 Los aminoácidos son las unidades estructurales básicas de las proteínas.

 Se caracterizan por tener un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2) , un

átomo de hidrógeno (H) y un radical o cadena (R)
CLASIFICACIÓN DE LOS CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS:

Todas las proteínas de todas las especies se construyen a partir de un conjunto de

veinte aminoácidos diferentes
Once se pueden sintetizar a partir de intermediarios del ciclo de Krebs o de otros
metabolismos, mediante reacciones sencillas. Estos once aminoácidos reciben el
nombre de aminoácidos no esenciales
Por el contrario, los humanos debemos obtener los nueve aminoácidos restantes a
partir de los alimentos de la dieta, y por eso reciben el nombre de
aminoácidos esenciales.

ATENDIENDO AL “GRUPO R” LOS AMINOÁCIDOS SE CLASIFICAN EN:

• HIDRÓFOBOS: grupo R no polar (apolares) formado por cadenas hidrocarbonadas

• HIDRÓFILO: grupo R polar pero sin carga.
• ÁCIDOS: con carga negativa, poseen dos grupos ácidos.
• BÁSICOS: con carga positiva, poseen dos grupos aminos.
PROPIEDADES:

Los aminoácidos son compuestos sólidos; incoloros; cristalizables; de elevado punto de

fusión (habitualmente por encima de los 200ºC); solubles en agua, con actividad óptica y
con un comportamiento anfótero.

El comportamiento anfótero

En solución acuosa
Los aminoácidos pueden comportarse como ácido o como base (captar o ceder
protones al medio),
dependen del pH de la disolución en la que se encuentren.
Si la disolución es ácida, los aminoácidos captan protones y se comportan como una
base
Si la disolución es básica, ceden protones y se comportan como un ácido

Isomerías de los aminoácidos

Todos los aminoácidos proteicos, excepto la glicocola, tienen almeno un carbono

asimétrico (el carbono α),
unido a cuatro radicales diferentes. Como consecuencia de ello pueden presentar dos
configuraciones espaciales D y L
según la orientación del grupo amino – NH2, a la derecha o a izquierda,
respectivamente.
Todos los aminoácidos proteicos son de la serie L.
Actividad óptica.

Las moléculas que desvían la luz polarizada a la derecha se denominan dextrógiras y se representan
con el signo (+).
Las moléculas que desvían la luz polarizada a la izquierda se denominan levógiras y se representan con
el signo (-).

PEPTÍDOSPEPTÍDOS

Los aminoácidos se unen entre sí mediante enlaces peptídicos, un tipo de enlace covalente,
constituyendo de este modo los péptidos.
Dos aminoácidos reaccionan entre sí, perdiendo una molécula de agua, la molécula resultante recibe
el nombre de dipéptido. Cuando son tres tripéptidos, cuatro tetrapéptidos.
Un oligopéptido contiene menos de 50 y en general se denomina polipéptidos a las cadenas que
poseen entre 50 Y 100 aminoácidos. Cuando se unen más de 100 aminoácidos se forman las proteínas.

ENLACE PEPTÍDICOENLACE PEPTÍDICO

Este enlace se establece entre el grupo carboxilo (-COOH) del primer aminoácido y el grupo amina (-
NH2) del segundo aminoácido y se libera una molécula de agua.

Características del enlace peptídicopeptídico

El enlace peptídico es un enlace covalente que se establece entre un átomo de carbono y un átomo de
nitrógeno. Es un enlace muy resistente, lo que hace posible el gran tamaño y estabilidad de las
moléculas proteicas.
El enlace peptídico puede ser hidrolizado por acción de las proteasas. Éstas son enzimas hidrolíticas
presentes en los lisosomas celulares y en los jugos digestivos.