1.

- investigue el fundamento de la presente técnica así como las reacciones y estructuras

moleculares relacionadas así como las limitaciones de dichas técnicas

 Se emplea un colorante hidrofóbico cuyas disoluciones acuosas en presencia de ac.

fosfórico tienen un color pardo y que, al encontrarse en el entorno hidrofóbico del interior
de una proteína, origina un color azul intenso que se puede medir fácilmente. Este método
depende, pues de la interacción relativamente inespecífica entre un colorante hidrofóbico y
las proteínas, por lo que es relativamente sensible a la presencia de contaminantes tales
como restos de detergente y líquidos orgánicos como el metanol. Su principal ventaja es
que resulta más rápido y fácil de emplear que otros métodos alternativos, y más sensible
que la medida de absorbancia a 280 nm. Para determinar la concentración de proteína total
presente en una muestra se requiere la preparación de una curva de calibrado empleando
una proteína patrón, que generalmente suele ser la seroalbúmina bovina.

https://bioquibi.webs.ull.es/practicas/3.pdf

2.-¿acaso el reactivo de Bradford tiene especificación de amoniaco?

Este compuesto interacciona con aminoácidos básicos (especialmente arginina) y

aromáticos.
7.- al comparar el método de Bradford con el de lowry cual es mas selectivo y muestra
una mayor sensibilidad
El método de Bradford posee una mayor sensibilidad y a la ves este no tiene interferencias pero el
método de lowry es más selectivo pero posee más interferencias

8.-investiga otro método espectrofotométrico alternativo para la determinación cuantitativa de

proteínas

Método del ácido bicinconínico BCA

• Se basa en que las proteínas reducen los iones cúpricos del reactivo BCA a iones cuprosos en
medio básico.

• Cambio de color del verde (BCA) al morado