HO C H
H C OH H C OH HO C H HO C H
H C OH H C OH H C OH H C OH
CH2OH CH2OH CH2OH CH2OH

D-psicosa D-fructosa D-Sorbosa D-tagatosa

D-ribulosa D-xilulosa
Fructofuranosa Glucopiranosa
 Monosacáridos Estructura
Aldosas
Seis carbonos: Aldohexosas

D-ribosa D-arabinosa
CHO CHO CHO CHO

H C OH HO C H H C OH HO C H

H C OH H C OH HO C H HO C H

H C OH H C OH H C OH H C OH

H C OH H C OH H C OH H C OH

CH2 OH CH2 OH CH2 OH CH2 OH

D-alosa D-altrosa D-glucosa D-manosa

Mutarrotasas
 Monosacáridos Estructura
Estructura cíclica
CH2OH
O HO CH2OH
H H OH
O
OH H H HO
HO
HO OH
H OH

Estructura en proyección de
Haworth Conformación silla
Aminoazúcares
OLIGOSACARIDOS

• Formación de disacáridos por reacción entre monosacaridos

Homodisacarido
Enlace glicosidico
Ejemplos de disacáridos
Sacarosa, se conoce como azúcar de
remolacha, azúcar de caña, azúcar de mesa
o simplemente azúcar.
Lactosa, se conoce como azúcar de leche porque se encuentra en una
cantidad de aprox. 5% en la leche de los mamíferos.
 Maltosa, es el carbohidrato que se obtiene (en los animales) por hidrólisis
enzimática del almidón. En la elaboración de cerveza, se libera maltosa a partir
de la malta. Se puede obtener mediante la hidrólisis de almidón y glucogeno.
Polisacáridos

Son los carbohidratos más

abundantes que existen en la
naturaleza. Sirven como
sustancias alimenticias de
reserva y como componentes
estructurales de las células.
Almidón

• Es la fuente más importante en la dieta

humana.

• Se encuentran casi en todos los vegetales,

particularmente en las semillas, donde sirve
como almacén de carbohidratos.

• El almidón es una mezcla de dos polímeros, la

amilosa y la amilopectina.
Glucógeno
• O almidón animal, es el carbohidrato de reserva de los
animales.

• Tiene ramificaciones cada 10 o 12 subunidades de glucosa.

• Prácticamente todas las células de los mamíferos contienen

algo de glucógeno con el propósito de almacenar
carbohidratos.

En épocas de ayuno o durante los periodos de hibernación, los

animales recurren a estas reservas de glucógeno para obtener
la glucosa necesaria a fin de mantener el estado adecuado del
balance metabólico.
Acetil gluocosamina Xilulosa
GLUCOPROTEÍNAS
• METABOLISMO Sumatoria de TODAS las reacciones
(DEFINICIÓN GENERAL) químicas que ocurren dentro
del organismo

ANABOLISMO CATABOLISMO

SIMPLE COMPLEJO COMPLEJO SIMPLE

CATABOLISMO
• Son reacciones destructivas, se rompen moléculas grandes en otras
más pequeñas
• Son reacciones que desprenden Energía

ENERGÍA
ANABOLISMO
• Son reacciones de síntesis, se forman moléculas grandes a partir de
otras más pequeñas.
• Son reacciones que necesitan energía para producirse

ENERGÍA
RESPIRACIÓN
• Es el proceso que permite obtener Energía en todos los seres vivos.
• Se produce en las Mitocondrias.

• GLUCOSA + O2 CO2 + H2O

ENERGÍA
TRANSFORMACIÓN BIOLÓGICA DE ENERGÍA

Flujo de Energía Dentro de

los Sistemas Vivientes
Sistemas abiertos y cerrados
La célula es un sistema abierto porque
intercambia energía con su medio o con el
entorno.
Los sistemas cerrados no intercambian materia
con el entorno. Alcanzan el equilibrio.
REACCIONES QUÍMICAS CELULARES
Enlaces Químicos

Energía Atrapada
(Potencial)

Enlaces Químicos de Alta Energía

Degrada/Rompe
Libera
La Energía Atrapada

Energía Biológica
Útil
 REACCIONES QUÍMICAS
Transforma la Energía de las Sustancias Nutricias
A una Forma
Biológicamente Utilizable

Reacciones Endergónicas Reacciones Exergónicas

Aquellas Reacciones que Aquellas Reacciones que Liberan
Requiere que se le Energía cono Resultado de los
Añada Energía a los Procesos Químicos
Reactivos

Se le Suma Energía Se Libera Energía

(Contiene más Energía Libre
Que los Reacvtivos Originales)
DEFINICIONES
• ENTALPÍA (∆Η): es la energía en forma de calor,
liberada o consumida en un sistema a ,T y P
constantes.

• ENTROPÍA (∆S): energía no degradada, no utilizada

para realizar trabajo.

• ENERGÍA LIBRE (∆G): energía disponible para realizar

trabajo. Es Energía contenida en las moléculas.
Representa la energía intercambiada en una reacción
química

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ENTROPIA EN LOS ORGANISMOS
VIVOS
• Los organismos vivos son altamente organizados
• para poder mantener un estado de baja entropía, requieren
energía.
• Cuando un organismo vivo no puede obtener esa energía,
se desorganiza y muere.
COMPUESTOS DE ALTA
ENERGÍA

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61
62
63
64
Enzimología
Las enzimas son:
Catalizadores • No hacen factibles las reacciones imposibles
biológicos

Aceleradores • Sin consumirse en una reacción, aumentan

notablemente su velocidad

Posibilitan la • Prácticamente todas las reacciones químicas que

tienen lugar en los seres vivos están catalizadas
vida por enzimas.
 Las enzimas son proteínas altamente especializadas.
Función: catálisis (o regulación de la velocidad) de las
reacciones químicas en los seres vivos.

E+S [ES] E+P

Aspectos generales de las enzimas

• Las enzimas son catalizadores específicos: cada

enzima cataliza un solo tipo de reacción y casi
siempre actúa sobre
• un único sustrato o
• un grupo muy reducido de ellos.

Sustrato: sustancia sobre la que actúa la enzima

Especificidad de función de las enzimas
Mecanismo de la reacción
enzimática
 Reacción catalizada por una enzima:

centro activo región concreta de la enzima donde el sustrato se une

Enzima y su Unión al centro Formación de

sustrato activo productos

E+S  ES  E + P

Complejo enzima-sustrato
 El centro activo comprende
• un sitio de unión formado por los aminoácidos que están en
contacto directo con el sustrato y

• un sitio catalítico, formado por los aminoácidos directamente

implicados en el mecanismo de la reacción

Centro activo: Es el sitio donde están los AA de unión al

S y los AA que median el efecto catalítico de la enzima.
(uniones intermoleculares de la enzima c/el S en una orientación tal
que encajan correctamente, como las piezas en un rompecabezas).
 El sustrato se une a la enzima luego se inicia la catálisis

Sitio de unión: es el que le da la especificidad a la enzima

Sitio
catalítico
 Clasificación y
Nomenclatura:
Comisión de Enzimas

Clases
1. Óxido-reductasas
2. Transferasas
3. Hidrolasas
4. Liasas
5. Isomerasas
6. Ligasas
 MODO DE ACCIÓN DE LAS
ENZIMAS

• La acción de los catalizadores consiste en disminuir la Energía de

activación

• Las enzimas son catalizadores especialmente eficaces, ya que

disminuyen la Ea aún más que los catalizadores inorgánicos.

• Por ej, la descomposición del agua oxigenada (H2O2) puede ocurrir

• sin catalizador Ea= 18 Kcal/mol
• con un catalizador inorgánico (platino) Ea= 12 Kcal/mol
• con una enzima específica (catalasa) Ea= 6 Kcal/mol

• Así, se puede calcular que el platino acelera la reacción 20.000 veces,

mientras que la catalasa la acelera 370.000 veces.
MODO DE ACCIÓN DE LAS ENZIMAS

Dos modelos sobre la forma en que el sustrato se une al

centro activo del enzima:
• el modelo llave-cerradura
• el modelo del ajuste inducido
Modelos de la interacción E - S
Modelo del Ajuste Inducido
 Factores que afectan la cinética enzimática:
INHIBIDORES

Ciertas moléculas pueden inhibir la acción catalítica de una

enzima: son los inhibidores.

• Irreversibles
E + I  EI
se unen fuertemente a la E y el complejo no se disocia

• Reversibles
E + I ⇄ EI
Inhibidores Reversibles

Pueden actuar de 3 modos:

• ocupan temporalmente el centro activo por
semejanza estructural con el S original: inhibidor
competitivo

• Se unen a otro sitio en la Enz y alteran su

conformación espacial, impidiendo su unión al S:
inhibidor no competitivo

• Se unen al complejo E-S impidiendo la catálisis del

sustrato: inhibidor acompetitivo
 Cofactores - Coenzimas

A veces, una enzima requiere p/su función la

presencia de sustancias no proteicas que colaboran
en la catálisis:

• Los cofactores. Pueden ser iones inorgánicos

como el Fe++, Mg++, Mn++, Zn++ etc. Casi un tercio
de las enzimas conocidas requieren cofactores.

• Cuando el cofactor es una molécula orgánica se

llama coenzima.
Cofactores - Coenzimas
• Muchas de estas coenzimas se sintetizan a partir de
vitaminas.

• Cuando los cofactores y las coenzimas se encuentran unidos

covalentemente a la enzima se llaman grupos prostéticos.

• La forma catalíticamente activa de la enzima = holoenzima. La

parte proteica de una holoenzima se llama apoenzima
(inactiva), de forma que:

apoenzima + grupo prostético= holoenzima

 CINÉTICA ENZIMÁTICA

• La cinética enzimática estudia la velocidad de las

reacciones catalizadas por enzimas.

• La velocidad de una reacción catalizada por una

enzima puede medirse con relativa facilidad, ya que
en muchos casos no es necesario purificar o aislar la
enzima.

• Estos estudios proporcionan información directa

acerca del mecanismo de la reacción catalítica y de la
especificidad de la enzima.
CINÉTICA ENZIMÁTICA
• MODELO CINÉTICO DE MICHAELIS-MENTEN

Finales del siglo XIX: estudios sistemáticos del efecto de la concentración

inicial del sustrato s/la actividad enzimática.
En 1882 se introdujo el concepto del complejo enzima-sustrato como
intermediario del proceso de catálisis enzimática.

En 1913, Leonor Michaelis

y Maud Menten desarrollaron
esta teoría y propusieron una
ecuación de velocidad que explica el
comportamiento cinético de las
enzimas.
MODELO CINÉTICO DE MICHAELIS-MENTEN

v = v3 = k3 [ES] =

V = velocidad de la reacción catalizada por la enzima

La v de una reacción catalizada por una enzima puede medirse
con relativa facilidad (en muchos casos no es necesario purificar o aislar la
enzima).

La medida se realiza siempre en:

• condiciones óptimas de pH, temperatura,
presencia de cofactores, etc,
• C/concentraciones saturantes de sustrato.
• En estas condiciones, la velocidad de reacción
observada es la velocidad máxima (Vmax).
• Se expresa en aparición de los productos o la
desaparición de los reactivos
MODELO CINÉTICO DE MICHAELIS-MENTEN
CÁLCULO DE LA KM Y DE LA Vmax DE UN ENZIMA

v = v3 = k3 [ES]

V = velocidad de la reacción
catalizada por la enzima

La representación gráfica de la ecuación de Michaelis-Menten es una hipérbola . La Vmax

corresponde al valor máximo al que tiende la curva experimental, y la KM corresponde a la
concentración de sustrato a la cual la velocidad de la reacción es la mitad de la Vmax.
La constante de Michaelis-Menten (KM) es un parámetro cinético
importante por varias razones:

• KM = [S] para la cual la velocidad de reacción es la

mitad de la velocidad máxima.

El valor de KM da idea de la afinidad de la enzima por

el sustrato:

• a menor KM, mayor afinidad del enzima por el sustrato, y

• a mayor KM, menor afinidad.

• Hay enzimas que no obedecen la ecuación de Michaelis-
Menten. Se dice que su cinética no es Michaeliana.

• Esto ocurre con las enzimas alostéricas, cuya gráfica de v frente

a [S] no es una hipérbola, sino una sigmoide

• En la cinética sigmoidea, pequeñas variaciones en la [S] en una

zona crítica (cercana a la KM) se traduce en grandes variaciones
en la velocidad de reacción.
 Regulación de la actividad enzimática

Como ocurre con toda proteína, la actividad de una enzima

depende de factores tales como:

la temperatura,
el pH,
las disoluciones salinas,
los solventes,
los activadores y los inhibidores,
el tiempo de reacción.
Factores que afectan la cinética enzimática
La actividad puede estar afectada por:
pH - Temperatura - Fuerza iónica - Inhibidores
La mayoría de las enzimas son muy sensibles a los cambios de pH.
Desviaciones de pocas décimas del pH óptimo pueden afectar drásticamente
su actividad. Por ello, los seres vivos han desarrollado sistemas más o menos
complejos para mantener estable el pH intracelular

Efecto el pH
Variaciones del pH del medio
producen cambios en el estado de
ionización de algunos grupos de una
enzima, afectando su estructura
tridimensional y su actividad.
El cambio en la ionización de grupos
químicos del sitio activo puede
alterar el reconocimiento del sustrato
o la reactividad de los AA del sitio
activo.
Todas las enzimas tienen dos valores
límites de pH entre los cuales son
efectivas, más allá se desnaturaliza y
deja de actuar.
Efecto de la Temperatura

Factor temperatura
Si aumenta la temperatura, aumenta la energía cinética de las partículas y su
movilidad produciéndose un aumento en el número de colisiones y la velocidad
de la transformación. Si la temperatura continúa aumentando, se comienzan a
romper uniones intermoleculares (responsables de la conformación) y, así,
comienza a disminuir su actividad. Si la TºC es excesiva, la enzima se
desnaturaliza perdiendo totalmente sus propiedades catalíticas.