INSTITUTO DE ENSINO SUPERIOR - FANORTE

Zilmar de Oliveira Abreu

ENZIMOLOGIA
Nomenclatura e classificação de enzimas

CACOAL
2018
 Zilmar de Oliveira Abreu

ENZIMOLOGIA
Nomenclatura e classificação de enzimas

Trabalho apresentado para fins avaliativo na

disciplina de Enzimologia no 6º período do
curso de Farmácia ministrado pelo Prof. Ms.
Maximiliano Faria Brito.

Cacoal - RO
2018
 SUMÁRIO

1. INTRODUÇÃO....................................................................................................................................1
2. NATUREZA E ESTRUTURA ENZIMÁTICA...............................................................................................1

3. ESPECIFICIDADE ENZIMÁTICA.............................................................................................................3

4. NOMENCLATURA DAS ENZIMAS........................................................................................................3

5. CLASSIFICAÇÃO DAS ENZIMAS.............................................................................................................3

CONCLUSÃO ............................................................................................................................................ 6
REFERENCIAL TEORICO............................................................................................................................ 7
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1 –INTRODUÇÃO
As enzimas são proteínas especializadas em catalisar reações biológicas, ou seja
aumentam a velocidade de uma reação química sem interferir no processo. Elas estão
associadas a biomoléculas, devido as suas extraordinária especificidade e poder catalítico.
Elas são macromoléculas predominantemente proteicas, imprescindíveis a qualquer ser vivo,
pois aceleram as reações químicas que mantêm e regulam os processos vitais. Sem a catálise
as reações químicas não aconteceriam em uma escala de tempo útil. As enzimas apresentam
uma eficiência catalítica, em geral, muito maior que a dos catalisadores sintéticos ou
inorgânicos, pois possuem alto grau de especificidade, isto é, cada enzima catalisa apenas um
único tipo de reação química ou, no caso de certas enzimas, uma classe de reações
intimamente relacionadas. Essa especificidade está relacionada à estrutura tridimensional
precisa da molécula enzimática. Em uma reação catalisada por uma enzima, essa combina-se
temporariamente com o reagente ou substrato, formando o complexo enzima-substrato.
Assim, com o progresso da reação, o produto é liberado e a enzima retorna ao seu estado
original. No decorrer das páginas a seguirem será relatado conceitos referentes suas
classificações e nomenclaturas existentes na literatura farmacocinética e suas expressões na
área da terapia medicamentosa.

2 – NATUREZA E ESTRUTURA ENZIMÁTICA

Todas as enzimas são proteínas, mas nem todas as proteínas são enzimas. As
proteínas, como um todo, ocupam um papel de destaque na dinâmica e estruturação dos
organismos vivos.
As enzimas, parte deste grupo de proteínas, funcionam como catalisadores, permitindo
que uma reação química venha a ocorrer dentro dos limites das temperaturas biológicas.
Para um perfeito entendimento sobre a estrutura de uma enzima e como esta
funciona, devemos considerá-la tanto como uma proteína quanto um catalisador biológico.

Como uma proteína a enzima apresenta blocos de construção denominados

aminoácidos. Algumas proteínas, tais como ribonucleases, quimiotripsina e tripsina, são
constituídas apenas de aminoácidos. Outras proteínas, além dos aminoácidos, contêm
componentes orgânicos e inorgânicos e são denominadas de proteínas conjugadas.
A peroxidase e a catalase são exemplos de enzimas com estrutura conjugada e que
apresentam porfirina férrica como cofator.
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As ligações peptídicas que ligam cadeias lineares de aminoácidos caracterizam a

estrutura primária das proteínas.
Considerando-se apenas a estrutura primária de uma proteína, a molécula deveria ser
muito extensa e muito fina. Porém, muitas enzimas apresentam uma forma globosa em vez da
fina fita linear, evidenciando estruturações de ordem superior, conhecidas como estrutura
secundária, terciária e quaternária, que ocorrem em função de interações intrínsecas entre os
blocos constituintes da molécula.

A estrutura secundária de uma proteína é caracterizada pela formação de alfa hélices

e folhas beta, conformações resultantes das interações acima mencionadas. Somente esta
estrutura adicional explica como uma molécula de proteína possa ser tão compacta.
Quando as quatro pontes de dissulfeto que estabilizam a estrutura de uma ribonuclease são
reduzidas em uma solução de uréia, a cadeia polipeptídica assume uma conformação
espiralada randômica e perde toda a sua atividade enzimática. Removendo-se a uréia e o
agente redutor e deixando-se as pontes de dissulfeto restabelecerem-se, mais de 90% da
atividade enzimática volta a ocorrer e as propriedades da molécula retornam àquelas do estado
original.

Na estrutura terciária, a proteína está enrolada de uma maneira complexa e irregular,

formando um prisma compacto, triangular e às vezes achatado. Nesta conformação os grupos
heme e quase todos os resíduos de aminoácidos polares estão na superfície enquanto que
quase todos os resíduos de aminoácidos não polares estão orientados para o interior da
molécula. Conseqüentemente, os resíduos hidrofílicos estão expostos ao solvente, água,
enquanto os resíduos hidrofóbicos são removidos da água o quanto possível. Um número
grande de diferentes ligações está envolvido na estabilização desta conformação terciária.
Estas incluem ligações eletrostáticas, pontes de hidrogênio, pontes hidrofóbicas, pontes
dipolares e pontes de dissulfeto.

Muitas enzimas são compostas de uma cadeia polipeptídica simples. Este é caso de
enzimas como a ribonuclease, lisosima, tripsina,pepsina e algumas alfa amilases. Ao
contrário, existe um grande número de enzimas que são compostas por mais de uma cadeia
peptídica. A enzima lactato-desidrogenase é composta por quatro cadeias polipeptídicas. A
repetição das cadeias polipeptídicas na construção de uma macromolécula de proteína
caracteriza a estruturação quaternária que esta pode assumir.

3 - ESPECIFICIDADE ENZIMÁTICA
A maioria das enzimas é proteína globular, excetuando-se as ribozimas, que são
enzimas de ribonucleotídeos, as unidades do RNA. Suas especifidades são os catalisadores
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mais notáveis, pois possuem e catalisam reações nas condições do ambiente celular. As
enzimas são capazes de acelerar velocidades de reações nas condições do ambiente celular, ou
seja, a uma temperatura de 37o C e pH de 7,4 (valor do pH do plasma sanguíneo). Os
catalisadores químicos (como platina e níquel) atuam apenas sob temperatura muito elevada,
pressão alta e valores de pH ácido ou básico. Se as enzimas atuassem em condições tão
extremas como os catalisadores químicos, a vida de animais (como os mamíferos) não seria
possível, pois essas condições levariam inevitavelmente à destruição da célula. Apresentam
especificidade por seu substrato. Diferentemente dos catalisadores químicos que não
demonstram especificidade por seus substratos, as enzimas são específicas por seus
substratos. As ações catalíticas das enzimas não levam à formação de contaminantes..
Apresentam alto poder catalítico. As enzimas podem acelerar velocidade de reações químicas
multiplicando-a por fatores de 1017. Na ausência de enzimas, a maioria das reações
biológicas seria tão lenta, que essas reações não ocorreriam nas condições de temperatura e
pH das células. Por exemplo, a hidratação do dióxido de carbono (CO2 ,) formando o ácido
carbônico (H2 CO3 ) na célula, pode ocorrer sem a presença de enzima, no entanto, essa
reação levaria muito tempo para se completar, o que não seria compatível com as
necessidades das células.

4. NOMENCLATURA DAS ENZIMAS

Nome Recomendado: Mais curto e utilizado no dia a dia de quem trabalha com
enzimas; Utiliza o sufixo "ase" para caracterizar a enzima. Exs: Urease, Hexoquinase,
Peptidase, etc. Nome Sistemático (IUB): Mais complexo, nos dá informações precisas sobre a
função metabólica da enzima. Ex: ATP-Glicose-Fosfo-Transferase. Nome Usual :
Consagrados pelo uso; Exs: Tripsina, Pepsina, etc. Adição do sufixo “ASE” ao nome do
substrato: Ex: - gorduras (lipo - grego) – LIPASE - amido (amylon - grego) – AMILASE
Nomes arbitrários: - Tripsina e pepsina – proteases.

5. CLASSIFICAÇÃO DAS ENZIMAS

As enzimas podem ser classificadas de acordo com vários critérios. Segundo a União
Internacional de Bioquímica (IUB), a mais utilizada é feita pela adição do sufixo ase ao nome
do substrato (chamada de Nome Recomendado), ou seja, a molécula na qual a enzima exerce
sua ação catalítica. Neste caso, a enzima urease catalisa a hidrólise da uréia em amônia e CO2,
a arginase catalisa a hidrólise da arginina em ornitina e uréia, e a fosfatase catalisa a hidrólise
de ésteres de fosfato.
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Entretanto, esta nomenclatura simples não tem se mostrado prática uma vez que muitas
enzimas recebem denominações que, do ponto de vista químico, são muito pouco
informativos. Por esta razão, e também devido à descoberta de novas enzimas, foi proposta
uma classificação sistemática recomendada por uma comissão internacional de especialistas
no estudo de tais macromoléculas.

O novo sistema de classificação divide as enzimas em seis Classes principais, nas quais
estão inclusas subclasses de acordo com o tipo de reação catalisada. De acordo com esta
sistemática, cada enzima é designada por um Nome Recomendado, usualmente pequeno e
apropriado para o uso diário, um Nome Sistemático, o qual identifica a reação catalisada, e
um Número de Classificação, o qual é usado quando uma identificação precisa é necessária.
Como exemplo do novo sistema de classificação, considere a reação abaixo catalisada por
uma enzima:

ATP + creatina « ADP + fosfocreatina

O Nome Recomendado para esta enzima, que é o normalmente usado,

é creatininaquinase e o nome Sistemático, baseado na reação catalisada,
é ATP:creatina fosfotransferase. Seu número de classificação é EC 2.7.3.2,
onde EC representa Enzyme Commission of the International Union of Biochemistry and Mol
ecular Biology - IUBMB, o primeiro dígito, 2, a Classe (transferase), o segundo dígito, 7, a
Subclasse ( fosfotransferase ), o terceiro dígito, 3, a Sub-subclasse em que
a fosfotransferase apresenta um grupo nitrogenado como aceptor, e o quarto dígito, 2, designa
uma creatina quinase. O quadro abaixo relaciona os códigos utilizados para a aplicação do
número de identificação das enzimas.

Classificação das Enzimas Segundo a Comissão de Enzimas:

1. Oxido-redutases (reações de oxidação-redução ou transferência de elétrons –

Desidrogenases e Oxidases)
1.1.atuando em CH-OH
1.2.atuando em C=O
1.3.atuando em C=O-
1.4.atuando em CH-NH2
1.5.atuando em CH-NH-
1.6.atuando em NADH, NADPH
2.Transferases (transferem grupos funcionais como amina, fosfato, acil, carboxil –
Quinases e Transaminases)
2.1.grupos com um carbono
2.2.grupos aldeído ou cetona
2.3.grupos acil
2.4.grupos glicosil
2.7.grupos fosfatos
2.8.grupos contendo enxôfre
3.Hidrolases (reações de hidrólise de ligação covalente - Peptidases)
3.1.ésteres
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3.2.ligações glicosídicas
3.4.ligações peptídicas
3.5.outras ligações C-N
3.6.anidridos ácidos
4.Liases (catalisam a quebra de ligações covalentes e a remoção de moléculas de água, amônia e
gás carbônico – Dehidratases e Descarboxilases)
4.1. =C=C=
4.2. =C=O
4.3. =C=N-
5.Isomerases (reações de interconversão entre isômeros óticos ou geométricos - Epimerases)
5.1.racemases
6.Ligases (catalisam reações de formação de novas moléculas a partir da ligação entre duas pré-
existentes, sempre às custas de energia - Sintetases)
6.1. C-O
6.2. C-S
6.3. C-N
6.4. C-C
fonte: http://docentes.esalq.usp.br/luagallo/Enzimas2.htm.
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CONCLUSÃO

Concluímos, portanto que as enzimas são os catalisadores biológicos com muitas

propriedades incomuns, uma ampla gama de enzimas, de diferentes fontes e para diversos
usos terapêuticos e de diagnóstico pode ser encontrada no mercado. O Brasil apresenta grande
potencial para a busca de novos fármacos e biomarcadores enzimáticos uma vez que é
inigualável a quantidade e variedade de produtos naturais, incluindo a notável biodiversidade
microbiana disponível para transformação em produtos úteis de maior valor agregado. A
grande eficiência das enzimas, aliada a sua alta especificidade, tornam-nas agentes de grande
potencial para uso terapêutico. Assim sendo, a relevância do uso de enzimas como
medicamento relaciona-se com o fato de que pequenas quantidades do catalisador biológico
podem produzir efeitos bastante específicos em condições fisiológicas.
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REFERENCIAL TEORICO
.

CAMPBELL, M.K.; FARRELL, S. O. BioquÌmica. v. 3. 5 Edição, S„o Paulo, Thompson, 2008.

BERG, J. M.; TYMOCZKO, J. L.; STRYER, L. BioquÌmica. 5 ed. Rio de Janeiro: Guanabara-Koogan, 2004.

Funçoes da Enzimas. Disponível em: https://biologiaalemdosolhos.com/2016/05/20/enzimas-funcoes-tipos-classificacao-e-

atividade-enzimatica. Acesso em 06/10/2018

Enzimas. Disponível em: http://docentes.esalq.usp.br/luagallo/Enzimas2.htm. Acesso em 06/10/2018