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En general, todas las reacciones metabólicas están reguladas por las enzimas,
unas proteínas globulares que actúan como catalizadores, aumentando la
velocidad de aquellas reacciones que son energéticamente posibles. Las enzimas
permiten las reacciones en las condiciones de temperatura, presión y pH propios
del medio intracelular, reduciendo la energía de activación necesaria para que se
produzca la reacción. Las enzimas no experimentan cambios estructurales al final
del proceso químico que catalizan.
Concepto y estructura.
Las enzimas pueden realizar su función con los radicales de sus aminoácidos,
otras necesitan además un componente no proteico llamado cofactor ; el conjunto
enzima-cofactor se conoce como holoenzima. El cofactor es con frecuencia un ión
metálico (Fe2+, Mg2+, etc.), en otros casos es un compuesto orgánico conocido
como coenzima . Si el cofactor (ión metálico o coenzima) está unido mediante
enlace covalente a la parte proteica (apoenzima) se le conoce como grupo
prostético. Son varias las vitaminas que actúan como coenzimas, como se verá
más adelante.
Las enzimas presentan algunas propiedades típicas:
Cualquier reacción química se inicia con la rotura de ciertos enlaces entre los
átomos que constituyen las moléculas de los reactivos para formar,
posteriormente, los nuevos enlaces que originan las moléculas de los productos.
Ese estado en el que los enlaces de los reactivos están debilitados o rotos, aún no
se han formado los nuevos, se conoce como estado de transición oestado
activado.
Perfil de energía libre en una reacción sin catalizar (A) y comparación con el efecto
de un catalizador (B)
Modelo de la llave-cerradura.
E+S « ES
ES « E+P
3. El producto se libera del centro activo y la apoenzima queda libre para volver a
unirse a nuevas moléculas de sustrato.
Actividad enzimática. CINÉTICA ENZIMÁTICA.
Ke = [S]
Velocidades semimáximas y KM
En 1913, Leonor Michaelis y Maud Menten dedujeron una ecuación que también
lleva su nombre, que permite calcular la velocidad de una reacción enzimática
para cualquier concentración de sustrato, utilizando el valor de KM y de la
velocidad máxima.
[S]
v = vmax × --------------------
KM + [S]
Si tomamos los valores inversos en los dos miembros de la ecuación:
Representación de Lineweaver-Burk
En general, la temperatura crítica de las enzimas oscila entre los 55 y los 60 °C,
aunque las enzimas de algunas bacterias, que viven en aguas termales, llegan a
tener temperaturas críticas de 80 a 87 °C.
Activación enzimática.
La presencia de activadores permite que ciertas enzimas que se mantenían
inactivas lleven a cabo su acción, es decir, se activen. Normalmente, la unión del
activador hace que el centro activo adquiera la estructura adecuada para el
acoplamiento del sustrato. Algunos cationes, como Mg2+ o Ca2+ desempeñan un
papel importante como activadores enzimáticos.
También pueden actuar como activadores diversas moléculas orgánicas, incluso el
propio sustrato. Este último es un caso muy interesante y frecuente. La enzima
permanece inactiva hasta que aparece el sustrato; es decir, si no hay sustrato, no
es necesaria la actividad de la enzima correspondiente, pero si lo hay, se produce
la activación para que ese sustrato lleve a cabo la reacción, es decir, el sustrato
activa su propia metabolización.
Inhibidores.
Los inhibidores son sustancias que disminuyen la actividad de una enzima o bien
impiden completamente la actuación de la misma. Pueden ser perjudiciales o
beneficiosos como, por ejemplo, la penicilina, que es un inhibidor de las enzimas
que regulan la síntesis de la pared bacteriana, por lo que es útil contra las
infecciones bacterianas, y el AZT, que es un inhibidor de la transcriptasa inversa,
por lo que retrasa el desarrollo del SIDA.
La inhibición puede ser de dos tipos: irreversible y reversible.
Tipos de inhibición.